Пептиды реакция с азотистой кислотой

Развитие ферментативных процессов при созревании мяса приводит к накоплению в нем веществ, влияющих на вкус и аромат готовых мясных продуктов. Этими соединениями являются продукты распада и пептидов (глютаминовая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты и др.), нуклеотидов (инозинмонофосфорная кислота, инозин, гипоксантин, рибоза), углеводов (глюкоза, фруктоза, молочная, пировиноградная кислоты), липидов (низкомолекулярные жирные кислоты), а также креатин и другие азотистые экстрактивные вещества. Среди летучих компонентов, определяющих аромат продуктов из созревшего мяса, обнаружены жирные кислоты, карбонильные соединения, спирты, эфиры. Существенную роль в формировании запаха играют серосодержащие соединения, предшественниками которых являются цистеин, цистин и метионин. На вкус и аромат мясопродуктов значительно влияют сахароаминные реакции или реакции неферментативного потемнения при тепловой обработке мяса, в которых участвуют редуцирующие сахара, аминокислоты или белки, а также альдегиды, возникающие в результате превращения жирных кислот. [c.1131]

Алифатические диазосоединения. Ранее была рассмотрена (стр. 173) реакция первичных алифатических аминов с азотистой кислотой, приводящая к образованию спиртов и олефиновых углеводородов. Эта реакция имеет особое значение для аминокислот, так как по объему выделившегося азота можно определить количество аминогрупп. Метод Ван-Слайка для определения аминогрупп в аминокислотах, пептидах и белках основан на этой реакции. [c.474]

Азидный метод. При использовании азидного метода может встретиться ряд осложнений. Тем не менее его значение в синтезе пептидов исключительно велико, главным образом потому, что при реакциях конденсации азидным методом до сих пор не отмечено случаев рацемизации [1021, 1033]. Реакция протекает в несколько стадий азиды (5) получают из эфиров N-защищенных аминокислот или пептидов (4) через соответствующие гидразиды путем обработки последних азотистой кислотой, а затем вводят в реакцию с аминокомпонентом [c.120]

В лизине реагирую г обе аминогруппы, но с разной скоростью, а-ами-ногруппа во всех аминокислотах, пептидах и белках разлагается азотистой кислотой за 5 минут, ш-аминогруппа лизина взачмодепствует с азотистой кислотой значительно медленнее. Для количрственного определения реакцию проводят в течение 30 минут. [c.464]

До настоящего времени этот метод остается наиболее распространенным для синтеза гидразидов аминокислот и пептидов, в методику внесено много усовершенствований. Побочные реакции, в частности образование амида, сведены к минимуму за счет применения низкой температуры (ниже —25°С) и использования органического нитрита вместо азотистой кислоты [99]. При низкой температуре снижается также риск перегруппировки азида по Курциусу, Это потенциальное серьезное осложнение, поскольку получающийся при этом изоцианат может взаимодействовать с аминокомпонентой, давая производные мочевины схема (47) , очень по-—СОМНСНр СОМз —> —С0 НСНР М=С = 0 > [c.402]

Линейный пептид, способный к циклизации, можно получить двумя путями активированием карбоксильной группы свободного пептида или отщеплением N-защитной группы после того, как карбоксильная группа уже активирована. Естественно, в любом случае оказывается необходимым высокое разбавление. На практике чаще применяют второй путь. Большинство синтетических циклопептидов получено методом активированных эфиров, т. е. путем отщепления N-защитной группы у активированного эфира N-защищенного пептида. При снятии аминозащитной группировки образуется соль по аминогруппе, которая временно предохраняет последнюю от немедленной реакции с активированной карбоксильной группой. Чаще всего применяли следующие комбинации цианметиловый эфир и тритильная группа [1341, 2018, 2030, 2031, 2517], п-нитрофениловый эфир и тритильная группа [2026, 2028, 2029], /г-нитрофениловый эфир и г/ ег-бутилоксикарбонильная группа [377, 2033] и п-нитрофениловый эфир и бензилоксикарбонильная группа [1341, 1871, 2010, 2031, 2106]. Выделение свободного эфира пептида из его соли осуществляли добавлением к реакционной смеси основания, обычно пиридина [377, 1341, 2010, 2018, 2031, 2106, 2517, 2533] или суспензии карбоната магния [1214, 1215]. Для циклизации использовали и азидный метод в этом случае исходным соединением служил азид карбобензоксипептида, причем карбобензоксигруппу после разбавления отщепляли каталитическим гидрогенолизом [2568]. Поскольку гидразиды реагируют с азотистой кислотой быстрее, чем амины, можно также непосредственно получить азид свободного пептида из соответствующего гидразида. В ходе этого превращения аминогруппу необходимо защищать солеобразованием, т. е. реакционная смесь должна быть в достаточной степени кислой. Свободный аминоазид выделяют добавлением водного раствора бикарбоната натрия [2003, 2072, 2615, 2623, 2624, 2634]. Получаемые из свободных пептидов хлор-гидраты хлорангидридов пептидов также пригодны для циклизации. В этом случае циклизацию обычно проводят, добавляя триэтиламин к раствору хлоргидрата хлорангидрида пептида в диметилформамиде [1870]. Хлорангидридный метод оказался очень полезным при синтезе циклических пептолидов. Худшие, результаты получаются при циклизации методом смешанных ангидридов [302], так как промежуточные соединения, как правило, плохо растворимы в органических растворителях. Напротив, [c.347]

Число карбоксильных групп определяется титрованием щелочью в присутствии формальдегида, который блокирует аминогруппу (метод формольного титрования). Число ЫНг-групп можно определить газометрическим методом Ван-Слайка по образованию газообразного азота при взаимодействи аминогруппы с азотистой кислотой (см. 4). О степени гидролиза можно судить и с помощью дилатометрического метода. Он основан на том, что по ходу гидролиза происходит поглощение молекул воды и уменьшение объема гидролизата на 15—20 мл моль. Метод очень чувствителен и тонко регистрирует степень гидролиза. Наконец, о накоплении свободных аминокислот в гидролизате можно судить по интенсивности реакции с нингидрином, которая идет с одновременным участием амино- и карбоксильных групп. Ни белок, ни крупные полипептиды ее практически не дают тетра- н три-пептиды реагируют с образованием слабой окраски. [c.41]

Все а-аминокислоты и образованные из них пептиды в большинстве случаев реагируют при комнатной температуре с азотистой кислотой количественно в течение 5 мин Вторая аминогруппа лизина (е-поло-жение) реагирует в течение 30 мин. Азот, входящий в состав пирро-лидинового, индолового и имидазолового колец, не реагирует, поэтому в результате анализа определяется только половина всего количества азота триптофана, треть количества азота гистидина и четверть количества азота аргинина. Пролин и оксипролин совсем не отщепляют азота. Гуанидиновая группировка H2N— ( = NH)—НН—, содержащаяся в гуанидине, креатине и аргинине, не реагирует с азотистой кислотой. При определении метиламина и аммиака приходится встряхивать в течеиие %—2 ч реакция с мочевиной заканчивается только через 8 ч амино- [c.711]

Применение азотистой кислоты. Первые работы Ван-Сляйка показали значение азотистой кислоты для ко ли-чественного определения аминогрупп в аминокислотах и пептидах по измерению выделяющегося азота. Оцределе-ния, основанные на других продуктах реакции (оксикис-лоты, ненасыщенные кислоты, хлорзамещенные кислоты и т. п.), оказались менее удовлетворительными. Некоторые из них упомин)аются ниже. [c.96]

Однако она применялась для реакции с глютатионом 87. Необходимо также упомянуть о применении азотистой кислоты при анализе аминного азота пептидов по Ван-Сляйку (см. ниже). [c.225]