Шерсти белки, карбоксильные групп

Разделение обусловлено взаимодействием с белком шерсти карбоксильной группы миндальной кислоты, а не гидроксильной группы. Этот вывод сделан на основании изучения адсорбции а-метоксифенилуксусной кислоты, степень разделения которой была та же, что и для миндальной кислоты. [c.180]

Все волокна на основе белков (овечья и козья шерсть, искусственные белковые волокна) имеют свободные амино- и карбоксильные группы. Эти группы образуют в волокнах внутренние солевые связи, которые имеют иопный, а не ковалентный характер, и могут быть легко разрушены. Если, как мы видели на примере альгиновой кислоты, наличие свободных карбоксильных групп делает волокно легко растворимым в воде, то почему же это не имеет места в случае шерсти Причина этого заключается, вероятно [c.95]

Число карбоксильных групп шерсти, способных подвергаться этерификации спиртами при кислотном катализе, уменьшается при увеличении длины углеводородной цепи спирта (см. табл. 1-12) [71]. При проведении реакции в безводных условиях гидролиза пептидных связей не происходит, но при проведении этерификации в присутствии небольших количеств воды гидролиз протекает в значительной степени. Было показано также, что разная степень этерификации шерсти при использовании различных спиртов обусловлена не разными константами равновесия соответствующих реакций, а стерическими препятствиями, имеющими место в белке, т. е. доступностью реакционных центров. Все полученные эфиры, как было установлено, гидролизовались с одинаковой скоростью, в результате чего регенерировались карбоксильные группы. [c.345]

В условиях опыта белковые волокна шерсти, реагируя с псевдоосновани ем, окрашиваются, хотя раствор остается бесцветным. Следовательно, на во локне, за счет карбоксильных групп белка, образуется солеобразное соедине ние его с основанием фуксина. При большом разбавлении раствора красителя, т. е. при большом избытке белка, слабо ионизированный раствор аммиака не мешает образованию этой соли. Наоборот, сильно ионизированная едкая щелочь препятствует образованию соли фуксина с белком. [c.352]

Как видно из табл. 2, разделение не наблюдалось в случае п-гексадекаоксиминдальной кислоты. То, что разделение обусловлено взаимодействием с белком шерсти карбоксильной группы миндальной кислоты, а не гидроксильной группы, показано при изучении адсорбции а-метоксифенилуксусной кислоты, степень разделения которой была того же порядка, что и для миндальной кислоты. [c.42]

Если исследовать действие пепсина на простые белки, то нетрудно заметить, что одни из них поддаются действию ферменга весьма легко, другие— труднее, а третьи совсем не поддаются. К последним принадлежат, например, кератни волос и шерсти. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки — протамины. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то опи изменяются только при длительном воздействии пенсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки (миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщепле1шем пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Этому, по-видимому, предшествует разрыв ассоциативных или межмицеллярных связей в белке. Следовательно, пенсии осуществляет гидролитическое расщепление белка. [c.313]

Реакционная способность одной и той же функциональной группы в различных белках может быть неодинаковой в зависимости от природы последних и от описанного выше типа экранирования. Большинство исследований по модификации белка, представлявших интерес вследствие зависимости между структурой белка и его биологической активностью или функцией, проводилось на растворимых глобулярных белках. Однако было проведено также большое количество работ по окислению фибриллярных белков (например, кератина шерсти) и по введению групп, создающих поперечные связи в этих веществах. Исследование фибриллярных белков ограничено неприменимостью критериев идеальных реакций и отсутствием у этих белков биологической активности. Таким образом, для химика, исследующего белки, понятие о доступности функциональных групп связывается главным образом с исследованиями, которые проводятся на растворимых корпускулярных белках. Нерастворимые фибриллярные белки реагируют гораздо труднее. Александер и сотрудники [40] показали, что число карбоксильных групп в шерсти, доступных для этерификации с помощью спиртов, изменяется в зависимости от молекулярного веса последних. Не все карбоксильные группы шерсти доступны даже для таких небольших молекул, как молекулы метилового спирта, который, согласно ранее проведенным исследованиям Френкель-Конрата и [c.276]

Спирт Этерифици-ровано карбоксильных групп, % Способность атерифици-рованной шерсти связывать кислоту, ЛЭКв/100 8 белка [c.344]

В других работах [287, 288] описано использование для образования новых поперечных связей между полипептидными цепями шерсти диэпоксидов, отличающихся от приведенных в последней таблице. Поскольку было найдено, что дезаминированная шерсть взаимодействует с диэпо-ксидами столь же интенсивно, как и немодифицированная, было высказано предположение, что в этой реакции участвуют карбоксильные группы белка. Это предположение подтверждается тем фактом, что процесс образования поперечных связей в шерсти нри действии диэпоксидов ингибировался введением в реакционную среду монофункциональных карбоновых кислот. Для сшивания некоторых белков, в том числе шерсти, фиброина шелка и коллагена, Цан использовал в качестве бифункционального реагента 4,4 -дифтор-3,3 -динитродифенилсульфон [c.416]

О реакции Р-пропиолактона с белками впервые сообщили Джонс и Ланд-грен [310], которые описали реакцию этого вещества с шерстью. Они предполагали, что Р-иропиолактон прореагирует с функциональными боковыми группами серина, лизина, гистидина и глутаминовой кислоты и что на однажды раскрывшихся этими группами лактонных циклах будет осуществляться привитая сополимеризация других молекул лактона. Действительно, при обработке шерсти 3%-ным раствором Р-пропио-лактона в сухом четыреххлористом углероде в течение 5 час при 65° и весовом соотношении лактона и шерсти 3 1 привес у шерсти составлял 185%, а в некоторых других опытах он был еще выше. Модифицированная таким способом шерсть, как оказалось, была мягче и светлее, чем исходная, а также обладала несколько большим блеском. Было найдено, что частичное метилирование или ацетилирование не препятствует прививке Р-про-пиолактона к шерсти. На основании этого факта авторы сделали вывод, что аминные и карбоксильные группы не являются единственными активными центрами, на которых осуществляется прививка. Однако, если в качестве исходного продукта используют немодифицированную шерсть, обработка пропиолактоном приводит к интенсивной реакции его с гисти- [c.421]

Олькотта 41 а], полностью этерифицирует целый ряд белков [416]. Подобным же образом, окиси, за исключением эпихлоргидрина, не вступают в -реакцию с карбоксильными труппами шерсти - давление, -не наблюдавшееся в случае других белков [42]. Бейли (43] отметил, что такие способы экранирования, как метод ДНФ-производных, применялись преимущественно к растворимым корпускулярным белкам. Он распространил этот метод на растворимые асимметрические белки — тропомиоаин, миозин и фибриноген — и провел сравнительное физико-химическое исследование указанных белков. Было найдено, что в миозине реагируют все боковые цепи лизина, а в тропомиозине — только около 85% их. Неожиданно оказалось, что эти белки представляют собой, ловвдимому, циклические полипептиды, так -как в их молекулах не было обнаружено свободных концевых аминогрупп. Подобное же наблюдение было сделано ранее для яичного альбумина, однако оно может быть объяснено наличием связи с прсстетической углеводной группой [36]. Эти интересные результаты следует еще раз проверить с помощью анализа концевых групп, особенно карбоксильных. [c.277]

В реакции с шерстью вводили множество различных полифункциональных алкилируюш,их средств, в том числе упоминавшиеся выше в разделе, посвященном дисульфидному расширению. Во всех случаях шерсть перед сшиванием не восстанавливали. Некоторые типичные полифункцио-нальные реагенты, применявшиеся для этой цели, а также свойства шерсти, модифицированной действием этих веществ, приведены в табл. У1-38 [243]. Все полученные производные характеризовались пониженной растворимостью в щелочи и меньшей склонностью к усадке. Этерификация шерсти до сшивания [243] не препятствовала протеканию реакций образования поперечных связей с другой стороны, ацетилированная шерсть не реагировала с указанными сшивающими агентами. Эти данные показывают, что в реакции образования поперечных связей при действии полифункциональных алкилирующих средств участвуют аминогруппы белка это, однако, не исключает возможности частичного участия в обсуждаемой реакции карбоксильных или гидроксильных групп, если они не были защищены до проведения алкилирования. [c.416]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология