Порфирины цитохромов

Цитохромы, участвующие в дыхательной цепи, представляют собой гем-содержащие белки. Гем—это производное порфирина, содержащее ион железа. Когда цитохром находится в окисленном [c.48]

Был измерен эффект Фарадея для различных органических соединений (ДМВ и МКД) цитохром с [26], окисленный цитохром с [12, 27], порфирин, фталоцианины [28, 29], оксигемоглобин, хлорофилл а и Ь [12]. [c.394]

ПорфиринЫ, фталоцианины и цитохром с [c.426]

Цитохромы, которые более подробно рассматриваются в гл. 13, представляют собой гемопротеиды, т. е. белки, с каждым пз которых связан гем или железопорфирин (рис. 12.10). Химия порфири-нов обсуждается в гл. 31. Отдельные цитохромы отличаются друг от друга по своим белкам, природе боковых цепей их порфиринов и по способу присоединения гема к белкам. Цитохром с —наиболее изученный представитель группы цитохромов. Из всех мито- [c.427]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

Является основой тема, служит простетической гр. цитохромоксидазы (цитохром а + а,) и цитохрома а, (бактерии, напр. Е. oli). Природный порфирин а (а-форма) НС1-ЧИСЛО 15. Переход в спектрально идентичный порфирин a (НС1-чис-ло 5) происходит при выдерживании порфирина аа в водн. H I или под-кисл. орг. раств-лях. При удалении Fe из гемина могут образовываться продукты превращения последнего. Чрезвычайно фоточувствителен. Си-Комплекс 598, 550 нм. В преп. в равном кол-ве содержится второй, более полярный компонент неизвестной структуры. Получ. см. [BJ 78, 793 [c.184]

Поступление, распределение и выведение из организма. Биологическая роль М. исключительна она входит в кровяной пигмент низших животных (гемоцианин), в гематокупреин крови высших животных и в другие порфирины животного мира (цитохром, турацнн и др.), участвует в ферментативных реакциях в составе медьсодержащих энзимов. Содержание М. в окружающей среде, в частности в почве, может быть лимитирующим фактором развития многих организмов. Как недостаток, так и избыток М. в организме вызывают заболевания у животных и растений. [c.75]

Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы, содержащие окисное железо, представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо) цитохромов молекулярным кислородом, также является соединением окисного железа, а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина, в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство1м химических процессов, включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода, цианистый водород, фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]

Водородные связи пропионовых групп с поверхностными остатками дают только качественное структурное обоснование механизма регуляции ориентации порфирина. Кроме того, в обоих белках имеются многочисленные ароматические остатки в окружении гема [11, 99], которые могут вовлекаться во взаимодействие с порфирииовым кольцом через тс-электронные системы. Эти взаимодействия трудно охарактеризовать количественно и использовать для сравнения. Однако водородные связи пропионовых остатков могут оказаться существенными в других гемопротеинах. Вероятно, в цитохром с-пероксидазе дрожжей по крайней мере одна из групп —СН2СН2СООН спрятана внутри гидрофобной области белка [150], тогда как в цитохроме с обе пропионовые группы образуют водородные связи с остатками внутри гидрофобной области белка [19, 20]. Эти различные структурные соотношения между белком и группами —СН2СН2СООН могут обеспечить различные типы взаимодействия белок — порфирин при регуляции изменений конфигурации порфирина. [c.62]

Железопорфирин может обратимо отш епляться от пероксидазы хрена и цитохром с-пероксидазы без денатурации белка, причем нативный фермент реконструируется без утраты активности. Правда, отделение железопорфирина от каталазы до сих пор не удается провести обратимо. Замещение железопротопорфирина на другие железопорфириновые комплексы и на комплексы порфиринов с другими металлами, а также на порфирины, совсем не содержащие металла, позволяет изучить некоторые факторы, влияющие на свя- [c.199]

В литературе имеется предварительное сообщение о последовательности 505 аминокислот в субъединице каталазы из печени быка, образованной одной полипептидной цепью [2011. Однако ни одна из гидропероксидаз не была изучена до настоящего времени методом рентгеноструктурного анализа. Сходство спектров аддукта протопорфирина, не содержащего металла, с апоферментом цитохром с-пероксидазы и свободного порфирина в органических растворителях указывает на то, что порфирин в ферментативной глобуле находится в гидрофобном окружении [10]. Это согласуется с результатами рентгеноструктурного анализа миоглобина и гемоглобина (разд. 7.2 и 7.4). [c.200]

Железопорфирины должны присоединяться к белку с высокой константой равновесия образования комплекса, но таким образом, чтобы по крайней мере одно место в координационной сфере железа оставалось вакантным для реакции с субстратом (перекисью водорода). Это, в сущности, проблема такого же типа, как и в случае гемоглобйнов и миоглобинов, и решается она тем же способом. Апофермент цитохром с-пероксидазы связывается с некоторыми не содержащими металла порфиринами почти так же прочно, как и с железопорфиринами. Отсюда следует, что энергия взаимодействия порфирина с боковыми цепями аминокислот белка больше, чем металла с гистидином, выступающим в качестве аксиального лиганда. Белок, таким образом, обеспечивает гораздо более высокое значение константы связывания, чем этот лиганд сам по себе. Это означает, кроме того, что белок может регулировать природу аксиальных лигандов путем соответствующего расположения потенциальных лигандов относительно порфиринового кольца. В частности, он предоставляет для комплексообразования только один гистидиновый лиганд в положении, подходящем для координации с железом. Подобный вьшод относится, по всей вероятности, ко всем каталазам и пероксидазам. Как отмечено в разд. 8.5, точная природа аксиального лиганда, предоставляемого для образования комплекса с железом, не является критической. Это может быть гистидин или карбоксилсодержащий лиганд. Каталазную активность проявляет и хлоропероксидаза с гистидиновым лигандом, и настоящие каталазы в их тетрамерной форме, у которых аксиальный лиганд содержит карбоксильную группу. В то же время диссоциированная на мономеры каталаза, у которой природа аксиального лиганда, вероятно, остается неизменной, проявляет пероксидазную активность, так же как и истинные пероксидазы, с гистидином в качестве аксиального лиганда. [c.223]

При циклическом электронном транспорте ферредоксин может восстанавливать окисленную фор У цитохрома В-типа (цитохрома Ее), имеющего в восстановленном состоянии характерную полосу поглощения в области 563 нм. Цитохром Ве автооксидабе-лен (т. е. может окисляться кислородом воздуха), имеет Е = —0,06 в. Это соединение представляет собой сложный белок — хромопротеид с железосодержащим порфириновым кольцом, в котором содержатся две дополнительные (по сравнению с цитохромами С-типа) винильные группы, увеличивающие систему те-электронов порфирина с 26 до 30. Этот переносчик вымывается из хлоропластов лишь при использовании ионных детергентов. Попытки очистки цитохрома Ве не удались. [c.161]

Цитохромы группы А — хромопротеиды, у которых простетической группой является гемин А, после удаления железа превращающийся в порфирин А. Представители этой группы цитохромы о и Од, входящие в цитохромоксидазный комплекс дыхательной цепи. Комплекс цитохромоксидазы состоит из шести субъединиц, из которых две имеют природу цитохрома а и четыре — цитохрома а . Непосредственно с кислородом взаимодействует только цитохром о. [c.30]

Ядро пиррола составляет основную часть молекул порфиринов, присутствующих во многих природных пигментах. Строение порфирина весьма сходно с гемоглобином, а хлорофилл представляет собой протопорфирин. Атомы азота в порфирине могут образовывать связи с такими металлами, как железо, что приводит к образованию гема (составной части гемоглобина), и с магнием, что приводит к хлорофиллу. Цитохро-мы — ферменты, катализирующие процессы биологического окисления и восстановления,— также близки по строению к порфиринам входящие в их состав группы во многом сходны с соответствующими группами гема. [c.265]

Доказательства тому, что цитохром а действует вблизи кислорода, получены Кейлиным и Хартри (Keilin а. Hartree, 1938), которым принадлежит также открытие фермента цитохромоксидазы. Авторы смогли доказать, что этот энзим, являясь железо-порфирином, включается в цепь между цитохромами и кислородом. При этом он тесно связан в своем действии с цитохромом а. До настоящего времени попытки полностью разделить цитохромы а и аз не увенчались успехом. Показано, что препарат, включающий оба компонента, окисляет восстановленный цитохром с. [c.187]

Результаты рентгеноструктурного анализа белков показывают, что наблюдается закономерное расположение аминокислотных остатков полипептидной цепи таким образом, что заряженные группы, этого требует термодинамика, располагаются в основном на наружной стороне молекулы белка, а гидрофобные — внутри глобулы. Гемовая простетическая группа находится, как правило, внутри складки или кармана , образованного полипептидной цепью [Ком, 1978]. Фиксация гема осуществляется за счет неполярных контактов с гидрофобными аминокислотными остатками белка, а также за счет водородных связей одного или двух пропионовокислых остатков гема с аминокислотными остатками апобелка. Ориентация гема в гемоглобине, миоглобине, цитохром с пероксидазе аналогична таковой в пероксидазе хрена пропионовокислые остатки направлены к поверхности белковой глобулы, а винильные группы — внутрь. Причем, в гемоглобине кашалота карбоксильная группа в 6-ом положении порфирина образует водородную связь с атомом азота Н1 -97 и направлена к проксимальной стороне порфиринового кольца, а карбоксильная группа в 7-ом положении образует аналогичный полярный контакт с Аг -45 [Макинен, 1978] и, следовательно, направлена к дистальной стороне. Образование контактов пропионовокислых групп в гемоглобине как с проксимальной, так и с дистальной стороны, обеспечивает жесткое закрепление гема, препятствующее изменению ориентации его в гемовом кармане . В метге-моглобине только карбоксильная группа в 7-ом положении образует водородную связь с Н1 -45 в а субъединице, с 8ег-45 в Р субъединице. Модификация пропионовокислых остатков гема в [c.15]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология