Концевой изолейцин

Расщепление происходит с N-концевой аминокислоты, которая представлена лейцином. С-концевая (карбоксильная) группа аминокислоты (аланина) остается без изменений. Сначала от пепсиногена, по-видимому, отщепляются небольшие полипептиды. Затем от N-терминального конца отщепляется пептид (м. в. 3100), так называемый пепсин-ингибитор. Последний сильно тормозит действие пепсина. После отщепления ингибитора освобождается пепсин, у которого N-концевой аминокислотой остается изолейцин, а С-концевой аминокислотой — аланин. Схематически образование пепсина из пепсиногена можно изобразить в следующем впде [c.136]

L-ИЗОЛЕЙЦИН (L-a-aминo- -мeтилвaлepиaнoвaя к-та) С2НзСН(СНэ)СН(МН2)СООН, крист. [а] 4-40,3° (конц. 4 г Б 100 мл 6 н. НС1) рК СООН и NHs соотв. 2,32 и 9,76 ограниченно раств. в воде и сп., не раств. в эф. Незаменимая аминокислота, входит в состав белков. Пептидные связи, образованные И., плохо гидролизуются нз-за пространств, затруднений. Биосинтез — из треонина. Остаток алло-И. содержится в молекулах нек-рых антибиотиков. [c.210]

При распаде изолейцина р-окисление идет до конца обычным образом с образованием ацетил-СоА и пропионил-СоА. Однако в ходе катаболизма лейцина после дегидрирования, которым начинается р-окис-ление, происходит присоединение двуокиси углерода, осуществляемое биотинилферментом (гл. 8, разд. В). Двойная связь, сопряженная с карбонилом тиоэфира, придает этому карбоксилированию сходство со стандартной реакцией р-карбоксилирования. Зачем понадобился этот лишний СОг Метильная группа в Р-положении блокирует полное р-окисление, но при этом остается возможным альдольное расщепление, приводящее к образованию ацетил-СоА и ацетона. Дальнейший метаболизм ацетона сопряжен с определенными трудностями. В случае присоединения СОг продуктом оказывается ацетоацетат, катаболизм которого легко доводится до конца через его превращения в ацетил-СоА. [c.116]

Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцина и в положении 8—аргинин вместо лейцина. Указанная последовательность 9 аминокислот характерна для вазопрессина человека, обезьяны, лошади, крупного рогатого скота, овцы и собаки. В молекуле вазопрессина из гипофиза свиньи вместо аргинина в положении 8 содержится лизин, отсюда название лизин-вазопрессин . У всех позвоночных, за исключением млекопитающих, идентифицирован, кроме того, вазотоцин. Этот гормон, состоящий из кольца с S—S мостиком окситоцина и боковой цепью вазопрессина, был синтезирован химически В. дю Виньо задолго до выделения природного гормона. Высказано предположение, что эволю-ционно все нейрогипофизарные гормоны произошли от одного общего предшественника, а именно аргинин-вазотоцина, из которого путем одиночных мутаций триплетов генов образовались модифицированные гормоны. [c.257]

Раств-сть р. укс. кисл., ДМСО м.р. HjO, EtOH н.р. эф. Сильно ингибирует химотрипсин, слабо папаин и катепсин, неактивен к трипсину. Вызывает 50%-ное ингибирование при следующих конц. (мкг/мл) химотрипсин 0,15, папаин 7,5, катепсин А 62,5, В 2,6, D 49.0, плазмин и трипсин > 250. [J. Antibioti s 23, 425 (1970) 26, 625 (1973)]. Лейцин в составе молекулы может быть заменен на изолейцин или валин. [c.274]

Нингидрин. См. Аминокислоты , разд. 1. Нагревания, если это возможно, следует избегать. Некоторые пептиды, особенно крупные, циклические или ацетилированные, дают слабую окраску. Большинство пептидов, содержащих на Ы-конце глицин, и некоторые пептиды, содержащие на N-кoнцe аспарагин, дают желтую окраску. Пептиды, содержащие на Ы-конце валин и изолейцин, очень медленно проявляются и иногда дают очень слабую окраску. Пептиды, содержащие на Ы-конце пролин, дают очень бледную желтую окраску, которая обычно исчезает. [c.395]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Склонность к деацилированию у ацилзамещенных 0-, S-, дополнительных NHj, имидазольной и гуанидиновой групп намного выше, чем у сс-КНг-групп, причем ТФА-производные в этом отношении намного чувствительнее соответствующих ацетильных соединений. Эти свойства имеют решающее значение при выборе жидкой фазы и носителя для ГХ. Было показано, что в водной среде ди-ТФА-серин быстро превращается в moho (Ы)-ацильное производное [144]. При достаточно длительном воздействии N-ТФА-серин в конце концов снова превращается в нативную аминокислоту, что, как полагают, связано с N—>0 ацильной миграцией. Дй-ТФА-производные оксипролина, серина, треонина, тирозина и цистеина тоже быстро разлагаются до. N-ТФА-соединенип в метаноле, воде и даже в некоторых тщательно высушенных растворителях (бензол, хлористый этилен и н-амилтрифторацетат) [28, 84, 99]. При этом наиболее лабильны производные тирозина, а наиболее устойчивы -0-ТФА-группировка треонина и производное по индольному атому азота триптофана. Наблюдаемые в ГХ метанольных растворов метиловых эфиров ТФА-аминокислот большие времена удерживания для серина и тирозина согласуются с их разложением до свободных ОН -форм. Еще одним доказательством лабильности О- и S-ТФА-тирозина и цистеина служит их способность к ацилированию н-амилового эфира изолейцина. Треонин, серин и оксипролин в этом отношении были неактивны [28]. н-Бутиловый эфир ди-ТФА-гистидина оказалось целесообразным хроматографировать, полностью разлагая его бутано лом на газохроматографической колонке до моно-ТФА-произ-водного [43] (см. также разд. 2.7.3). [c.114]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный вес которого около 3000 и К-концевая аминокислота — лейцин, так же как и н пепсиногене (Херриот). С другой стороны, один из пептидов А имеет молекулярный вес около 2000 и Ы-концевая аминокислота также представлена лейцином (В, Н. Орехович). В пепсине Ы-концевая аминокислота — изолейцин. В пепсиногене и пепсине разные Г 1-концевые и одинаковые С-концевые аминокислотные остатки (аланин). Поэтому мож)ю думать, что активация пепсиногена, т. е. превращение его в пепсин, происходит путем последовательного отщепления 1/8—1/5 молекулы пепсина в виде энзиматически неактивных пептидов стого конца полипептидной цепи, где находится свободная а-аминогруппа. [c.329]

Предшественники (зимогены) — пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. При превращении трипсиноге-на в трипсин с N-конца белка отщепляются гексапептид вал— (асп)4 — лиз и N-концевой аминокислотой становится изолейцин (Нейрат , 1955). Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергмаина (1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенно пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фенилаланина или тирозина химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Трипсин расщепляет амидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот (лиз, арг). Эти протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные -аминокислотами. Предположение Михаэлиса (1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [c.697]

Что же такое ГПГ Напомним, что вся информация об организме — от бактерии до человека — хранится (точнее, кодируется) в его ДНК. Знаменитая двойная спираль молекулы ДНК состоит всего из 4 оснований А (аденин), Т (тимин), Г (гуанин) и Ц (цитозин). Две нити ДНК связаны углеводородными мостиками , соединяющими между собой (по принципу ключ — замок ) соответствующие друг другу по химическому строению концы оснований (А — Т и Г — Ц). Допустим, нить ДНК представлена последовательностью ТТТАТТГТТГЦТ. Разобьем ее на слова из трех букв ТТТ АТТ ГТТ ГЦТ — это и есть генетический код, в котором каждое слово (триплет, или кодон) кодирует определенную аминокислоту. Так, выбранная последовательность кодирует короткий пептид (небольшой белок) из четырех аминокислот фенилаланина, изолейцина, валина и аланина. Когда говорят об экспрессии генов (реализации в клетке закодированной в ДНК информации), подразумевают, что кодоны считываются специальными ферментами клетки с образованием промежуточной информационной молекулы и-РНК (этап транскрипции), считывание триплетов которой (этап трансляции) происходит в рибосомах с образованием белков. [c.81]

Фишер и сотр. [64] установили, что продукт киназной реакции ФА характеризуется наличием фосфосеринового остатка. В полученном путем протеолиза ФА гексапептиде, а затем тетрадека пептиде [65], содержащем центр фосфорилирования, была определена последовательность аминокислот и показано, что фосфорилирован-ный остаток серина, занимающий положение 14 от К-конца, окружен двумя гидрофобными аминокислотами — изолейцином и Валином, рядом с последним находится аргинин [c.58]

Структура глобинов. А. Модели трехмерной структуры леггемоглобина (слева), р-субъединицы гемоглобина (справа вверху) и миоглобина (справа внизу), построенные с помощью компьютера. (С любезного разрешения Ri hard Feldman.) Кольцо гема почти перпендикулярно плоскости рисунка. Б. Аминокислотные последовательности миоглобина (сперма кашалота), а-и Р-глобинов (человек) и леггемоглобина (соя). Использованы однобуквенные обозначения аминокислот (рис. 1.24). Прочерк (—) означает, что аминокислота в данном сайте отсутствует. Аминокислоты, одинаковые для всех четырех полипептидов, заключены в рамки. Пунктирными рамками показаны неидентичные, но сходные аминокислоты (консервативные замены), например серин/треонин или валин/лейцин/изолейцин. Аминокислоты, одинаковые у а- и Р-глобинов, выделены цветом. В конце указано общее число аминокислот в каждой последовательности. [c.178]

Б. Почему в случаях, когда на К-конце находились остатки изолейцина (I) или аргинина (К), убикитин присутствовал в полосах, расположенных выше полосы р-галактозидазы, а в тех случаях, когда на М-конце был остаток метионина (М), убикитин не обнаруживался [c.104]

Нарушения первичной структуры ДНК могут быть обусловлены не только ошибками в работе синтезирующего аппарата они возникают под действием рентгеновского излучения и ультрафиолетового света, в результате химической модификации оснований. В этих случаях ошибка исправляется с помощью механизма вырезания дефектного участка, замещения его при участии полимеразы и сшивания концов цепи ДНК-лигазой [6]. Ошибочно включенное основание распознается благодаря тому, что оно химически отличается от четырех обычно присутствующих в ДНК оснований. Имеется система, способная выщеплять остатки дезоксиуридина, ошибочно включенные вместо тимиди-на [12]. Здесь можно провести аналогию с распознаванием изолейцина и валина при синтезе белка, поскольку урацил отличается от тимина тем, что последний содержит метильную группу. [c.340]

Коллагены — медленно обменивающиеся белки время их полужизни измеряется неделями или месяцами (при расчете на тотальный коллаген организма). Большинство протеолитических ферментов тканей, а также пищеварительные ферменты не гидролизуют нативный коллаген. Ключевую роль в катаболизме фибриллообразующих коллагенов играют МПМ группы коллагеназ. Коллагеназа перерезает все три пептидные цепи молекулы коллагена в одном месте, примерно на V4 расстояния от С-конца, между остатками глицина и лейцина (или изолейцина) (рис. 18.17). Образующиеся фрагменты растворимы в воде и легко денатурируются, после чего их пептидные связи становятся доступными для гидролиза разными пептидгидролазами. Распад коллагена — единственный источник свободного гидроксипролина в организме. Преобладающая часть гидроксипролина катабо-лизирует ся, а часть выделяется с мочой, главным образом в составе небольших пептидов (ди- и трипептидов). Поэтому содержание гидроксипролина в крови и [c.447]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология