Избирательное связывание

Свойства А — избирательное связывание, разделение и транспорт катионов Б - растворение неорганических солей В - активация анионов Г - растворение щелочных металлов. [c.206]

Разработан метод определения дитиофосфатов (ДТФ) [451] титрованием растворами перхлоратов Ag+ и Hg + с применением гладкого платинового электрода в растворе, насыщенном дисульфидом. При прибавлении соли металла к системе ДТФ — дисульфид происходит избирательное связывание восстановленной формы в комплекс, что влечет за собой изменение потенциала. Потенциал такого электрода зависит только от концентрации ДТФ. [c.58]

Неменьший интерес представляют предложенные Ж.-М. Леном криптанды а) (и их комплексы — криптаты (б)), которые могут быть сконструированы для избирательного связывания самых разнообразных низкомолекулярных веществ и ионоа [c.597]

Избирательное связывание лигандов с носителями для получения аффинных сорбентов [c.186]

Избирательное связывание в системе, содержащей смесь растворителей, может привести к инверсии обычных условий стабильности. В растворе, содержащем в качестве растворителей этилендихлорид и дихлоруксусную кислоту (ДХУ), поли-у-бен-зил-Ь-глутамат имеет при высокой температуре спиральную конфигурацию. Эту инверсию можно объяснить с помощью уравнения (XVI. 3), если учесть, что в данном случае обе величины — АЯо и А5° — положительны. Тогда, рассуждая так же, как в случае инертных растворителей, приходим к выводу, что К< при низких температурах и /С>1 при высоких температурах. Для пояснения этих результатов рассмотрим реакцию [c.286]

Основная трудность связана именно с этим последним обстоятельством. Если избирательного связывания не учитывать, то это может привести к ошибке в полученном значении М, доходящей до 10% и более. Есть два альтернативных способа учета избирательного связывания компонентов растворителя с белковыми цепями. [c.220]

Б. З.а. Избирательное связывание ионов [c.96]

Р — коэффициент в уравнении Шерага — Манделькерна Г — коэффициент избирательного связывания [c.38]

Таким образом, избирательное связывание лигандов рецепторными белками осуществляется теми частями их молекул, которые расположены вне клетки. Формирование комплекса лиганд— рецептор запускает цепь биологических реакции, важнейшая роль в которых принадлежит внутриклеточному участку молекулы рецепторного белка. Однако лишь совокупное участие всех структурных элементов молекулы рецептора обеспечивает при участии лиганда реализацию присущих ему функций (эффек-торные функции). [c.6]

Электрические свойства лежат в основе многих клеточных процессов один из них — избирательное связывание ионов. Свободные ионы в растворе электростатически взаимодействуют с центрами связывания в макромолекулах и мембранах. Такие взаимодействия приводят к специфичному связыванию ионов, существенному для активации ферментов и для мембранного транспорта. [c.80]

Избирательное связывание ионов металлов. Благодаря избирательности в первую очередь плазматической мембраны живые организмы способны концентрировать многие присутствующие в окружающей среде химические элементы более чем в 10 раз. Часто даже один вид (или группа) организмов имеют особое сродство к одному ( двум) элементам, выступая по отношению к ним накопителями. Например, бурые водоросли накапливают бор, некоторые бактерии — железо, плауны — алюминий и т. д. Более того, отдельные ткани млекопитающих также концентрируют отдельные ионы в составе скелета концентрируются кальций я фтор, волосы накапливают алюминий, йод, почки — ртуть и марганец, ткани кишок — олово и т. д. [c.74]

Согласно одному из них, предполагается, что избирательность процессов распада белков определяется, по-видимому, связыванием белковых молекул с поверхностями мембран. Этим, возможно, и объясняется избирательность эндоцитоза чем легче связывается белок с мембраной, тем быстрее он и поглощается и следовательно, разрушается. Аналогичная избирательность связывания (мембранами) на основе физических и химических свойств макромолекул проявляется, видимо, и при эндоцитозе других биологически важных макромолекулярных соединений. [c.78]

Для того чтобы создать рецептор, настроенный на более крупные молекулы субстратов, а не только на простые ароматические соединения, был синтезирован аналог 227, в котором фенютеновые остатки в соединениях 226 заменены нафтилсновыми 134с]. В результате этой модификации лиганд 227 получил способность образовывать комплексы с такими крупными молекулами, как стероиды, одновременно с резким снижением его сродства к субстратам меньшего размера, Нам кажется важным подчеркнуть это обстоятельство при переходе от 226 к 227 увеличение размеров внутренней полости лиганда, его связывающего сайта, — это не просто возрастание объема контейнера , в который теперь можно заложить вместо одной маленькой молекулы одну большую или несколько маленьких, а именно изменение характера селективности рецептора (в большом контейнере прочно удерживаются крупные молекулы, а мелкие из него вываливаются ), И дело здесь не просто в размерах — видимо, не менее важно и определенное структурное соответствие субстрата рецептору. Так, при варьировании структуры стероидного субстрата константа связывания с рецептором 227 может изменяться в пределах двух-трех порядков величины. Таким образом, этот лиганд может служить эффективным инструментом для избирательного связывания определенных стероидов и выделения их из смесей. [c.481]

Суммарную ядерную РНК растворяли в 0,5—1 мл 0,01 М Na-ацетатного буфера (pH 6), содержащего 0,5% ДДС-Na, и прогревали 5 мин при 100° для разрушения агрегатов и диссоциации возможных двунитевых структур РНК и остаточных РНК—ДНК-гибридов. Затем раствор вносили на термостатированную при 50° колонку тиопропил-сефарозы 6В размером 5 х 1 см, уравновешенную тем же раствором, и выдерживали при этой температуре 30 мин. Повышенная температура (но не выше 50° ) увеличивает эффективность связывания на сорбенте новосинтезированной меркурированной РНК. Затем температуру снижали до 20° и промывали колонку последовательно избытком того же буфера, водой, 50%-ным водным раствором диметилсульфоксида (ДМСО) и снова водой. Отмечено, что промывка ДМСО существенно улучшала избирательность связывания Hg-PHK. Элюцию последней вели 50 мМ раствором -меркаптоэтанола в 0,01 М Na-ацетатном буфере (pH 6). Для отбора фракций, содержащих РНК, ее в ходе синтеза одновременно с меркурированием метили тритием с помощью H-UTP. [c.437]

В третьем слагаемом уравнения (6) следует обратить внимание прежде всего на множитель у2ж/уик- Предлагались различные способы уменьшения этого отношения избирательное связывание катионов микропримесей в комплексные соединения [346], использование органических растворителей [347] и т. д. Между тем правильный выбор для кристаллизационной очистки исходных соединений позволяет избежать введения дополнительных реагентов в систему. В частности, в насыщенных растворах аннонгалогенаатов и гексагалогентеллуратов отношение у2т/У1т является небольшой величиной вследствие различия в составе ассоциатов макро- и микрокомпонентов. [c.355]

Впоследствии Крам и сотрудники синтезировали несколько оптически активных краун-соединений и провели расщепление различных хиральных первичных аммониевых солей и солей аминозфиров с использованием жидко-жидкофазной хроматографии. Кроме того, они осуществили расщепление на оптические изомеры с использованием жидкостной хроматографии на колонке, в которой оптически активные краун-эфиры были привиты к силикагелю [31, 39] или полистиролу [ 39], С упомянутыми работами связано также исследование, в котором был выполнен синтез моделей ферментов. Полученные модельные соединения использовались для проведения асимметрических реакций, Например, были синтезированы оптически активные краун-соединения, которые моделировали присущую ферментам связь с субстратом Эти соединения имеют дополнительные функциональные группы, присоединенные к ди-нафтильным группам. Таким образом, создаются новые центры связывания и достигается более избирательное связывание с "гостем". [c.282]

Показано, что природа донорных атомов и величина pH влияют на избирательность связывания иона металла с лигандом. Влияние pH приобретает особое значение в связи с различием величины pH в разных тканях и органах. Кроме того, интересно, что ионы металлов в заряженной форме лишь с большим трудом проникают через липопротеидное сито клеточной мембраны. Незаряженные хелатные комплексы диффундируют через такие мембраны значительно быстрее, чем заряженные комплексы или свободные ионы металлов. На избирательность взаимодействия ионов с лигандами влияет также геометрия лиганда, образующего хелат, и стерические препятствия. Поскольку образование хелата увеличивает константы стабильности различных ионов приблизительно в одинаковое число раз, само по себе образование хелатных связей не влияет существенно на избирательность взаимодействия ионов металлов с лигандами. [c.408]

Можно попытаться ввести поправку на избирательное связывание с белком компонентов растворителя. Степень связывания можно определить различными способами. В работе [14], например, для этой цели применен равновесный диализ, Хейд и Тенфорд [15] воспользовались изопиестическим методом, а Эдельштейн и Шахман ставили ряд равновесных седиментационных экспериментов, меняя плотность растворителя изменением концентрации гуанидинхлорида и экстраполируя величину кажущегося парциального удельного объема к нулевой концентрации. [c.220]

По трудоемкости все эти процедуры, с одной стороны, и определение величины ф/<3с, с другой стороны, примерно одинаковы. Методы коррекции особенно ценны тем, что все они указывают на избирательное связывание с белко.м именно гуанидинхлорида, а не воды. Количество связанных молекул растворителя составляет от 0,01 до 0,17 г на 1 г белка. Возможно, впрочем, что этот разброс является в значительной мере результатом низкой точности измерений количества связанной воды. Значениями молекулярных масс субъединиц после внесения поправки часто пользуются как подходящими , поскольку, например, сумма молекулярных масс субъединиц обычно хорошо совпадает с молекулярной массой соответствующего интактного белка. В то же время важно знать, что, например, молекулярные массы субъединиц альдолазы (50 000), полученные таким путем, не согласуются с данными, полученными при помощи других методов, как показали Эдельштейн и Шахман. Кроме того, по тем же данным зто пока единственный белок, который избирательно связывает воду. Возможно, основное предположение, на котором базируется описанная выше экстраполяция по Эдельштейну и Шахману (а именно что на избирательное связывание не влияет сжимаемость гуанидинхлорида), неверно. Подробное обсуждение этого вопроса читатель найдет в работе [16]. [c.221]

При установлении начальной концентрации щелочи необходимо учитывать, что ее содержание в растворе в процессе л ерсеризации понижается как в результате разбавления водой, находящейся в целлюлозном материале, так и вследствие избирательного связывания NaOH целлюлозой. Так как выравнивание концентрации щелочи при мерсеризации в ванне-прессе происходит сравнительно медленно даже при ее циркуляции, то в отдельных местах, особенно внутри листов, понижение концентрации щелочи может быть сравнительно велико (на 15—20 г/л) и начальная концентрация щелочи должна быть соответственно увеличена. При применении целлюлозы в виде массы, а не в листах выравнивание концентрации шелочи происходит быстрее, и начальная концентрация может быть несколько понижена. [c.251]

Осн. работы относятся к мембранной биологии, одним из создателей которой он является, и физикохимии белково-пептидных веществ. В 1960-х совм. с М. М. Шемякиным выяснил строение, осуществил синтез и изучил связь между структурой и биол. функцией мембрано-активных депсипептидов ва-линомициновой и энниатиновой групп. Открыл способность пептидных систем к избирательному связыванию ионов металлов и уста- [c.326]

Противоречивые данные получены также при исследовании избирательности связывания белков с различными фосфолипидами. Так, селективность взаимодействия фосфолипидов, несущих определенные полярные группы, была выявлена для родопсина, На+, К -АТФазы из 8диа1из a antus, цитохром-с-оксидазы, Са +-АТФазы. Вместе с тем многочисленные эксперименты по реактивации выделенных мембранных ферментов путем добавления экзогенных липидов и детергентов показали, что в большинстве случаев не существует специфических белок-липидных взаимодействий, обеспечивающих ферментативную активность разные типы липидов могут одинаково влиять на функционирование мембраносвязанных белков. Несмотря на то, что взаимодействие липидов с интегральными белками носит в основном гидрофобный характер, электростатические силы связывания заряженной гидрофильной части белковой молекулы и полярных групп окружающих липидов могут существенно влиять на характер липидного микроокружения белка. Кроме того, для активирующего действия липидов по отношению к некоторым мембранным ферментам важны такие факторы, как степень подвижности ацильных цепей и способность липидов образовывать мицеллы. По-видимому, сродство разных липидных молекул к белкам мембраны определяется не спецификой белков, а спецификой липидных молекул. [c.60]

В приведенных опытах нельзя было исключить, однако, возможность артефактного связывания ДНК. Дело в том, что если просто добавить меченые рестриктные фрагменты к препаратам ядерного матрикса, выделенным с помощью ЛИС, то происходит избирательное связывание тех же самых фрагментов, которые выявляются и в самом ядерном матриксе. Поэтому сейчас трудно сказать, что же на самом деле происходит в клеточном ядре in vivo. [c.127]

В случае, когда активный центр формируют идентичные полипептидные цепи, образующие димер, конфигурация активного центра полностью симметрична. При этом избирательность связывания лиганда значительно выше, чем при асимметричной конфигурации центра, и, как следствие этого, сродство лиганда к рецептору будет весьма велико. Этот вывод согласуется с данными рентгеноструктурного анализа димера легких цепей иммуноглобулинов, связывающих тринитрофенильную группу. Последняя целиком заполняет глубокий щелеобразный карман между вариабельными районами этих целей (Л. Deisenhofer, 1982). Для сравнения можно привести реконструированную структуру активного центра моноклонального антитела против фосфорилхолина (рис. 3). Асимметричный по структуре активный центр этого антитела сформирован при участии разноименных цепей легкой и тяжелой. Расположенный в полости центра низкомолекулярный лиганд занимает небольшое пространство, контактируя лишь с несколькими из образующих его коротких участков полипептидных цепей. [c.16]

В случае клеток лимфоидного ряда Рс-рецепторы находят главным образом на малых лимфоцитах В-ряда. Лимфобласты того же ряда также несут Рс-рецепторы. Зрелые плазматические клетки не связывают иммуноглобулины через Рс-рецептор. Избирательность связывания иммуноглобулинов Рс-рецепторами отчетливо выражена, и перекрестные реакции могут быть только между отдельными подклассами. Поскольку классо- (подклассо-) специфические особенности строения иммуноглобулинов определяются строением константных участков тяжелых цепей, распознающие их Рс-рецепторы обозначают как P v, РСц, Рса, РСе. [c.203]

Сначала лиганд, который обычно представляет собой конкурентный обратимый ингибитор, ковалентно сшивают с соответствующей нерастворимой матрицей при этом лиганд не теряет своей способности связываться с ферментом. Затем подлежащий очистке раствор фермента наносят на колонку, заполненную связанной с лигандом матрицей в соответствующем буферном растворе, после чего происходит избирательное связывание фермента. Содержа-1циеся в ферменте примеси, которые не связались с матрицей, элюируются с колонки последующую элюцию фермента осуществляют при помощи раствора, содержащего субстрат, в среде с другим pH и (или) ионной силой. [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология