Аминокислоты, процентное содержание белках

В идеальном белке признано эталонным содержание четырех незаменимых аминокислот. Количество их установлено в граммах на 100 г идеального белка лизина—12,4 триптофана — 3,1 суммы метионина и цистеина— 10,8. При оценке полноценности любого белка в нем определяется содержание этих аминокислот в процентах по отношению к эталонному содержанию в идеальном белке. Химическая отметка данного белка устанавливается по процентному содержанию той аминокислоты, количество которой минимально. [c.4]

Рис. 13. Полипептидная цепь. Условно составлена из аминокислот в порядке убывания числа химических реакций, в которых способны принимать участие функциональные группы их боковых радикалов, в скобках при названиях аминокислот указано среднее процентное содержание в белках

АМИНОКИСЛОТЫ, их С1Р0ЕНИЕ И ПРОЦЕНТНОЕ СОДЕРЖАНИЕ В РАЗЛИЧНЫХ БЕЛКАХ (СРЕДНЕЕ НЗ ДАННЫХ [c.98]

При составлении этой таблицы для вычисления процентного содержания меченого азота в исследуемой фракции за 100% принималась величина обогащения изотопом сульфата аммония, применявшегося для подкормки, т. е. в данном случае 3-кратное обогащение Такой способ определения степени обновления азота в исследуемых фракциях будет правильным только применительно к аминокислотам и амидам, на синтез которых непосредственно используется аммиачный азот сульфата аммония, внесенного в качестве подкормки. Но на построение белков и хлорофилла идет не аммиак как таковой, а продукты его превращения, и прежде всего аминокислоты. [c.176]

Зависимость текущего значения скорости роста [х(/ , 5) от процентного содержания рибосом в клетке в тот же момент времени Н 1) и концентрации субстрата 5 ( ) была найдена на основании следующих соображений. Предполагается, что синтез белка Р из аминокислот А на рибосомах К можно описать кинетическим уравнением [c.77]

Исходя из степени гидролиза и состава незаменимых аминокислот этих двух белков, подсчитывают содержание гидролизованных незаменимых аминокислот, которое выражают в процентах к стандарту, предложенному ФАО/ВОЗ [20]. Разные процентные показатели зависят от заранее установленных коэффициентов, которые возрастают по мере того, насколько рассматриваемая аминокислота отстоит дальше от стандарта. Процедура расчета показателя -PER (от англ. omputed PER), предложенного авторами, довольно трудоемка, однако она может легко программироваться на ЭВМ. [c.577]

Аминокислотный состав белка (выраженный в граммах на 16 г азота) сравнивается с аминокислотным составом стандартного белка, за который принимают белок целого яйца, незаменимые аминокислоты его, как доказано этими авторами, полностью доступны и обеспечивают оптимальный рост крыс. Подсчитывается процентная доля каждой незаменимой аминокислоты изучаемого белка по отношению к соответствуюш,ему содержанию в стандартном белке. Наименьшая доля из всех принимается в качестве химического показателя. Этот показатель зависит только от содержания лимитирующей незаменимой кислоты и не учитывает ни наличия аминокислот, ни возможного их избытка по сравнению с потребностью, что может объяснить его слабую корреляцию с биологической ценностью белка, измеренной при кормлении животных [25]. [c.574]

Жидкий концентрат лизина (ЖКЛ) хорошо сохраняется в течение 3-4 мес. Считается, что он обладает большей биологической ценностью, чем сухой ККЛ. Для получения сухого концентрата (ККЛ) жидкий концентрат высушивают на распылительных сушилках до влажности 5-6%. Такой концентрат (ККЛ) содержит до 15-20% лизина в виде монохлоргидрата, около 15-17% белка, до 14% других аминокислот, 10-13% бетаина и около 20-25% зольных веществ. Но сухой концентрат (ККЛ), получаемый высушиванием стабилизированной и сконцентрированной культуральной жидкости, имеет недостаток, он очень гигроскопичен (его гигроскопическая точка при 20°С равна 20-22% относительной влажности воздуха) и при хранении слеживается крупными комками, которые затрудняют его дальнейшее продуктивное использование и при приготовлении комбикормов, и непосредственно на животноводческих фермах. Есть несколько способов ликвидации этого недостатка. По-видимому, большая гигроскопичность сухого препарата связана с высоким содержанием сахаров и органических кислот. Их процентное [c.38]

Теоретически можно оценить точность каждого метода однако маловероятно, чтобы на практике когда-нибудь реализовались идеальные условия. В связи с этим каждый метод необходимо проверить и установить определяемые процентные количества аминокислот в смесях, аналогичных гидролизатам анализируемого белка. Оценка специфичности и точности может быль произведена при помощи анализа специально составленных аминокислотных смесей и сравнения одного метода с другим [38]. Если сравниваются два или большее число методов, основанных на использовании различных свойств или функций аминокислот (например, методы выращивания бактерий, определения коэффициента распределения и содержания изотопов), то предполагается, что свойственные этим методам ошибки неодинаковы. [c.227]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Некоторые из этих аминов очень ядовиты, как например тирамин> образующийся из тирозина (стр. 300), или гистамин — из гистидина (стр. 346). Интересно, что некоторые декарбоксилазы отличаются резкой специфичностью действия и способны декарбоксили-ровать только одну какую-нибудь аминокислоту. Так, например, аспартикодекарбоксилаза, выделяемая My oba terium nsp декар-боксилирует только /-аспарагиновую кислоту. Эта особенность микробов может быть использована как для препаративного получения некоторых биологически важных аминов из гидролизатов соответствующих белков, так и для количественного определения аминокислот по измерению количества выделившегося СО2. Метод определения аминокислот с помощью препаратов специфических декарбоксилаз при наличии соответствующей аппаратуры очень прост, отнимает мало времени, а главное, позволяет определять процентное содержание отдельных аминокислот, без предварительного выделения их из сложной смеси. [c.248]

На практике наибольшее распространение для определения биологической ценности белков получили так называемые методы аминокислотных шкал, основанные на использовании аминокислотного (химического) скора [4, 8], интегрированного аминокислотного показателя Кюнау — Осера — Митчела [13, 14, 17] и индекса Корпачи [12]. Два последних из-за большой сложности расчетов не нашли широкого применения и в настоящее время повсеместно используют аминокислотный скор, позволяющий выявить так называемые лимитирующие незаменимые аминокислоты. Определение лимитирующих аминокислот и степени их недостатка состоит в сравнении процентного содержания аминокислот в изучаемом белке и в таком же количестве условного идеального белка, т. е. белка, полностью удовлетворяющего потребности организма. Все аминокислоты, скор которых составляет менее 100%, считаются лимитирующими, а аминокислота с наименьшим скором является главной лимитирующей аминокислотой. [c.9]

При вычислении процентного содержания меченого азота за 100 принималась величина обогащения изотопом сульфата аммония, применявшегося для подкорм КИ. Процент меченого азота во фракции аминокислот одновременно выражает степень обновления азотистого состава аминокислот, так как для их синтеза непосредственно используется внесенный в подкормку аммиачн ый азот сульфата аммония. Но на синтез белков используется не аммиак как таковой, а продукты его переработки, т. е. аминокислоты. Следовательнс , при вычислении степени обновления белка мы должны исходить из экспериментально найденной на каждый момент степени обогащения изотопом аминокислотной фракции азота, принимая эту величину. за 100 и относя к ней экспериментально найденную величину обогащения изотопом Ы белковой фракции азота. [c.236]

При составлении табл. 2 для вычисления процентного содержания меченого азота в исследуемой фракции за 100% принималась величина обогащения изотопом сульфата аммония, применявшегося для подкормки. Такой способ определения степени обновления азота в исследуемых фракциях будет правильным только применительно к аминокислотам п амидам, на синтез которых непосредственно используется аммиачный азот сульфата аммония, внесенного в качестве подкормюи. Но на построение белков и хлорофилла идет не аммиак как таковой, а продукты его превращения в небелковые органические соединения, например в аминокислоты, яв,ляющиеся непосредственными предшественниками белка и хлорофилла. Следовательно, при вычислении степени обновления азота этих соединений мы должны исходить не из степени обогащения изотопом N 5 удобрения, а из степени обогащения изотопом небелковых органических соединений азота, которые непосредственно используются для синтеза белка и хлорофилла. [c.49]

Среди многочисленных работ по вопросу о питательной ценности белков в пищевых продуктах и связи между их химическим составом и результатами испытаний на животных можно отметить две обзорные статьи [180, 188]. Изучение вопроса о значении усвояемых белков на рост крыс [19] показало, что единственно правильные выводы относительно влияния состава белков на рост можно сделать при условия полного усваивания белков. Была сделана попытка предсказать питательную ценность белка на основании аминокислотного состава путем сравнения белков, в которых менялось процентное содержание каждой из незаменимых аминокислот по отношению к соответствующему по составу, пол-ностьн усваиваемому белку, например целому яичному белку [189]. [c.160]

В правой части табл. II.5 приведены результаты статистической обработки Дж. Рихардсон и Д. Рихардсоном 215 а-спиралей в 45 белках с большим содержанием вторичной структуры [166, 167]. Они характеризуют встречаемость стандартных аминокислот на трех участках а-спиралей (N- и С-пептидных концах и промежуточной, центральной части) и на двух трипептидных участках, непосредственно предшествующих спиралям и следующих за ними. В левой части табл. II.5 указано процентное содержание аминокислотных остатков в 215 спиралях (А), 45 базовых белках (В) и белках позвоночных (С) [168, 169]. Здесь же даны отношения А/В и А/С, отражающие склонность остатков образовывать вторичную структуру. При отсутствии такой тенденции они равны 1. Величины, превышающие 1, свидетельствуют о предпочтительности соответствующих остатков встраиваться в а-спирали, а величины меньше 1 — избегать их. Учитывая специальный отбор базовых белков, можно было ожидать, что отношение А/В окажется особенно чувствительным к проявлению этой тенденции. [c.273]

Сусло готовят следующим образом. 250 г размолотого солода заливают 1 л водопроводной воды, нагревают до 48—50° и поддерживают эту температуру в течение получаса, непрерывно помешивая смесь, чтобы избежать образования комков. В последующие полчаса температуру поднимают до 55—58° и поддерживают на этом уровне до полного осахаривания крахмала, т. е. до тех пор, пока реакция остывшей смеси с йодом будет отрицательной. При указанном режиме происходит также гидролиз белков до аминокислот и пептидов. Полученный экстракт фильтруют через бумажную пульпу или вату. В фильтрате определяют концентрацию сахара, пользуясь ареометром Баллинга, Градусы (°Б) которого примерно соответствуют процентному содержанию сахара в сусле. До нужной крепости сусло доводят водопроводной водой. Для культивирования микроскопических грибов чаще всего используют 3—4° Б сусло, для дрожжей — 6—8° Б, а для наиболее требовательных молочнокислых бактерий — 8—12 °Б сусло. Сусло стерилизуют при 0,5 ати 30 мин. [c.49]

Амин1жислотный состав некоторых белков (А—процентное содержание аминокислоты, Б—число аминокислотных остатков в молекуле) [c.45]

Дикетопиперазины были получены также при частичном гидролизе белков. Так, например, при обработке фиброина 70-процентной серной кислотой при комнатной температуре были получены глицилаланинангидрид и глицилтирозинангидрид [59]. Хотя из аминокислот при этих условиях ангидриды не образуются, все же при малом содержании воды вторичное образование этих циклических группировок полностью не исключено [60]. Если же допустить, что в упомянутых опытах дикетопиперазино-вые группировки существовали в составе нативных белков, то [c.129]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология