Ферментативная активность регуляция

Скорость синтеза аминокислот зависит главным образом от количества ферментов биосинтеза и от их ферментативной активности. Перейдем теперь к регуляции ферментативной активности. Регуляция синтеза ферментов будет обсуждаться в гл. 28. [c.242]

Среди указанных эффекторов наиболее важное значение для регуляции ферментативной активности имеют ингибиторы (АТФ, цитрат) и активаторы (фруктозо-6-фосфат, фруктозо-1,6-дифосфат, фруктозо- [c.238]

Е. Регуляция ферментативной активности [c.63]

Причин агрегирования довольно много. Среди многообразных функций, выполнению которых способствует агрегирование, можно упомянуть следующие (1) создание сложного полифункцио-нального механизма (2) сближение ферментов одного метаболического пути в целях исключения потерь метаболических промежуточных продуктов (3) построение структур заданной геометрии, например длинных каналов (4) снижение осмотического давления или (5) увеличение числа возможных проявлений ферментативной активности, а значит и новых типов регуляции. [c.118]

Регуляция ферментативной активности может осуществляться за счет ограниченного протеолиза. Многие протеиназы, функционирующие вне клеток, например в крови или в пищеварительном тракте, синтезируются в виде неактивных предшественников. Активация их связана с гидролизом некоторых пептидных связей в полипептидной цепи. В качестве примера можно привести ферменты свертывания крови, а также такие ферменты пищеварительного тракта, как трипсин и химотрипсин и др. [c.82]

Регуляция ферментативной активности может осуществляться за счет ковалентной обратимой модификации новосинтезированных белковых макромолекул. Это связано в первую очередь с ферментативным присоединением к ним низкомолекулярных химических группировок в результате фосфорилирования, гликозилирования, метилирования и т. д. Присоединение фосфатной группы к гидроксилу аминокислотного остатка полипептидной цепи может как увеличить, так и снизить ферментативную активность. Примером тому может служить фосфорилаза — фермент, катализирующий отщепление остатков глюкозы от гликогена. В исходном состоянии он неактивен, но при фосфорилировании, осуществляемом посредством фермента протеинкиназы, происходит его активация и вовлечение в процесс метаболизма глюкозы. На- [c.82]

В механизмах регуляции ферментативной активности у эукариотических клеток (в отличие от прокариот) существенна роль физического разграничения (компартментализация) внутреннего [c.75]

Коэн Ф. Регуляция ферментативной активности. - М. Мир, 1986. [c.467]

Коэн Ф. РЕГУЛЯЦИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ. Пер. с англ., 6 л., 90 к. [c.735]

Концепция аллостерических ферментов, разработанная в основном на экспериментах с бактериями, как мы убедились, оказалась весьма плодотворной и при изучении механизмов регуляции ферментативной активности у млекопитающих. Однако еще далеко не ясно, осуществляется ли регуляция биосинтеза ферментов у млекопитающих и бактерий одинаково или различно. Те самые факторы, благодаря которым бактерии являются таким удобным экспериментальным материалом, подвергают сомнению возможность распространения имеющихся концепций и на соответствующие системы у млекопитающих. Многоклеточные организмы обладают способностью поддерживать довольно постоянными условия среды, в которых находятся их ткани. Эти ткани могут выполнять высокоспециализированные функции, а их метаболическая активность координируется с помощью гормональных и нервных механизмов. Бактериям, наоборот, приходится быстро приспосабливаться к изменяющимся внешним условиям, которые они вообще не могут или могут очень мало изменять. [c.75]

Так как проблема компенсации сводится в данном случае к задаче регуляции активности ферментов, большая часть механизмов, эффективно регулирующих метаболические процессы в условиях постоянной температуры, потенциально могла бы быть пригодной и для компенсации температурных эффектов. Особенно важными представляются три основных способа регуляции ферментативной активности [c.246]

Подведем итоги. Регуляция цепей биосинтетических реакций происходит двумя путями во-нервых, с помощью репрессии (воздействие на синтез ферментов путем блокирования передачи информации) и, во-вторых, посредством механизма обратной связи (воздействие на ферментативную активность). Эти два механизма — грубая и тонкая регулировка — наиболее эффективны, когда они действуют совместно. [c.279]

Регуляция ферментативной активности в клетке [c.236]

На основании имеющихся данных можно различать два механизма регуляции действия ферментов по принципу обратной связи а) угнетение синтеза ферментов (репрессия) и б) угнетение ферментативной активности концентрацией конечного продукта. [c.238]

Ферменты, изменяющие активность за счет аллостерического взаимодействия белка-фермента с эффектором или продуктом реакции, как правило, катализируют начальную стадию последовательных реакций, и их называют регуляторными ферментами. Этим белкам приписывается основная роль в регуляции ферментативной активности и в регуляции синтеза специфических белков. [c.436]

Как отмечалось выше, ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью. Регуляция активности ферментов является основным механизмом контроля за скоростью реакций, протекающих в биологических системах, и может осуществляться путем взаимодействия ферментов с модификаторами (как правило, это небольшие специфические молекулы и ионы), ускоряющими (активаторы) или замедляющими ингибиторы) скорость ферментативной реакции. Прежде чем рассмотреть механизмы активации и ингибирования ферментов, следует обратить внимание на способы количественного выражения активности ферментов. [c.112]

Аллостерическая регуляция ферментативной активности — изменение конформации активного центра фермента в результате взаимодействия с аллостерическим эффектором (активатором или ингибитором), затрудняющим или усиливающим превращение субстрата. [c.547]

Вполне возможно, что регуляция ферментативной активности белка путем его модификации, катализируемой другими ферментами, широко распространена в живых организмах [815]. Все известные модификации ферментов являются результатом присоединения или потери фосфатных или нуклеотид- [c.124]

После точного, чувствительного и стандартизированного определения активности фермента можно переходить к выяснению вопроса о том, подвергается ли фермент одному или нескольким процессам регуляции метаболизма. Показано, что у бактерий существуют два основных типа регуляции ферментативной активности — аллостерический и ковалентная модификация. [c.406]

Виды аллостерической регуляции ферментативной активности [c.406]

Рис. 18.3. Регуляция ферментативной активности с помощью ковалентной модификации. В простейшем виде этот процесс включает участие инактивирующего, или модифицирующего, фермента, который катализирует ковалентное (Е-ьХ- -ЕХ) изменение основного фермента, а также активирующего, фермента, который катализирует обратный процесс (ЕХ->Е-ьХ), восстанавливая тем самым исходную ферментативную активность.

В процессе регуляции ферментативной активности путем ковалентной модификации [21] происходит ковалентное связывание лиганда с ферментом, а не простое обратимое, как при аллостерической регуляции. Это ковалентное связывание катализируется другим ферментом, как показано на рис. 18.3. Активный (взаимно превращаемый) фермент превращается в неактивный с помощью другого фермента (инактивирующего), который ковалентно модифицирует первый. Другой фермент (активирующий) катализирует переход фермента в исходное активное состояние путем удаления появившихся ковалентных связей. [c.408]

Активность ферментов С -цикла в фотосинтезирующих листьях регулируется несколькими способами. К ним относятся световая модуляция ферментативной активности регуляция аллостерических ферментов их эффекторами (разд. 12.8, в) регуляция уровнем содержания субстрата, величиной отиошеиня NADPH/NADP+, адениловыми нуклеотидами, pH и двухвалентными катионами. [c.382]

ИЗОФЕРМЕНТЫ, разные формы одного и того же фермента, отличающиеся структурой полипептидной цепи или составом субъединиц. Присутствуют в организмах одного вида или в одной клетке различны по каталитич. активности. Наличие И.— один из способов регуляции ферментативной активности. Использ. для диагностики нек-рых заболеваний. [c.215]

Известно больщое число ферментов со < сложной негиперболичес-кой кинетикой. Одна из причин отклонения от кинетики Михаэлиса— Ментен может быть связана с аллостерическими свойствами фермента. Для регуляторных ферментов кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата часто имеет сигмоидальную форму. При наличии 5-образности резкое увеличение активности происходит в узкой области концентрации субстрата, что может иметь важное значение для функционирования фермента в клетке. В аллостерической регуляции ферментативной активности принимают участие не только [c.214]

Молекула киназы фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов ар б. Молекулярная масса фермента — 1,3-10 Да — отвечает формуле (аРуб)4- Киназа фосфорилазы играет, как показано, ключевую роль в регуляции обмена гликогена и в сопряжении гликогенолиза и мышечного сокращения. В скелетной мускулатуре она существует в двух молекулярных формах нефосфорилированной ( неактивированная ) и фосфорилированной ( активированная ). Первая активна лищь при pH 8,2, вторая — при pH 6,8 и 8,2. При активации фермента отнощение активностей, измеренных при pH 6,8/8,2, возрастает от 0,05 до 0,9—1,0. Активация киназы достигается фосфорилированием а- и р-субъединиц, которое катализирует цАМФ-зависимая протеинкиназа. Каталитическую роль выполняет -субъединица б-субъединица идентична a +- вязывaющeмy белку — кальмодулину. Ферментативная активность киназы фосфорилазы полностью зависит от ионов На р-субъединице фермента имеется регуляторный центр, обладающий высоким сродством к АДФ. Константа Михаэлиса для АТФ равна [c.223]

Известно неск. типов РНК. Рибосомные рибонуклеиновые кислоты, связываясь с рибосомными белками, образуют рибосомы, в к-рых осуществляется синтез белка. Матричные рибонуклеиновые кислоты служат матрицами для синтеза белков (трансляции). тРНК осуществляют связывание соответствующей аминокислоты и ее перенос к рибосомам. Обнаружены т.наз. малые ядерные РНК, участвующие в превращ. первичных продуктов транскрипции в функционирующие молекулы т.наз. антисмысловые РНК участвуют в регуляции биосинтеза белка и репликации плазмидных ДНК. В виде РНК представлены геиомы мн. вирусов (РНК-содержащие вирусы), в к-рых матрицами для синтеза РНК служат вирусные РНК. Нек-рые РНК обладают ферментативной активностью, катализируя расщепление и образование фосфодиэфирных связей в своих собственных или др. молекулах РНК. [c.298]

Способность живых организмов регулировать протекающие в них биохимические процессы, называемая биорегуляцией, сводится, в общем, к регуляции ферментативной активности. Эта регуляция осуществляется различными путями. [c.33]

Недавно было установлено, что РНК может функционировать в качестве катализатора, подобно ферменту. Оказалось, что ферменты рибонуклеазы Р содержат 80 /о РНК, которая и выполняет основную функцию. В других случаях была обнаружена ферментативная активность РНК и в отсутствие белка. Не подлежит сомнению, что это связано со значительной коиформаци-ониой гибкостью и со сложной третичной структурой РНК. Надо думать, что эти, еще далеко недостаточно изученные, явления существенны для регуляции генов. Вполне возможно, что в клетках функционируют и другйе, еще не выявленные виды РНК. [c.231]

В лабораторных или производственных условиях трудно или невозможно увязать изменение ферментативной активности в клетке (ткани) с каким-либо одним (из двух) процессом — возрастанием количества фермента или возросшей эффективностью биокатализатора Более определенно можно говорить о повышении или понижении активности в тех случаях, когда имеют дело с ферментом в системе (-ах) ш vitro, тем более, что большинство результатов по оценке регуляции их активности получены в таких системах [c.75]

Иной характер носит регуляция ферментативной активности метаболитами, не имеющими стерического сходства с участниками ферментной реакции. Исследование этой аллостери-ческой регуляции началось меньше десяти лет назад при изучении различных мутантов бактерий, утративших способность к синтезу того или иного фермента и потому неспособных синтезировать соответствующий продукт. Такие мутанты хорошо растут на средах, содержащих достаточное количество продукта утраченной возможности биосинтеза. При этом часто происходит накопление и выделение микробными клетками в среду промежуточных продуктов—субстратов утраченного фермента. [c.241]

В процессе развития при постоянной структуре ДНК последовательно изменяется состав РНК (состав оснований) и белков (электрофоретические свойства, ферментативная активность). Эта биохимическая дифференциация является не следствием, а причиной морфологической дифференцировки. Механизм активации и блокирования генов до конца не изучен. Ученые полагают, что по-видимому имеют место хромосомные регуляции при участии гистонов — ядерных белков и процессы индукции и репрессии согласно теории Жакоба — Моно. [c.391]

Н.И. Волков, В.Д. Моногаров, В.Н. Платонов и др.), убедительно показал, что утомление следует рассматривать как следствие выхода из строя какого-либо компонента в сложной системе органов и функций либо как нарушение взаимосвязи между ними. Ведущим звеном в развитии утомления может стать любой орган и его функция, если проявится несоответствие между уровнем физической нагрузки и имеющимися функциональными резервами. Поэтому первопричиной снижения работоспособности могут быть исчерпание энергетических резервов, тканевая гипоксия, снижение ферментативной активности под влиянием "рабочего метаболизма тканей, нарушение целостности функциональных структур из-за недостаточности их пластического обеспечения, изменение гомеостаза, нарушение нервной и гормональной регуляции и др. [c.357]

Аллостерическая регуляция ферментативной активности. Аллостеричес-кий тип регуляции активности характерен для особой группы ферментов с четвертичной структурой, имеющих регуляторные центры для связывания аллостерических эффекторов (ингибиторов или активаторов). Механизм действия аллостерических эффекторов заключается в изменении конформации активного центра, затрудняющем или облегчающем превращение субстрата. Некоторые ферменты имеют несколько аллостерических центров, чувствительных к различным эффекторам. Роль аллосте-рического эффектора зачастую выполняют метаболиты, гормоны, ионы металлов, коферменты, а иногда и молекулы субстрата. Аллостерические ферменты отличаются от прочих ферментов особой S-образной кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата (рис. 2.9). Такой характер зависимости свидетельствует о том, что активные центры субъединиц функционируют кооперативно, т. е. сродство каждого следующего активного центра к субстрату определяется степенью насыщения предыдущих центров. [c.119]

Концентрации различных малых молекул в клетке довольно устойчивы, что достигается регуляцией по принципу обратной связи. Регуляторные молекулы такого типа корректируют поток метаболитов по определенному метаболическому пути посредством временного увеличения или уменьшения активности ключевых ферментов. Например, первый фермент в той или иной последовательности реакций обычно ингибируется конечным продуктом этого метаболического пути по принципу отрицательной обратной связи таким образом, если накапливается слишком много конечного продукта, дальнейшее поступление предшественников в данный метаболический путь автоматически ингибируется (рис. 2-36). В случае ветвления или пересечения метаболических путей, что происходит довольно часто, имеется, как правило, несколько точек, в которых осуществляется контроль различными конечными продуктами. Насколько важны такие процессы регуляции по принципу обратной связи, видно из рис. 2-37. где показана регуляпия ферментативной активности в последовательностях реакций, ведущих к синтезу аминокислот. [c.106]

С некоторыми из этих способов можно познакомиться на примере восьми описанных ниже методик, в которых определяют активность ферментов каждого из шести классов оксидоредуктаз, трансфераз, гидролаз, ли-аз, изомераз и лигаз. Ферменты каждого класса участвуют в регуляторных процессах метаболизма. Методы изучения регуляции ферментативной активности и синтеза ферментов рассматриваются ниже в этой же главе. Все ферменты, активность которых определяют в приведенных здесь методиках, встречаются в клетках широко распространенных диких штаммов Е. oli, например в клетках штамма Крукса (АТСС 8739), штамма W (АТСС 9637) или штамма К-12 (АТСС 14948). [c.395]