Фенол взаимодействие с белками

ФТОР-2,4-ДИНИТРОБЕНЗОЛ, Im 27 С, i 137 °С/2 мм рт. ст. раств. в аф., бензоле, ацетонитриле, не раств. в воде. Реагент для идентификации оксисоединений и концевых аминогрупп в белках и пептидах по т-рам плавления продуктов взаимодействия фотометрич. определения тиолов. аминов и фенолов с помощью р-ции Яновского и в УФ области (для производных тиолов Хмакс 480—570, производных аминов 450—580, производных фенолов 560—580), [c.638]

Многие реакционноспособные вещества связываются с одним или многими белками и родственными им соединениями. К таким веществам относятся хлор, йод, фенол, формальдегид, креозот, сильные кислоты и щелочи. Действие этих веществ неспецифично — они вступают в химическое взаимодействие со многими веществами, в том числе и с протоплазмой клетки, в результате чего клетка погибает. [c.110]

Реакция Миллона открывает в белке циклическую аминокислоту тирозин. При добавлении к раствору белка реактива Миллона, состоящего из смеси азотно- и азотистокислых солей закиси и окиси ртути, растворенных в концентрированной азотной кислоте, образуется белый осадок (действие соли тяжелого металла), окрашивающийся при нагревании в красный цвет. Реактив Миллона дает окрашивание почти со всеми фенолами, причем у белков реакция обусловлена присутствием в них фенольной группы тирозина. Белки, не содержащие тирозина, этой реакции не дают. Следует избегать прибавления избытка реактива Миллона, поскольку он содержит азотную кислоту, которая при взаимодействии с белком может дать желтое окрашивание (ксантопротеиновую реакцию), маскирующее реакцию Миллона. [c.25]

Применение. В производстве красителей — для получения анилина, в производстве фенола — при взаимодействии Б. с серной кислотой при синтезе стирола посредством алкилирования Б. этиленом и синтезе изопропилбензола в производстве капролак-тама в лакокрасочной промышленности, при производстве пласт-масс, фармакологических препаратов, моющих средств. В лазерной промышленности. В качестве разбавителя, растворителя для экстрагирования белка, обезжиривания костей, жиросодержащих отходов. [c.116]

В биологических системах обнаруживаются различные типы свободных радикалов, в частности нейтральные, анион- и катион-радикалы. Самыми простыми из них являются свободные радикалы воды - анион-радикал супероксида (О ) и нейтральный гидроксильный радикал (ОН), которые, образуясь в реакциях одноэлектронного восстановления молекулярного кислорода при участии ряда ферментов, вступают во взаимодействие почти со всеми химическими соединениями клетки. Известны свободные радикалы аминокислот, ароматических и серосодержащих белков, витаминов, фенолов. Свободнорадикальное окисление пиримидиновых оснований приводит к образованию ковалентных сшивок в ДНК и между ДНК и белками. В процессе обмена веществ в клетках часто образуются семихиноны, являющиеся промежуточной радикальной формой при окислении гидрохинонов до хинонов. Через стадию образования свободных радикалов в одноэлектронном переносе участвуют флавины. С образованием свободных радикалов осуществляется окисление нафтохинона у микроорганизмов и убихинонов в клетках животных и растений. По цепному свободнорадикальному механизму окисляются по-линенасыщенные жирные кислоты и жирные кислоты фосфолипидов, что может сказываться на б рьёрных функциях биологических мембран, их проницаемости для ионов, молекул, токсинов, микробов. При окислении ненасыщенных липидов реакция начинается с инициирования цепи свободными радикалами аминокислот, воды и других соединений. Гидро-пер<яссиды как промежуточные продукты свободнорадикального окисления липидов разлагаются с возникновением новых радикалов, вызывающих новые цепи окисления. [c.80]

Избыток хинонов ведет к связыванию их с аминогруппами лизина и аспарагиновой кислоты ферментов, что вызывает подавление ферментативной активности. Фенольные соединения, легко взаимодействуя с белками, могут быть аллостерическими эффекторами ферментных процессов. Показано, что конкурентоспособное взаимодействие белков и флавоноидов сильно зависит от свободного фонда фенилаланина, являющегося общим источником синтеза белков и фенолов [Маргиа, [c.48]

Для обнаружения белков с давних пор применяют несколько проб, основанных главным образом на осаждении. Малые количества нативных белков можно обнаружить, применяя чувствительную микрореакцию, предложенную Файглем и Ангером [8], в которой появляется синяя окраска водорастворимых щелочных солей этилового эфира тетрабромфенолфталеина, окрашенного в желтый цвет. При действии разбавленной уксусной-кислоты эти соли превращаются в соответствующий фенол. При взаимодействии этого эфира с белками, находящимися обычно в коллоидном состоянии, появляется синее окрашивание (вероятно, образуется солеобразное соединение), устойчивое к действию уксусной кислоты. Появление такой же окраски наблюдается и при взаимодействии белков с другими индикаторами, что мешает анализу. [c.258]

Возможные ошибки при определении pH колориметрическим методом. Неточности определения pH могут зависеть от солевой ошибки, обусловленной высокой концентрацией солей в растворе, изменяющей растворимость и диссоциацию индикатора от белковой ошибки, связанной с наличием в растворах белковых веществ (кровь, плазма и др.), так как белки, обладающие амфотерными свойствами, взаимодействуют с кислотными и основными индикаторами, а также адсорбируют индикатор (при этом происходит изменеиие общей концентрации его в испытуемом растворе) от индикаторной ошибки, связанной с добавлением значительных количеств индикаторов, которые, являясь слабыми кислотами или основаниями, сами могут, особенно в незабуференных растворах, изменять значение pH от спиртовой ошибки, так как исследуемые растворы, содержащие спирт или другие органические растворители, могут изменять растворимость и степень диссоциации самих индикаторов от температурной ошибки, зависящей от изменения константы диссоциации индикатора при колебаниях температуры в средах, подлежащих определению pH так, например, п-нитро-фенол имеет при 0°С р/С=7,30, а при 50° С р/(=6,81. [c.89]

ЭРЛИХА РЕАКЦИЯ, взаимодействие свежеприготовленной диазобензолсульфокислоты OaS eH li N с фенолами, аром, аминами, имидазолом или др. соед., способными к азосочетанию, с образованием азокрасителя. Примен. для обнаружения гл. обр. производных фенола и имидазола, в т.. 4. белков, содержащих гистидин и тирозин (предел обнацжения 10 10 М). Р-ция открыта II. Эрлихом [c.714]

Углеводы и их ацил- и алкилоксипроизводные взаимодействуют с фенолом и серной кислотой, давая желто-оранжевый хромоген, который проявляет абсорбционный максимум при длине волны 485 нм для пентоз или при 489 нм для гексоз. Кроме того, в работе [23] сообщалось, что аминокислоты и белки не мешают этой реакции. Так как этот метод является простым и чувствительным и не требует специальной очистки после того, как смешаны реагенты, применяемые для образования желтого хромогена, он был выбран для анализа большой серии образцов, полученных при протеолитических вывариваниях гликопептидов. Брумель и сотр. [22] развили автоматический [c.145]

Применение. В гистохимии для выявления концевых аминокислотных остатков в белках по Кристенсену [1] в слабо щелочных средах 4-толуолсульфо-хлорид взаимодействует со свободными а-аминогруппами с образованием суль-фонамида. В аналитической химии для идентификации первичных и вторичных аминов и фенолов по температурам плавления их производных. [c.392]

Хроматография на бумаге. — Этот метод, введенный Мартином и Синджем в 1944 г., используемый теперь iBo всех областях химии, применим, в частности, для идентификации компонентов смеси аминокислот с ди- и трипептидами, получаемой при частичном гидролизе белков и полипептидов. Компоненты гидролизата распределяются между одой, адсорбированной на целлюлозе и являющейся неподвижной фазой, и органическим растворителем, подвижной фазой (например, водный этиловый спирт, бутиловый спирт, фенол), которая движется вдоль листа вверх или вниз, — восходящий или нисходящий способы. Более липофильные аминокислоты сильнее увлекаются органическим растворителем, более гидрофильные —проявляют большую тенденцию связываться с неподвижной водной фазой. Гомологичные соединения, отличающиеся даже на одно метиленовое звено, движутся с различной скоростью и легко могут быть разделены. По окончании хроматографии бумагу высушивают н опрыскивают нин-гидрином для проявления аминокислот в виде окрашенных пятен. Нингидрин (2-гидрат индантриона-1,2,3) окисляет аминокислоты до R HO, NHa и СОг. Образующееся дигидросоединение при взаимодействии с аммиаком образует соответствующий пигмент [c.636]

О роли фенолов в устойчивости к заболеванию можно сделать следующие выводы. Инфекция вызывает изменение путей метаболизма в клетках растения-хозяина в очаге инфекции. Сюда могут включаться и клетки, окружающие очаг инфекции, но самое существенное, что устанавливается локальное взаимодействие между потенциально паразитическим грибом и клетками хозяина, подвергнутыми грибковой инвазии. Изменение путей метаболизма происходит независимо от окончательной реакции ткани хозяина и проявляется в увеличении интенсивности дыхания, синтеза белка и накопления полифенолов. В основном эти изменения непосредственно не связаны с реакциями заболеваний как таковыми, но являются основными результатами инфекции. Фенольные соединения, являющиеся обычными метаболитами незараженных тканей растений, накапливающиеся в очаге инфекции, не обязательно должны играть основную роль в защите растения от инфекции. Известна небольшая группа фенольных соединений, представляющих собой необычные метаболиты, которая не найдена в неинфицированных тканях вероятно, что эти соединения непосредственно связаны с устойчивостью к заболеванию. Например, пизатин играет основную роль в устойчивости садового гороха к заболеваниям. Медленно идет накопление данных, показывающих, что и у других растений существуют реакции, сходные с приведенными для образования пизатина в горохе. В настоящее время теории Мюллера и Бёргера [47], а также Оффорда [46] могут дополнять друг друга обычно встречающиеся фенольные соединения могут служить предшественниками для токсичных соединений с большей избирательностью, таких, как пизатин, которые образуются только после заражения. Решение этой проблемы поможет выяснить пути биосинтеза пизатина и других функционально сходных соединений. [c.412]

Свободные радикалы как чрезвычайно активные, богатые энергией осколки молекул (в том числе и осколки биологических молекул) могут явиться источником реакций, не свойственных организму в норме. Поэтому важным для понимания механизма защитного действия фенолов является выяснение принципиальной возможности обменного взаимодействия фенолов со свободными радикалами биохимических компонентов клеток, т. е. установление возможности уничтожения биологических свободных радикалов при добавках ингибиторов. Методом ЭПР было обнаружено наличие такого обменного взаимодействия в системе радикалов облученного сывороточного альбумина и 4-метил-2,6-ди-г/)ет-бутилфе-нола (исчезновение первоначального дублетного сигнала от белка и появление сигнала, характерного для феноксильного радикала из 4-метил-2,6-ди-грег-бутилфенола). Возникновение этого радикала в системе не может быть отнесено за счет окисления ингибитора, так как при замене облученного белка на интактный такой сигнал не появляется. Возможность обменного взаимодействия между фенолом и биорадикалами подтверждается и при исследовании более сложных биологических субстратов. Так, исследование развития лейкозного процесса у мышей показало, что в их селезенке наблюдается увеличение концентрации биорадикалов, достигающей максимального значения на четвертые сутки Введение в этот момент 4-метил-2,6-ди-грег-бутилфенола приводит к резкому снижению концентрации биорадикаловАналогичные изменения наблюдались и при других опухолевых процессах [c.329]

Способность фенолов к взаимодействию с белками является одним из важнейших свойств этих соединений. Они могут образовывать водородные связи с ггсггтидными группировками белковой молекулы, причем связь осуществляется между фенольной оксигруппой и карбонильным кислородом. Еще в 1929 г. А. И. Опарин и А, Л. Курсанов установили, что в присутствии полифенолов происходит инактивация ряда ферментов [Курсанов, 1952]. Особенно энергично взаимодействуют с белками хинонные формы фенолов. Хиноны, вступая во взаимодействие с тио-, амино- и другими группами белков, могут вызвать их дубление. При работе со срезами клубней картофеля показано, что некоторые фенольные соединения (гесперидин, нарингенин и их гликозиды, а также фло-ризин) тормозят синтез белков. Однако салициловая, о-кумаровая и п-оксибензойная кислоты гипокотилей конских бобов могут стимулировать синтез белка на 30—50% [Запрометов, 1974]. [c.44]

Сказанное вьшхе о выделении белков в основном относится к животным тканям. Выделение белков из растительного материала неизмеримо труднее здесь сложнее разрушить стенку клеток, более вероятна денатурация белков за счет их взаимодействия с дубильными веществами и т. п. Поэтому при вьщелении белков из вегетативных органов растений используют специфические приемы обработку тканей водно-эфирной смесью, резко повышающей проницаемость оболочки растительной клетки (метод Чибнелла), экстракцию белков смесью фенола, уксусной кислоты и воды (метод Синджа) и др. [c.26]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология