Группа амидиновая

Перенос амидиновых групп и синтез креатина [c.98]

Для осуществления механизма ППК необходимо образование ковалентного соединения между флавиновым коферментом и субстратом для того, чтобы стал возможным перенос электронов от одной молекулы к другой. Поскольку это ионная реакция, то молекула флавина должна иметь электрофильный центр, легко атакуемый нуклеофильным субстратом. При исследовании флавино-вого ядра обнаружены четыре центра, способных подвергаться атаке, среди которых положение 4а, по-видимому, является наиболее электрофильным. Действительно, реакционноспособность возрастает в какой-то степени благодаря индуктивному эффекту прилегающих амидной и амидиновой групп. [c.414]

Что выбрать кислород или азот Предпочтение следует отдать кислороду. И вот по каким соображениям. Все три азотные группировки в водной среде в большей или меньшей степени склонны к гидролизу до соответствующих кислородных функций. Поэтому системы на их основе будут потенциально нестабильны, что нежелательно для столь фундаментальной системы, как биоэнергетика. Кроме того, все эти группы (особенно аминогруппа и тем более амидиновая) обладают основным характером. Поэтому pH растворов таких соединений будет сильно отклоняться в щелочную область от pH природной воды (около 7), что создаст для организмов с такой энергетикой дополнительные неудобства. [c.139]

Концевая амидиновая группа аргинина [c.98]

При наличии в молекуле функциональной группы более высокого старшинства (амидная и выше) амидиновая группа записывается в префикс, вид которого зависит от характера его присоединения к основному фрагменту [c.175]

Скорость полимеризации Л. под действием а м и-н о с о л е й или безводных неорганич. кислот монотонно убывает во времени, индукционный период отсутствует. Присоединение мономера к активному центру происходит в результате конденсации групп — 1Нз-Х с, Л. При этом образуется амидиновая соль, к-рая затем гидролизуется выделившейся при конденсации водой [c.14]

Сравнительно недавно было обнаружено, что в почках большинства животных имеет место реакция, при которой аргинин передает свою амидиновую группу NHs-----С —- NH гликоколу, причем образуется гли- [c.421]

Сравнительно недавно было обнаружено, что в почках большинства животных имеет место реакция, при которой аргинин передает свою амидиновую группу ЫН. — =NH [c.444]

Гуанидин, НМ = С(ЫН2)2,—соединение, аналогичное мочевине, только в нем вместо карбонильной группы =С = 0 имеется амидиновая группировка = С = НН. Это очень сильное основание, оно дает прочные соли с кислотами и даже притягивает СО2 из воздуха. Известно очень много природных соединений гуанидина (см. далее— Аминокислоты и белки ). [c.107]

В соответствии со способом получения из бромистого циана и аммиака-К 5 в применяемом цианамиде должен быть меченым только один атом азота. Однако вследствие таутомерии оба атома азота в амидиновой группе креатина функционально одинаковы и неразличимы по изотопному составу. [c.177]

Вязкость растворов может увеличиваться также из-за изменения химического строения макромолекул ПАН. При повышенных температурах и при воздействии продуктов распада растворителя (диметиламина), а также кислорода воздуха или других окислителей и ионов железа нитрильные группы превращаются в амидиновые группировки. В этом случае наблюдается увеличение вязкости и одновременное окрашивание раствора, что также является весьма нежелательным, так как приводит к пожелтению волокна. [c.54]

Полиакрилонитрильные волокна можно отбеливать хлоритом натрия (5—10 г/л) в кислой среде [38]. При этом амидиновые группы превращаются в группировки —С=0. Отбелку хлоритом можно проводить на оборудо-I [c.151]

Механизмы внутримолекулярных перегруппировок. Исследована кинетика и установлены механизмы карусельных перегруппировок производных 3-, 5-, 7-циклополиенов. Получена широкая серия новых хираль-ных бифункциональных лигандов циклопентадиенового ряда с донорной амидиновой группой в боковой цепи и 5-, р- и /-металлокомплексы на их основе. С помощью рентгеноструктурного анлиза, ЯМР Н, С, ИК-, УФ-и масс-спектроскопии установлено строение этих соединений. Благодаря высокой устойчивости к кислороду и влаге воздуха, хорошей растворимости в полярных растворителях, включая воду, высоким барьерам рацемизации и каталитической активности они являются перспективными каталитическими медиаторами энантиоселективных реакций. [c.120]

Изучение пиримидиновой циклизации амидиновых производных З-амино-2,4-дицианопирролов 21 показало, что они также циклизуются преимущественно с участием группы СМ в положении 2. Строение полученных 4-аминопроизводных пирроло[3,2-й ]пиримидина 22 доказано встречным синтезом на основе 3-амино- [c.441]

Аминоазолы, такие, как 2-амино-1,3,4-тиадиазолы [1320], имидазолы [1321], содержащие амидиновую группу, с циануксусными эфирами дают конденсированные аминопиримидины, в частности [c.138]

Положение указанного равновесия определяется конкуренцией межмолекулярной ассоциации амидиновых группировок с внутримолекулярным взаимодействием вторичной аминной и карбонильной групп. В ближней области ИК спеюгра (2.168), измеренного в хлороформе [491], поглощение при 1,4 и 1,5 мкм, относящееся к обертонам колебаний связей О—Н и N—Н, имеет равную интенсивность, что ука-зьтает на присутствие обеих форм (2.168) и (2.175) в соотношении 1 1. Положение равновесия зависит от pH, что подтверждено и УФ спектрами [83, 491 ] [c.118]

В корковом веществе почки ярко выражен аэробный тип обмена веществ. В мозговом веществе преобладают анаэробные процессы. Почка относится к органам, наиболее богатым ферментами. Большинство этих ферментов встречается и в других органах. Так, ЛДГ, АсАТ, АлАт, глутаматдегидрогеназа широко представлены как в почках, так и в других тканях. Вместе с тем имеются ферменты, которые в значительной степени специфичны для почечной ткани. К таким ферментам прежде всего относится глицин-амидинотроансфераза (трансамидиназа). Данный фермент содержится в тканях почек и поджелудочной железы и практически отсутствует в других тканях. Глицин-амидинотрансфераза осуществляет перенос амидиновой группы с L-аргинина на глицин с образованием L-орнитина и гликоциамина [c.615]

Иначе относится к действию HNO2 (нитрит и уксусная кислота) амидиновая группа, у которой наблюдался переход в циановую группу. Так, Пеллиццари получил из фениленбигуанида вместо соответствующей мочевины дегидратированный продукт — ф е н и-л е н-Р-ц иангуанидин [c.723]

На продукт присоединения глицина к фосфорибозиламину - рибо-нуклеотид глицинамида - затрачивается одна молекула АТФ. Затем а-аминогруппа остатка глицина формилируется метилентетрагид-рофолятом, образуется рибонуклеотид a-N-формилглицинамида. Амидная группа этого соединения превращается в амидиновую [c.420]

Опыты с изотопами привели к аналогичным результатам. Давая гликокол, меченый по азоту (N - ), удалось показать, что меченый азот появляется в больших количествах в креатине. Отсюда сделалось совершенно ясным, что гликокол, действительно, является биологическим предшественником креатина. Кроме того, оказалось, что, вводя в организм животных аргинин, содержащий стабильный изотоп азота в амидиновой группе, удается обнаружить большое количество меченого азота в гуанидиновой группе креатина. Очевидно, что при этом происходит перенос амидиновой группы (переами-динирование) аргинина на гликокол и образуется гликоциамин. [c.421]

После введения глутамина и других аминокислот в организм млекопитающих большая часть введенного азота выводится в виде мочевины. В ранних исследованиях Кребса и Гензелейта было показано, что образование мочевины тесно связано с циклическими превращениями аргинина, орнитина и цитруллина (стр. 338) из этих исследований вытекало, что для превращения орнитина в цитруллин и цитруллина в аргинин необходим аммиак (или донатор аммиака). В настоящее время известно, что непосредственным источником одного из атомов азота амидиновой группы аргинина служит аминогруппа аспарагиновой кислоты. Источником атома азота, необходимого для превращения орнитина в цитруллин, служит карбамилфосфат, [c.175]

Интересно, что препараты почек свиньи катализируют перенос амидиновой группы канаванина на орнитин с образованием каналина и аргинина реакция обратима. Фракции, полученные из почек, осуществляют также перенос амидиновой группы канаванина на глицин с образованием гуанидинуксусной кислоты (гликоциамина) [311] (стр. 321). Таким образом, аргинин, канаванин и гуанидинуксусная кислота могут служить донаторами амидиновой группы, а орнитин, каналин и глицин — ее акцепторами. Акцептором амидиновой группы может служить также лизин, превращаясь при этом в гомоаргинин [1087]. Высказано предположение, что при указанных реакциях в качестве общего промежуточного соединения образуется ами-диновый комплекс фермента [1087, 1088]. [c.340]

По представлениям Н. И. Гаврилова в дикетопияеразинах (а) в их енольной форме (б) гидроксильные группы могут быть замещены остатками аминокислот или полипептидов с образованием соединений (в), содержащих амидиновые группировки (стр. 348). [c.391]

Роль мигранта могут выполнять не только остатки карбоновых кислот, но и СН-кислот. Особенно удобна пикрильная группа, ее миграция в амидиновых системах требует энергии активации на 17—25 кДж/моль меньше, чем ацильной [53]. [c.89]

Подобно амидам реагируют с пятихлористым фосфором некоторые амидины, а также мочевина и ее производные. N-Арилсульфониларенамидины, N-диарилфосфоноаренамидины и N-арилсульфониламидины с циклической амидиновой группи- [c.90]

С помощью дейтерия и тяжелого азота Шенгеймером были выяснены пути образования и превращений креатина в организме. Путем введения в нищу животного разных аминокислот, меченных дейтерием в N1 , было установлено, что для образования креатина мышц нужны три из них. Глицин дает креатин с в аминогруппе (но не в амидиновой) аргинин доставляет амидиновую группу с в ней, а метионин вводит метильную группу, меченную дейтерием. На основании этих данных была установлена следующая схема синтеза креатина с промежуточным образованием гликоциамина, превращение которого в креатин также было доказано экспериментально [c.316]

Теория глобулярного закручивания полипептидной цепи в молекуле нативного белка получила значительное развитие в теории советских ученых Д. Талмуда и С. Бреслера (Доклады АН 43, 326, 367, 1944). С их точки зрения полипептидная цепь представляет собой статистический набор аминокислотных остатков с разнообразными боковыми цепями, из которых от до I представляют чисто углеводородные цепи, а остальные частично имеют гидрофильные полярные группы. В воде гидрофобные боковые цепи стремятся сблизиться между собой (энергия их взаимодействия в белке с М = 35 ООО составляет до 600 ккал1моль белка ) и образуют ядро глобулы, а сетка пептидных связей и обращенные в воду гидрофильные боковые цепи образуют поверхность глобулы. Внутренняя структура элемента полипептидной цепи в настоящее время выяснена выдающимися трудами акад. Н. Зелинского и Н. Гаврилова (Вестник МГУ, № 7, 1947) как соединение нескольких амино кислотных остатков и пиперазиновых колец, связанных между собою амидиновыми связями . [c.257]

Отмечалось [19], что скорость катионной полимеризации капролактама увеличивается при добавлении имидных групп (например, ацетилкапролактама). В ходе реакции обнаруживается сильная кислотность среды, что может быть объяснено либо неполным расходованием гидрохлорида капролактама по схеме (а), либо образованием гидрохлорида капролактама по схеме (б). Значительное уменьшение в дальнейшем скорости реакции катионной полимеризации, вероятно, связано с дезактивацией активных центров, например с образованием амидиновых групп [c.17]

Хлористый водород таким образом связывается сильно ооновными амидиновыми группами, что препятствует дальнейшей полимеризации. Правильность рассмотренного механизма реакции подтверждается тем, что при добавлении воды или иных веществ, при взШ1-модействии которых возможно образование последней, процесс полимеризации ускоряется, так как вода препятствует образованию амидиновых групп. С другой стороны, процесс замедляется при добавлении веществ основного характера. [c.18]

Трансферазы, которые переносят азотистые группы. Сюда относятся амино-трансс разы — ферменты трансаминирования, ускоряющие реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами амидинотрансферазы транспортируют амидиновые / группы —С С [c.134]

Общим результатом этих реакций является образование мочевины СОа + 2HN3-> 0= (NHa)a + HgO, причем орнитин играет роль катализатора, регенерирующегося при завершении реакции. Против этого цикла выдвигался ряд возражений, которые были устранены с помощы меченых атомов. Превращение аргинина в орнитин было доказано тем, что кормление крыс аргинином с дейтерием в а-положении давало появление дейтерия в орнитине, выделенном из тканей. Превращение аргинина в мочевину у собаки было доказано тем, что при введении меченого N 4" тяжелый азот переходит в амидиновую группу выделенного аргинина, причем в последнем его содержание эквивалентно содержанию в мочег вине. Наконец, было показано, что меченые карбонаты НС ОГ или НС О дают появление меченого углерода в мочевине Таким образом, основные звенья орнитинового цикла были подтверждены опытами на животных. [c.318]

Превращение орнитина в аргинин было окончательно доказано при помощи дейтерия и После того как мышам давали с пищей орнитин с дейтерием в а-положении, последний появлялся в аргинине из тканей [1427]. Орнитин с N H2 в а- или а-положеиии вводился в пищу крысам, после чего появлялся в тех же положениях в аргинине [1427]. Это показывает, что основная цепочка орнитина Ат(СН2)зЫН2— входит в аргинин, не разрушаясь. Амидиновая группа аргинина происходит из аммония или аминокислот пищи. При кормлении крыс меченым или разными -аминокислотами (глицином, лизином, лейцином, аргинином и др.) в аргинине, тканей оказывается в NHj-rpynne. Соизмеримые количества появляются в мочевине из мочи, что подтверждает ее образование из аргинина [1400, 1428). В дальнейшем почти весь меченый азот аргинина выводится с мочевиной. В опытах со срезами печени было подтверждено, что углерод из бикарбоната НСО или H Юg переходит в карбонил мочевины [1430]. Таким образом, были подтверждены основные звенья орнитинового цикла и внесены в него дополнительные данные. [c.495]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология