Распад цистеина

Велика склонность к образованию свободных радикалов у серы. Показано, что при действии ионизирующего излучения на природные белки молекула цистеина легко распадается на два свободных радикала в результате гемолитического распада связи 5—8 [c.263]

Цистеин— р-тио-а-аминопропионовая кислота (ив еще большей степени цистин) подобно р-оксиаминокислотам неустойчива, особенно по отношению к щелочам, и распадается с элиминированием Н25 и образованием пировиноградной кислоты и аммиака. [c.471]

Характер действия этих соединений не кажется необычным если они действуют как ингибиторы пиридоксальфосфата, блокируя метионин — цистеин превращения, то эти соединения одновременно дестабилизируют церебральные лизосомы. Тем самым они вызывают повышенный распад белков центральной нервной системы и увеличение в ней концентрации нашатырного спирта [89]. Наконец, они блокируют отвод глутамина в синапсах, изменяя тем самым передачу нервных импульсов [101]. [c.337]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Щелочной гидролиз — нагревание белков с растворами разбавленных щелочей при 100°. Гидролизующая способность щелочей выше, чем кислот той же концентрации, но их применяют реже, чем кислоты, вследствие разрушения под действием щелочей ряда аминокислот. При щелочном гидролизе полностью распадаются аргинин, цистеин, серин, треонин, а в меньшей степени и некоторые другие аминокислоты. [c.203]

При окислении две молекулы цистеина теряют водород и превращаются в цистин. Цистин, наоборот, легко восстанавливается, и, присоединяя два атома водорода, распадается на две молекулы цистеина [c.268]

Синтез цистеина (цистина) в животном организме происходит путем деметилирования метионина в гомоцистеин, конденсации гомоцистеина и серина в цистатионин и распада последнего с образованием цистеина. [c.348]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

С реакциями переаминирования связаны процессы распада тирозина в организме (стр. 418), биосинтез орнитина (стр. 344) и гистидина (стр. 388) и процессы обмена глутамина и аспарагина (стр. 215). В процессе диссимиляции цистеина реакции переаминирования встречаются на трех этапах [c.236]

Наблюдения показывают, что при кипячении амино кислот с 6 н. НС1 в течение 24 часов триптофан полно-стью распадается и несколько уменьшается количество содержащих серу аминокислот — метионина, цистина и цистеина. Содержание других аминокислот остается постоянным. В связи с распадом триптофана его определение проводят без предварительного гидролиза белков или после щелочного гидролиза. [c.66]

РИС, 14-15. Пути биосинтеза и катаболизма цистеина и некоторые другие аспекты метаболизма серы. Сплошными стрелками показаны основные пути биосинтеза, прерывистыми стрелками — более специализированные пути. Такими же стрелками показая ход процессов превращения метионина в цнстеии н распада цистеина в тканях живот- [c.131]

Биологический распад цистеина может происходить различными путями. Tapp [549] и Фромажо и сотрудники [550—553] наблюдали цистеиндесульфгидразную реакцию в препаратах печени, почек и поджелудочной железы млекопитающих, а также у ряда микроорганизмов. Как установлено в опытах с применением эта реакция обратима [1110] ее можно выразить следующим уравнением [c.376]

Данные ряда экспериментальных исследований хорошо согласуются с приведенной выше схемой, и, поскольку в этих исследованиях применялись неочищенные ферментные препараты, такой механизм распада цистеина вполне вероятен. Вместе с тем возможно, что в некоторых системах отщеплению серы предшествует образование аммиака в результате окислительного дезаминирования цистеина. Не исключен также первоначально предложенный механизм десульфгидразной реакции, с тем изменением, что в настоящее время учитывается промежуточное образование шиффова основания с пиридоксальфосфатом. Возможно, что в различных условиях встречаются все эти механизмы распада цистеина . [c.378]

С реаьицш восстановления цистина, ведущей к образованию из него щстенна, начинаются превраще 1ия цистина в организме. Превращение же цистеина, независи.мо от того, возник ли он из цистина, или же иным путем, может начаться в организме с окисления группы ЗН (тиоловой или сульф-гидрильной группы), с отщепления аминогруппы или же с декарбоксилирования. В зависилюсти от этого появляются различные продукты распада цистеина. [c.380]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

Развитие ферментативных процессов при созревании мяса приводит к накоплению в нем веществ, влияющих на вкус и аромат готовых мясных продуктов. Этими соединениями являются продукты распада и пептидов (глютаминовая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты и др.), нуклеотидов (инозинмонофосфорная кислота, инозин, гипоксантин, рибоза), углеводов (глюкоза, фруктоза, молочная, пировиноградная кислоты), липидов (низкомолекулярные жирные кислоты), а также креатин и другие азотистые экстрактивные вещества. Среди летучих компонентов, определяющих аромат продуктов из созревшего мяса, обнаружены жирные кислоты, карбонильные соединения, спирты, эфиры. Существенную роль в формировании запаха играют серосодержащие соединения, предшественниками которых являются цистеин, цистин и метионин. На вкус и аромат мясопродуктов значительно влияют сахароаминные реакции или реакции неферментативного потемнения при тепловой обработке мяса, в которых участвуют редуцирующие сахара, аминокислоты или белки, а также альдегиды, возникающие в результате превращения жирных кислот. [c.1131]

Полипептиды, так же как и сами аминокислоты, амфотерны и каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Они представляют собою соединения, промежуточные между аминокислотами и белками, — в условиях кислотного и щелочного гидролиза и те и другие распадаются на аминокислоты. Низшие полипептиды кристалличны, растворимы в воде по мере перехода к более высокомолекулярным полипептидам способность к кристаллизации ослабевает. Полипептиды могут также включать моно-аминодикарбоновые кислоты, подобные аспарагиновой и глутаминовой. Тогда они приобретают кислотные свойства за счет второй карбоксильной группы. Полипептиды, образованные с участием диаминокислот, имеют основной характер. Свойства полипептидов, образованных с участием серина ( -окси-а-аминопропионовой кислоты) и цистеина ( -меркапто-а-аминопропионовой кислоты), отражают наличие ОН- и соответственно SH-групп. Некоторые полипептиды играют важную биологическую роль в живых организмах. Таков, папример, трипептид глутатион [c.506]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике . Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород Н,8 и метил-меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты-орнитин и лизин - подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов-путресцина и кадаверина. [c.427]

При гидролизе происходит разрушение некоторых аминокислот полностью распадается триптофан, на 50—60%—карбоксиметил-цистеин и на 5—10% — треонин и серии. Эти потери следует учитывать при количественном анализе, вводя соответсгвуюш,ие поправки. Чем быстрее производится удаление кислоты, тем меньше вероятность нежелательных побочных реакций. [c.167]

При избыточном потреблении животных жиров и ряде патологий в нижних отделах кишечника возможно развитие гнилостных и бродильных процессов. При действии микрофлоры кишечника происходят превращения аминокислот, получившие название гниения белков в кишечнике. Так, в процессе глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород Н28 и меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием диаминов, иногда называемых трупными ядами, поскольку они образуются также при гнилостном разложении трупов. Из орнитина образуется путресцин, а из лизина — кадаверин [c.364]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

За немногими исключениями, все методы аминокиачотного анализа требуют предварительного гидролиза белка. Чувствительность каждой аминокислоты к гидролизу изменяется не только с условиями гидролиза, но и в зависимости от сопутствующих белку веществ. Например, было показано, что цистин и цистеин могут разрушаться прп кислотном гидролизе в присутствии углеводов, но не распадаются в отсутствие последних. [c.10]

Как в образовании цистеина путем транссульфирования, так и в распаде его путем десульфирования важную роль играет витамин Ве. Этот витамин в форме фосфопиридоксаля входит в состав десульфуразы и ферментной системы транссульфирования (А. Е. Браунштейн). Отсюда следует, что обмен серы в животном организме оказывается тесно связанным с витамином В . [c.368]

Глутатион и цистеин благодаря присутствию у них сульфгидрильных групп являются сильными восстановителями и активаторами некоторых ферментов. Они активируют, в частности, деятельность протеолитического фермента папаина, расщепляющего изоэлектрические белки. Папаин может проявлять свою активность только в восстановленном состоянии, в которое он переходит под влиянием сульфгидрильных групп глутатиона и цистеина. Глутатион играет, кроме того, определенную роль в дыхании растений, так как сульфгидрильная груцпа его является активной группой фермента трио-зофосфатдегидрогеназы, катализирующего окисление 3-фосфороглицерино-вого альдегида, который образуется на первых стадиях распада углеводов в процессе дыхания. Сера входит также в состав витаминов тиамина (В1) и биотина, имеющих важное значение в обмене веществ у растений. [c.179]

Фаллоидин, один из токсичных компонентов бледной поганки, Amanita phalloides, оказался циклическим гексапептидом, который при гидролизе дает цистеин, а-окситриптофан, аланин и алую-оксипролин [290]. а- и р-аманитины также, по-видимому, представляют собой пептиды, которые при кислотном гидролизе распадаются с образованием цистеина, глицина, аспарагиновой кислоты и а.дло-оксипролина [410]. [c.75]

Р-фермент, или растительная фосфорилаза, впервые изолирована Хейнсом. Позднее была получена из картофеля в виде гомогенного препарата 1180]. Очищенный фермент с молекулярной массой 207 ООО содержит 2 моль пиридоксаль-5-фосфата на 1 моль. В отличие от фосфорилазы животных у него отсутствуют в качестве структурных компонентов серинфосфат и нуклеотиды, не наблюдается активирование аде-ниловой кислотой. Картофельная фосфорилаза содержит 6 сульфгидрильных групп на 1 моль, тормозится п-хлормеркурибензоатом, причем ингибирование лищь частично снимается прибавлением цистеина. Катализирует не только распад, но и синтез полисахаридов затравками могут служить тетраоза и высшие сахариды (мальтотриоза для этой цели малоактивна). [c.198]

Присутствие второй функциональной группы (НО— или HS—) не изменяет принципиальных направлений фрагментации. Так, например, + в масс-спектрах серина и цистеина пики ионов СНг=ОН (т/е 31) и H2=SH (m/e 47) имеют незначительную интенсивность (6—10%). Однако при распаде молекулярного иона треонин1а помимо [c.148]

ЦИСТИН. Аминокислота. НООССНКНгСНаЗ—ЗСНгСНКНгСООН. Играет важную роль в окислительно-восстановительных процессах. При восстановлении распадается на две молекулы цистеина. Син-гезируется в организме животных. [c.356]

Ломан и Шлосман [19] обнаружили в бесклеточном экстракте кроличьих мышц два фактора, инактивируюш,их инсулин один — диализуемый термостабильный —глютатион. и цистеин, второй — термолабильный недиализуемый,— по-видимому, ферментативной Природы. Вопрос о природе и специфичности фермента, вызывающего распад инсулина, до настоящего времени подвергается обсуж-цению. [c.205]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология