Ион кальция константы связывания

Полнота протекания реакции увеличивается при повышении pH раствора (связывании ионов Н ). В некоторых случаях, однако, при повышении pH может образоваться гидроксид металла. Поэтому при работе с комплексонами требуется создание оптимального значения pH раствора, зависящего от прочности комплекса и растворимости соответствующего гидроксида. В табл. 9 приведены константы нестойкости некоторых ионов металлов с ионами этилендиаминтетрауксусной кислоты ( ). Например, ион Ре образует очень прочный комплекс с комплексоном П1 и очень труднорастворимый гидроксид. Реакция комплексообразования может происходить при pH не выше 3. Катион кальция образует сравнительно хорошо растворимый гидроксид и вступает в реакцию с комплексоном П1 при pH 9—10. Поскольку комплекс иона Са + менее прочен, чем комплекс иона Ре , проведение реакции при повышенном pH в случае кальция необходимо. Почти все приведенные в табл. 9 ионы образуют весьма прочные комплексы с комплексоном III. Связывается в комплекс даже такой слабый комплексообразователь, как ион лития. [c.153]

Нейроны характеризуются необыкновенно высоким уровнем обмена веществ, значительная часть которого направлена на обеспечение работы натриевого насоса в мембранах и поддержание состояния возбуждения. Химические основы передачи нервного импульса по аксону уже обсуждались в гл. 5, разд. Б, 3. Последовательное раскрытие сначала натриевых и затем калиевых каналов можно считать твердо установленным. Менее ясным остается вопрос, сопряжено ли изменение ионной проницаемости, необходимое для распространения потенциала действия, с какими-либо особыми ферментативными процессами. Нахманзон указывает, что ацетилхолинэстераза присутствует в высокой концентрации на всем протяжении мембраны нейрона, а не только в синапсах [38, 39]. Он предполагает, что увеличение проницаемости к ионам натрия обусловлено кооперативным связыванием нескольких молекул ацетилхолина с мембранными рецепторами, которые либо сами составляют натриевые каналы, либо регулируют степень их открытия. При этом ацетилхолин высвобождается из участков накопления, расположенных на мембране, в результате деполяризации. Собственно, последовательность событий должна быть такова, что изменение электрического поля в мембране индуцирует изменение конформации белков, а это уже приводит к высвобождению ацетилхолина. Под действием аце-тилхолинэстеразы последний быстро распадается, и проницаемость мембраны для ионов натрия возвращается к исходному уровню. В целом приведенное описание отличается от описанной ранее схемы синаптической передачи только в одном отношении в нейронах ацетилхолин накапливается в связанной с белками форме, тогда как в синапсах — в специальных пузырьках. Существует мнение, что работа калиевых каналов регулируется ионами кальция. Чувствительный к изменению электрического поля Са-связывающий белок высвобождает Са +, который в свою очередь активирует каналы для К" , последнее происходит с некоторым запозданием относительно времени открытия натриевых каналов, что обусловлено различием в константах скоростей этих двух процессов [123]. Закрытие калиевых каналов обеспечивается энергией гидролиза АТР. Имеются и другие предположения о механизмах нервной проводимости [124]. Некоторые из них исходят из того, что нервная проводимость целиком обеспечивается работой натриевого насоса. [c.349]

Следует учесть, что концентрация магния внутри клетки стабильно высока и составляет (5—10) 10 М, а концентрация кальция, как отмечалось, колеблется в интервале от 10 —10 до 10 М. Это означает, что структуры, которые обеспечивают инициацию сокращения, должны обладать высокой специфичностью к ионам Са и отличать кальций от магния. Помимо этого, указанные структуры должны обладать высоким сродством к кальцию (константа связывания ионов Са + этими структурами должна лежать в интервале 10 —10 М 1). Собственно сократительные белки (актин и тяжелые цепи миозина) не обладают этими свойствами и поэтому не могут выступать в качестве рецегтторов ионов Са . Именно поэтому в мышцах и клетках, обладаюиш немышечиой подвижностью, есть специальная группа Са2 -связывающих бел- [c.209]

Первый этап работы Са — АТФ-азы — связывание субстратов Са и АТФ в комплексе с Мд (Мд-АТФ). Эти два лиганда присоединяются к разным центрам на поверхности молекулы фермента, обращенной наружу пузырька саркоплазматического ретикулума. Высокая константа связывания Са (порядка 10 л/моль) свидетельствует о том, что при связывании этого иона высвобождается большое количество энергии. По уравнению (1.6) находим, что при связывании ионов кальция при 37°С высвобождается 37,4 кДж на 1 моль. [c.130]

Однако для практического использования комплексона может оказаться существенным не только абсолютное значение разности логарифмов констант его комплексов с двумя катионами, но и знак этой разности, т е. порядок связывания Так, известно большое число хелантов, обеспечивающих устойчивость комплексоната кальция на несколько порядков большую по сравнению с аналогичным соединением стронция. Однако, к сожалению, до настоящего времени не синтезирован комплексон, позволяющий столь же успешно добиться обратного эффекта. [c.351]

Гемоцианины содержат медь и связывают по одной молекуле кислорода на каждую пару ионов Си(1). Окси-форма этих белков окрашена в синий цвет, а дезокси-форма почти бесцветна. Природа лигандов, окружающих медь, неизвестна. Гемоцианины встречаются только у моллюсков и членистоногих (ракообразных и паукообразных) и находятся в растворенном в крови состоянии (или в гемолимфе), где они составляют обычно 90—98% всего белка. Субъединицы содержат по два атома меди и характеризуются молекулярным весом 50 ООО—74 ООО. Они образуют агрегаты с молекулярным весом до 9-10 . Только вирусы превосходят эти агрегаты по своим размерам. Согласно данным электронной микроскопии, эти субъединицы образуют упорядоченные структуры типа сфер, кубов, колец и др. (см., например, работу [78]). Константа равновесия связывания кислорода может зависеть от кооперативных эффектов, pH и концентрации катионов кальция и магния (см. например, [76]). [c.144]

Верапамил не препятствует активирующему влиянию ионов кальция на 5-опиоидный рецептор (не изменяет константу связывания этих ионов с рецептором). Следовательно, ингибирующее действие верапамила опосредовано не через катионсвязыва-ющий участок 5-рецептора. [c.453]

Ионы цинка не меняют значение константы диссоциации ионов кальция с высокоаффинным центром связывания. Следо- [c.452]

Сам по себе процесс транслокации еще недостаточен 1ля активного транспорта ионов. Нужна энергия, чтобы 1рочно связанные ионы оторвались от центров связывания, та энергия в конечном счете обусловлена гидролизом ТФ. Но на этапе 2, где этот гидролиз происходит, обра-5уется Е/ Ф-комплекс с макроэргической фосфатной вязью. Высвобождение энергии происходит на третьем 9тапе работы Са -АТФ-азы в результате изменения характера связи фосфатной группы с ферментом связь становится обычной, при ее гидролизе энергии выделяется немного. Энергия, ранее сосредоточенная в макроэргической фосфатной связи, расходуется на изменение константы связывания ионов кальция с ферментом. Константа связывания становится равной примерно 10 л/моль. С энергетической точки зрения это означает изменение энергии связывания АО при связывании Са внутри везикул равна всего лишь 17,8 кДж/моль (АС —5,9 lg/ . кДж/моль). Перенос Са с одной стороны мембраны на другую сопровождается, таким образом, затратой энергии, которая может составлять 37,4 — 17,8 = 19,6 кДж/моль. Ясно, что энергии гидролиза АТФ (около 40 кДж/моль) хватает на перенос двух ионов кальция. Действительно, [c.131]

Исследование связывания кальция. Не имея возможности охарактеризовать связывание мембранными системами всех неорганических ионов, остановимся на связывании oД ного, особо важного для функционирования клетки, иона кальция. Исследованием связывания Са + плазматически" ми мембранами установлено три типа участков связывания с константами 1,7-10 и 9,1- 1(гМ и один участок с низким сродством (ПМ клеток сердечной мышцы свиньи). В связывании Са принимают участие два независимых компонента. Участки первого типа требуют небольшого количества На долю этих участков приходится около 40 % всего связанного кальция. Связывание ионов кальция с участками второго типа требует высокой концентрации М. +. Существует еще один тип участки неспецифического связывания Са2+ (рис. 18). Как видно из рис. 18, графики зависимости отношения связанного и свободного кальция к связанному кальцию имеют двух- и трехфазный характер. Это указывает на существование двух (б) и трех (а) участков связывания с различным сродством к катиону. [c.75]

Альтернативное объяснение причин расхождения между вычисленным и наблюдаемым распределением ионов натрия и цинка при высоких значениях отношения концентраций цинка и натрия было предложено в работе [27] на основании анализа изменений объема, сопровождающих селективное связывание ионов полистиролсульфонатными гелями. Авторы этой работы пришли к выводу, что в этой ионообменной смоле идет интенсивное комплексование многозарядных ионов. Однако в линейном полистиролсульфонате комплексование с ионами двухвалентных цинка, кальция и кобальта протекает в очень малой степени. Константа образования комплекса, равная 0,1, слишком мала, чтобы объяснить расхождение между предсказанным и наблюдаемым распределением [28]. [c.375]

Учитывая высокое значение констант устойчивости комплексов ЭДТА и ДДК с медью [5], можно было ожидать, что это связывание будет полным при эквивалентных количествах металла и адденда и концентрации компонентов 10 —10 М. Однако комплексон III связывает также ионы кальция и цинка. Присутствие 10 мкг этих элементов в растворе мешает проведению анализа, завышая результаты. Связывание меди ДДК является полным в присутствии 100 мкг ионов наиболее распространенных элементов железа, кальция, цинка, магния и алюминия. [c.182]

Комментируя существование двух фаз в освобождении стронция из костей — одной с полупериодом, исчисляемым днями, а другой — с полупериодом, исчисляемым месяцами, Mul er сообщил, что у лиц, в организме которых содержалось много стабильного стронция, он наблюдал только медленную фазу. Он предположил наличие двух форм связывания стронция. Loutit отметил, что при насыщении организма стронцием характер экскреции его с мочой не отличается от наблюдаемого при введении следовых количеств. Наблюдения Muller, однако, проводились непосредственно на костях, а не на экскреции с мочой. Mays просил сообщить располагаются ли атомы щелочноземельных металлов, кроме кальция, внутри кристаллов оксиапатита, или только на их поверхности. Это могло бы оказать глубокое влияние на возможность удаления изотопов, фиксированных в скелете. Он предостерег также от заманчивого предположения, согласно которому специфические биологические процессы связаны с каждой из констант скорости в уравнении задержки, которое можно было бы разложить на ряд экспонент. Только что было упомянуто об уравнении из двух экспонент, но для соответствия результатов, полученных на собаках в штате Юта за шесть лет, требуется не меньше чем пять экспонент, причем он не сомневается, что в конце концов пх потребовалось бы значительно больше. Уравнение отражает данные опыта, а не биологические процессы. [c.549]

Кальций — единственный универсальный вторичный мессенджер клеток животных и растений. Другие вторичные мессенджеры— цАМФ, инозиттрисфосфат и диацилглицерин — функционируют, по всей видимости, преимущественно в клетках животных. Наиболее распространенным рецептором для Са + в большинстве клеток является низкомолекулярный белок кальмодулин Км). Этот белок не претерпел существенных изменений в ходе эволюции, поэтому физико-химические свойства Км, выделенного из разных источников, практически идентичны. Кальмодулин содержит четыре Са-связывающих участка с константами диссоциации Кс1) от 4 до 20 мкМ. В результате связывания Са + происходит изменение конформации белка (см. разд. 2.2) и его активация. После этого комплекс Км— Са + связывается с белками-мишенями, в том числе мембранными, стимулируя (аденилатциклаза, (2а-АТФазы плазматической мембраны, киназа фосфорилазы, фосфолипаза Аг, цАМФ-фосфодиэстераза) или ингибируя (15-оксипростагландиндегнд-рогеназа, гликогенсинтетаза) их активность. [c.10]

Рис. 3.83. Эффект влияния ионов цинка на связывание ДАДЛЭ с высокоаффинными (1) и низкоаффинными (2) центрами связывания (а) (в % от связывания в отсутствии цинка) и на константу диссоциации комплекса иона кальция с высокоаффинным центром связывания ДАДЛЭ (б).

Справочник химика 21

Химия и химическая технология