Белки применение

Актуальной проблемой фитохимического производства является комплексная переработка растительного сырья. В пищевой, химикофармацевтической, эфиромасличной промышленности крайне неэффективно используется растительное сырье. Многотоннажные отходы производства после получения соков из плодов и ягод, эфирных масел и биологически активных веществ из лекарственного и эфиромасличного растительного сырья практически выбрасывают в отвал. Рациональное использование этих отходов позволит получить ряд биологически активных и ценных пищевых веществ из одного и того же объекта. При этом предусматривается соответствующая подготовка отходов (сушка, разделение, измельчение) с последующим экстрагированием их растворителями различной полярности вначале - сжиженными газами и лег-кокипящими органическими растворителями, затем спиртами, спиртоводными смесями, водой и водными растворами неорганических веществ. Это позволяет получить несколько групп биологически активных комплексов липофильные, содержащие эфирные и жирные масла, жирорастворимые витамины, стерины, хлорофиллы, жирные кислоты тритерпеновые и стероидные сапонины полифенольные соединения гликозиды высокомолекулярные соединения - полисахариды, белки. Применение технологии комплексной переработки лекарственного и пищевого растительного сырья позволит значительно расширить сырьевую базу для производства новых лекарственных средств, используя при этом отходы производства пищевой и фармацевтической промышленности [8]. [c.481]

В дальнейшем (.в 60—70-х гг.) были найдены структурные формулы и других белков. Применение при исследованиях новейших методов идентификации аминокислот и автоматических устройств значительно облегчило и ускорило выполнение опе- [c.263]

Конформация молекул белков. Применение рентгеновского метода в значительной стенени способствовало познанию молекулярной конструкции белков, несмотря на то что в этом классе веществ как экспериментальные трудности (получение четких спектров), так и интерпретация спектров значительно более сложны, чем в других классах макромолекулярных соединений. [c.434]

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ. ПРИМЕНЕНИЕ БЕЛКОВ [c.382]

Белки обычно избирательно адсорбируются на твердых фазах самых разных типов. Поэтому адсорбционные методы, особенно колоночная хроматография, широко используются для разделения белков. Применение таких методов часто позволяет получить наибольшую степень очистки белков, что в случае фе рментов означает максимально возможное повышение их удельной активности. Хотя колоночная хроматография служит идеальным способом оптимального разделения белков, не следует забывать и о методах адсорбции в объеме , так как это очень быстрые и потому весьма полезные методы, когда время имеет первостепенное значение (см. также гл. 7). Важнейшими адсорбентами белков являются ионообменники, фосфат кальция (в виде геля или в кристаллической форме) и разнообразные аффинные адсорбенты, созданные для ферментов определенных типов. Все эти вопросы вслед за общим введением в теорию адсорбционной хроматографии обсуждаются в данной главе применительно к выделению белков. [c.91]

В металлоферментах атомы металлов имеют определенное число лигандов, расположенных по отношению к ним специфическим образом. Такими лигандами обычно являются аминокислотные остатки белков. Применение ЭПР убедительно показало, что пространственное расположение лигандов в металлоферментах часто отличается от того, которое получается в модельных системах. Возможно, такие отличия связаны с определенной биологической функцией металлоферментов. [c.174]

Какие способы позволяют наблюдать и изучать in situ клеточные белки Мы увидим далее, что сохранение белков и их макромолекулярной архитектоники вследствие участия белков во всех клеточных структурах составляет первостепенную проблему для цитологов. Последовательно рассмотрим цитологические и цитохимические приемы, используемые при световой микроскопии, а затем при электронной микроскопии классическую фиксацию, ультракриотомию, криовытравливание (низкотемпературное травление). Мы увидим также, что может дать для изучения белков применение новейших цитологических методов, таких, как иммуноцитохимия и радиоавтография. Далее мы попытаемся подвести итоги современных знаний о структуре и ультраструктуре запасных белков, об их генезисе и эволюции в клетках, будь то кристаллические протеины или белковые тельца. [c.126]

В последние годы отчетливо показано, что обучение животного новым навыкам отражается на химизме мозговых клеток (нейронов) меняются количество урвдина в цитоплазматической РНК, степень метилирования ДНК и фосфорилирования ядерных белков. Применение стимуляторов и веществ—предшественников РНК облегчает обучение, а введение блока- [c.641]

В 1878 г. Хаммарстену удалось с помощью высаливания насыщенным сульфатом магния отделить глобулины от альбуминов сыворотки. Это открытие резко изменило существовавшее тогда представление о сывороточных белках. Применение сульфата магния положило начало целой серии методов фракционирования белков путем высаливания. В течение нескольких десятилетий процедура высаливания была единственно доступной как в клинических, так и в научных исследованиях белков крови. На этом этапе сывороточные белки крови были охарактеризованы по их растворимости в воде и в растворах солей разной концентрации. На основании этих данных стали различать нерастворимую в воде фракцию— эуглобулин и расгворшые — псевдоглобулин и альбумин. [c.8]

Очевидно, путь выведения белково-связанных токсичных веществ в виде комплекса нецелесообразен, так как не позволяет обеспечить достаточной емкости сорбента и ведет к нефизиологичным потерям необходимого для организма белка. Применение селективных сорбентов на базе полимерных анионитов, позволяет резко снизить количество выводимого сорбентом альбумина и повысить удельную емкость сорбента по билирубину за счет реализации оптимального механизма его сорбции с расщеплением белкового комплекса. [c.565]

Можно предвидеть значительное улучшение химических и биохимических методов определения последовательностей оснований в нуклеиновых кислотах и аминокислотных последовательностей в белках. Сейчас газофазный секвенатор, работающий в автоматическом режиме, позволяет надежно определять до 60 последовательно расположенных аминокислот (называемых аминокислотными остатками), расположенных с аминоконца белка. Применение тандемной масс-спектрометрии или других новых методов позволяет устанавливать в автоматическом режиме полные аминокислотные последовательности белков, содержащих несколько сот аминокислотных остатков. [c.180]

Сера, селен, теллур и их соединения. При обычных условиях сера, селен и теллур - твердые вещества (см. табл. 12.6). В природе существуют залежи чистой самородной серы, а также сульфидные руды (Ре82, 2п8, РЬ8 и др.) и сульфаты. Соединения серы входят в состав горючих ископаемых углей, нефти и природного газа. В морской воде имеются сульфаты. Самородную серу извлекают под действием горячей воды и сжатого воздуха. Кроме того, серу и ее соединения получают как попутные продукты в цветной металлургии и при переработке природного газа. Селен и теллур в природе встречается в виде селенидов и теллуридов металлов. Их извлекают в основном из анодных шлаков, образующихся при рафинировании меди. Сера существует в нескольких формах. При температурах до 95,5°С устойчива ромбическая сера (а-форма) лимонно-желтого цвета, при температурах выше 95,5°С - моноклинная сера ((3-форма) более темного цвета. Та и другая модификации имеют геометрическую структуру восьмичленных гофрированных колец (8в). Селен и теллур в твердом состоянии образуют зигзагообразные цепи. Сера применяется в основном для получения серной кислоты, а также для вулканизации резины, при производстве моющих средств, лекарственных препаратов, инсектицидов, фунгицидов и пороха. Сера входит в состав белков. Применение селена и теллура основано на увеличении их электрической проводимости под воздействием света (фотопроводимость). Соответственно селен используется в фотоэлементах, фотоэкспаномет-рах и ксероксах. В очень небольших количествах он необходим организму человека. Однако, при высоких концентрациях (ПДК 2 мг/м ) селен ядовит. Токсичны и его соединения (ПДК 0,1 - 0,4 мг/м ). Еще более токсичны теллур (ПДК 0,01 мг/м ) и его соединения. [c.414]

Показано, что условия гидролиза очищенных белков, примененные исследователями лаборатории Чибнелла [39—41], являются вполне удовлетворительными, чтобы служить основой для сравнительной оценки других методик гидролиза при аналитических исследованиях белков. Раствор белка в 10—40 вес. ч. 6 н. соляной кислоты кипятят 24 час с обратным холодильником в колбе, верхняя часть которой защищена от непосредственного нагревания асбестовым картоном с отверстием. [c.126]

Даже замена одной аминокислоты на другую в результате так называемых миссенс-мутаций, сильно нарушает стабильность белков. Применение иммунологических методов показало, что около половины таких мутаций, полученных в гистидиновом опероне. S. typhimurium, приводят к деградации мутантных ферментов. Оказалось также, что у многих температурно-чувствительных мутантов утрата функции при повышении температуры связана с протеолизом измененных белков. [c.52]

Б. Делеция кодонов в области от 68-й до 103-й аминокислот приводит к исчезновению сегмента, пронизывающего мембрану. Если правила для котрансляционного встраивания верны, то домен белка между двумя остальными сегментами, проходящими сквозь мембрану (сегменты 1 и 3), должен теперь находиться в периплазматическом пространстве, а участок белка, следующий за последним мембранным сегментом, должен попасть в цитоплазму (рис. 8-24, Б). Активности гибридных белков вновь соответствуют ожидаемому плазмиды 3 и 4, в которых должна быть закодирована щелочная фосфатаза, попадающая в периплазмати-ческую область, дают высокую активность, а плазмиды 5 и 6, которым должно соответствовать расположение щелочной фосфатазы со стороны цитоплазмы, дают низкую активность. Таким образом, для этого мембранного белка применение правил котрансляционного встраивания на основе графика гидропатии позволяет предсказать организацию белка в мембране. [c.375]