Коллаген тройная спираль

Именно вторичная аминогруппа придает жесткость и определяет направление пептидной цепи, из которой построен белок. Так, например, направление спирали коллагена (молекула коллагена построена как тройная спираль из трех отдельных полипептидных цепей, переплетенных между собой) постоянно меняется, что обусловлено содержанием в нем пролина и оксипролина. Коллаген— единственный белок, в котором обнаружен оксипролин, [c.30]

Коллаген (тройная спираль) -51. -76. -45 +153, +127, +148 [c.241]

Пленка, полученная при 50 °С, отличается тем, что в ней отсутствует структура тройной спирали. Если бы переход спираль— клубок (или коллаген — желатина) был завершен, то величина поглощения не была бы больше связана с различными уровнями структуры, а вместо этого определялась бы извилистостью диффузного пути. В области низких относительных влажностей скорость абсорбции воды с увеличением количества сорбированной воды изменяется значительно медленнее. Но энергетические профили остаются сходными с теми, которые наблюдаются для образцов, приготовленных при 20 °С. Мы полагаем, что структура тройной спирали исчезает не совсем и вода имеет тенденцию сорбироваться на участках еще сохранившейся структуры. [c.250]

Гидроксипролин, как и гидроксилизин, содержится в тканях практически только в составе коллагена, на долю которого приходится большая часть белка в организме млекопитающих. В коллагене одна треть аминокислотных остатков приходится на глицин и еще одна треть на пролин и гидроксипролин. Гидроксипролин, представленный в коллагене весьма большим числом остатков, стабилизирует тройную спираль коллагена по отношению к действию протеаз. В отличие от гидроксилизина, гидроксильная группа которого служит местом присоединения остатков галактозы и глюкозы, гидроксильные группы гидроксипролина в коллагене остаются незамещенными. [c.302]

Коллагены IX, XII, XIV, XVI типов ассоциированы с фибриллами. Эти коллагены сами фибрилл не образуют, но непосредственно связаны с фибриллами коллагенов других типов, например коллаген IX типа ассоциирован в хряще с фибриллами коллагена II типа (рис. 7.3). Коллаген IX типа представляет собой прерывистую тройную спираль, которая состоит из 3 коллагеновых и 4 не-коллагеновых доменов (нумерация с С-конца рис. 7.4). [c.163]

Предполагается, что коллаген образует нити, каждая из которых состоит из пяти перекрывающихся цепей тройных спиралей (рис. 24.2.3), что допускает образование межмолекулярных сшивок в перекрывающихся участках, включая телопептиды. [c.574]

Короткие участки суперспиралиэованных антипараллельных а-спиралей присутствуют и в некоторых глобулярных белках. Весьма компактную левую тройную спираль образуют параллельные спирали типа полипролнна в коллагене (см. с. 257). Другая распространенная группа супервторичных структур — различные варианты так называемой a -структуры, в которой а-спнраль взаимодействует с р-складчатым листом. Чаще всего встречается структура o p, показанная на рисунке 48. [c.98]

Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

Рентгеноструктурные исследования показали, что каждая полипептидная цепь тропоколлагена тоже представляет собой спираль, хотя ее периодичность и размеры весьма отличаются от соответствующих параметров а-спирали. Полипептидная цепь тропоколлагена образует левую спираль, на один виток которой приходится только три аминокислотных остатка. Поскольку в коллагене присутствует много остатков пролина и гидроксипролина, что придает цепи жесткую изогнутую конформацию, три спиральные полипептидные цепи плотно обвиты одна вокруг другой. Они соединены между собой также поперечными водородными связями. Кроме того, в коллагене обнаружены ковалентные связи необьиного типа, образующиеся между двумя остатками лизина, находящимися в соседних цепях (рис. 7-15). Расположенные рядом друг с другом троноколлагеновые тройные спирали тоже соединены поперечными связями. Тропоколлаген практически нерастяжим вследствие очень плотной скрученности его тройных спиралей, а также из-за наличия поперечньгх связей. Тропоколлаген содержит боковые угле- [c.179]

Было сделано немало попыток интерпретировать эти рентгенограммы. Описанная ниже модель, названная коллаген II , вероятно, достаточно близка к истине, по крайней мере в своих основных чертах (фиг. 48). В этой модели три полипептидные цепочки свиты в правую слегка закручивающуюся тройную спираль, что обеспечивает некоторую растяжимость. На один шаг спирали, равный 28,6 А, приходится 10 аминокислотных остатков. Каждая из трех цепочек, входящих в тройную спираль, является в свою очередь левой спиралью (это связано с наличием в ней пролина) с шагом 3 28,6 А. Вблизи оси тройной спирали должны располагаться лишь глициновые остатки. Таким образом, глицин является существенным элементом структуры. Концепция тройной спирали подтверждается также результатами исследований светорассеяния (см. разд. 3 гл. VIII). [c.254]

Преимущество данной разновидности коллагена состоит в том, что для нее имеются самые свежие данные о структуре. Чтобы описать предложенную модель гидратации и охарактеризовать другие образцы фибриллярных белков, необходимо сделать краткий обзор этих данных. Молекула коллагена имеет форму жесткого стержня [2] длиной 2900 А и диаметром 12,5 А молекулярная масса 300 000. В этом стержне содержатся три спиральные полипептидные цепи с тремя параллельными осями на расстоянии 4,5 А друг от друга (тройная спираль или тропо-коллаген). [c.240]

И вытягивание цепей макромолекул характерно для белков Р-структуры. Коллаген отличается от белков группы КАЮФ при электронно-микроскопическом исследовании он дает особенно четко выраженные поперечные полосы. Это явление пока не нашло объяснения с точки зрения химического строения. Бир объясняет наличие поперечной полосатости чередованием упорядоченных и неупорядоченных областей, возникаюш,их в результате повторения в цепи определенных сочетаний аминокислот упорядоченные области состоят из аминокислот с короткими боковыми цепями, для неупорядоченных областей характерно наличие в макромолекуле элементарных звеньев с заместителями большей величины. Макромолекулы коллагена не имеют формы а-спирали Полинга. Согласно рентгеноструктурным исследованиям Рахамандрана, каждые три цепи соединяются водородными связями в тройную спираль с очень большим углом подъема. [c.103]

Различия в природе боковых групп аминокислот обусловливает замечательное разнообразие возможных типов пространственной структуры белков. Рассмотрим в качестве примера крайних случаев два типа белков, секретируемых клетками соединительной ткани, - коллаген и эластин, которые относятся к белкам внеклеточного матрикса. В коллагене три отдельные полипептидные цепи, богатые пролином и содержащие в каждом третьем положении глицин, закручены одна вокру другой и образуют тройную спираль (см. разд. 14.2.6). Эти молекулы коллагена в свою очередь упаковываются в волокна, в которых соседние молекулы скреплены ковалентными сшивками между соседними лизиновыми остатками В результате формируются волокна, способные выдерживать исключительно большую нагрузку (рис. 3-28). [c.142]

Тройная спираль коллагена стабилизируется многочисленными межцецочечными поперечными сшивками Между лизиловыми и гидроксилизиловыми остатками. Химическая природа этих перекрестных связей рассматривается ниже. Зрелый коллаген представляет собой гликопротеин, содержащий сахариды, связанные с остатками гидроксилизина О-гликозидной связью. [c.347]

Устойчивость нативного коллагена животных к действию протеолитических ферментов (трипсина, папаина, химотрипсина, проназы) обусловлена особым строением его трехспиральной молекулы, пептидные связи в которой недоступны действию протеаз. Однако при денатурации тройная спираль разрушается, и коллаген становится легко доступным. Прямое пеп-шдазное действие на нативный коллаген оказывают бактериальная и тканевая коллагеназа. Последняя способна расщеплять нативный коллаген непосредственно в организме. [c.406]

Совокупность данных о строении ряда белков, локализации в их молекулах детерминантных групп, общих представлений об организации анти енных детерхминант белков позволили синтезировать пептиды, соответствующие детерминантным группам природных белков. Эти пептиды либо индуцировали образование антител, реагирующих с нативным белком, либо реагировали с антителами к нативно.му белк>. Так, периодический полимер из трипептидов Pro — Gly — Pro, формировавший характерную для коллагена тройную спираль, индуцировал образование антител, реагировавших с коллагеном, выделенным от рыб, крысы и морской свинки. На твердо- [c.34]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Л. Полинг и Р. Кори рассмотрели все возможные конформации в минимумах торсионных потенциалов вращения вокруг связей С —N и С —С и пришли к выводу, что а-спираль и складчатый лист отвечают наиболее предпочтительным ориентациям смежных пептидных групп. Что же касается у-спирали, то она не оказалась в числе низкоэнергетических структур. При учете только торсионного потенциала эта спираль, по оценке Полинга и Кори, менее стабильна, чем а-спираль, на 2,3 ккал/моль. В отличие от компактной а-спирали, имеющей хорошие ван-дер-ваальсовы контакты, у-спираль представляет собой более рыхлую цилиндрическую структуру с отверстием около 2,5 А. Л. Полинг и Р. Кори не только сформулировали требования к геометрии полипептидной цепи и предложили удовлетворяющие им структуры, но и проанализировали имеющийся для белков и синтетических пептидов экспериментальный материал [67—71]. Они пришли к заключению, что а-спираль и -структура весьма распространены среди фибриллярных и глобулярных белков, а также гомополипептидов. В частности, было предложено, что а-кератин и другие белки этой группы имеют структуры, близкие а-спирали, а Р-кератин состоит из слоев складчатого листа, между которыми находятся двойные слои а-спиралей. К суперконтракционной форме кератина и миозина была отнесена у-спираль. Для коллагена Полинг и Кори предложили трехцепочечную, скрученную в жгут конформацию. В тройной спирали коллагена полипептидные цепи также имеют спиральную форму с меньшим шагом. Из-за большого содержания в коллагене пролина и оксипролина (30%) а- и у-спирали не могут реализоваться по стерическим причинам и из-за отсутствия многих водородных связей. Поэтому для единичных цепей коллагена предложена спираль с винтовой осью 9-го порядка. [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология