Температурный оптимум

Температура. Оптимальной температурой для аэробных процессов, происходящих в очистных сооружениях, считается 20—30 °С, при этом биоценоз при прочих благоприятных условиях представлен наиболее разнообразными и хорошо развитыми микроорганизмами. В то же время температурный оптимум бактерий различных групп варьирует в широких пределах для психрофилов 10—15 °С, мезофилов 25—37°С, тер- [c.160]

При рассмотрении температурной зависимости жизненной кривой можно установить три температурные точки температурный минимум, оптимум и максимум. В границах температуры от минимума до оптимума интенсивность жизненного процесса растет, и здесь в основном наблюдается приблизительно такая же зависимость, как и в обычном химическом процессе. Температурный оптимум у животных колеблется в пределах 308...315 К (у растений он даже выше). Дальнейшее повышение температуры приводит к быстрому снижению процесса, и по достижении максимальной температуры наступает гибель, что связано с денатурацией белка и инактивацией ферментов. [c.130]

Осахаривающая способность амилазы солода, приготовленного из зерна различных культур (гидролиз 2%-ного раствора крахмала при pH 4,9 в течение 15 мин), по данным Хжоища, приведены на рнс. 64. Из него видно, что наряду с различием в осахаривающей способности разные солода имеют неодинаковый температурный оптимум, который у одних солодов (кукурузный, просяной, овсяной) приходится на одну строго определенную температуру, у других (ржаной, пшеничный, ячменный) — на некоторый интервал температур. Для всех солодов, за исключением овсяного, максимальная температура для действия амилазы не превышает 55Х, за ней наступает резкое снижение осахаривающей способности, а при 75—85°С— полное ее прекращение. Это объясняется тепловой денатурацией белковой молекулы фермента и связанной с ней потерей каталитической активности. [c.181]

Влияние внешних условий. По своей природе ферменты значительно более чувствительны к изменению внешних условий, чем неорганические катализаторы. В частности, ферменты работают в значительно более узком диапазоне температур. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 313—333 К, животных ферментов 313—323 К. Если температура превысит эти пределы, активность фермента очень быстро падает, а при 343—353 К происходит пх необратимое разрушение, обусловленное денатурацией белка. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдержать нагревание до 373 К без потери активности. [c.169]

Если для какого-либо и-го реактора вычисленная оптимальная температура превышает предельно допустимое значение Г, то принимается = Г и определяется решением уравнения (IX.81). Как и нри выборе ОТП в реакторе идеального вытеснения, температурный оптимум не достигается, если рост температуры, ускоряя процесс, не уменьшает его избирательности. Для таких [c.387]

С протеиназа довольно устойчива. Для пептидазы температурный оптимум равен 45—47°С с повышением температуры наступает быстрая инактивация. Несмотря на неблагоприятные условия, пептидаза в процессе осахаривания увеличивает содержание аминного азота в сусле в 2,5—3 раза (20% от всего растворимого азота сусла). [c.185]

По отношению к оптимальным температурам микроорганизмы разделяют на три группы 1) термофильные (теплолюбивые) имеющие оптимум от 30 до 70° 2) психрофильные (холодолюбивые), у которых температурный оптимум лежит в пределах от 6 до 10° 3) мезофильные (любящие средние температуры), имеющие оптимум от 20 до 35°. Но резкой границы между ними провести нельзя. [c.503]

Расчетные уравнения задачи оптимального проектирования цепочки адиабатических реакторов идеального вытеснения, как и при расчете оптимального режима реакторов других типов, упрощаются, если рассматриваемый процесс включает только одну обратимую или необратимую реакцию и, следовательно, К = [1, 24]. Из процессов с одним ключевым веществом лишь обратимая экзотермическая реакция обладает температурным оптимумом росту эффективности обратимой эндотермической и необратимой реакций благоприятствует максимально возможное повышение температуры. При К = i расчетные уравнения (IX.94) — (IX.98) принимают, соответственно, вид [c.394]

Ферментативные реакции характеризуются также наличием колоколообразной зависимости скорости реакции от температуры в достаточно широком температурном интервале (что приводит к температурному оптимуму реакции). Эта особенность влияния температуры на кинетику ферментативных реакций объясняется наложением двух эффектов — возрастанием скорости реакции при увеличении температуры и ускорением тепловой денатурации белковой молекулы, приводящей к инактивации фермента при высоких температурах. Ясно, что при достаточно корректной постановке эксперимента оба эти явления можно изучать раздельно (см., например, 9 этой главы). [c.266]

Воздушные среды, содержащие углекислоту, аммиак, этиловый спирт и другие вещества, могут стимулировать развитие отдельных, видов грибов. Основным фактором, способствующим развитию грибов, является вода, которая составляет главную часть клеточного тела гриба. Пылевидные частицы, оседающие на поверхности изделия, обычно содержат споры грибов и органические соединения, необходимые для питания грибницы. Эти частицы, являясь гигроскопичными, сохраняют влагу на поверхности материала. Большое-влияние на прорастание спор оказывает температура. Температурный интервал жизнедеятельности грибов достаточно широк (0...+ + 45 °С), при этом каждый вид грибов имеет свой температурный оптимум. Некоторые грибы способны развиваться и при более высоких (термофилы) или более низких (психрофилы) температурах. Отрицательное влияние на рост грибов оказывает движение воздуха, которое препятствует оседанию спор на поверхности материала и повреждает мицелий. Значительное увеличение или уменьшения pH также неблагоприятны для развития грибов. [c.31]

Скорость ферментативной реакции повышается в 1,5—2,2 раза с повыщением температуры на 10° С. Поэтому такого понятия, как температурный оптимум активности , не существует. Вместе с тем в условиях эксперимента существует определенное значение температуры, при котором активность фермента максимальна дальнейшее увеличение температуры приводит к снижению скорости реакции. Следует иметь в виду, что это происходит в результате денатурации части фермента. Чем короче время инкубации, тем выше кажущийся температурный оптимум. На рис. 32 видно, что при времени реакции 1 активность максимальна при 70° С, а при времени /2 — при 50° С. Оптимальная температура действия фермента зависит от соотношения между влиянием температуры на скорость ферментативной реакции, с одной стороны, и на скорость денатурации фермента - с другой. [c.211]

Но нельзя забывать, что белки при высокой температуре свертываются, скорость реакции снижается. Существует понятие оптимальной температуры действия ферментов, при которой они проявляют наибольшую активность. Для разных ферментов эта температура неодинакова, но многие ферменты, в том числе и пероксидазы, имеют температурный оптимум 40-50 °С. [c.148]

При проведении идентификации выделенной чистой культуры учитывают скорость и температурный оптимум роста на яичных [c.212]

Более высокое значение энергии активации реакции образования ацетона обусловливает температурный оптимум проведения процесса (160—185°С), при более высоких температурах резко увеличивается скорость образования ацетона (рис. 3.37). [c.275]

Если для какого-либо -го реактора вычисленная оптимальная температура превышает предельно допустимое значение Г, то принимается Тп = Т и 5 определяется решением уравнения (VI. 95). Как и при выборе ОТП в реакторе идеального вытеснения (см. п. 2), температурный оптимум не достигается, если [c.265]

Условие температурного оптимума (VI. 85) упрощается к виду [c.266]

Интересно, что в случае изомеризации н. гептана применение алюмосиликатов с поверхностью, уменьшенной обработкой водяным паром, оказалось весьма перспективным и позволило, по данным [3], повысить температурный оптимум изомеризации (благодаря снижению гидрокрекинга) на 100—120°. [c.162]

Условие температурного оптимума (IX.71) сводится к виду г п = 0 т. е., как и в реакторе идеального вытеснения, температура реакции повсюду должна локально максимизировать скорость образования целевого продукта. Согласно этому условию, т шература должна повсюду равняться максимально допустимой при ироведаищс необратимой или обратимой эндотермической реакции в обратимой экзотермической реакции она определяется уравнением (ГХ.З) или (IX.5). Оптимальное время контакта равно [c.389]

При применении значительной части неосоложенного ячменя (выше 25% от общей засыпки) при 52°С добавляют ферментные препараты до расщепления глюканов ячменя, Если глюканы не удалить, то они препятствуют последующему процессу осветления, а также фильтрации пива. При этой температуре действуют также протеолитические ферменты. После выдержки в течение 20-30 мин затор нагревается до 63-64"С. Затем здесь происходит благодаря действию Р-амилазы основное расщепление крахмала до мальтозы, а меньшее - до декстринов (мо ь-тозная пауза). Путем повышения температуры затора до 72-75°С достигается температурный оптимум для а-амилазы. Этот фермент образует из крахмала преимущественно декстрины и в небольшом количестве мальтозу (декстриновая пауза). Путем увеличе[1ия или сокращения отдельных температурных стадий регулируют состав сусла в отношении содержания сбраживаемого дрожжами сахара, т.е. глюкозы, сахарозы, фруктозы, мальтозы и. мальтотриозы, а также несбраживаемых декстринов. Отношение сбраживаемых веществ к несбраживаемым называется конечной степенью сбраживания . [c.86]

В организме человека и животных большинство реакций протекает при участии белковых катализаторов — ферментов. С повышением температуры скорость биохимических реакций соответственно возрастает. При высоких же температурах (50—60° С) каталитические свойства ферментов утрачиваются вследствие термоденатурации белка, и скорость реакций резко замедляется. Таким образом для химических процессов, протекающих в организме, выявляется так называемый температурный оптимум , который для теплокровных животных лежит в интервале примерно 36—42° С. [c.103]

Определен температурный оптимум культуры - 32°С и показана возможность адаптации исследуемого штамма Ba illus ereus к 18°-20°С - температуре, приближенной к естественным условиям, в которых предполагается применение разрабатываемого биопрепарата. Оптимальный режим аэрирования культуры обеспечивается перемешиванием на лабораторной качалке со скоростью 170 об/мин. Показано, что активный рост культуры обеспечивается при поддержании значения pH 7,5. [c.159]

Из рисунка видно, что протеина-, за Asp. awamori активна при pH 2,0—2,5. Температурный оптимум находится в пределах 40— [c.185]

Фосфаты. Исключительно важную роль в образовании пленок играет однородность металла и состояние его поверхности. Необходимость придерживаться температурного оптимума фосфатирования. Фосфатные пленки пористы. Низкая эффективность в растворах х-лоридов и в статических условиях, а также опасность питтинговой коррозии при малых концентрациях и стимулирование при слишком больших концентрациях. [c.23]

Чтобы проверить, можно ли создать бактерию, обладающую более широкими катаболическими возможностями и в то же время способную расти и развиваться при низких температурах, плазмиду TOL (детерминирует разрушение толуола) ме-зофильного штамма Pseudomonas putida перенесли с помощью конъюгации в психрофильный (с низким температурным оптимумом) штамм, ути-лизирутощий салицилат при температуре, близкой к О °С. Трансформированный штамм содержал введенную в него плазмиду TOL и собственную плазмиду SAL, детерминирующую разрушение салицилата, и был способен утилизировать как салицилат, так и толуол в качестве единственного источника углерода при 0°С (табл. 13.2). Психрофильный штамм дикого ти- [c.281]

Эти реакций протекают тем в большей степени, чем выше температура. Поэтому необходимо применение катализатора с низким температурным оптимумом. Такими катализаторами являются стирол-контакт , содержащий ZnO (79,5%), MgO (5%), Al Oa (5,5%), aO (5%), K2SO4 и К СгО (по 2,5%), а также железо-хромовый катализатор (PejOg 87%, СгаОз 5%, KjO 8%). Последний чаще используют для дегидрирования изопропилбензола. [c.264]

Большинство метанобразующих бактерий имеют температурный оптимум дяя роста в области 30—40°С, т.е. являются мезофилами, но есть виды, у которых оптимальная зона сдвинута в сторону более низких (25 °С) или высоких (55—65 °С) температур. Недавно вьщелен экстремально термофильный организм Methanothermus fervidas, растущий при 55—97°С (оптимум 80 °С). Все известные [c.424]

Влияние температуры на активность ферментов. Согласно закону Ваит-Гоффа скорость химических реакций увеличивается примерно вдвараза при повышении температуры на (О С (коэффициент Q ,). Это прааило справедливо также и для ферментативных реакций, однако только а ограниченной области значений температуры. При повышении температуры свыше 40 — 50 происходит инактивация белкового катализатора из-за тепловой денатурации. Следовательно, ферментативные реакции отличаются от реакций, катализируемых соединениями небелковой природы, наличием температурного оптимума. Причиной быстрого падения активности является высокая величина коэффициента Qio для процесса тепловой денатурации белка. Следует отметить, что ферменты термофильных бактерий имеют весьма высокий температурный оптимум. [c.185]

Возбудители чумы, как и другие энтеробактерии, восстанавливает нитраты в нитриты, ферментируют с образованием кислоты (без газа) глюкозу, ксилозу, маннит, но в отличие от многих других представителей семейства имеют более низкий температурный оптимум роста и физиологической активности — 28 °С. В ходе идентификации возбудитель чумы необходимо дифференцировать с другими иерсиниями, особенно возбудителем псевдотуберкулеза (табл. 2.14). Идентификацию проводят также в РА с использованием диагностических сывороток против капсульного [c.173]

Среди актиномицетов встречаются как мезофильные организмы, температурный оптимум развития которых лежит в пределах от 25 до 30 °С, так и термофильные, развивающиеся при температурах от 55 до 60°С, а иногда и при более высокой температуре (Themoa tinomi es vulgflris). Актиномицеты развиваются в широком диапазоне pH от 4,4 до 9 оптимум pH = 6,8-7,5. [c.40]

Различные расы S. vini, селекционированные для опреленных типов вин, обладают различным температурным оптимумом брожения, образуют неодинаковое количество спирта (от 10 до 18 %) и побочных продуктов различен и состав побочных продуктов, что отражается на вкусовых и ароматических свойствах вин. [c.205]

Честер и Пармель [9] наблюдали температурный оптимум и скорость образования шпинели в твердой фазе на прессованных цилиндрах, отмечая ход реакции по изменению линейных размеров образца. [c.260]

Каждый вид плесени имеет свои температурные оптимум, максимум и минимум. Оптимальная температура для развития всех видов плесени лежит в интервале 24—30 С. При повышении или понижении температуры развитие замедляется. Чем ближе к температурному максимуму или минимуму, тем более скудны рост и развитие грибов (малые колонии, несовершенные споро-носцы, слабое спорообразование и т. п.). Выше максимальной и ниже минимальной температуры плесени не развиваются. [c.12]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология