Лактатдегидрогеназа в мышцах

Роль лактатдегидрогеназы. При напряженной работе мышечная ткань потребляет гораздо больше АТР, чем в состоянии покоя. В белых скелетных мышцах, например в мышцах ног у кролика или мышцах крыла у индейки, почти весь этот АТР образуется в процессе анаэробного гликолиза. На рис. 15-5 видно, что АТР образуется на второй стадии гликолиза в ходе двух ферментативных реакций, катализируемых фосфоглицераткиназой и пируваткиназой. Представим себе, что в скелетной мышце отсутствует лактатдегидрогеназа. Могла бы мышца в этом случае напряженно работать, т.е. с больщой скоростью генерировать АТР путем гликолиза Аргументируйте свой ответ. Учтите, что лактатдегидроге-назная реакция не требует участия АТР. От ясного понимания ответа на этот вопрос зависит правильное представление о гликолитическом цикле в целом. [c.473]

Лактатдегидрогеназа — 2 мг/мл (коммерческий препарат) или экстракт мышц 1 25 (получение экстракта мышц см. с. 28). [c.31]

Лактатдегидрогеназа — 2 мг/мл (коммерческий препарат) или экстракт мышц в разведении 1 25 (как источник фермента). Растворы НАД и фермента необходимо держать на льду. [c.28]

Определяют активность лактатдегидрогеназы в растворимой клеточной фракции скелетной и сердечной мышц крысы в день выделения и после хранения препарата при —5° С. [c.339]

Аналогичным образом может быть проведена иммобилизация и получение мономера лактатдегидрогеназы из мышц кролика. [c.386]

Выделение лактатдегидрогеназы из мышц кролика и изучение свойств растворимого и иммобилизованного фермента. [c.503]

Процесс гликолиза, протекающий в мышечных и других тканях, завершается восстановлением пировиноградной кислоты в -молочную кислоту восстановленной формой НАД, образовавшейся на одной из предыдущих стадий — при дегидрировании З-фосфо-О-глицеринового альдегида. Эта реакция осуществляется при участии лактатдегидрогеназы (особенно распространенной в скелетных и сердечной мышцах), при этом заканчивается цикл регенерации НАД в исходной окисленной форме [263—265], что обусловливает непрерывность гликолитического цикла [c.319]

Лактатдегидрогеназа из мышцы сердца свиньи [c.83]

Лактатдегидрогеназа из сердечной мышцы образует комплекс с НАД-Нг, который можно обнаружить по максимуму спектра поглощения при 330 ммк. [c.63]

Из растений выделены три разных фермента, способных катализировать окисление 3-фосфоглицеринового альдегида. Фермент, участвующий в превращениях по пути ЭМП, специфичен по отношению к НАД, требует наличия фосфата и сходен с хорошо изученным ферментом из дрожжей и мышц. При положении равновесия в окисленном состоянии находится лишь сравнительно небольшая часть альдегида. Окисление значительно усиливается, если данная реакция сопряжена с другой реакцией, при которой происходит окисление НАД-Нз. Большую роль здесь играет алкогольдегидрогеназа или лактатдегидрогеназа, причем имеет место следующая окислительно-восстановительная сопряженная реакция. [c.124]

ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА ИЗ СЕРДЕЧНОЙ МЫШЦЫ СВИНЬИ - [c.201]

Оба пути превращения глюкозы используют одни и те же реакции, начиная от глюкозо-6-фосфата и кончая пируватом. Единственное различие между ними связано с конечной судьбой пирувата и, следовательно, также с тем, каким путем происходит регенерация НАД" " из восстановленного НАД (см. ниже, пункт 3). Сказанное относится и ко всем прочим метаболическим цепям реакций, в которых остаток гексозы вначале превращается в две молекулы пирувата. При гликолизе в мышцах пируват и восстановленный НАД непосредственно взаимодействуют друг с другом в присутствии лактатдегидрогеназы, следствием чего является образование лактата и регенерация НАД+ (табл. 33, реакция 13). При спиртовом брожении пируват сначала декарбоксилируется до ацетальдегида (табл. 33, реакция 14), а затем последний восстанавливается восстановленным НАД с образованием спирта. [c.278]

Лактатдегидрогеназа <1.1.1.27), из мышц кролика, суспензия в растворе сульфата аммония Лактатдегидрогеназа [c.403]

Рис. 5.15. Влияние pH на связывание лактатдегидрогеназы мышцы сердца свиньи 8-аминогексаноил-ЫАО+—сефарозой (а) и N -(6-аминогексил)-АМР — сефарозой

Данные по рентгеноструктурному анализу лактатдегидрогеназы мышц акулы с разрешением в 4 А свидетельствовали о том, что аденозин связывается вблизи несущественной SH-группы [141]. Для этого фермента известно существование 3 типов SH-rpynn типа А, обладающих наивысшей реакционной способностью, типа В, существенных. дЛя катализа, но блокирующихся ртутьорганическими соединениями во вторую очередь, и типа С, несущественных и обладающих наименьшей нуклеофильностью. Субъединица лактатдегидрогеназы мышц акулы имеет нерегулярную форму и имеет две области, соединенные более узкой частью в непосредственной близости к существенному тиолу. [c.57]

Получение нативных иммобилизованных мономеров глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы из дрожжей и лактатдегидрогеназы из скелетных мышц кролика [c.302]

Цель работы — изучение структурных и функциональных свойств изозимов лактатдегидрогеназы в сердечной и скелетной мышцах крысы, являющихся критериями при установлении изозимного состава фермента в ткани. [c.337]

Исследуют изозимный состав лактатдегидрогеназы в гиалоплазме сердечной и скелетной мышц крысы методом диск-электрофореза в полиакриламидном геле. [c.339]

При изучении изозима М4 лактатдегидрогеназы (ЛДГ) из мышц свиньи связывание НАД, пирувата и других соединений в активном центре фермента можно наблюдать с помощью флуоресцентного катионного зонда аурамина О, структура которого приведена на рисунке [c.340]

О большом разнообразии реакций переаминирования и значении этих реакций в обмене веществ уже говорилось в предыдущих главах. В 1955 г. было установлено, что при инфаркте миокарда значительно повышена активность глутамат-аспартат-трансаминазы в сыворотке крови на этом наблюдении основано диагностическое и прогностическое использование реакций переаминирования в клинике [225—228]. В сыворотке крови здоровых людей скорость реакции между аспарагиновой и а-кетоглутаровой кислотами очень незначительна реакцию можно проследить путем внесения в реакционную систему дегидрогеназы яблочной кислоты и восстановленного дифосфопиридиннуклеотида и наблюдения за уменьшением оптической плотности при 340 ма в результате окисления кофермента. Через один-два дня после появления клинических признаков инфаркта миокарда активность трансаминазы в сыворотке оказывается повышенной в 2—10 раз по сравнению с нормальной. Активность трансаминазы возвращается к нормальному уровню примерно через 5 дней, если поражение не распространяется на новые участки миокарда. В ряде опытов с экспериментально вызванным инфарктом миокарда у собак уровень активности фермента в кровяной сыворотке был пропорционален размеру пораженного- инфарктом участка сердечной мышцы [227]. Ввиду широкого распространения глутамат-аспартат-трансаминазы можно ожидать повышения активности этой трансаминазы в сыворотке и при повреждении других органов. Такое повышение было отмечено при заболеваниях печени и других патологических состояниях. Тем не менее определение активности трансаминазы в сыворотке крови при сопоставлении с другими данными клинического исследования представляет практический интерес. По-видимому, при инфаркте миокарда в плазму крови переходят из сердечной мышцы и другие ферментные системы (например, лактатдегидрогеназа) [229]. [c.486]

Лактатдегидрогеназа из мышц свиньи — коммерческий препарат фирмы Reanal (препарат трижды перекристаллизовывают путем добавления насыщенного раствора сульфата аммония (pH 7,0) к раствору белка до помутнения. Очищенный таким образом препарат является апоферментом М4), [c.341]

Целью работы является получение активного мономера лактатдегидрогеназы (ЛДГ) из мышц свиньи сравнение каталитических характеристик растворимого фермента и различных форм иммобилизованного белка (тетрамера и мономера), а также изучение стабильности иммобилизованного и растворимого ферментов. [c.386]

Наиболее изученным олигомерным ферментом является лактатдегидрогеназа (она катализирует обратимое превращение пировиноградной кислоты в молочную), содержащая два типа полипептидных цепей Н—сердечный тип (от англ. heart—сердце) и М—мышечный тип (от англ. mus le—мышца) — и состоящая из 4 субъединиц. Этот фермент благодаря различным сочетаниям субъединиц может существовать в 5 формах. Такие ферменты получили название изоферментов, или, в соответствии с новой классификацией, множественных форм ферментов (см. главу 4). [c.71]

Этот фермент найден у ряда растений, хотя и не широко распространен. Лактатдегидрогеназа из растений напоминает лактатде-гидрогеназу из мышцы, будучи специфичной по отношению к L-мо-лочной кислоте однако фермент, выделенный из hlorella, образует D-молочную кислоту. Фермент из животных тканей функционирует как с НАД, так и с НАДФ, но фермент из растений, как обнаружено, функционирует только с НАД. Фермент из дрожжей связан непосредственно с цитохромной системой. [c.129]

Изучение изоферментного состава лактатдегидрогеназы сердечной и скелетной мышц крысы. [c.503]

Состав и соотношение форм И. (спектр И.) изменяется в зависимости от их локализации в органах и тканях организмов одного вида и даже в разных субклеточных органеллах одной и той же клетки. На спектр И. оказывает влияние разное физиол. состояние организма и патологич. процессы, происходящие в нем. Поскольку И. различаются по свои.м св-вам (оптимуму pH, активации ионами, по сродству к субстратам, ингибиторам, активаторам, кофакторам), то характер их распределения отражает регуляторные механизмы, контролирующие метаболизм. Так, напр., лактатдегидрогеназа представлена в организме человека и животных пятью формами, каждая из к-рых представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц двух типов (а и Р) в разных соотношениях. В сердце и печени представлена в осн. форма 04, а в мышцах-Р . Первая ингибируется избытком пировиноградной к-ты и поэтому преобладает в органах с аэробным типом метаболизма, вторая не ингибируется избытком этой к-ты и преобладает в мышцах с высоким урювнем гликолиза. О важной роли И. в тонкой регуляции метаболич. процессов свидетельствует также изменение их спектра под влиянием разл. воздействий и физиол. состояний (охлаждение, гипоксия, денервация и др.). [c.202]

РИС. 6-9. А. Зависимость скорости реакции, катализируемой дрожжевой гексокиназой в равновесных условиях (Ueq), от концентрации глюкозо-6-фосфата при постоянном отношении концентрации глюкозы к концентрации глюкозо-6-фосфата, равном 1/19 [37]. Реакционные смеси содержали 1—2,2 мМ АТР и 25,6 мМ ADP (pH 6,5). Б. Зависимость скорости реакции, катализируемой лактатдегидрогеназой из скелетных мышц кролика в равновесных условиях ( eq), от концентрации лактата при постоянном отношении концентрации пирувата к концентрации лактата, равном 1/35 [38]. Реакционные смеси содержали 1,7 мМ NAD, 30—46 мкМ NADH (трис-цитратный буфер, pH [c.34]

Хотя природа этого ингибирования продуктом неясна ), целесообразность его, по-видимому, можно понять (по крайней мере в какой-то степени) для такого аэробногох> органа, как печень, в которой пируват удаляется окислением избыточная же активность лактатдегидрогеназы подавляется в ней при накоплении пирувата. В то же время изофермент 2 скелетной мышцы не ингибируется избытком пирувата и отвечает требованиям, предъявляемым к ферменту, который должен восстанавливать пируват до лактата при увеличении мышечной активности ). [c.67]

На рис. 3.4 приведена зависимость количеств связанной лактатдегидрогеназы из скелетных мышц кролика и мышц сердца свиньи и глицерокиназы от концентрации №-(6-аминогексил)-5 - [c.24]

Образец (100 мкл) фермента (5 Е) и бычьего сывороточного альбумина (1,5 мг) наносили на колонку (50x5 мм), содержащую 1.0 г аффинного сорбента, разбавленного до необходимой концентрации лиганда сефарозой 4В. / — лактатдегидрогеназа из скелетных мышц кролика 2 — лактатдегидрогеназа из мышц сердца свиньи 3 — глицерокииаза. [c.25]

Аланин-трансаминаза (называемая также глутамат-пируват—трансаминазой, ГПТ) и аспартат-трансаминаза (называемая также глута-мат-оксалоацетат—трансаминазой, ГОТ) играют важную роль в диагностике заболеваний сердца и печени. Тромбоз какой-либо из ветвей коронарной артерии вызывает местную аноксию и в конечном итоге отмирание одного из участков сердечной мышцы, так называемый инфаркт миокарда. При этом заболевании аланин-трансаминаза и аспар-тат-трансаминаза вместе с другими ферментами выходят из поврежденных клеток миокарда и попадают в кровоток. Определение в сыворотке крови концентрации этих двух трансаминаз и еще одного фермента миокарда, креатинкиназы, может дать ценную информацию о степени тяжести и о стадии повреждения сердечной мышцы. Креа-тинкиназа-первый фермент миокарда, появляющийся в крови после приступа ишемической болезни. Он также быстро исчезает из крови. Во вторую очередь появляется ГОТ, а затем ГПТ. Из поврежденных клеток миокарда или из клеток, испытывающих недостаток кислорода, выходит наружу и попадает в кровоток также и лактатдегидрогеназа. [c.575]

Рис. 5.8. Связываемость малатдегидрогеназы (1), лактатдегидрогеназы из мышцы сердца свиньи (2) и глицерокиназы (3) на N -(6-аминогексил)-5 -АМР—сефарозе в зависимости от концентрации аффинного лиганда [8].

Рис. 5.12. Связываемость 5 лактатдегидрогеназы из мышцы сердца свиньи на К -(6-аминогекснл)-5 -АМР—сефарозе в зависимости от температуры [9].

Четвертичная структура белков имеет, по-видимому, непосредственное отношение к существованию изоферментов. Изоферментами называются ферменты, встречающиеся у одного и того же биологического вида в разных структурных формах. Особенно хорошо изучен в этом отношении благодаря исследованиям Каплана, Маркерта и их сотрудников фермент лактатдегидрогеназа этот фермент был выделен из организма цыпленка в двух главных формах, из которых одна характерна для скелетных мышц, а другая — для сердечной мышцы. Эти две формы заметно отличаются одна от другой как по аминокислотному составу, так и по некоторым физическим, иммунологическим и каталитическим свойствам. Общее число различных форм лактатдегидрогеназы, обнаруженных у цыплят, а также выделенных из других источников, равно пяти. Три из них занимают по своим свойствам промежуточное положение менаду формой, характерной для скелетных мышц, и формой, характерной для сердечной мышцы. При электрофорезе, например, получается пять отдельных полос, находящихся друг от друга на равном расстоянии, причел крайние полосы соответствуют мышечной и сердечной [c.117]

Из рис. 25 очевидно, что непосредственная роль ос-глицеро-фосфатдегидрогеназной реакции состоит в регенерации НАД для триозофосфатдегидрогеназы. В других, менее активных мышцах насекомых и в тканях позвоночных эту функцию выполняет лактатдегидрогеназа у моллюсков при анаэробиозе, как мы видели, ту же роль играет цитоплазматическая малат-дегидрогеназа. Таким образом, сам по себе этот процесс повторного окисления НАД-Н, казалось бы, не дает насекомому никакого особого преимущества. Решающее энергетическое преимущество станет очевидным, когда мы рассмотрим дальнейшую судьбу а-глицерофосфата. [c.86]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология