Метионин характеристика

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Фотодинамическое действие реализуется не через разрывы пептидных связей, а прежде всего через окисление остатков таких аминокислот, как гистидин, триптофан, тирозин, метионин, цистеин, причем наиболее легко окисляется гистидин и триптофан. Варьируя красители и характеристики среды, можно достичь более или менее избирательной деструкции определенных аминокислот. Например, гистидин разрушается при pH 6 (азот ими-дазола ионизирован), тирозин — при рН>10 (ионизирована гидроксильная группа фенольного кольца). Как правило, экспонированные иа поверхности белковой глобулы аминокислоты разрушаются более эффективно, чем расположенные в ее сердцевине. При измерении методом флеш-фотолиза переходных спектров поглощения тирозина и триптофана Гросвейнером было показано, что, как и УФ-облучение, видимый свет в присутствии эозина (фотодинамический эффект) приводит к образованию одних и тех же лабильных промежуточных продуктов — аланин-феноксильных и 3-индольных свободных радикалов соответственно. Конечными стабильными продуктами фотоокисления триптофана являются кинуренины и меланины, цистина — цистеиновая кислота гистидин и тирозин дают большой набор продуктов. [c.346]

У зерна пшеницы белок в эндосперме подразделяют на пять групп [63] альбумины, глобулины, глиадины, глютенины и остаточный белок. Клейковина, важная для процесса хлебопечения, представляет собой обычно смесь глютенинов, глиадинов и остаточного белка. При производстве спирта из зерна эта белковая фракция восстанавливается и в качестве побочного продукта поставляется на предприятия пищевой промышленности. Важные белки эндосперма кукурузы, зеины, родственны глиадинам пшеницы и гордеинам ячменя (табл. 1.1) [82]. Зеины представляют собой небольшие по размеру молекулы с высоким содержанием глютамина, лейцина, аланина и пролина, но с низким содержанием лизина. Некоторые зеины богаты также метионином. Основным резервным белком риса являются глютелины (около 80%), сходные по своим характеристикам с глютенинами пшеницы. В каждой зерновой культуре от растворимости накапливаемых белков зависит количество азотистых веществ в водном экстракте, доступных для метаболизма дрожжей. Хотя большинство зерновых культур, за исключением ячменя, для солодоращения не используются, в производстве спирта из зерна и большинства сортов пива для инициации процесса желатинизации крахмала кукуруза, рис и пшеница подвергаются ферментативной и последующей тепловой обработке. [c.22]

Белки важнейшая составная часть пищи человека и корма животных. Человеку необходимо и день в среднем 70 г белка. Главным источником пищевого белка являются сельскохозяйственные продукты — мясо, молоко, пшеница, рожь, кукуруза, рис, соя, горох, фасоль, различные овощи и фрукты значительные количества белка содержат рыба и продукты моря. Основными характеристиками пищевого или кормового белка принято считать его переваривае-мость и сбалансированность по аминокислотному составу это устанавливается путем сравнения данного белка со стандартным препв-ратом, например казеином или лактальбумином, в наилучшей степени отвечающим физиологическим потребностям человека и животных. В то же время известно, что многие белки содержат недостаточное количество некоторых незаменимых аминокислот — лизина, триптофана, метионина, вследствие чего их питательная ценность резко снижается примером может служить белок кукурузы, обнаруживающий дефицит по лизину. В этом случае целесообразно для компенсации добавлять к рациону рассчитанные количества недостающего компонента — в виде свободной аминокислоты либо в виде другого белка, специфически богатого данным компонентом. Таким путем, в частности, готовят искусственные питательные смеси, применяемые для лечебного питания во многих странах. [c.23]

Усреднение Э. м. по всем возможным квантовым состояниям дает среднюю энергетич. характеристику молекулы. Эта характеристика определяется в хим. термодинамике как энергия образования молекулы из своб. атомов в состоянии идеального газа (энергия атомизации) и рассчитывается как происходящее пра этом изменение энтальпии или внутр. энергии системы при постоянных т-ре и давл. илн объеме (см. Теплота образования, Гесса закон). Татевский В. М., Строение молекул, М., 1977. ЭНКЕФАЛИНЫ, певтапвптиды НгМ—Тир—Гли—Гли— Фен-г-Мег—ОН (метионин-энкефалин) и НгЯ—Тир—Гли— Гли—Фен—Лей—ОН (лейцин-энкефалин букв, обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). Найдены в центр, нервной системе. Молекула метионин-энкефалина идентична 61— [c.710]

Остановимся здесь на некоторых конкретных кинетических характеристиках, относящихся к наиболее важным для экспериментальной практики в области препаративной хроматографии сорбентам. В качестве противоионов рассмотрим как сравнительно небольшие по размерам ионы аминокислот и антибиотиков, так и макромолекулы белков. Влияние количества кроссагента (коэффициента набухания) на скорость диффузии метионина [396] продемонстрировано в табл. 5.1. [c.186]

Описан [1679] анализ концевых групп цепей привитого полиметилметакрилата, выделенного из привитых сополимеров с шерстью. По этому методу привитые полимеры практически полностью выделяли из анализируемого материала, вываривая в соляной кислоте. В выделенном привитом полимере содержалось небольшое количество концевых аминокислотных остатков. Ззтем проводили динитрофенилирование выделенного полимера. Полученный продукт имел почти такие же спектральные характеристики, как и обычные динитрофенилированные аминокислоты типа валина, лейцина и метионина с максимумом поглощения в УФ-области при 340—345 нм. По данным колориметрического анализа было определено число динитрофени-лированных концевых аминокислотных групп, из которого, определив молекулярную массу выделенного полимера, можно рассчитать число аминокислотных концевых групп, связанных с привитым полимером, которое оказалось равным примерно [c.339]

Характеристика аминокислотного состава различных растительных белков дается в табл. 7.1, из которой видно, что наиболее сбалансированное содержание незаменимых аминокислот имеют белки зерна сои, у нее отмечается лишь некоторый дефицит по метионину и триптофану. Относительно высокую биологическую ценность имеют также белки зерна риса и гороха. В то же время широко возделываемые в нашей стране зерновые культуры — пшеница, кукуруза, ячмень — отличаются несбалансированным аминокислотным составом белков. В белках зерна пшеницы и ячення очень мало содержится лизина, метионина и изолейцина, а в белках зерна кукурузы еще и триптофана. [c.258]

Было обнаружено, что спектры вращательной дисперсии большинства полипептидов, состоящих из остатков Ь-аминокислот, характеризуются отрицательными значениями Ь, и отрицательным эффектом Коттона. Молекулярные модели свидетельствуют о том, что такие полипептиды чаще образуют правые спирали, чем левые. Анализ Моффита также приписывает правой спирали отрицательное значение Ьо. Тем не менее корреляция направления закручивания спирали с характером вращательной дисперсии была точно установлена лишь в результате исследования вращательной дисперсии миоглобина, для которого ранее методом рентгеноструктурпого анализа кристалла белка [593, 594] было установлено наличие правых а-спиралей (стр. 135). Так как возможность изменения направления закручивания спирали во время растворения белка маловероятна, отрицательный эффект Коттона для полипептидов, состоящих из Ь-изомеров таких аминокислот, как глутаминовая кислота, аланин, лизин, лейцин и метионин, может использоваться в качестве характеристики правых а-спиралей. [c.201]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология