Протонный транспорт сродство

Еще один механизм, способствующий наиболее эффективному переносу кислорода гемоглобином, — эффект Бора. Он заключается в изменении сродства гемоглобина к кислороду в зависимости от pH. При pH выше 6,0 гемоглобин присоединяет протоны (из среды) и освобождает кислород. Эффект Бора играет в организме двоякую роль. При освобождении кислорода в тканях гемоглобин нейтрализует протоны, образующиеся в крови при поглощении СОг, чем облегчается транспорт СОг из тканей в легкие. Кроме того, при pH<6 понижается [c.137]

Основным фактором, определяющим направление и скорость движения протона между участками транспортной системы, является степень их сродства к протону, или, как известно из биохимии, величина рК . Поскольку аминокислотные остатки находятся друг от друга на коротких расстояниях, то рК каждого из них определяется также и влиянием электрических зарядов соседних групп. Величина рКд остатка, или сродство к протону, увеличивается или уменьшается, если в непосредственной близости от него на соседних молекулярных группах появляются соответственно отрицательный или положительный заряды. Именно это обстоятельство определяет движущую силу и механизм регуляции транспорта протона в Бр. [c.397]

Подобные исследования были успешно проведены и в отношении активного транспорта протонов с применением уравнений неравновесной термодинамики для двух потоков. Во всех случаях варьирование Х+ позволяет оценить феноменологические коэффициенты и сродство А движущей метаболической реакции. В последнее время успешно применяют подобный формализм для описания процессов фосфорилирования в митохондриях и хлоропластах. Считается общепринятым, что в этих объектах имеется тесное сопряжение между тремя главными процессами, лежащими в основе биоэнергетики клеточных мембран электронный транспорт с окислением субстрата (/о, Ао), фосфорилирование АДФ с образованием АТФ (/р. Ар), транслокация протонов через сопрягающую мембрану (/н Ацн). Ключевую роль играет трансмембранная циркуляция протонов, которая индуцируется переносом электронов и в свою очередь запускает синтез АТФ. Феноменологическое описание системы включает соответственно три уравнения [c.80]

Источником энергии, обеспечивающим активный транспорт в клетки различных микроорганизмов, в большинстве случаев является трансмембранный электрохимический потенциал ионов водорода, который может создаваться за счет переноса электронов или распада АТФ под влиянием мембранной АТФазы. Переносчики, имеющие места связывания протонов и молекул субстрата, используют мембранный потенциал (протонодвижущую силу) для транспорта в клетку ионов водорода и питательных веществ. Связывание с протоном должно повышать сродство переносчика к субстрату, а высвобождение его от протона на внутренней поверхности мембраны — понижать это сродство. Такой совместный транспорт одним переносчиком двух субстратов в одном направлении называется симпортом в отличие от унипорта, когда переносчик транспортирует только один субстрат. Многие питательные вещества поступают в клетки микробов также за счет симпорта с ионами Na+ или К . Существует еще механизм антипорта, когда один переносчик транспортирует два субстрата, но в противоположном направлении. [c.59]

Сродство системы транспорта протонов [c.185]

Кривая связывания кислорода гемоглобином зависит от pH при данной величине р(Ог) сродство к кислороду уменьшается номере уменьшения pH (эффект Бора). Гликолиз представляет собой анаэробный процесс, приводящий к образованию молочной кислоты и диоксида углерода. Оба эти соединения имеют тенденцию к понижению pH и способствуют высвобождению кислорода из оксигемоглобина там, где в этом есть необходимость, В дезоксигемоглобине, напротив, содержатся немного более основные, чем у оксигемоглобина, группы (азот имидазола His-146 в р-цепях и His-122 в а-цепях, а также аминогрупп Val-1 в а-цепях), в силу чего дезоксигемоглобин связывает протон после высвобождения кислорода, что важно для обратного транспорта диоксида углерода к легким. Карбоангидраза катализирует образование бикарбоната в эритроцитах из диоксида углерода и воды, и ионы бикарбоната могут связываться с протонированными группами дезокси-гемоглобина. В легких дезоксигемоглобин перезаряжается кислородом, эффект Бора вызывает высвобождение бикарбоната, из которого под действием карбоангидразы образуется диоксид углерода, который затем выдыхается. Транспорт диоксида углерода дезоксигемоглобином приводит также к образованию производных карбаминовой кислоты с аминогруппами белка (схема (9) . Хотя оксигемоглобин также связывает диоксид углерода, у дезоксигемо-глобина эта способность выше ввиду большей доступности аминогрупп. [c.558]

Трансмембранное электрическое поле способно, по-видимому, и изменять величину рК аминокислотных остатков, участвующих в транспорте Н+, и, возможно, самого шиффова основания. Однако в Бр дикого типа основание Шиффа имеет очень высокое сродство к протону (рК 13), и изменение рК во внешнем электрическом поле порядка 10 В/м не приводит к его депротонированию. Поэтому эффект появления максимума при 630 нм вызван в основном поляризационными перестройками белка, а также, возможно, протонированием остатка Асп 85 от протонов, находящихся в периплазматическом канале и не связанных с шиффовым основанием. Однако в некоторых мутантах, где Асп 85 заменен на нейтральный Асн, основание Шиффа имеет гораздо меньшую аффинность к протону (рК 8-9) вследствие нарушения баланса зарядов в акцепторном сегменте. В таких мутантах электрическое поле индуцирует в темноте переход в форму с депротонированным основанием Шиффа. Причем эффект имеет выраженный векторный характер и проявляется при отрицательном потенциале на периплазматической стороне мембраны мутантного штамма, т. е. в условиях, когда поле стимулирует перенос протона от основания Шиффа в акцепторный участок канала к Асп 212 (рис. XXIX.6). [c.407]

Транспорт электрона по дыхательной цепи начинается с отнятия гидрид-иона (Н ) от NADH при этом регенерируется NAD, а гидрид-ион превращается в протон и два электрона (Н -> Н -ь 2е ). Эти электроны переходят на первый из многочисленных переносчиков электронов, встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану. На этом этапе электроны обладают очень большой энергией, запас которой постепенно уменьшается по мере прохождения электрона через цепь из более чем 15 различных молекул-пе-реносчиков в дыхательной цепи. Чаще всего электроны переходят от одного атома металла к другому. Каждый из этих металлов прочно связан различным образом с белковой молекулой, которая влияет на его сродство [c.17]

Анализ мочевых пузырей, в которых транспорт протонов стимулировался альдостероном, можно использовать для выяснения механизма действия этого гормона. При выдерживании с альдостероном 1—6 ч сродство А оказалось ниже в стимулированных, чем в нестимулированных тканях, и одновременно возрастало значение /н/ (ДрН). Однако после 20-часового выдерживания, как и для транспорта натрия в коже лягушки, А оказалось существенно выше в стимулированных тканях, чем в контрольных препаратах. Интересно, что альдостерон постепенно влияет на кажущееся стехиометрическое соотношение между транспортом протонов и метаболизмом таким образом, что когда оба этих процесса модифицировали путем изменения значения pH на внешней стороне, то спустя 20 ч экспозиции с гормоном (но не 1—6 ч) значение /н/ /с02 оказалось суще--ственно выше в стимулированных тканях. Эти наблюдения в совокупности позволили предположить, что альдостерон сначала влияет на транспортную систему с соответствующим снижением А, после чего наступает адаптация, сопровождаемая ростом А. Оценить справедливость этого предположения довольно трудно, поскольку нет данных о величине А до введения альдостерона. Кроме того, нужны дополнительные сведения, чтобы связать значения А, рассчитанные из обмена СОг и лолученные на основе метаболизма АТФ. [c.186]

Интересно также, что активация транспорта протонов после продолжительного выдерживания с альдостероном сопряжена с возрастанием хн при отсутствии влияния на ПДС. Хотя мы пока недостаточно ясно понимаем механизм действи альдостерона, чтобы объяснить природу этого эффекта, напомним, что для системы транспорта протонов, как и для транспорта натрия, продолжительное выдерживание с альдостероном приводит к повышению сродства А. Вероятно, это отражает возрастание свободной энергии метаболической реакции, которая служит движущей силой для транспорта. Следует ожидать, что удаление субстрата, его обратное введение и действие 2-дезоксиглю-козой также должны влиять на свободную энергию. Тот факт, что различные изменения обменных процессов влияют на но при этом существенно не влияют на ПДС, снова приводит к выводу о динамическом взаимодействии между проницаемостью и энергетическими факторами, как и в случае транспорта натрия. [c.189]

По современным представлениям, в плазмалемме клеток-спутников (у паренхимных клеток флоэмных окончаний) функционирует Н+-помпа, направленная наружу. Закисление апопласта в результате работы Н+-помпы способствует отдаче ионов и сахарозы клетками хлоренхимы (см. рис. 8.1). Одновременно возникший градиент pH (АрН) на плазмалемме клеток флоэмных окончаний приводит к поступлению в эти клетки сахарозы в симпорте с ионами Н (Н+-сахар — ко-транспортный механизм). Трансмембранный перенос ионов Н+ в этом случае осуществляется по концентрационному градиенту, а транспорт сахарозы — против концентрационного градиента. Этот процесс обеспечивается белками-переносчиками в плазмалемме, сродство которых к сахарам возрастает при их протонировании. Поступившие в клетки ионы Н+вновь выкачиваются Н -помпой, работа которой сопряжена с поглощением ионов К+ (см. рис. 6.8). Сахароза и ионы по многочисленным плазмодесмам переносятся в полости ситовидных трубок. Сходным образом из мезофилла в сосуды флоэмы попадают аминокислоты и другие метаболиты. Описанный механизм объясняет не только накопление сахарозы в ситовидных элементах, но и то обстоятельство, что в ситовидных трубках поддерживаются высокое содержание калия и низкая концентрация протонов. Возрастание концентрации осмотически активных веществ приводит к притоку в полость ситовидных трубок воды из окружающих тканей, прежде всего из сосудов ксилемы. [c.297]

Интересной чертой этой системы является то обстоятельство, что уровень карнитина в матриксе регулирует распределение потока ацилкарнитина в митохондрию между Л Н-зависимым (т. е. связанным с энергетическими затратами) путем 5 и энергозависимым антипортом 8. Вероятно, Л гН-зависимый путь преобладает в тот момент, когда жирные кислоты начинают окисляться, сменяя другие субстраты дыхания. В этих условиях концентрация свободного карнитина в матриксе еще слишком мала, чтобы насытить антипортер, имеющий довольно низкое сродство к карнитину Кт около 1 мМ). На данной стадии затрата АцН оправдана, поскольку это форсирует накопление жирных кислот в митохондриях и тем самым способствует переводу митохондрий на окисление жирных кислот. Массированное поступление ацилкарнитина в матрикс с последующей утилизацией жирных ацилов в системе р-окисления приводит к накоплению карнитина в матриксе митохондрий в количествах, достаточных для активации антипортера. Теперь система может ограничить затраты ДрН на транспорт жирных ацилов, так как работа антипортера сама по себе не требует протонного потенциала. [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология