АТФазы функции

ЭТОЙ Причине и потому, чю диапазоны концентраций N3+, связанные с упомянутыми разнообразными функциями, специфичны для каждой ткани, следует ожидать, что кажущееся сродство фермента к Ка+ в разных тканях тоже будет тщательно регулироваться. Видимо, так оно и есть в действительности. Например, у морской свинки величина для кишечной АТФазы со- [c.149]

Недавние исследования Киршнера и его сотрудников на форели, адаптированной к пресной и морской воде, позволили выявить некоторые из специфических биохимических изменений, происходящих в жабрах при той и другой адаптации. В жабрах форели, приспособившейся к пресной воде, эти исследователи обнаружили два вида АТФаз, связанных с Na+. Один из них — классическая Na+K -АТФаза, сходная по своим свойствам с АТФазой млекопитающих. Она, например, полностью ингибируется уабаином, который присоединяется к участку, связывающему К , и наиболее активна при 20 мМ в присутствии 100 мМ Na+. Активность этого транспортного фермента настолько низка, что его основная функция, ио-видимому, сводится к регуляции внутриклеточного отношения Na"/K . [c.151]

Функция Na+K -АТФазы в жабре, адаптированной к морской воде. Упомянутые данные показывают, что приспособление к высокой солености связано с интенсивной активацией механизмов биосинтеза, затрагивающей, вероятно, как транскрипцию, так и трансляцию. Один из продуктов происходящих в это время биосинтетических процессов — особый вариант Na+K -АТФазы, который, очевидно, отличается в кинетическом отношении от формы фермента, преобладающей в жабрах рыб, адаптированных к пресной воде. Его появлению предшествует ускоренное обновление информационной РНК, которая, по-видимому, кодирует некоторые или все полипептидные компоненты новой АТФазы. Эта новая транспортная система адаптированных к соленой воде жабр обладает следующими особенностями. [c.155]

Адаптация к высокой солености путем выработки больших количеств Na+K -АТФазы. В некоторых случаях солевая адаптация в природных условиях требует не качественного изменения транспортной функции (как, например, у лососей), а выполнения прежней работы в большем объеме. В таких случаях пет необходимости вырабатывать новые варианты транспортной системы достаточно будет просто изменить количество уже имеющегося фермента, чтобы могло совершаться больше работы в единицу времени. Интересным примером адаптации такого типа может служить носовая солевая железа птиц. [c.159]

В настоящее время можно считать доказанным, что транспорт ионов, в частности кальция, против электрохимического и концентрационного градиентов через мембраны является важнейшей функцией самих мембран и клеток в целом. Это энергозависимый процесс, связанный с функцией АТФаз (Скулачев, 1972). В этой связи мы изучали влияние 5-ОТ на активность Mg " -АТФазы, Са " -АТФазы и Са -АТФазы в ткани [c.185]

Мы уже очень много знаем о природе избирательных ионных насосов, локализованных в клеточной мембране. Их функцию выполняют ферменты, аналогичные асимметрично расположенной в мембране К, Ыа-активируемый АТФазе (см. [33, 180, 459]), в сочетании с избирательно проницаемыми каналами. [c.100]

На , К -АТФаза локализована в различных органах и тканях. Особенно велико ее содержание в органах, осуществляющих выделительную функцию (почки, солевые железы) или выполняющих электрическую работу (мозг, электрические органы). [c.37]

Мембранные белки выполняют различные функции. Наиболее распространены белки-ферменты. В их число входят как интегральные белки мембранные АТФазы), так и периферические ацетилхолинэстераза, кислая и щелочная фосфатазы, РНКаза). [c.23]

Разнообразными методами показано, что АТФазы Р-типа образуют в мембране олигомерные ассоциаты из 2—4 протомеров.. Функция их не установлена. Полагают, что мономер свободный или в составе олигомера обладает различной эффективностью-транспортного процесса. [c.113]

Транспортные АТФазы, функция которых заключается в энергетическом обеспечении активного транспорта ионов, в нативной мембране также представлены олигомерными конструкциями. Это было достоверно показано с помощью метода радиоинактивации (метод молекулярной мишени). Принцип его заключается в определении кинетики инактивации фермента в нативной мембране после ее облучения потоком высокоэнергетических электронов. Используя эмпирическое уравнение зависимости скорости инактивации от дозы радиации (она пропорциональна размерам функциональной единицы фермента в мембране), можно найти эти размеры и соотнести их с молекулярной массой протомера. Для Ыа, К-АТФазы получено, что фермент в мембране представляет собой молекулярную мишень, по крайней мере вдвое превышающую размеры молекулы. Аналогичные результа- [c.49]

Приведенные данные о синтезе АТФ, требующем присутствия разобщителя-протонофора, служат прямым доказательством того, что определенные виды бактерий имеют в своем распоряжении мембранный механизм синтеза АТФ, альтернативный протонному фосфорилированию. К сожалению, остается неясным, использует ли М. voltae этот механизм для образования АТФ и в физиологических условиях, а не только в модельных. Сами авторы данной работы склонны рассматривать свое наблюдение лишь как свидетельство того, что М. voltae имеет Na+-АТФазу, функция которой сводится к откачке Na+ из цитоплазмы этой морской солеустойчивой бактерии. Однако остается открытым вопрос, не участвуют ли ионы натрия в единственном процессе запасания энергии у метаногенных бактерий, а именно в фосфорилировании, сопряженном с образованием метана. [c.224]

Адаптация к солености путем выработки различных вариантов Na+K -АТФазы. Большая скорость эволюции Na+K -АТФазы указывает на высокую степень ее потенциальной функциональной гибкости , а также на то, что этот фермент испытывает очень сильное давление отбора. В результате обширных исследований Бонтинга и других авторов в настоящее время общепризнано, что Na+K -АТФаза, вероятно, распространена во всем животном царстве. Активность ее наиболее высока в тех тканях, главная функция которых состоит в переносе электролитов, но в меньших количествах она содержится и в большинстве других тканей тела. Хотя этот фермент обычно везде, где он имеется, специфически переносит Na+ и какой-либо противоион, например К", этот процссс обслуживает в разных тканях различные физиологические функции. В нервной ткани он участвует в реполяризации мембраны после проведения имиульса. В почке он постепенно усиливается по направлению к дистальному концу петли Генле и играет роль в реабсорбции Na+ из ультрафильтрата этот процесс создает движущую силу , необходимую для работы иротивоточного механизма концентрирования мочи. В кишечнике же фермент переносит Na+ через кишечную стенку. В улитке — органе, преобразующем звуковые сигналы в нервное возбуждение, — этот фермент ответствен за поддержание больших концентрационных различий между одной камерой, содержащей эндолимфу (внеклеточная жидкость с 12 мМ Na+), и двумя окружающими камерами, которые содержат перилимфу (внеклеточная жидкость с 150 мМ Na+). (Подробнее о функциях АТФазы в различных тканях млекопитающих см. у Бонтинга, 1970.) [c.148]

Подобно тому как для выполнения различных функций в разных органах одной и той же особи, по-видимому, выработались различные в функциональном отношении Na+K -АТФазы, легко могла возникнуть также потребность в различных функциональных формах этого фермента в пределах одного органа, которые действовали бы при разных условиях внешней среды. Отличным примером могли бы быть жабры рыб, совершающих катадром-ные и анадромные миграции и успешно преодолевающих при этом барьер между соленой и пресной водой. [c.150]

Из всех этнх соображений очевидно, что система переноса натрия на эффективном наружном барьере жабры, адаптированной к соленой воде, качественно отличается от системы, действующей при адаптации к пресной воде. Прямые данные в пользу этого получены главным образом при изучении кинетики на изолированных ферментных препаратах. Мы не знаем, синтезируются ли при этих двух видах адаптации два совершенно различных вида молекул АТФазы. Конт показал, что в период солевой адаптации в жабрах образуется по крайней мере несколько новых белковых компонентов, и весьма возможно, что некоторые из них имеют прямое отношение к функциям переноса 1ЮН0В. Однако столь же привлекательным кажется предположение, что кинетические свойства катионного насоса изменяются при солевой адаптации просто в результате изменения фосфолипидного компонента. [c.156]

Общая картина адаптивных изменений у рыб при переходе из пресной воды в соленую и обратно. Как мы видели, адаптация к пресной или соленой воде у рыб, очевидно, зависит от типа солевой АТФазы, действующей в жабрах. При адаптации к пресной воде ионный насос, ио-видимому, связан с функцией Ыа+-АТФазы , локализация которой, вероятно, ириспособлена для переноса N8+ снаружи внутрь. В отличие от большинства солевых АТФаз этот фермент как будто бы вовсе не нуждается в К+ вместо этого насос такого тина связывает перенос Ыа" внутрь с выведением Н+ наружу. Ионы Н+ образуются под действием карбоангидразы, которая также превращает СОг в НСОз". Выделение НСОГ сопряжено с поглощением С . [c.156]

В настоящее время известно, что многие гормоны вызывают сначала высвобождение внутри клетки второго посредника — циклического АМФ. Непосредственное действие этих гормонов состоит в активации фермента аденилатциклазы (расщепляющей АТФ на циклический АМФ и ФФн). Затем образовавшийся циклический АМФ передает специфическое сообщение внутриклеточной мишени . Как показали Берридж и его сотрудники, в тканях, выполняющих функции переноса ионов, мишенью для циклического АМФ служит катионный насос, а передача сообщения состоит, по всей вероятности, в активации Na K -АТФазы (рис. 54). Подобного рода взаимодействием между ацетилхолином и об.меном циклического АМФ в солевой железе легко можно было бы объяснить зависимость переноса Na+ от непрерывного выделения ацетилхолина секреторными нервами. [c.164]

Какие из последующих утвержцений правильно описывают механизм окислительного фосфорилирования 1) функцией ЦПЭ является перенос электронов через внутреннюю мембрану в митохондриальный матрикс 2) энергия элекгронов, переносимых по ЦПЭ, трансформируется в энергию электрохимического градиента 3) однонаправленный транспорт Н в матрикс митохондрий создает фадиент pH 4) протонофоры разобщают тканевое дыхание и фосфорилирование 5) АТФаза осуществляет транспорт Н" в межмембранное пространство 6) энергия электрохимического градиента используется для синтеза АТФ [c.134]

Основная метаболическая функция тироидных гормонов — повышение потребления кислорода. Согласно гипотезе Эдельмана с соавторами, большая часть энергии клетки утилизируется при работе Ка+,К -АТФазной помпы. Тироидные гормоны повышают функцию этого насоса и увеличивают число единиц АТФазы. Повышение утилизации АТФ ассоциируется с повышением потребления кислорода через механизмы окислительного фосфорилирования. Повышенный обмен АТФ (образование и использование) определяет теплопродукцию. [c.402]

Электроактивация белков. В качестве примера электроактивации мембранных ферментов можно назвать активацию Ма, К-АТФазы в эритроцитах человека при действии переменного поля с амплитудой 20 В/см и частотой 1 кГц. Существенно, что электрические поля такой слабой напряженности не оказывают повреждающего действия на функции клеток и их морфологию. Слабые поля низкой частоты (60 В/см, 10 Гц) оказывают также стимулирующее влияние на синтез АТФ митохондриальной АТФазой. Предполагают, что электроактивация обусловлена влиянием поля на конформацию белков. Теоретический анализ модели облегченного мембранного транспорта с участием переносчика (модель с четырьмя состояниями транспортной системы) указывает на взаимодействие транспортной системы с переменным полем. В результате такого взаимодействия энергия поля может использоваться транспортной системой и преобразовываться в энергию химической связи АТФ. [c.46]

I-IV — электрон-транснортные комплексы, Fo,F —сопрягающий комплекс (П+-АТФаза) Электроны между комплексами переносятся с помощью мобильных переносчиков — убихинона (не показан) и цитохрома (цит) с. Двигаясь диффузно через липидный слой мембраны, убихинон связывает между собой комплексы I и III, а также комплексы II и III. Цитохром с также выполняет аналогичную челночную функцию на участке между комплексами III и IV, диффундируя вдоль поверхности мембраны. Пе исключена возможность непосредственного переноса электронов от одного комплекса к другому [c.210]

В настоящее время протонные АТФазы выделены практически из всех типов сопрягающих мембран митохондрий, хлоропластов, хроматофоров. АТФазный комплекс, или Н+-АТФаза, — обратимый фермент, обладающий как АТФ-синтетазной, так и АТФазной функциями. Синтез АТФ осуществляется за счет АрН+, а гидролиз АТФ приводит к тому, что протонная АТФаза сопряженно генерирует трансмембранную разность электрохимического потенциала Н . Таким образом, в Н -АТФазе происходят процессы по общей схеме [c.217]

Н -АТФаза является одной из наиболее мощных электрогенных систем плазмалеммы клеток высших растений. Ее исследованию посвящено большое количество работ, что неудивительно, поскольку она играет ключевую роль во многих функциях растительной клетки. В настоящее время основательно изучены свойства Н+-АТФазы плазмалеммы растений принадлежность к Е1Е2 типу зависимость от pH среды (оптимум pH 6,0—6,5) влияние на активность фосфорилиро-вания—дефосфорилирования фермента чувствительность к ионам, ингибиторам, ионофорам, фитогормонам, липидному окружению и т.д. Интенсивно ведется изучение ее молекулярного строения субъединичного состава (основная каталитическая субъединица 100—105 кД), строения каталитического центра, олигомерного строения и др. Все это обстоятельно изложено в соответствующих обзорах [45. 196. 202. 507. 624, 6521. [c.34]

На плазмалемме функцию систем, осуществляющих выведение Са + из цитоплазмы во внешнюю среду, могут выполнять, по-видимому, Са /Н+-антипортер, использующий знергию создаваемого Н -АТФазой Лр,№, и Са -АТФаза [258, 588, 7051. Возникает закономерный вопрос, является ли Са -АТФаза плазмалеммы злектрогенной системой [c.45]

Таким образом, одиночный ПД, возникший под влиянием внешнего раздражителя и выполняющий роль сигнала, достигнув того или иного органа, может вызвать кратковременные колебательные изменения той или иной функции, носящие подготовительный характер. Механизм трансформации ПД в функциональный ответ является, по-видимому, многоступенчатым (рис. 50). В тех органах, по которым ПД распространяется и которых он достигает, он электротонически вызывает изменение мембранного потенциала клеток. Это. в свою очередь, непосредственно влияет на структурное состояние мембранных систем, ответственных за пассивный и активный мембранный транспорт (каналы, транспортные АТФазы). В результате меняются [c.187]

При отклонении от оптимальных условий насосная функция Na К+-АТФазы существенно изменяется. В отсутствие К во внешней среде и в присутствии Na" с обеих сторон мембраны система осуществляет эквимолярный обмен ионов Na через мембрану, измеряемый с помощью изотопов Na". Для этого процесса требуется присутствие АТР и ADP. Негидролизуемые аналоги АТР, в том числе p, y-NH-ATP, заменить аденозинтрифосфат не могут (I. М. Karlish, S. Y. Glynn, 1975). Na /Na -обмен сопровождается АТР /ADP-обменом [c.47]

Какие функции выполняют мембранные АТФазы Раскройте механизм функционирования На , К -АТФазы плазматических мемб-ран, [c.63]

Пути регулирования активности векторных ферментов биомембран Одним из наиболее актуальных вопросов современной мембранологии является выяснение принципов и механизмов регуляции векторных ферментов биомембран (в том числе Na% К -АТФазы), выполняющих разнообразные жизненно важные функции не только для отдельных мембранных структур, но и для клетки в целом. Полифункциональный характер Na , К -АТФа-зы (см. раздел 1.2.4), т.е. сочетание в ней метаболической, транспортной и рецепторной функций, определяет существование достаточно сложных механизмов ее регуляции. Кроме того, изучение механизмов функционирования и регулирования транспортных АТФаз на уровне отдельных клеток и субклеточных компонентов актуально не только в теоретическом, но и в практическом аспекте для оценки степени и характера нарушений этих механизмов при некоторых патологических состояниях, связанных с изменением ионного состава среды и накоплением активных форм кислорода (см, главу 3). Рассмотрим основные пути регулирования функциональной активности одного из ключевых [c.91]

По современным представлениям, Ма , К -АТФаза является типичным липидзависимым ферментом для формирования его функционально-активной конформации необходимы кислые липиды. Показано, что мембранные гликолипиды, локализованные преимущественно в наружной половине бислоя, обеспечивают правильную ориентацию Ма , К -АТФазного комплекса относительно плоскости мембраны (т.е. они отвечают за проявление векторных свойств фермента). Вместе с тем остается неясным, какова специфическая роль мембранных фосфолипидов в обеспечении транспортной функции Ма, К -АТФазы. По-видимому, функционирование центров связывания нуклеотидов и катионов на молекуле фермента не зависит от липидов, тогда как для осуществления конформационных перестроек в ферментном белке важна его связь с мембранными липидами. Кривые, описывающие зависимость ферментативной активности от концентрации липида, имеют сигмоидную форму, что свидетельствует о кооперативном характере связывания липидов с белком. Однако абсолютная потребность фермента в тех или иных фосфолипидах (или их полярных головках) экспериментально не доказана. Так, опыты по ферментативному превращению одних фосфолипидов в другие (например, фосфатидилсерина в фосфатидилэтаноламин) в препаратах мембраносвязанной Ка" , К+-АТФазы показали, что фермент может функционировать без отрицательно заряженных фосфолипидов, но с уменьшением молекулярной активности. [c.92]

Норби И. Представления об олигомерной структуре и функции На, К АТФазы, основанные на результатах изучения и связывания лигандов и определении размеров молекулярной мишени // Биол. науки. [c.279]

Классификация, структура, функции и локализация мембранных йвлков. Структурно-функциональная организация мембранного каркаса эритроцитарной клетки. Характеристика основных белков эритроцитарной мембраны спектрина, актина, белка полосы 3, гликофоринов и др. Понятие о векторных ферментах биомембран. Структура, функциональные и некоторые физикохимические свойства интегральных мембранных белков на примере Ма" , К" -АТФазы и ацетилхолинэстеразы. [c.282]

Одной из основных функций нервной ткани является передача импульсов от одного нейрона к другому. Толчком к расшифровке взаимосвязи между энергетическим метаболизмом и этой функцией послужили работы А.Ходжкина, установившего, что необходимым условием для прохождения импульсов по нервному волокну служит неравномерное распределение ионов натрия и калия по разным сторонам клетючной мембраны. Поддержание ионной асимметрии, восстаноштение ее после прохождения нервного импульса связано со значительными энергетическими затратами прежде всего это относится к транспорту ионов натрия против градиента концентрации в момент перехода потенциала действия в потенциал поко.я. Особое значение в этом процессе принадлежит К" ", На -сти гулируемой АТФазе. [c.184]

Для объяснения биологической роли этих ассоциатов высказывалось предположение, что мономеры соответствующих ферментов неактивны и активируются при образовании олигомерных комплексов, но вскоре были получены солюбилизированные в детергентах мономерные формы Ыа, К-АТФазы и Са-АТФазы, обладающие гидролитической активностью. Было показано также, что возрастание жидкостности бислоя, индуцируемое низкими концентрациями детергентов группы В (например, дигитонин, желчные кислоты), нарушает меж-белковые взаимодействия, но не изменяет тип кинетического поведения ферментов этого класса. Однако в этих условиях нарушается кооперативная реакция на субстрат для N3, К-АТФазы. Для Са-АТФазы известно, что мономерная форма не реагирует на факторы, вызывающие разобщение гидролитического и транспортного процесса. В связи с этим возникает вопрос, на который пока что нет ответа какое значение имеет олигомерная ассоциация ионных насосов для осуществления их транспортной функции [c.50]

КДа). Na,K-АТФаза содержит еще и р-субъединицуразмером 45—55 кДа. Она обычно гликозилирована функция ее не установлена. Существуют предположения, что ее роль заключается в облегчении встраивания а-субъединицы в мембрану, в обеспечении верной ориентации а-субъединицы в мембране или облегчения ее взаимодействия со специфическим ингибитором Na,K-АТФазы уабаином. Действительно, гликозилированная часть р-субъединицы расположена на внешней стороне мембраны и может выполнять рецепторные функции. [c.111]

У-АТФазы участвуют в клетке в процессе транспорта анионов, аминокислот, репарации мембран при эндо- и экзоцитозе. Целостность мембран хромаффинных гранул с норадреналином, серото-ниновых везикул тромбоцитов определяется активностью Н-АТФазы У-типа. Они определяют также скорость рециклизации рецепторов на клеточной мембране. Не ясна функция У-АТФаз в одетых клатрином везикулах и лизосомах. [c.115]

Ряд белков (эффекторов) осуществляет свои функции в результате фосфорилирования цАМФ-зависимыми протеинкиназами. Молекула протеинкиназы состоит из двух субъединиц регуляторной и каталитической. цАМФ связывается с регуляторной субъединицей, после чего происходят отделение каталитической субъединицы и фосфорилирование соответствующего белка. С другой стороны, цАМФ часто используется в клетке для активации другого вторичного мессенджера — ионов Са +. Так, адреналин приводит к повыщению концентрации в клетке миокарда цАМФ, которая открывает кальциевый канал, а вход в миоцит Са-+ усиливает сокращение сердечной мыщцы. Аналогичный механизм обнаружен в ряде мыщечных клеток, в секреторных и нервных клетках. Роль кальция как внутриклеточного регулятора была описана в 1883 г. английским физиологом и медиком С. Рингером. Он обнаружил, что Са + необходим для сокращения мыщечной ткани. В настоящее время Са + признан универсальным вторичным мессенджером, участвующим практически во всех регуляторных процессах — от мышечного сокращения и нервного проведения до передачи митогенного стимула в клетках иммунной системы. Низкая концентрация в клетке Са + поддерживается низкой проницаемостью биомембран для этого иона и постоянной работой Са-АТФаз (см. гл. III. 2.2). Резкое изменение в клетке концентрации Са + происходит за счет специальных кальциевых каналов, которые в ответ на соответствующий стимул (деполяризация, изменение концентрации Са + и т. д., см. гл. III.3), открываются и высвобождают Са + из внеклеточного пространства или из внутриклеточных депо, которыми служат цистерны эндоплазматического ретикулума и иногда мембраны митохондрий. Резко увеличить проницаемость мембран для Са + в ответ на внешний стимул может не только цАМФ (по-видимому, за счет фосфолирирования определенной субъединицы кальциевого канала), но и гидролиз мембранных липидов (рис. 51). [c.147]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология