Хромофоры масс-спектр

Этот метод хорошо дополняет информацию, получаемую с помощью других физических методов. Так, например, УФ-спектр указывает на тип ароматической системы или сопряженного хромофора, ИК-спектр позволяет обнаружить наличие многих функциональных групп, спектр ЯМР дает в ряде случаев информацию об окружении этих групп. Детальная интерпретация масс-спектра часто позволяет разместить эти функциональные группы в определенных местах молекулы и оценить, как они соединены друг с другом. Кроме того, по данным масс-спектра можно сделать вывод относительно размера и структуры боковых цепей, что трудно установить путем химической деградации. Значение прямого определения молекулярного веса с точностью до одной единицы массы, что возможно в большинстве случаев (но не во всех), может легко оценить каждый научный работник, исследующий структуру химического соединения. [c.301]

Поскольку для опознания хромофора по УФ-спектру в равной степени важно знание Яне соответствующей полосы поглощения, то к структурному анализу можно приступать лишь зная молекулярную массу соединения, так как это необходимо для вычисления е. Возможности определения строения молекул при указанном условии весьма ограничены. В связи с тем, что насыщенный углеродный скелет и такие функциональные группы, как ОН, МН , [c.52]

Введение хромофора. Можно создать максимум поглощения вблизи D-линии в спектре соединения, имеющего максимум поглощения вдали от D-линии, путем химического модифицирования соединения (введение хромофора). Это может не только повысить оптическое вращение, но и увеличить массу и объем исследуемого образца. [c.266]

К счастью, благодаря ряду факторов ситуация существенно упрощается. Некоторые полосы в инфракрасных спектрах разных молекул появляются при одних и тех же длинах волн и относятся к одинаковым группам атомов в молекулах. Это аналогично спектрам поглощения хромофоров. Такие группы частот — важный элемент при анализе спектров (поскольку инфракрасные спектры— это колебательные спектры, их принято строить в частотах, а не длинах волн). Весьма полезен для аналитических целей тот факт, что поглощение группы атомов в молекуле зависит от их окружения — частоты колебаний смещаются в ту или иную сторону. Так удается различить колебания С—Н-связи в группах =СНг и —СНд. При увеличении энергии связи атомов, например при образовании двойных связей, частота колебаний растяжения связей увеличивается, т. е. уменьшается длина волны поглощенного света. При увеличении приведенной массы связанных атомов А и В [c.163]

При рассмотрении методов установления конфигурации мы ограничимся лишь новыми достижениями, представляющими общую ценность. Применение спектроскопии ЯМР и масс-спектро-метрии к алициклическим спиртам и классические методы, основанные на химических взаимопревращениях, асимметрических синтезах (например, использование правила Прелога для присоединения по Гриньяру к хиральным эфирам фенилглиоксило-вой кислоты) и использовании правил вращения (например, правило Брюстера для хиральных бензоатных эфиров) достаточно полно рассмотрены в стандартных работах по стереохимии и установлению структуры. Изучение хироптических свойств насыщенных спиртов ограничено отсутствием удобного хромофора, хотя ниже 200 нм для них обнаружены значительные эффекты Коттона. Более полезным оказывается свойство хиральных спиртов вызывать круговой дихроизм в электронных переходах некоторых металлов. Для установления конфигурации применяются ланта-нидный реагент (166) и гексафторацетилацетонат меди (П). Пространственная структура (24) отвечает изомерам, дающим с последним реагентом отрицательный эффект Коттона при 333 нм (8 — малая, М — средняя, Ь — больнтая группа) [20].. [c.23]

Все высшие растения содержат фитохром — сине-зеленый фотохромный пигмент, который контролирует большое число разнообразных метаболических процессов, а также различные стадии развития организмов. Фитохром представляет собой белок с мол. массой 120 000. В качестве хромофора простетической группы он содержит линейный тетрапиррол, или билин. Фитохром существует и функционирует в двух формах — в форме Рг, которая имеет максимум поглощения в красном диапазоне спектра (660 нм), и в форме Ргг с максимумом поглощения в дальней красной области (730 нм). Эти две формы легко переходят друг в друга при поглощении красного света форма Рг превращается в форму Ргг, которая в свою очередь дает форму Рг в результате поглощения дальнего красного света. [c.194]

Из растений entaurea L. также удалось изолировать аналогичного типа соединение. Оно оказалось неполярным веществом с малохарактерным УФ-спектром. По данным ИК-спектра соединение содержало ацетиленовую и несколько двойных связей, причем одна из них была концевой. Сложный спектр ПМР имел сигналы в области 3—5т. Результаты масс-спектрометрии позволили выявить некоторые фрагменты его структуры, что в совокупности с данными о его способности изомеризоваться в присутствии кислоты в соединение LXX с ин-триеновым хромофором [c.259]

Если в спектре кроме полос предполагаемого основного компонента наблюдаются лишние полосы или при совпадении числа и положения полос существенно отличаются интенсивности, то это свидетельствует о наличии примесей, которые требуется отделить и идентифицировать. Когда примесь сама не поглощает в исследуемой области спектра, ее наличие прояв яется в кажущемся уменьшении коэффициента экстинкции полос основного поглощающего компонента. Это же происходит с полосами поглощения хромофора при увеличении молекулярной массы за счет групп атомов в молекуле, не являющихся хромофорами и не проявляющих ауксохромных свойств. Иными с овами, удельный коэффициент поглощения зависит от молекулярной массы. На этом основывается один из методов ее определения по соотношению (Х1У.2). [c.330]

Сетчатка глаза человека содержит рецепторные клетки двух типов — палочки и колбочки. Палочки отличаются большой светочувствительностью всего пяти квантов света достаточно, чтобы вызвать нервный импульс. Палочки предназначены для зрения при малой освещенности и дают черно-белую картину. Колбочки обеспечивают цветовое зрение. Существует три вида колбочек — чувствительные к синей, зеленой или красной областям спектра. Хромофором, воспринимающим свет в палочках сетчатки, является хромопротеин родопсин, или зрительный пурпур. Опсиновый белок в действительности является сложным комплексом собственно белка — опсина, липидов и углеводов, но термин опсин применяют как к белковой части, так и к комплексу в целом. Опсины, выделенные из сетчатки многих видов животных, представляют собой небольшие белки с молекулярной массой порядка 30 000—40 ООО. Почти у всех представителей животного мира зрительные пигменты в качестве хромофора содержат 11- < с-ретиналь (витамин А распространение 3,4-дегид-роретиналя (витамин Аг) ограничивается рядом пресноводных рыб и некоторыми видами земноводных. Родопсин находится в мембранных структурах — дисках, которые располагаются в палочке. Мембранные диски на 80 % состоят из родопсина, молекулы которого пронизывают [c.132]

Зеленый флуоресцирующий белок и его производные. Первоначально обнаруженный в медузе GFP синтезируется и другими морскими организмами. У медузы этот белок осуществляет смещение спектра биолюминесценции из голубой области в зеленую, что сопровождается повышением квантового выхода, уменьшением светорассеяния и распространением света на большие расстояния. Полипептидная цепь GFP построена из 238 а.о. молекулярной массы 27 кДа и организована в 11-цепочечный (3-ствол, внутри которого находится а-спиральный участок (рис. 52, б). Хромофор GFP представляет собой 4-(п-гидроксибен-зилиден)-имидазолидин-5-он, образуемый в результате посттрансляционной модификации полипептидной цепи, в которой участвуют аминокислотные остатки Ser-65, Туг-66 и Gly-67. Образование хромофора происходит в два этапа реакции циклизации между этими аминокислотными остатками и последующего окисления с участием молекулярного кислорода. Путем укорачивания полипептидной цепи было показано, что, за небольшим исключением, для функционирования белка важны все его аминокислотные остатки. Изменение полипептидной цепи GFP с помощью мутаций позволяет повышать или понижать стабильность белка, увеличивать эффективность образования его хромофора и получать молекулы с новыми спектральными характеристиками, представленными в табл. 12. [c.387]

Кроме того, обе субъединицы содержат негеминовое железо, напоминая в этом отношении некоторые белки электронпередаю-щнх систем митохондрий, хлоропластов, пузырьков плазмати чес-кой мембраны бактерий, мембран эндоплазматической сети, а также относительно небольшую руппу растворимых ферментов. В большинстве случаев эта структурная группировка обусловливает характерное поглощение в видимой области спектра, а в восстановленной форме дает отчетливый спектр электронного парамагнитного резонанса ( =1,94). При наиболее распространенной структуре (Ре5)2 (две группы этого типа входят в состав субъединицы сукцинатдегидрогеназы с мол. массой 70 000) хромофор негеминового железа состоит из пары атомов железа, расположенных друг к другу достаточно близко для того, чтобы делить между собой единственный электрон или вступать в антиферромаг- [c.409]