фактор ядро фермента

Рибосомы производят элементы молекулярного аппарата для большей части клеточных функций ферменты, белки-переносчики, рецепторы, преобразователи, сократительные и опорные элементы и белки мембран. Как и в ядре, эти элементы подвержены видоизменениям и распаду при различных вмешательствах. Так, например, на бактерии антибиотики оказывают действие, препятствуя на разных специфических этапах процессу трансляции. Дифтерийный токсин инактивирует в нервных клетках один из факторов элонгации, определяющих сборку полипептидов. [c.86]

Первичным фактором, определяющим строение белков, является ДНК, находящаяся в хромосомах ядра клетки, где синтезируется иРНК. Таким образом, в зависимости от того, из каких нуклеотидов состоит молекула иРНК, поступающая в рибосому, и будут синтезироваться соответствующие полипеп-тидная цепочка, белок или фермент. [c.365]

Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратащ1я молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных (ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. Группы, оказавшиеся замаскированными, не подвергаются внешним воздействиям (изменение pH, реакции модификации и др.). Более того, измененная реакционноспособность таких функциональных групп, имеющая значение для каталического действия ферментов, определяется гидрофобным окружением и взаимодействием с [c.382]

Цитоплазма нейрона находится в постоянном движении. Это движение, называемое аксональным транспортом, осуществляет функциональную связь между телом клетки и ее ядром, с одной стороны, и нервным окончанием, с другой стороны, часто находящемся на расстоянии 1 м и даже более. Аксональный транспорт обусловливает рост и функциональную активность аксона, его регенерацию после очаговых поражений и адаптацию синаптической активности. Различают антеро- и ретроградный аксональный транспорт, так что различные компоненты могут проходить не только от тела клетки к синапсу, но и в обратном направлении. Существует медленный аксональный поток (1— 4 мм/сут), промежуточный (15—50 мм/сут) и быстрый (200— 400 мм/сут). Каждый вид молекул переносится с характерной для него скоростью. Тубулин, субъединицы нейрофиламентов, актин и миозин транспортируются медленно митохондрии с промежуточной скоростью мембранные белки, гликопротеины, гликолипиды, ферменты синтеза медиаторов и медиаторы — быстро. ДНК, РНК н ганглиозиды не транспортируются. Ретроградный транспорт удаляет продукты деградации синапсов, переносит ферменты, а также субстраты, поглощенные пресинаптической мембраной, например фактор роста нервов, токсин столбняка и нейротропные вирусы. [c.316]

Важное значение в регуляции процессов дифференцировки и размножения клеток имеет протеинкиназ а С. Этот фермент активируется, как и протеинкиназы класса А, в результате взаимодействия специальных рецепторов клеточной мембраны с соответствующими эффекторами, которыми в случае протеинкиназы С являются некоторые гормоны и факторы роста. Активированная протеинкина-за С катализирует фосфорилирование определенного набора белков, что, по-видимому, является промежуточным этапом каскада превращений, заканчивающегося в ядре запуском репликации ДНК и сопутствующих процессов. [c.427]

Описано несколько других систем, которые катализируют включение концевых рибонуклеотидов в РНК- Они, возможно, и не имеют отношения к специфическому синтезу РНК de novo, так как рибонуклеиновые кислоты, вероятно, образуются путем постепенного присоединения нуклеотидов и концевые фрагменты, по-видимому, должны быть более чувствительны к обратимому пирофосфоро-лизу, чем внутренние нуклеотиды. Однако важным фактором при включении в концевые группы может быть отсутствие подходящего рибонуклеозид-5 -трифосфата. В различных рибонуклеиновых кислотах было идентифицировано около тринадцати различных нуклеозидов при попытке вызвать ферментативную полимеризацию-четырех основных нуклеотидов встретились затруднения, препятствующие образованию полинуклеотида с достаточно высокой длиной цепи. Тем не менее существуют прямые доказательства синтеза полирибонуклеотидов из рибонуклеозид-5 -трифосфатов в животных системах. Например, экстракты из ядер зобной железы теленка после фракционирования дают ферментные препараты, которые катализируют образование полиадениловой кислоты (длиной 25—100 нуклеотидов) из аденозин-5 -трифосфатов. В присутствии затравочной РНК цитидин-5 -трифосфат превращается в по-лицитидиловую кислоту частично очищенным ферментом (в отличие от фермента, специфичного для АТФ) из того же самого источника. В случае других систем животных (ядра печени крысы) моно-нуклеотидный остаток цитидин-5 -трифосфата (а-Р ) включается во внутренние участки, а не в конец цепи. Включение заметно стимулируется АТФ, ГТФ и УТФ, в то время как рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза заметно понижают включение. [c.318]

В 1944 г. Эвери, Маклеод и Маккарти - сделали следующий важный шаг. Они показали, что трансформирующий фактор — это ДНК, которую можно извлечь из клеточных осколков и освободить от РНК и белка, не лишая ее трансформирующей способности. Трансформирующая активность полностью ликвидировалась действием фермента дезоксирибонуклеазы. Доказательство, что трансформация, которая является биологическим процессом, затрагивающим наследствениость, т. е. клеточное ядро, происходит под действием чистого вещества ДНК, явилось важнейшим этапом в выяснении функциональных свойств ДНК. В дальнейшем было показано, что можно очистить ДНК от белка с точностью, превышающей 0,02%, без нарушения трансформирующе способности. В настоящее время измерено количество ДНК, сорбируемое клеткой перед трансформацией. Можно рассчитать, что количество белка, если таковой имеет значение, проникающего в одну трансформируемую клетку, меньше одной молекулы. Следовательно, можно быть уверенным, что дело пе в белке, а именно в ДНК, именно ДНК является трансформирующим фактором. [c.343]

СТИ пользу в качественной оценке, во-первых, доступности иона металла для растворителя и, во-вторых, того, какую из трех возможных ролей, описанных в разд. 1, выполняет ион металла в ферментативной реакции. Как установлено Кон [21], фактор усиления (ei) протонов воды для бинарного комплекса Е — М + (еь) может быть больше, чем ei для тройного комплекса Е — М + — лиганд (тип II) (вс). И наоборот, ферменты, образующие комплексы Е — лиганд — M + (тип I), проявляют небольшое взаимодействие фермент — ион металла (либо вообще его не проявляют) и имеют величину Ес> ь 1,0, в то время как в комплексах М.2+ — Е — лиганд (тип III) лиганд может оказывать небольшое влияние на окружение иона металла и еь 8с. Хотя эти закономерности наблюдались для большинства комплексов типов I и II [21], известны исключения. Изучением скоростей релаксации протонов субстрата в присутствии Мп + — фермента для ФДП-альдолазы из дрожжей доказано существование мостиковых комплексов Е — Мп + — субстрат (разд. 9), хотя и наблюдались небольшие изменения для ei протонов воды при образовании этих комплексов (т. е. еь Вс)- Следовательно, хотя сравнение величины ei протонов воды для бинарных и тройных комплексов фермента, металла и лиганда дает простой и быстрый метод определения типа образующегося комплекса, однако эти результаты должны рассматриваться как предварительные и подтверждаться с помощью других методов, например определением г и Ajh (константы сверхто-ного взаимодействия) путем измерения скоростей релаксации магнитного ядра лиганда. Быстрый метод определения констант диссоциации комплексов дает также наблюдение за изменениями ei протонов воды при взаимодействии фермента с Мп2+ и лигандом [21]. [c.456]

Интенсификация процессов гидролиза фосфолипидов в мембранах митохондрий, эритроцитов и других клеток становится возможной также благодаря и тому, что при низкотемпературном воздействии разрушаются природные антиоксидант-ные системы. Установлено, например, что в процессе замораживания митохондрий они теряют эндогенный глутатион, который 51вляется эффективным фактором защиты от процессов перекисного окисления липидов. Появление в составе мембраны пере-кисных группировок приводит к резкому ослаблению связей липидных молекул друг с другом, белками и другими компонентами, повышает вероятность окисления 8Н-групп белков, что существенно модифицирует функционирование ферментов-катализаторов, ионных переносчиков и т. д. Лизосомы, очень чувствительные к воздействию низких температур, в процессе замораживания— отогрева разрушаются, существенно повышая концентрацию в цитоплазме высокоактивных гидролаз, которые оказывают лизирующее действие на внутриклеточные структуры, например ядра, митохондрии и т. д. (табл. 4). [c.27]

В клетках бактерий имеется только один тип РНК-полимеразы, осуществляющий матричный синтез всех видов РНК. Это крупный белок с молекулярной массой около 500 ООО Д, имеющий сложную субъединичную структуру. Его ядро ( ore), которое также называют минимальным ферментом, построено из четырех полипептидов двух идентичных а-субъединиц, р- и р -субъеди-ниц. Полная РНК-полимераза содержит еще одну субъединицу, которую называют о (сигма)-фактором. [c.21]

Атеросклероз — наиболее распространенная и тяжелая сосудистая патология, ведущая к ипгемической болезни сердца, инфарктам и инсультам. Эти заболевания — самая распространенная причина смертности в экономически развитых странах (примерно 50 % от всех смертей) [126]. В основе атеросклероза лежит атерогенез — сложный и длительный процесс дегенеративных изменений стенок крупных артерий, сопровождающийся образованием в просвете сосудов атеросклеротических фиброзных бляшек (атером). Фиброзная бляшка формируется непосредственно под эндотелием и состоит из так называемой покрышки, включающей гладкомышечные клетки (ГМК) и фиброзную ткань, и желтого липидного ядра, которое на поздних стадиях атерогенеза может обызвествляться. В атерогенезе принимают участие надмолекулярные структуры — липопротеиды и, по меньшей мере, пять типов клеток эндотелиальные клетки (ЭК), ГМК, моноциты и образующиеся из них макрофаги, тромбоциты и лимфоциты [127, 128]. Последовательность и взаимосвязь событий в процессе атерогенеза определяются продуцируемыми этими клетками сигнальными, регуляторными и другими активными молекулами, включая хемоаттрактанты, факторы роста, фактор некроза опухолей (TNF-a), интерферон-у (IFN-y) и другие цитокины, ферменты и биорадикалы. [c.121]

Синтез мРНК зависит от активности ДНК-зависи-мой РНК-полимеразы, а поэтому любые факторы, влияющие на число мест связывания этого фермента на ДНК или на его каталитическую активность, могут быть эффективными регуляторами транскрипции. Пост-транскрипционная модификация мРНК, а также доступность мРНК для нуклеаз, инактивирующих этот полимер, выход из ядра и связывание с рибосомами, образование полисом — все это процессы, чувствительные к многочисленным внутриклеточным факторам. [c.52]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология