Метил триптофан

Примечание. Ала—аланин, Apr—аргинин, Асн—аспарагин, Асп — аспарагиновая к-та, Вал—валин, Гис — гистидин, Гли—глицин, Глн—глутамин, Глу—глутаминовая к-та, Изо— изолейцин, Лей—лейцин, Лиз—лизин, Мет—метионин, Про— пролин, Сер-серии, Тир—тирозин, Тре—треонин. Три—триптофан, Фен—фенилаланин, Цио—цистеин. [c.194]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

Методом органического синтеза получают -метио-нин, глутаминовую кислоту, лизин, триптофан, треонин, глицин и многие другие кислоты. Получение аминокислот методом органического синтеза — многостадийный процесс, требующий использования сложных реагентов и тщательной очистки продукта от нежелательных со- [c.367]

Н-Метил триптофан Вода, pH 7.5 450 (7.5+0,8) да [1201 [c.172]

Аминокислоты - это основной составляющий элемент полимерной аминокислотной цепочки, называемой белком. Основания - буквы - нуклеиновых кислот читаются по три сразу как набор триплетных кодонов, причем каждая аминокислота кодируется одним или несколькими триплетами (см. Генетический код в этой таблице и приложении). Белки всех живых систем состоят из 20 обычных аминокислот Gly (глицин). Ala (аланин), Val (валин), Leu (лейцин). Не (изолейцин), Pro (пролин), Phe (фенилаланин), Туг (тирозин), Тгр (триптофан), Ser (серин), Thr (треонин), ys (цистеин), Met (метио- [c.32]

Бактерии Е. oli дикого типа не могут расти на минимальной среде, содержащей 10 мкг/мл 5-метилтриптофана. Физиологическая причина токсического действия этого соединения заключается в том, что 5-метил-триптофан ингибирует по типу обратной связи антранилат-синтетазу, первый фермент заключительного этапа пути биосинтеза триптофана (фиг. 37). Как уже отмечалось в гл. IV, при увеличении внутриклеточной концентрации триптофана, конечного продукта пути, каталитическая активность антранилат-синтетазы падает. Это подавление активности фермента обусловлено соединением триптофана с аллостерическим цент- [c.153]

В некоторых системах полные ревертанты можно отличить от двух других классов по чувствительности к тому или иному ингибитору обмена веществ, такому, например, как аналог, ингибирующий рост подавлением синтеза мРНК, кодирующей синтез ферментов. Так, для системы биосинтеза триптофана в качестве аналога, обладающего таким эффектом, может служить 5-метил-триптофан. При низких концентрациях этот ингибитор не тормозит синтез триптофана у полных ревертантов, однако практически полностью прекращает его в штаммах, которые синтезируют триптофан в ограниченных количествах. Чтобы показать это, наносят по 10 —Ю клеток исследуемых штаммов на минимальный агар в чашки (разд. 13.9.10 или 13.9.15). Так же как в случае пробы на обратные мутации, наносят каплю раствора 5-метилтриптофана (1 мкг/мл) на стерильный диск фильтровальной бумаги. Зона торможения роста вокруг диска бумаги будет значительно больше для частичных ревертантов и супрессированных штаммов, чем для полных ревертантов. Можно также нанести клетки разных штаммов с обратными мутациями прямо в чашки на минимальный агар, содержащий 5-метилтриптофан (0,01 мкг/мл), и сравнить скорости их роста с наблюдаемыми на минимальном агаре без аналога. [c.34]

Тем же путем, исходя из индола-2-С , получен [7] сначала 3-диметиламинометилиндол-2-С , затем ацетамидо-(3-индолил-2-С -метил)-малоновый эфир. а-ацетамидо-3-(индолил-2-С )-пропионовая кислота и, наконец, триптофан-2-С . [c.272]

Ароматические ядра таких аминокислот, как фенилаланин, тирозин и триптофан можно специфически метить с помощью гало-ген-тритиевого каталитического замещения в присутствии основания. Остатки тирозина, которые могут входить в пептиды, сперва иодируют (3,5-замещение) и далее иод замещают на тритий. Например, 23- [3,5- Нг-Туг] -Р-кортикотропин- (1—24) -тетракозапептид синтезирован последовательным иодированием замещенного (11 — 24)фрагмента, содержащего свободную а-аминогруппу, присоединенную к производному (1—10)фрагмента, и введением трития с помощью смеси Рс1/С— Ь/СаСОз в качестве катализатора, где карбонат играет роль необходимого основания [62]. Следует заметить, однако, что в кислых растворах [3,5- Н2]-тирозин теряет тритий в результате обмена. Меченный в ядро фенилаланин устойчив при кипячении в 5%-ной хлороводородной (соляной) кислоте,, однако теряет тритий при нагревании в >80 %-ной серной кислоте. [c.248]

При кислотном гидролизе триптофан разрушается полностью, а серии и треонин — на 5—10% разрушаются также цистин, цистеин и метионин. Из метионина получается главным образом метио-нинсульфоксид, который частично снова превращается в метионин в процессе гидролиза. Серусодержащие аминокислоты могут быть определены только в окисленных образцах (например, окисленных надмуравьиной кислотой). [c.178]

Примечание. Ала—аланин, Apr—аргинин, Асп-аспарагин, Асп — аспарагиновая к-та, Вал—валин, Гис — гистидин, Гли—глицин, Глн—глутамин, Глу—г.лутаминовая к-та. Изо— изолейцин, Лей лейцин, Лиз—лизин, Мет—метионин, Про— пролин, Сер-серин, Тир-тирозин, Тре треонин, Три—триптофан, Фен—фенилаланин, Цис—цистеин. [c.196]

Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

I. Гидролизат (объем пробы 6 тл) 1-аргИНИН 2-ЛИЗИН 3-ПрОЛИН 4-триптофан, леЙ1 , изолейцин, валин, аланин, фенилаланин, гистидин, метио-яин, тирозин, оксипролин, треонин, се-рин, глиц Н 5-цистин, глутзминовая кислота, аспарагиновая кислота. [c.278]

Другой случай, изученный Яновским и Ленноксом — ферменты, синтезирующие триптофан в Е. соИ. Вся серия ферментов, ведущих к триптофану, подавляется конечным продуктом триптофаном или его химическими аналогами, например 5-метил-тринтофаном. Однако существуют мутации гена-регулятора Вт -> Вт, при которых синтез всего ряда ферментов становится конститутивным. Ген-регулятор Вт находится далеко от группы цистронов, управляющих структурой ряда ферментов, ведунщх к триптофану. Гетерозиготы В т/В образующиеся в результате конъюгации, вели себя как В т, т. е. подавлялись триптофаном. Значит, в клетке под действием гена-регулятора Вт синтезируется репрессор, который действует не самостоятельно, а лишь вместе с триптофаном. Иными словами, триптофан выступает в роли корепрессора. По всей вероятности, необходима химическая реакция между эндогенным репрессором и внешним [c.494]

Первое направление— элюирование толуольной смесью (с.м. текст) второе направление — элюирование смесью хлороформ—метанол—уксусная кислота (95 5 1). Выделенные соединения ОН — 2,4-динитрофенол Ди — ди-ДНФ-пронзводные NHj — 2.4-динитроанилин AM — а-аминомасляная кислота АК — а-аминокаприловая кислота Ала — аланин Асп — аспарагиновая кислота (Цис) — цистин Глу — глутаминовая кислота Гли — глицин Гис — гистидин Илей — изолейцин Леи — лейцин Илей — норлейцин Лиз — лизин Мет — метионин Мет-Оз — метионинсульфон Орн — орнитин Фен— фенилаланин Про — пролин Сар — саркозин Сер — серин Тр — треонин Три — триптофан Тир — тирозин Вал —валин Нвал — норвалин. [c.497]

Айзенберг и Сент-Дьерди [205] и Харбери и Фоули [206] нашли доказательства образования комплексов между флавинами и различными другими соединениями, в том числе триптофаном, серотонином, кофеином, ионом и-мето-ксикоричной кислоты и ионом антрахинон-1-сульфокислоты. Хотя замена рибофлавина на другой флавин позволяла измерить константы диссоциации, ни в одном случае не было найдено полосы переноса заряда. Радда и Калвин [207] исследовали возможность образования комплекса с переносом заряда между [c.82]

При мутационном повреждении аллостерического центра процесс биосинтеза не будет более подавляться конечным продуктом и последний начнет выделяться в среду. Для отбора таких мутантов используют структурные аналоги метаболитов. Например, 5-метилтриптофан, аналог триптофана, так же как и триптофан, подавляет антранилатсинтетазу, но не заменяет триптофан в белке и поэтому задерживает рост бактерий. Некоторые мутанты, устойчивые к этому аналогу, действительно выделяют триптофан в среду, и антранилатсинтетаза у них не чувствительна к ингибирующему действию триптофана и 5-метил-триптофана. [c.12]

Рентгеноструктурный анализ подтвердил участие гипервариабельных сегментов в формировании полости антидетерминанты. Примером может служить изучение РаЬ-фрагмента моноклонального миеломного иммуноглобулина человека New, который в числе ряда лигандов связывает также гидроксильное производное витамина К], имея к этому лиганду сравнительно высокое сродство (/ а= 10 М ). Как следует из рис. 25, гипервариабельные участки образуют неглубокие выемки, так что центр имеет размеры 1,6X0,7 нм при глубине 0,6 нм. Ароматическая менадионовая группа гаптена находится в непосредственном контакте с остатками ароматических аминокислот тирозином и триптофаном. Этим остаткам принадлежит, очевидно, основная роль в удержании менадионовой группировки (2-метил-1,4-нафтохинон) в полости активного центра. [c.95]

Пример 14-3. Обнаружение связывания с белками малых молекул. Связывание субстрата с активным центром фермента оказывает влияние на полярность этого района или на доступность его растворителю и часто вызывает изменение спектров хромофоров, находящихся в активном центре или недалеко от него. Сравнивая наблюдаемые изменения с изменениями, происходящими при пертурбации растворителем, можно получить информацию о структуре активного центра. Например, добавление различных субстратов к лизоциму приводит к сдвигу Ямакс триптофана в область ббльших длин волн. Величина изменения такая, какую можно было ожидать при перемещении одного трип-тофанового остатка из полярного окружения в неполярное. На основании этого можно предположить, что триптофан находится в месте связывания. Кроме того, изучение лизоцима мето- [c.403]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология