рео Гидрокси пролин час Гидрокси пролин

Пролин гидроксилаза (Ре) Рго -> 4-гидрокси-пролин [c.359]

Пирролидиновый цикл лежит в основе важных аминокислот — пролина (М) и гидроксипролина (35), входящих в состав белков. Эти аминокислоты, являясь довольно доступными природными оптически активными веществами, служат исходными веществами для различных синтезов. Так, например, на основе пролина получают хиральные реагенты для асимметрического синтеза (см. разд. 2.5.2 и 2.6.4) гидрокси-пролин может быть использован для синтеза оптически активных пирро-лизидинов [27] (схема 17). [c.372]

Вместе с тем широко представлена посттрансляционная модификация белков по аминокислотным радикалам. К их числу относятся гидрокси-лирование радикала пролина при переходе проколлагена в коллаген ацети-лирование N-концевой аминокислоты в белковой молекуле, как, например, [c.300]

В случае замещенных пролинов допустимо использование префиксов цис и транс для указания расположения дополнительного заместителя в пирролидиновом кольце относительно карбоксильной группы, например г/г/с-4-гидрокси-Ь-пролин. [c.312]

Гидрокси-Г-пролин (оксипролин) 51-35-4 СзН ЫОз 5 а,3 0,7 [c.134]

Важное значение насыщенных гетероциклических остатков пролина и оксипролина обусловлено их сте-реохимическими свойствами. Полипептидные цепи, содержащие эти циклические вторичные а-аминокислоты, образуют более жесткие структуры, чем цепи, содержащие только первичные а-аминокислоты. Ограниченное участие оксипролина в построении белков (он встречается лишь в белках соединительных тканей, притом в единственной изомерной форме, содержащей гидроксил и карбоксил в гране-конфигурации), свидетельствует об особой структурной роли гидроксильной группы этого аминокислотного остатка. [c.24]

Глутаминовая кислота То же + гидроксил-L-пролин + саркозин + N-ацетилглицин + L-изолейцин [c.403]

Последовательности аминокислотных остатков в коллагене свойственна высокая степень регулярности почти каждый тре-тий остаток-это глицин часто повторяются участки глшшн-пролин-гидрокси-пролин (рис. 9.2). В этом отношении коллаген отличается от глобулярных белков, которым несвойственна регулярность последовательности аминокислот помимо коллагена этим свойством обладают фиброин шелка и эластин. [c.180]

З-Фенил-1,-аланин 4-гидрокс т-1,-пролин 3,5-дииод-L-тирозин 3,5-дибром--I.-тирозин, S-1-идрокси-Г.-Лизин. [c.331]

Среди обычных для белков аминокислот есть и вторичные аминокислоты (т. е. иминокислоты — -пролин и гидрокси- -пролин) кроме того, в некоторых природных пептидах встречаются У-ме-тильные производные некоторых простых аминокислот. Два основных следствия замены протона группировки N—Н на углерод состоят в том, что, во-первых, такая группировка уже не может принимать участие в водородной связи, стабилизующей конформацию (что делает, например, пролин неспособным к участию в образовании а-спирали) и, во-вторых, придает относительно повыщенную устойчивость ис-амидной связи в случае третичных амидов. [c.429]

В настоящее время практически все белкн системы комплемента выделены в чистом виде и охарактеризованы, установлена полная первичная структурв многих из них. Впервые рвботы по изучению структуры компонентов комплемента были проаедены лабораториями Р. Портера (Великобритания) и Г.Фэя (США). В структурном отношении детально изучен фактор С1, функционирующая молекула которого содержит одну lq, две С1г и две ls субъединицы, связанные нековалентно. Белок lq во многих отношениях уникален. Его молекула состоит из трех типов близких по природе полипептидных цепей (А, В и С) с молекулярной массой 23 500 каждая. В структуре каждой цепи можно выделить короткий N-коице-вой фрагмент, С-концевой глобулярный участок и достаточно протяженный коллагеиоподобный район. Молекула lq содержит в своем составе большое число остатков гидроксилизина и гидрокси-пролина, а также углеводы (глюкозу и галактозу). [c.224]

Продукты разложения новобиоцина — 4-гидрокси-3-(3-ме-тал-2-бутенил)-бензойная кислота (0,05 мкг/мл), новобиоцино-вая кислота (0,05 мг/мл) и п-аминосалициловая кислота — на синтетической среде с глюкозой (30 г/л), L-пролином (Юг/л) и минеральными солями стимулируют биосинтез новобиоцина. Другие компоненты молекулы новобиоцина таким действием не обладают. На сложных натуральных средах, содержащих, например, барду или другие компоненты неопределенного состава, вышеназванные вещества не стимулируют образование новобиоцина. [c.333]

С (аскорбиновая кислота) 1925 75 Восстанавливающий кофактор для ряда монооксигеназ гидроксили-рование пролина катаболизм тирозина [c.209]

Более общей системой стереообозначений конфигурации хиральных центров является /г,5-система. Почти все природные L-аминокислоты, встречающиеся в белках, имеют 5-конфигура-цию. Наиболее важными исключениями из этого правила являются L-цистин и L-цистеин, хиральный центр которых имеет Л-кон-фигурацию. Для обозначения конфигурации атомов иных, чем а-углеродные рекомендуется пользоваться Л,5-системой. Во избежание использования сразу двух систем стереообозначений .. -номенклатура часто употребляется и для обозначения а-угле-родного атома, например, (25,45)-4-гидроксипролин вместо (45)-4-гидрокси-Ь-пролин. Для аминокислот с несколькими хиральными центрами использование углеводных стереопрефиксов таких, например, как Ti-эритро нежелательно. [c.312]

Яичный альбумий. Этот белок имеет молекулярный вес 45 ООО и является типичным альбумином, поскольку осаждается из растворов при прибавлении солей. В его молекуле на С-конце находится пролин, а на Ы-конце — ацетил-Гли-Сер. (В белках такие случаи ацетилирования встречаются очень редко.) Поскольку в яичном альбумине имеются углеводные группы, он относится к гликопротеидам. Кроме того, он содержит также один или два остатка фосфорной кислоты, котбрые, возможно, связаны через гидроксил с остатками сернна или треонина. Изо-электрическая точка яичного альбумина лежит вблизи pH 4,9. [c.117]

Образование оксипролина. Оксипролин (X) образуется в результате гидроксилирования нролина [реакция (16)] только после того, как молекулы последнего активируются и вступают в последующие реакции, ведущие к их включению в белок [64]. Свободный 4-окси-Ь-про-лин уменьшает скорость синтеза оксипролина, связанного с белком, вероятно благодаря конкурентному торможению активирования пролина. Связанный оксипролин, присутствующий в растущих клетках платана, получает атом кислорода своего гидроксила исключительно путем фиксации атмосферного кислорода [43] (см. гл. 13, дальнейшее обсуждение роли оксипролина). [c.214]

Первичная структура коллагена — полипептидная цепь — включает около 1000 аминокислотных остатков. В аминокислотном составе преобладают пролин, гидроксипролин — около 21%, гидроксили-зин и глицин — около 35%. Характерна высокая степень регулярности полипептидной цепи часто повторяются последовательности (гли-х-про)п и (гли-х-гип)п, т.е. каждый третий остаток — гли, который может быть связан либо с пролином, либо гидроксипролином. Одиночная полипептидная цепь коллагена принимает форму спирали (образует левую спираль), где расстояние между аминокислотными остатками вдоль оси составляет 0,29 нм, а на один виток спирали приходится не менее трех остатков. Эта спираль более вытянутая, чем а-спираль (там расстояние между остатками аминокислот — 0,15 нм). [c.462]

В коллагене млекопитающих около 100 X-положений занято пролином и около 100 У-положений—4-гндрокснпролином. Эти жесткие аминокислоты ограничивают вращение полипептид-ного стержня и таким образом увеличивают стабильность тройной спирали. Остатки гидроксипро-лина придают структуре дополнительную стабильность за счет образования большего количества внутримолекулярных водородных связей (для этого используются окружающие молекулы воды). В некоторых Х-положениях коллагена содержится также 3-гидроксипролин, а в Y-положениях—5-гидрокси-лизин. [c.347]

Гидрокси-Ь-пролин превращается в пируват и глиоксилат (рис. 31.12). Митохондриальная дегидрогеназа катализирует превращение гидроксипролина в Ь-Д -пирролин-3-гидрокси-5-карбоксилат. Последний находится в неферментативном равновесии с у-гидрокси-Ь-глутамат-у-полуальдегидом, который образуется в результате присоединения воды. Полуальдегид окисляется в соответствующую карбоновую кислоту, эритро-у-гидрокси-Ь-глутамат, далее при переаминировании образуется а-кето-у-гидроксиглутарат. При последующем альдо-льном расщеплении образуются глиоксилат и пируват. [c.327]

Синтез и созревание коллагена представляют собой сложный многоэтапный процесс, который начинается в клетке, а завершается во внеклеточном пространстве (рис. 7.1). Он включает в себя ряд посттрансляционных изменений гидроксилирование пролина и лизина, гликозилирование гидроксили-зина, отщепление N- и С-концевых пептидов. Благодаря этим изменениям появляются дополнительные возможности для стабилизации цепей в молекуле тропоколлагена [c.163]

Железо-а-кетоглутаратдиоксигеназы. Некоторые железозависимые ферменты катализируют гидроксилирование субстрата в ходе процесса, в котором а-кетоглутарат подвергается окислительному декарбоксилированию до сукцината. Один из двух атомов кислорода от молекулы Ог появляется в новой гидроксидной группе субстрата, а другой — в одном из кислородных атомов новой карбоксильной группы сукцината. В тканях животных эта группа ферментов включает те ферменты, которые гидроксилируют положение 4 остатков пролина и положение 5 некоторых лизиновых остатков в проколлагене (гл. 38) и которые превращают у-бутиро-бетаин в карнитин (гл. 22). Аскорбат служит в качестве восстановительного агента для поддержания железа в ферменте в двухвалентном состоянии. Пролил- и лизилоксигеназы могут гидрокси-лировать свои субстраты только тогда, когда они находятся в типичных аминокислотных последовательностях проколлагена. Процесс в целом может быть изображен как [c.508]

Источник Количество пролина -Ь гидрокси-иролина (в расчете на 1000 остатков) Термоста- бильность Темпе- [c.185]

Смотреть страницы где упоминается термин рео Гидрокси пролин час Гидрокси пролин: [c.63] [c.27] [c.223] [c.429] [c.173] [c.32] [c.235] [c.186] [c.229] [c.300] [c.339] [c.351] [c.20] [c.20] [c.20] [c.205] [c.367] [c.1254] [c.314] [c.114] [c.351] [c.161] [c.128] [c.320]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология