Реакции с химически модифицированными белками

РЕАКЦИИ С ХИМИЧЕСКИ МОДИФИЦИРОВАННЫМИ БЕЛКАМИ [c.428]

Рассмотрим некоторые примеры подавления хемосорбции вирусов и белков при химическом модифицировании силохрома, в поры которого (-—ШО нм) способны проникать молекулы белков, а вирусы проникнуть не могут. Химическое модифицирование велось с помощью реакции с -аминопропилтриэтоксисиланом, а также последующих реакций с концевой аминогруппой. Некоторые из получаемых при этом модифицирующих поверхность кремнезема групп перечислены ниже (атомы кремния, принадлежащие остову самого кремнезема, показаны слева) [c.343]

С помощью химических реакций белков решается ряд практических и теоретических задач. Так, одной из них является изучение порядка чередования аминокислот в полипептидных цепях и определение их концевых групп. Обработка белка различными селективными реагентами часто применяется для идентификации структуры групп, обусловливающих его биологическую активность, т. е. для выяснения взаимосвязи между химическим строением белка и его функцией. Наконец, этим же путем удается получить модифицированные белки, которые находят широкое применение в промышленности и медицине. [c.62]

Гордон и его сотрудники [188] получили производные высших жирных кислот и казеина, яичного альбумина, зеина, белка бобов сои и белка земляного ореха [188]. Однако реакции конденсации такого рода, приводящие к образованию химически устойчивых продуктов типа модифицированных белков, существенно отличаются от тех взаимодействий, которые могут иметь место между белками и поверхностноактивными веществами. В результате этих взаимодействий белок может претерпеть следующие изменения. [c.261]

Полимеры бывают природными и синтетическими. Природные-полимеры — целлюлоза, животные белки — находят ограниченное применение из-за невысоких атмосферо- и водостойкости. И хотя из природных полимеров путем направленных химических реакций получают высокомолекулярные соединения с измененными в нужном направлении (модифицированными) свойствами, производство их значительно уступает производству синтетических полимеров. [c.6]

Одной из основных проблем, свойственной всем исследованиям поперечных химических связей в белках, является установление наличия этих связей, их количества и распределения в сетчатой структуре. Эта проблема актуальна также и для всей химии полимеров, в частности для таких продуктов, как вулканизованный каучук, модифицированные целлюлозные материалы, регенерированные белковые волокна и различные типы пластмасс. Поскольку интерпретация результатов исследования различных реакций образования и расщепления поперечных связей будет дана на основании методов, используемых для определения этих связей, ниже кратко рассматриваются те методы, которые оказались наиболее ценными при исследовании шерсти. [c.395]

Кроме того, вследствие мутаций в каждой из цепей гемоглобина возможна замена по крайней мере одной аминокислоты. В настоящее время известно около 100 таких мутантов [94, 170]. Изменения в составе гемоглобина можно произвести и искусственно (см. работу 18]) различными способами 1) путем образования гибридов с использованием а- и -цепей из гемоглобйнов различных видов 2) в результате протеолитического переваривания С-концевых остатков под действием карбоксипептидазы и 3) химическим модифицированием, например, сульфгидрильных групп цистеиновых остатков. Можно, разумеется, изменять валентность железа, а также природу шестого лиганда в координационной сфере железа, и даже удается получить гемоглобины, в которых состояние железа в каждой из цепей различно, например, путем смешивания растворов N- и 02. Из многих гемоглобйнов и миоглобинов удается удалить без денатурации белка железопорфириновый комплекс, а затем реконструировать полный белок из белка и порфиринового комплекса, взятых из различных источников, или вместо железопорфиринового комплекса взять при этом порфириновый комплекс другого металла (разд. 7.1 и 7.4). Исследование мутантных форм и химически модифицированных гемоглобйнов существенно расширило наши знания о природе реакций гемоглобина, и в последующих разделах мы часто будем использовать результаты, полученные с помощью мутантных и модифицированных белков. [c.148]

Для устранения потерь с промывками образца был предложен твердофазный (ТФ) метод анализа [И] Благодаря ковалентному присоединению изучаемого полипептида к химически модифицированной матрице носителя (па основе стекла или полистирола) исключены потери образца при промывке его органическими растворителями в процессе отщепления аминокислот. Простота конструкции колонки-реактора ТФ-секвепа-тора облегчает ее миниатюризацию, что позволяет повысить чувствительность определения последовательности. В то же время ковалентное присоединение пептидов и белков к носителю в гетерогенной системе пе так просто осуществить, а выходы на этой стадии составляют лишь 20—50%. Реакции связывания белка (пептида) с матрицей носителя проводятся вне секвенатора, они весьма трудоемки и требуют длительного времени. Необходимо отметить, что планирование эксперимен- [c.464]

В соответствии с основным делением химических соединений, по типу входящих в составное звено элементов, можно выделить неорганические, органические и элементоорганические полимеры. По происхождению полимеры бывают природные (встречаются в природе, например, натуральный каучук, крахмал, целлюлоза, белки), модифицированные (дополнительно измененные природные полимеры, например, резина) и синтетические (полученные методом синтеза). По характеру соединения составных звеньев в составе макромолекулы различают полимеры линейные, разветвленные, лестничные, трехмерные сшитые и их видоизменения (рис. 31.1). По отношению к нагреванию выделяют термопластичные и термореактивные (см. ниже). По типу химической реакции, используемой для получения, различают полимеризационные (реакция полимеризации) и поликон,ценсационные (реакция поликонденсации) полимеры. [c.603]

Чрезвычайно активным флавинсодержащим ферментом митохондрий животных является сукцинатдегидрогеназа [реакция (8-49)]. Этот фермент не только сам прочно встроен в мембраны крист митохондрий, но и содержит флавин, прикрепленный к белку с помощью ковалентной связи. Недавно была выяснена химическая природа этой связи выделен модифицированный FAD, содержащий 8a-(N-3-ги тидил)-рибофлавин [103—105] [c.259]

Как известно, в химии белка, а в самые последние годы и в химии нуклеиновых кислот начинает приобретать значение химический подход к специфическому гидролизу биополимера. Этот подход основан на специфической реакции одного какого-либо типа мономерных звеньев биополимера, в результате которой происходит химическая модификация всех таких звеньев в молекуле. В модифицированном биополимере связи между определенными мономерными звеньями могут быть ослаблены, и благодаря этому возникает возможность избирательного гидролиза по месту модифицированных звеньев. Изменение структуры одного из звеньев может также изменить способность соответствующей полисахаридазы расщеплять биополимер по данной гликозидной связи. Таким образом создаются условия для различных типов фрагментаций с помощью одного и того же фермента. [c.634]

Модифицированные а-аминокислоты. Некоторые а-аминокислоты, находясь в составе белков, могут вступать в определенные химические реакции, приводящие к изменению строения радикала, т.е. подвергаться химической модификации. Такие кислоты выделены из )олизатов белков. Непосредственно в синтезе белков они не твуют. Как правило, химическая модификация радикалов нокислотных остатков в составе белков сводится к тем или м окислительным превращениям. [c.321]

В основе химических методов расщепления лежит способность модифицированных химическим путем аминокислотных остатков активировать полипептидные связи прилегающих звеньев цепи [20, 21]. В химии белка многие годы используется расщепление по остаткам некоторых аминокислот. Приемлемый па практике способ избирательного химического раснюпления полипептидпых цепей должен удовлетворять двум требованиям обладать высокой избирательностью и обеспечивать высокий выход. В идеальном случае при расщеплении отделыюй пептидной связи не должно происходить побочных реакций. Однако на практике известные методы химического расщепления не лишены недостатков прежде всего к ним относятся низкий выход продуктов реакции и нежелательные побочные реакции. [c.82]

Спектры свободного и связанного с ферментом PDP-карбо-диимида различаются (рис. 43), это свидетельствует об образовании химического соединения карбодиимида с белком. Через 1,5 ч инкубации с PDP-карбодиимидом в отсутствие аминов активность пероксидазы падает до 65%, при действии EDP-карбодиимида — до 40% и в присутствии СМЕ-карбодиими-да — до 30%. Удлинение инкубации не изменяет активности фермента, хотя общее число модифицированных групп может возрастать. Таким образом, за 1,5 ч в реакцию вступают все СООН-группы, влияющие на каталитическую активность пероксидазы. Аналогичные результаты были получены при увеличении избытка PDP-карбодиимида. В этих опытах было показано, что падение активности обусловлено реакцией с [c.104]

Возможность придания белку соверщенно нового типа ферментативной активности путем его химической модификации была реализована лищь в немногих случаях. Стратегия модификации здесь заключается в усилении слабой каталитической активности органической молекулы путем ковалентного связывания ее с белковой цепью, чтобы использовать способность последней связывать субстрат. Один из лучших примеров этого рода-флавопапаин [23]. Папаин представляет собой протеазу растительного происхождения, которая содержит каталитически активную тиольную группу. Обработка папаина бромоизоаллоксазинами приводит к ковалентному присоединению редокс-групп к тиолу [23], как показано на рис. 8.5. Модифицированный таким образом фермент теперь не проявляет протеолитической активности, но зато проявляет оксидазную. Производное папаина, полученное алкилированием цистеинового остатка активного центра, обладает слабой способностью к окислению дитиолов [18] и дигидроникотинамидов [26, 27]. Окисление дитиолов протекает лишь несколько более быстро по сравнению с самим изоаллоксазином обычно скорость реакции возрастала в 4-17 раз при значениях равных 4-21 М с"" [18]. Анализ молекулярных [c.110]