Аминоациладенилат

Аминокислота + АТФ + фермент -> Аминоациладенилат + фермент + ФФ [c.561]

Рис. 29-7. Обобщенная структура аминоациладенилата, образующегося в активном центре аминоацил-тРНК - синтетаз.

Реактивной формой аминокислот при синтезе полипептидов (белков) являются, однако, не свободные аминокислоты, а продукты их взаимодействия с адениловой кислотой, так называемые аминоациладенилаты. [c.328]

Растворимая ферментная система, ответственная за синтез этого антибиотика, состоит из крупного белка с мол. весом 280 000, который активирует аминокислоты в виде аминоациладенилатов и переносит их на тиоловые группы молекул 4 -фосфопантетеина, ковалентно связанные с ферментом [26, 27]. Таким образом, обеспечивается связывание четырех аминокислот, а именно пролина, валина, орнитина (орнитин см. на рис. 14-2) и лейцина. Активацию фенилаланина обеспечивает другой фермент (мол. вес. 100 000). Формирование полимера инициируется, вероятно, активированным фенилаланином ) и осуществляется аналогично тому, как это имеет место в процессе удлинения цепи жирных кислот (разд. Г,6). Инициация происходит в то время, когда аминогруппа активированного фенилаланина (на втором ферменте) атакует ацильную группу аминоацилтиоэфира, при помощи которой удерживается активированный пролин. Затем свободная иминогруппа пролина атакует активированный валин и т. д., в результате чего образуется пентапептид. После этого две молекулы пентапептида связываются друг с другом, и процесс образования антибиотика завершается замыканием цикла. Последовательность аминокислот в антибиотике строго специфична, и замечательным является тот факт, что эта сравнительно небольшая ферментная система оказывается способной осуществлять все стадии процесса в требуемой последовательности. Аналогичным путем синтезируются также и некоторые другие пептидные антибиотики — тироциди-ны и полимиксины. [c.491]

Эта реакция обратима и легко прослеживается с помощью теста пиро-фосфатного обмена если в реакционную смесь добавить рР]пирофос-фат, то в ней скоро обнаруживается [зар]АТФ. Образовавшийся в реакции XD аминоациладенилат остается связанным с ферментом и не освобождается в раствор. [c.43]

ФФ—пирофосфат). Аминоациладенилат, в котором аминокислота активирована, имеет строение [c.263]

ФФ — пирофосфат) Аминоациладенилат представляет собой активированную аминокислоту. Его строение [c.561]

Процесс активации аминокислот состоит из двух отдельных стадий, осуществляемых в каталитическом центре фермента. На первой стадии в активном центре фермента в результате взаимодействия АТР и аминокислоты образуется связанное с ферментом промежуточное соединение-аминоациладенилат (рис. 29-7). В ходе реакции карбоксильная группа аминокислоты соединяется ангидридной связью с 5 -фосфатной группой АМР, вытесняя при этом пирофосфат [c.932]

Указанная реакция, а следовательно, и суммарная реакция оказывается сильно сдвинутой вправо, в сторону синтеза аминоациладенилата и аминоацил-тРНК, благодаря протеканию реакции гидролиза неорганического пирофосфата, катализируемой пирофосфатазой. Таким образом, тот факт, что в результате реакции активации аминокислоты освобождается пирофосфат, далее гидролизуемый до неорганического ортофосфата, играет важную роль в энергетическом обеспечении направленности всего процесса. [c.43]

Реакция второй стадии, катализируемая тем же ферментом,— собственно реакция акцептирования аминокислоты, где 2 - или 3 -гидроксил рибозы З -концевого аденозина тРНК атакует ангидридную группировку аминоациладенилата с образованием сложноэфирной связи между аминоацильным остатком и рибозой тРНК и с сопутствующим освобождением АМФ (рис. 26,2) [c.43]

Случай аргинил-тРНК-синтетазы представляет собой, по-видимому, исключение здесь не удается обнаружить стадии образования аминоациладенилата как промежуточного продукта. [c.43]

Возможно, что в некоторых случаях не исключен и другой механизм коррекции, где чужой аминоациладенилат гидролизуется ферментом до переноса аминоацильного остатка на тРНК. [c.46]

Свободная энергия гидролиза пирофосфатных связей АТФ в стандартных условиях (AG° ) составляет около -30 кДж/моль (-7 — -8 ккал/моль). Тот же знак и то же значение свободной энергии гидролиза в стандартных условиях характерны для ангидридной связи аминоациладенилата и сложноэфирной связи аминоацил-тРНК. Свободная энергия гидролиза пептидной связи бесконечно длинного полипептида (белка) в стандартных условиях равна всего около -2 кДж/моль (-0,5 ккал/моль). Следовательно, весь процесс идет с освобождением большого количества свободной энергии, т. е. является термодинамически спонтанным и энергетически обеспеченным [c.60]

Фермент аминоацил-тРНК-синтетаза катализирует и реакцию образования аминоациладенилата, и перенос активированной таким образом аминокислоты на конец молекулы-адаптора тРНК. Схема этой второй реакции имеет вид [c.263]

Фермент аминоацил — тРНК-синтетаза бифункционален. Он катализирует реакцию образования аминоациладенилата и перенос активированной аминокислоты на конец молекулы-адаптора тРНК. Схема этой второй реакции записывается следующим, образом [c.561]

Молекулярный механизм, определяющий корреляцию кодонов и аминокислот, заключен в ацилирующем ферменте, обеспечивающем присоединение надлежащей аминокислоты к надлежащей тРНК, т. е. корреляцию между антикодоном тРНК и аминоациладенилатом. [c.592]

Если в системе находится специфичная к ферменту, а тем самым к аыи1юкис-лоте, транспортная РНК, происходит вторая стадия — перенос аминоацильного остатка с аминоациладенилата на тРНК [c.152]

В нормальных растениях при помощи АТФ свободные аминокислоты переходят в аминоациладенилат. Это первый этап синтеза белка. Затем с помощью информационной РНК (образовавшейся здесь системой — аденозинофосфат+аминоацил РНК) происходит переброска активированных аминокислот в рибосомы. На рибосомах Идет синтез белка. В обработанных гербицидами растениях происходит нарушение белкового обмена. Об этом можно судить по данным табл. 4. [c.13]

В отсутствие s-PHK не удается выявить никакого взаимопревращения АТФ в АМФ. При использовании каталитически малых количеств фермента нельзя обнаружить предполагаемые амино-ациладенилаты. Если же брать большие количества фермента, то можно обнаружить аминоациладенилаты в количествах, соответствующих количеству фермента. Эти данные позволяют предполагать, что аминоациладенилаты прочно связаны с ферментом. В исследованиях, проведенных с ферментными препаратами из животных, установлено, что Oi переносится от карбоксильной группы аминокислоты к фосфорной группе АМФ. Это показывает, что активи- [c.483]

Экстракты гороха, которые катализируют приведенные выше реакции, в присутствии фракции, содержащей s-PHK, катализируют также образование соединений типа аминокислота — полинуклеотид. Исследования, в которых использовали ферментные препараты из животных и микроорганизмов, показали, что в присутствии активирующего фермента, АТФ, s-PHK и ионов магния аминокислоты связываются с s-PHK. Получены достоверные данные, что аминокислота и s-PHK соединены эфирной связью, образованной гидроксильной группой концевого аденозина s-PHK в положении 2 или 3 (см. стр. 475). Синтетические аминоациладенилаты в присутствии S-PHK образуют аминоацил-РНК. Таким образом, S-PHK является, по-видимому, акцептором активированных аминокислот. Попытки разделить активирующую и транс-ферирующую системы не увенчались успехом. Вероятно, обе реакции катализирует один фермент. Суммарная реакция [c.484]

На второй стадии аминоацильный остаток переносится с аминоациладенилата, связанного с ферментом, на соответствующую специфическую тРНК [c.932]

Можно считать установленным, что биологическая функция различных РНК в живой клетке непосредственно связана с синтезом белков. Процесс биосинтеза белков начинается с активирования свободных аминокислот, при помощи специальных ферментных систем, катализирующих образование активированной формы аминокислот, например аминоациладенилатов из аминокислот и аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). [c.653]

Активированная аминокислота прикрепляется к аденозину, расположенному па конце цепи s-PHK. Если, например, устранить эту возможность, обработав s-PHK перийодатом, то никакого прикрепления аминокислоты не произойдет. Поскольку для присоединения аминокислоты мононуклеотид на 2,З -гидроксильном конце обязательно должен быть представлен адепиловым остатком, можно утверждать, что аденин участвует в процессе этерификации. Стереохимические исследования показали, что между водородным атомом 2 -гидроксильной группы аденозина (но не З -ОН-группы) и N-3 пуринового кольца может возникнуть водородная связь. Тогда кислородный атом в 2 -ОН-положении станет более нуклеофильным, чем кислород в З -ОН-положении, и сможет вызвать нуклеофильную атаку карбонильного атома углерода аминоациладенилата, что приведет к образованию аминоацил-эфира [3]. Следовательно, скорее всего аминокислота прикрепляется к 2 -0Н-группе, а не к З -ОН-груипе концевого аденозина S-PHK, хотя нельзя исключить последующего ее перехода в З -по-ложение. Действительно, имеются данные о существовании равновесной смеси 2 - и З -аминоацилизомеров [196, 197]. [c.268]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминоациладенилат: [c.296] [c.264] [c.43] [c.44] [c.45] [c.46] [c.46] [c.523] [c.523] [c.534] [c.263] [c.452] [c.464] [c.128] [c.125] [c.932] [c.932] [c.933] [c.933] [c.947] [c.8]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.42 , c.43 , c.46 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.152 ]

Биохимия (2004) -- [ c.464 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.415 , c.416 ]

Генетика с основами селекции (1989) -- [ c.385 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.362 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.88 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология