Переваривание II также

Человек, а также плотоядные животные не способны усваивать клетчатку, так как их организм не содержит ферментов, осуществляющих гидролиз целлюлозы. Многие микроорганизмы, некоторые простейшие и улитки могут разрушать целлюлозу. Переваривание клетчатки жвачными животными обусловлено присутствием в их пищеварительной системе специальных микроорганизмов. [c.565]

В печени гликоген играет роль буфера глюкозы, циркулирующей в крови и являющейся главным энергетическим ресурсом всех клеток организма. Концентрация глюкозы Б плазме крови должна поддерживаться постоянной падение ее ниже нормы приводит к голоданию клеток и оказывается гибельным для тех из них, которые неспособны создавать собственные энергетические резервы (каковы, например, клетки головного мозга), а превышение ведет к резким биохимическим сдвигам в клетках, и также особенно опасно для клеток мозга. Между тем и расходование глюкозы плазмы, и ее поступление подвержены резким колебаниям, Например, при переходе от покоя к активной деятельности убыль глюкозы скачкообразно возрастает, а при переваривании пищи, особенно углеводной, в кровь быстро поступают значительные количества глюкозы. Таким образом, понятно, что организм должен располагать быстродействующими и легко управляемыми механизмами биосинтеза гликогена (депонирование избыточной глюкозы плазмы) и его расщепления (компенсация энергетических затрат). На примере расщепления гликогена удобно проследить связь его структуры с выполняемой функцией. [c.143]

П. участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит, и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и кератинов, Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам. [c.465]

Пищевые белки, поступающие в желудок, под действием фермента (биологического катализатора) пепсина расщепляются на отдельные составляющие аминокислоты или блоки этих аминокислот. Из них синтезируется белок, присущий данному организму. Фермент пепсин образуется из другого фермента — пепсиногена. Для превращения пепсиногена в пепсин необходима соляная кислота. При ее недостатке в желудочном соке переваривание и усвоение белков не происходит или идет в малой степени. Соляная кислота также участвует в образовании гормона секретина и некоторых других гормонов, стимулирующих деятельность поджелудочной железы. Кроме того, она способствует переходу пищевых масс из желудка в двенадцатиперстную кишку и обезвреживанию микробов, попадающих в желудок из внешней среды. [c.23]

Так, метаболизм высших животных, включая человека, обеспечивается сложной системой органов. Усвоение пищи происходит в системе пищеварительных органов, которая включает в себя ротовую полость, пищевод, желудок и кишечник. В процессе пищеварения участвуют поджелудочная железа, которая обеспечивает систему рядом пищеварительных ферментов, и печень, которая продуцирует желчь, необходимую для переваривания жиров. В этой системе все полимерные и, другие сложные химические соединения превращаются в более простые вещества, которые могут поступать в кровь для того, чтобы быть доставленными ко всем другим органам. Кровеносная система, кроме того, доставляет кислород, сорбированный эритроцитами в легких. Кишечник, почки и легкие участвуют также в выделении побочны-ч продуктов (продуктов жизнедеятельности). Так, СОа, образовавшийся при окислении ряда органических соединений, может быть либо выдохнут через легкие, либо, превратившись в мочевину, выделиться с [c.26]

В качестве еще одного важного примера можно привести транспорт большого числа гидрофобных молекул в кровяном русле с помощью важнейшего компонента плазмы крови — сывороточною альбу.мина. Этот белок об.падает уникальной способностью образовывать прочные комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами, например с триптофаном, со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины. [c.36]

В свободном виде пропионовая кислота не встречается ни у животных, ни у растений. Исключение составляют жвачные, у которых пропионовая кислота является одним из основных продуктов переваривания углеводов, осуществляемого микроорганизмами рубца. Однако обмен пропионовой кислоты имеет большое значение, так как она образуется в ходе многих реакций распада. Например, пропионовая кислота получается при Р-окислении жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов. Распад аминокислот с разветвленной цепью — изолейцина и валина — под действием ферментов из животных также приводит к образованию пропионовой кислоты (см. стр. 428). [c.315]

Как видно из приведенного примера (рис. 7), желчь (собственно соли желчных кислот) имеет большое значение для переваривания даже такого сильно эмульгированного жира, как жир молока. Роль желчи для переваривания других жиров еще важнее, так как, помимо активации липазы, желчь переводит жиры в эмульгированное состояние (а также способствует всасыванию жирных кислот). [c.111]

При взятии желудочного содержимого для исследования туда обычно попадает слюна, пища и продукты ее переваривания. В ряде случаев возможно наличие в желудочном содержимом также молочной, масляной, уксусной и валериановой кислот. [c.258]

Печень участвует также в метаболизме аминокислот, поступающих время от времени из периферических тканей. Спустя несколько часов после каждого приема пищи из мышц в печень поступает аланин в печени он подвергается дезаминированию, а образующийся пируват в результате глюконеогенеза превращается в глюкозу крови (разд. 19.12). Глюкоза возвращается в скелетные мышцы для восполнения в них запасов гликогена. Одна из функций этого циклического процесса, называемого циклом глюкоза-аланин, состоит в том, что он смягчает колебания уровня глюкозы в крови в период между приемами пищи. Сразу после переваривания и всасывания углеводов пищи, а также после превращения части гликогена печени в глюкозу в кровь поступает достаточное количество глюкозы. Но в период, предшествующий очередному приему пищи, происходит частичный распад мышечных белков до аминокислот, которые путем переаминирования передают свои аминогруппы на продукт гликолиза пируват с образованием аланина. Таким образом, в виде аланина в печень доставляется и пируват, и КНз. В печени аланин подвергается дезаминированию, образующийся пируват превращается в глюкозу, поступающую в кровь, а КНз включается в состав мочевины и выводится из организма. Возникший в мышцах дефицит аминокислот в дальнейшем после еды восполняется за счет всасываемых аминокислот пищи. [c.754]

Всасывание витамина К, как и других жироподобных витаминов, возможно только при наличии желчи. В том случае, когда желчь не поступает в кишечник, например при закупорке желчного протока, а также при поносах и при приеме больших доз сульфонамидных препаратов и антибиотиков нарушается нормальное переваривание и всасывание жиров, угнетается деятельность микрофлоры кишечника, в результате чего и витамин К перестает всасываться. При этом наступает К-авитаминоз. [c.128]

В результате катаболизма собственных нуклеиновых кислот, а также Переваривания нуклеиновых кислот, поступающих с пищей, организм Получает готовые пуриновые основания. Как и свободные пиримидины. Эти пуриновые основания способны реагировать с PRPP прн участий [c.169]

Другая возможность применения этого метода — связывание свободными сульфгидрильными группами на подобной матрице и таким образом, что при обработке протеазой отщепляются незакрепленные пептидные участки, которые затем удаляются элю-энтом. Затем содержащие SH-группы пептиды могут быть раздельно элюированы. Чтобы избежать образования дисульфидных мостиков между молекулами в растворе, можно также активировать SH-группы у белков воздействием 2-2 -дипиридилдисульфи-да до проведения переваривания протеазой, а после этого — очистку путем связывания пептидов активированными SH-группами на сорбенте, например тиолсефарозе 4Б с пониженной активностью. [c.84]

В этой области, тесно связанной с диетологией ввиду гипо-холестеринозных свойств растительных белков, важное место занимают функциональные и органолептические качества продуктов, а также удобство их для переваривания потребителем. Так, делались попытки обработкой спиртами и кислотами удалять из концентратов и изолятов горькие соединения и особенно а-галактозиды, обусловливающие явления метеоризма. Были сделаны попытки готовить обесцвеченные концентраты, и изоляты, предотвращая окисление полифенолов, так как хлорогеновая кислота, присутствующая в подсолнечнике, в нейтральной или щелочной среде образует хиноны, реагирующие с основными аминокислотами низкомолекулярных полипептидов [62]. [c.588]

Координирующая роль мембран состоит в том, что многие ферменты активны только в связанном с мембранами состоянии (мембраны создают своеобразный биологический конвейер ). Поэтому, важна также векторная роль мембран в действии ферментов. Примерами могут быть процессы фотосинтеза трансформация энергии и биосинтез органических веществ протекает на мембранах как высокоорганизованный процесс дыхание и окислительное фосфолирование в мембранах митохондрий, а также всасывание и переваривание пищи, возникновение и передача импульсов в нервной системе, работа органов чувств, работа сердца, сокращение мышц. [c.108]

Мишер выделил фосфорсодержащее вещество, которое не подвергалось перевариванию протеолитическим ферментом — пепсином и назвал его нуклеин [3]. Вслед за этим он исследовал химический состав спермы рейнского лосося. При этом он обнаружил солеподобную комбинацию богатых азотом органических оснований — протамин , и богатый фосфором материал, который играл роль кислоты . Мишер приписал этому последнему материалу эмпирическую формулу 29H49N9O22P3 и также назвал его нуклеином 4]. [c.32]

Эти синтетические достижения обеспечили возможность прямой идентификации 5 -дезоксинуклеотидов, образующихся в результате ферментативного гидролиза ДНК, который стал возможен в результате работ Клейна и Танхаузера [14]. Эти же исследователи определили структуры З -дезоксинуклеотидов, полученных из ДНК при ферментативном переваривании ДНК нуклеазой микрококков (23). Были синтезированы также 3, 5 -дифосфаты дезоксицити-Дина и дезокситимидина [24] и использованы для доказательства [c.39]

Три другие важные эндопептидазы трипсин, химотрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза-карбоксипептидаза, участвующие в дальнейшем после действия пепсина в переваривании белков, синтезируются в поджелудочной железе. Все они вырабатываются в неактивной форме, в виде проферментов, и их превращение в активные ферменты происходит в тонкой кишке, куда они поступают с панкреатическим соком. [c.420]

Экзопептвдазы. В переваривании белков в тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Одни из них—карбоксипептидазы—синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипеп-тидазы и активируются трипсином в кишечнике другие—аминопептидазы — секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином. [c.422]

Дипептидазы. Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью. [c.423]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Источниками железа для синтетических целей являются пищевые продукты, а также железо, освобождающееся при постоянном распаде эритроцитов в клетках печени и селезенки (около 25 мг в сутки). Простетические группы пищевых хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин), включая хло-рофиллпротеины, не используются для синтеза железопротеинов организма, поскольку после переваривания небелковый компонент гем подвергается окислению в гематин, который, как и хлорофилл, не всасывается в кишечнике. Обычно эти пигменты выделяются с содержимым толстой кишки в неизмененной форме или в виде продуктов распада под действием ферментов кишечных бактерий. Следовательно, гемсодержащие соединения пищи не используются в качестве источника порфиринового ядра, а синтез сложного пиррольного комплекса в организме протекает из низкомолекулярных предшественников de novo. [c.504]

В препаратах, окрашенных железным гематоксилином по Гейденгайну, тканевая форма дизентерийной амебы хорошо видна на фоне многочисленных эритроцитов, единичных лейкоцитов, бактерий и пр. Размеры этой формы от 12 — 15 до 22 — 45 мкм, тело вытянутое, часто округлое, обычно разграничено на светлую гомогенную эктоплазму и мелкозернистую темную эндоплазму, в которой видны темноокрашенные округлые включения — эритроциты. Величина их различна в зависимости от степени переваривания. В эндоплазме амеб имеется ядро размером 3 — 5 мкм с тонкой оболочкой, под которой находятся мелкие правильной формы зернышки периферического хроматина. В центре ядра — пятиугольная кариосома. В препарате могут также встречаться различные дегенеративные формы возбудителя. При этом наблюдается грубая вакуолизация цитоплазмы, пикноз ядра. [c.367]

В развиваемых представлениях полностью сохраняется значение специфического биохимического действия вещества или его определенных функциональных групп. В ряде ценных применений, например в питании человека и животных, большое значение приобретает также гидротропное, солюбили-зующее и диспергирующее действие ПАВ в водной среде по отношению к жирам, доходящее в пределе до самопроизвольного диспергирования с образованием хиломикронов, легко мигрирующих сквозь поры к усваивающим организмам. Это относится и к лекарственным веществам, применяемым в форме эмульсий и эмульсионных мазей. Добавки ПАВ способствуют усвоению и перевариванию пищи и прежде всего жиров. В этом отношении решающее значение имеют наиболее типичные биологические ПАВ — холевые кислоты желчи. [c.27]

В организме человека и животных углеводы играют важную роль и выполняют разнообразные функции — они служат источником энергии, являются пластическим материалом клеток, а также используются в качестве исходных продуктов для синтеза липидов, белков и нуклеиновых кислот. Организм человека и животных не способен синтезировать углеводы из неорганических веществ и получает их в готовом виде с различными пищевыми продуктами, главным образом растительного происхождения. Суточная норма потребления углеводов равняется 450—500 г. Углеводы, поступившие в организм, подвергаются перевариванию в желудочно-кишечном тракте й всасываются в кровь в виде моносахаридов, в основном глюкозы. В крови всегда находится олреде-ленное количество глюкозы (3,3—5,5 моль/л). В тканях часть глюкозы откладывается в виде гликогена. [c.120]

Жиры или триацилглицерины практически не всасываются в пищеварительном тракте. В тонком кишечнике происходит их гидролиз, который катализируется липо-литическими ферментами, вырабатываемыми поджелудочной железой. Существует несколько типов панкреатиче-ческих липаз. Одни из них специфичны в отношении эфирных связей в а-положении триацилглицерина, а другие гидролизуют связи в -положении. Полный гидролиз триацилглицеринов происходит постадийно сначала ферментами атакуются а- и х-связи, а затем более медленно гидролизуются -моноацилглицерины. Конечные продукты переваривания (глицерин, высшие жирные кислоты, а также диацилглицерины и моноглицерины) всасываются в стенки кишечника. [c.146]

Переваривание белков представляет собой сложный процесс и совершается в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке под действием фермента пепсина. Дальнейший гидролиз пептидов происходит в тонком кишечнике протеазами поджелудочной железы трипсином, химотропсином, карбоксипептидазами. В переваривании пептидов участвуют также ферменты слизистой кишечника аминопептидаза и дипептидазы. Благодаря последовательному воздействию на белковую молекулу всех ферментов желудочно-кишечного тракта белок распадается на аминокислоты, которые всасываются в кровь. [c.160]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Благодаря работе Санжера были достигнуты большие успехи в установлении структуры ряда других гормонов, в частности адренокортикотропных гормонов (АКТГ) из передней доли гипофиза [100, 102]. Было установлено, что АКТГ имеют 39 аминокислотных остатков в нолипентидной цепи. Для установления последовательности аминокислот двумя группами исследователей были использованы различные протеолитические ферменты в сочетании с частичным кислотным гидролизом или без него. В первом случае после переваривания трипсином и химотрипсином были получены пептидные фрагменты, разделение которых достигалось с помощью электрофореза, противоточного распределения, ионообменной и бумажной хроматографии. Затем проводили определение последовательности аминокислот с помощью фенилизотиоциа-ната и метода динитрофенилирования для К-концевых аминокислот соответствующих пептидов, а также гидролиз карбоксипептидазой аминокислот с С-конца гормона. Таким образом была определена последовательность аминокислот для бычьего кортикотро-пина VI [103] [c.412]

В желудке имеется также фермент ренин, или сычужный фермент, катализирующий процесс переваривания молока, и другой фермент липаза, катализирующий разлонсение жиров на более простые вещества. Кроме того, существуют ферменты, необходимые для усвоения полисахаридов, белков и жиров эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, протекающем в кишечнике они содержатся в кишечном соке, соке поджелудочной железы и в желчи. [c.491]

Осуществленный таким способом гидролиз пептидньк связей-это необходимый шаг в определении аминокислотного состава белков и последовательности составляющих их аминокислотных остатков. Пептидные связи могут быть гидро-лизованы также под действием некоторых ферментов, таких, как трипсин и химотрипсин, представляющие собой протеолитические (белок-расщепляю-щие) ферменты, секретируемые в кишечник и способствующие перевариванию, т. е. гидролитическому расщеплению, белков, входящих в состав пищи. Если кипячение пептидов с кислотой или щелочью приводит к гидролизу всех пептидных связей независимо от природы и последовательности соединенных при их помощи аминокислотных звеньев, то трипсин и химотрипсин осуществляют каталитическое расщепление пептидов избирательным образом. Трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которьсс участвуют карбоксильные группы лизина или аргинина. Химотрипсин же атакует только те пептидные связи, которые были образованы с участием карбоксильных групп фенилаланина, триптофана и тирозина. Как мы увидим дальше, такой избирательный ферментативный гидролиз оказьшается очень полезным при анализе аминокислотных последовательностей белков и пептидов. [c.130]

Недостаточность фермента иОРглюкоза a-D-галактозо-1 -фосфат-уридилилтрансферазы обусло вливает га лактоземию - наследственное заболевание человека, проявляющееся в раннем детстве. Поскольку превращение галактозы в глюкозу при этом нарушено, галактоза и га-лактозо-1-фосфат, образующиеся при переваривании лактозы, накапливаются в тканях, вызывая повреждения мозга и печени, а также помутнение хрусталика (катаракту). Свободная галактоза обнаруживается в значительных количествах также и в крови. Одна из более легких форм галактоземии вызывается недостаточностью галактокиназы. [c.460]

На рис. 24-1 приведена схема пищеварительной системы человека. Процесс пищеварения начинается с ротовой полости и желудка, тогда как конечные этапы переваривания всех основньгх компонентов пищи и всасывание в кровь составляющих их структурных блоков происходят в тонком кишечнике. Анатомически тонкий кишечник хорошо приспособлен для вьшолнения этой функции, поскольку он обладает очень большой площадью поверхности, через которую происходит всасывание. Тонкий кишечник характеризуется не только большой длиной (4-4,5 м), но также наличием на его внутренней поверхности множества складок с большим количеством пальцевидных выступов, называемых ворсинками. Каждая ворсинка покрыта эпителиальными клетками, несущими многочисленные микроворсинки (рис. 24-2). Ворсинки создают огромную поверхность, через которую продукты переваривания быстро транспортируются в эпителиальные клетки, а из них-в капилляры кровеносной системы и в лимфатические сосуды, расположенные в стенке кишечника. Площадь поверхности тонкого кишечника человека составляет 180 м , т. е. лишь немногим меньше игровой площадки теннисного корта. [c.744]

Крахмал и другие полисахариды частично гидролизуются амилазой слюны в ротовой полости. Переваривание полисахаридов и дисахаридов завершается в тонком кишечнике под действием амилазы поджелудочной железы, а также лактазы, сахаразы и мальтазы, секретируемых эпителиальными клетками кишечника. Белки перевариваются в результате последовательного действия сначала пепсина в кислой среде желудка, а затем трипсина и химотрипсина в тонком кишечнике при pH от 7 до 8. Далее короткие пептиды гидролизуются до аминокислот под действием карбоксипептидазы и аминопептидазы. Триацилглицеролы перевариваются липазой поджелудочной железы, превращаясь в 2-мо-ноацилглицеролы и свободные жирные кислоты, которые эмульгируются при помощи желчных кислот и всасываются. Пепсин, трипсин, химотрипсин, карбок-сипептидаза и липаза секретируются в желудочно-кишечный тракт в виде неактивных зимогенов. [c.775]

Исходя из того, что одна молекула белка связывала от одного до двух свободных радикалов, авторы предположили, что в сывороточном альбумине имеется две различные аминогруппы, реагирующие с иминоксильными свободными радикалами. В случае присоединения парамагнитной метки к аминогруппе, расположенной на поверхности молекулы белка, получается спектр ЭПР со слабой иммобилизацией спин-метки. Другая аминогруппа, расположенная в глубине белковой глобулы, при связывании со спин-меткой дает спектр ЭПР сильно иммобилизованных свободных радикалов. В последнем случае свободный радикал, связанный ковалентной связью с молекулой белка, гидрофобно взаимодействует с близлежащим участком полипептидиой цепи. При кислотно-щелочной денатурации сывороточного альбумина, а также при переваривании спин-меченого белка пепсином широкие компоненты спектра ЭПР сильно иммобилизованных свободных радикалов исчезали, и сигнал ЭПР исследуемой системы приближался по своим параметрам к спектру ЭПР описанного (стр. 166) спин-меченого поли- -лизина. [c.167]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология