Глицилглицин

Стандартная свободная энергия образования глицина(тв,) равна - 369 кДж/моль, а для глицилглицина(тв,) соответственно - 488 кДж/моль, Определите величину ДС° конденсации глицина с образованием глицилглицина. [c.470]

Вернемся еще раз к свойствам аминогруппы глицина она проявляет более сильные основные свойства (более высокое значение рКа), чем обычный органический амин. Можно ожидать, что единичный отрицательный заряд карбоксильной группы приведет к повышению электронной плотности на аминогруппе и что электростатическое притяжение (эффект ноля) между аммоний-катионом и карбоксилат-апионом затруднит отрыв протона от аммонийной группы. Это действительно так, и оба эффекта играют важную роль. Тем не менее рКа аминогруппы глицина равен 9,60, тогда как у метиламина 10,64 (табл. 2.1). Это происходит потому, что наиболее важным, или определяющим, эффектом является оттягивание электронов карбоксильной (карбонильной) группой. Так, если нейтрализовать весь заряд карбоксильной группы путем превращения ее в амид, то рКа аминогруппы глициламида равен 8,0, а для глицилглицина 8,13. При этом не возможны ни повышение электронной плотности карбоксилат-ани-оном, ни эффект поля (электростатическое влияние) единственным эффектом остается оттягивание электронов амидной карбонильной группой. Отметим, что этерификация аспарагиновой и глутаминовой кислот аналогичным образом влияет на свойства полученных соединений (табл. 2.1). Аминогруппы диэтиловых эфиров обладают кислыми свойствами. [c.40]

Используя в качестве исходного вещества ацетилен, напишите схемы получения а) глицилглицина б) гли-цилаланина. [c.98]

Метод основан на образовании окрашенных продуктов ароматических аминокислот с реактивом Фолина в сочетании с биуретовой реакцией на пептидные связи. Метод характеризуется высокой чувствительностью (10—100 мкг белка в пробе). На развитие окраски влияет большое количество веществ компоненты буферных систем (трис-буфер в концентрации 0,2 мМ, глицилглицин), восстановители (цистеин, дити-отреитол в концентрации 0,01—0,4 мМ, аскорбиновая кислота), комп-лексоны (ЭДТА в концентрации 0,5 мМ), детергенты (тритон Х-100 в концентрации 0,1—0,2% вызывает выпадение осадка), сернокислый аммоний в концентрации 0,15%, сахароза в концентрации 10% и др. [c.81]

В таблице 5 приведены температурные зависимости констант скоростей реакций глицилглицина и гидразина с малахитовым зеленым [2]. Можно ли достичь в условиях эксперимента такой температуры, при которой значения констант скоростей этих вух реакций будут одинаковыми. [c.69]

Катализ в этом случае обусловлен повышенной лабильностью пептидной связи в глицилглицине, связанном в комплекс с ионом Се +. [c.244]

Зависимость констант скоростей реакций глицилглицина и гидразина с малахитовым зеленым от температуры. Условия опыта pH 11,0 ионная сила 1,0М (K I) концентрация малахитового зеленого 5-10 М [c.70]

Обрабатывая данные табл. 5 в координатах (1п k T, l/T), найдем ДЯ и далее Д5 (см. решение задачи 4-2) т,ля реакций гидразина и глицилглицина с малахитовым зеленым ДЯТ = = 7,96 ккал/моль h.Sf = 24,3 э. е. Mif = 9,95 ккал/моль ASt = = — 24,2 э. е. Так как полученные значения энтропий активации двух реакций очень близки, то значение температуры, при котором константы скоростей соответствующих реакций будут одинаковыми, очень высоко. Легко также показать графически, что равенство энтропий активации двух реакций приведет к пересечению двух соответствующих прямых в координатах (1п k T, 1/Г) на оси ординат, т. е. при Т = оо. [c.74]

Дипептид глицилглицин слабее глицина и как кислота, и как основание, что видно из соответствующих констант, написанных под формулой соединения около групп, к которым эти константы относятся [c.647]

В период 1900—1910 гг. немецкому химику Эмилю Фишеру (1852— 1919) удалось получить убедительные данные, свидетельствующие о том, что аминокислоты в белках соединены в длинные цепи, называемые полипептидными цепями. Так, две молекулы глицина могут соединяться и образовывать двойную молекулу глицилглицина, приведенную на рис. 14.2 при образовании такой молекулы выделяется вода. Возникшая связь называется пептидной связью. Процесс образования [c.391]

Во-первых, необходимо добиться специфичности, или последовательного присоединения аминокислот. Следует избегать нежелательных побочных реакций. Рассмотрим, например, синтез дипептида глицилаланина (Gly-Ala). Нельзя просто смешать две аминокислоты, чтобы произошла реакция, так как искомая последовательность окажется не единственным продуктом. Например, вполне возможно, что глицин прореагирует сам с собой, образуя дипептид глицилглицин. На самом деле могло бы образоваться четыре пептида (Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala) из них только один обладает правильной последовательностью. Синтез искомого пептида затрудняется по мере его удлинения. Если бы для синтеза последовательности, соответствующей половине молекулы грамицидина S, использовалась статистическая полимеризация (т. 6, если пять аминокислот поместить в реакционный сосуд и проводить реакцию между ними), то число образующихся пентапептпдов с различными последовательностями достигло бы 3125. Из них только один представлял бы продукт с искомой последовательностью, остальные 3124 следовало бы отделить как побочные. [c.67]

Образование лактама при циклизации Ы-(о-аминофенокси-ацетил)-глицилглицина проходит согласно следующей схеме [4] [c.37]

Применение этой реакции для пептидного синтеза можно проиллюстрировать следующим примером. Охлажденный льдом раствор-кбз-1глицил(гидразида (1 моль), /гннитробензиловопо эфира глицина (1 моль) и триэтиламина (2 или 4 моль в зависимости от того окисляют N-бромсукцинимидом или иодом) в диметилацетамиде обрабатывают окислителем и добавлением воды осаждают с высоким выходом чистый П нитробензиловый эфир кбз-глицилглицина [c.686]

Диметил-3-(2-нитровинил)-5-карбэтоксипиррол Ф3,259. Л -(4-Тозил)глицилглицин Гб,518. [c.154]

Глицин + Глицин -V Глицилглицин + ВоЭа [c.391]

Кристаллический препарат фосфофруктокиназы растворяют в 50 мМ Na-p-глицерофосфате, содержащем 0,2 мМ ЭДТА, 0,2 мМ ди-титреитол и 0,1 мМ АТФ, pH 8,0 концентрация фермента 2—3 ед/мл. Вместо триС НС] буфера, pH 8,0, можно использовать трис-фосфатный, глицилглицин-Ыа-р-глицерофосфатный, триэтаноламиновый буферные растворы. [c.240]

Синтез соединений пергидротриазииового ряда с участием мочевин ограничен единичными примерами получения пергидро-1,3,5-триазин-2-опов 25 при кипячении смеси замеченной мочевины, формальдегида и глицилглицина в ДМФА [79]. [c.220]

Рассмотрение методов синтеза пептидов начнем с истории Первый пептид был получен случайно в 1882 г Курциусом При взаимодействии серебряной соли гиппуровой кислоты с бензоилхлоридом он получил бензоилглицилглицин. В 1901 г. Фишер получил глицилглицин гидролизом дикетопиперазина. [c.490]

В табл. 11,15 даны теоретические значения валентных углов пептидной группы, усредненные по всем оптимальным конформациям трех моно-пептидов (Gly, А1а, Val). Средние значения практически полностью совпадают с рассчитанными нами валентными углами N-метилацетамида и в то же время несколько отличаются от известных параметров Полинга-Кори [40]. Последние, однако, не являются универсальными для пептидных соединений и, по существу, представляют собой экспериментальные значения, полученные Э. Хьюгэсом и В. Муром для Р-глицилглицина [103]. Более поздний анализ дал иные значения углов. Например, Дж. Пиментел и О. Мак-Клеллан [101] на основании многочисленных опытных данных получили среднее значение угла N O в амидах 122°, что совпадает с нашим расчетным значением (122,5°) и отличается от значения Л. Полинга и Р. Кори (125°). Для всех валентных углов при атоме С Полинг и Кори предлагают значение 109,5°. Эксперимент и наши расчеты противоречат такому предположению. Значения валентных углов при атоме С следует коррелировать по крайней мере с природой заместителя при С В последующих расчетах для длин связей были использованы параметры Полинга-Кори, а для валентных углов пептидной группы - значения, приведенные в табл. 11.15 углы при атоме С коррелировались с природой заместителя. Оставался неясным вопрос о зависимости этих углов от природы атомных фупп при атоме С , который и решался конформационным анализом метиламида ГЧ-ацетил- -фенилаланина. [c.176]

Основная проблема при синтезе пептида — проблема защиты аминогруппы. При взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты необходимо исключить возможность реакции между карбоксильной группой и аминогруппой молекул одной и той же аминокислоты. Например, при получении глицилаланина необходимо предотвращать одновременное образование глицилглицина. Реакцию можно направить в нужную сторону, если в одну из аминогрупп ввести заместитель, который сделает эту аминогруппу нереакционноспособной. Существует большое число подобных защитных групп из их числа ыеобходимо выбрать такую группу, которую можно в дальнейшем удалить без разрушения пептидных связей. [c.1051]

Дипептидазы. Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью. [c.423]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.268 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.92 , c.99 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1051 ]

Методы органической химии Том 3 Выпуск 3 (1930) -- [ c.476 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.305 , c.341 , c.352 , c.353 ]

Количественный органический анализ по функциональным группам (1983) -- [ c.51 , c.179 ]

Реакции нитрилов (1972) -- [ c.131 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.29 , c.270 , c.276 , c.277 , c.292 , c.304 ]

Общая химия (1964) -- [ c.466 ]

Качественные микрохимические реакции по органической химии Издание 2 (1965) -- [ c.152 ]

Механизмы биоорганических реакций (1970) -- [ c.0 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.633 , c.660 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.687 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.401 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.401 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.424 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.386 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.125 , c.152 , c.166 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.318 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.593 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.424 , c.430 , c.462 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.29 , c.270 , c.276 , c.277 , c.292 , c.304 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология