концевых аминокислот вторичная

Обширное статистическое исследование структуры белков предприняли в 1974 г. П. Чоу и Г. Фасман [98, 99]. Как и в предшествующих аналогичных исследованиях, ставится задача предсказать вторичные структуры (а-спираль, -складчатый лист) и клубковое состояние и на этой основе описать третичную структуру. В стабилизации регулярных форм большая роль отводится пептидным водородным связям, которые и послужили критерием в определении границ вторичных структур в известных конформациях белков. Из частот появлений каждого аминокислотного остатка в а-спиралях (f ), их внутренних витках (faj), складчатых листах (f ) и клубках (f ,) рассчитаны соответствующие конформационные параметры Рц, P j, P и Р .. Метод определения этих параметров исключает учет в явном виде влияния взаимодействий между остатками. Значения Рц оказались близкими значениям s теории Зимма и Брэгга, полученным для поли-а-аминокислот. Из частотного анализа остатков на границах спиральных и -структурных областей найдены характеристики остатков, инициирующих и терминирующих вторичные структуры. Заряженные остатки с наибольшей частотой появляются на N- и С-концах спирали и, как правило, отсутствуют в -структурных областях. Частоты появления остатков на концах спиралей могут быть скоррелированы со значениями параметров инициации Зимма и Брэгга — а. П. Чоу и Г. Фасман предложили механизм свертывания белковой цепи в глобулу, согласно которому спиральная нуклеация начинает зарождаться в центре фрагмента с наибольшими у остатков значениями Р и затем распространяется в обоих направлениях вплоть до спиралеразрывающих остатков с малыми значениями Р [99]. Аналогичным образом происходит формирование -структурных нуклеаций. Авторы считают, что при P > Рц образование -структур становится более предпочтительным по сравнению с а-спиралями. Аминокислоты были классифицированы на две группы, состоящие из шести подгрупп, начиная с сильных а (или )-образуюпщх остатков и кончая a( )-paзpывaющими остатками. [c.258]

Итак, в молекуле гемоглобина мы-различаем первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. На основании того, что мы уже знаем, мы можем заключить, что пространственная структура новообразованной молекулы белка возникает самопроизвольно, как результат особой последовательности аминокислот, т. е. первичной структуры. Таким образом, последняя предрешает ( предписывает молекуле), где возникнет (и возникнет ли вообще) спиральная структура, где произойдет (и произойдет ли) свертывание и с какой другой молекулой должна объединиться в конце концов данная молекула. [c.41]

Как только мы переходим от первичных к вторичным веществам, оптическая чистота теряет свой обязательный характер. Это особенно ясно для органических кислот, которые являются промежуточным продуктом метаболизма. Их происхождение и их значение являются до сих пор источником споров, особенно для растений. Для них до сих пор не ясно, связано ли в конце концов образование органических кислот с метаболизмом аминокислот или же они представляют стадию в цикле углеводов. Когда органические кислоты начинают появляться, то они еще оптически чисты, как бы еще носят в себе отпечаток своего происхождения из первичных веществ. Но как только они отделяются от первичных асимметрических систем, может быть, начиная играть роль запасного вещества, они начинают принимать характер рацемических соединений [28 . [c.186]

Пептидная структура белков подтверждается рядом данных гидролиз белков кислотами, основаниями или ферментами дает пептиды и, в конце концов, аминокислоты в ИК-спектрах белков имеются полосы, характерные для амидной группы основываясь на пептидной связи, можно построить вторичные структуры, в точности отвечающие данным рентгеноструктурного анализа. [c.1054]

Прогресс, достигнутый в ходе решения столь сложный проблемы, был, естественно, результатом усилий многих исследователей. Среди них — Лайнус Полинг (Калифорнийский технологический институт), получивший в 1954 г. Нобелевскую премию. В 1951 г. Полинг писал Четырнадцать лет назад профессор Р. Кори в я, предприняв очень энергичные, но безуспешные попытки решить задачу построения удовлетворительной модели конфигурации полипептидных цепей в белках, решили попытаться справиться с этой задачей косвенным методом, тщательно изучив кристаллы аминокислот, простых пептидов и родственных соединений для того, чтобы получить абсолютно надежные и подробные сведения о структурных характеристиках веществ подобного рода и в конце концов получить возможность уверенного предсказания точных конфигураций полипептидных цепей в белках [Re ord. hem. Prog., 12, 156—157 (1951)]. Эта работа на простых веществах, проводившаяся в течение более 14 лет, позволила в конце концов Полингу с сотрудниками предложить структуру, которая, вероятно, является важнейшей вторичной структурой в химии белков — а-спираль. [c.1057]

Домены — более сложные уровни организации вторичной структуры. Они представляют собой обособленные глобулярные участки, соединенные друг с другом короткими так называемыми шарнирными участками полипептидной цепи. Д. Бирктофт одним из первых описал доменную организацию химотрипсина, отметив наличие двух доменов у этого белка. Каждый из них имеет цилиндрическую форму, образованную р-структурой, и состоит из 6 антипараллельных цепей. В один из этих доменов входят 139 аминокислот с Л -конца, другой — С-концевой включает в себя 115 аминокислотных остатков. [c.33]

Простейшим способом расщепления сложной белковой молекулы на ее структурные элементы является кипячение белка с достаточно концентрированными кислотами или щелочами. Так, например, если богатые белком веогества (яйцо, кусок мышцы, кожи и т. и.) нагревать в течение 10— 12 г с 5—10-кратным количеством 25% серной или 30% соляной кислоты, то, в конце концов, получается темная жидкость, содержащая продукты гидролиза белка, не дающие уже характерных реакций на белки. Темный цвет гидролизата белков зависит от вторично образующихся при такой обработке плохо растворимых веществ,- называемых гуминами. Гумины могут быть. в Toii или иной мере отделены от гидролизата путем фильтро-ван1 я, адсорбции на животном угле и т. д. В полученном слабо окрашенном фильтрате находятся конечные продукты гидролиза белка — аминокислоты./ Эти соединения могут быть легко выделены из гидролизата в свободной форме или в виде солей, очищены и получены в кристаллическом состоянии. Огромное количество работ по изучению продуктов полного гидролиза разнообразных белков показало, что в состав молекул простых белков входят только аминокислоты. [c.24]

Все это напоминает работу швейной машины. Молекула мРНК шаг ва шагом продвигается вдоль поверхности рибосомы, и в такт ей строится полипептидная цепь. Когда нить мРНК вся пропутешествовала через рибосому и дошла до конца, до последнего кодона, первичная структура полипептида оказывается сшитой . На этом сходство со швейной машиной кончается, так как нить мРНК вовсе не похожа на нитку, скрепляющую сшитые куски ткани (аминокислоты). Напротив, она очень недолговечна и довольно быстро разрушается. Полипептидная цепь, по всей вероятности, остается на рибосоме ( швейной машине ) до своего полного завершения, после чего отделяется и затем уже свертывается, приобретая характерную вторичную и третичную структуру, а в ряде случаев объединяется с другими полипептидными цепями, так что создается четвертичная структура. Лишь теперь можно считать, что ферментный белок готов. [c.70]

Однако на примере ряда ферментов, и рибонуклеазы в частности, было показано, что не бся молекула, а лишь некоторая ее часть (активный участок) ответственна за каталитическую активность. Так, Ричардс, используя фермент субтилнэи /, расщепил молекулу рибонуклеазы по связи между звеньями 20 и 21 (пептидная связь Ala — Ser), и при этом вторичная и третичная структуры удержали молекулу как целое. Сохранились и ферментативные свойства. Но при хроматографии на кислом ионообменнике короткий пептид из 20 аминокислотных остатков отделился от остальной части. Обе части молекулы были лишены ферментативной активности, однако прн сменгении их активность вновь возникала. У отделенной больпк й части белковой молекулы еще сохранилась способность связывать обычный для рибонуклеазы субстрат ферментативной реакции, но не расщеплять его. П])и гидролизе рибонуклеазы карбоксипептидазой и отщеплении с С-коица трех аминокислот — валина, серина и аланина активность рибонуклеазы не страдает. При гидролизе пепсином разрывается четвертая связь с С-конца и отщепляется кроме валина, серина и аланина еще н аспарагиновая кислота. Тогда остаток рибонуклеазы полностью теряет активность. Подобным же образом устанавливается существенность двух остатков His в положениях 12 и 119. Сказанное имеет целью дать понятие об исследовании структуры белка как фермента. [c.703]

В прежних схемах, объясняющих химическую сущность фотосинтеза, считали, что солнечная энергия, поглощаемая хлорофиллом, передается им непосредственно на молекулу углекислого газа, который активируется и распадается на углерод и свободный кислород, выделяемый в окружающую среду. Освободившийся углерод как-то конденсируется, вступает в реакцию с водой и дает в конце концов углеводы. При детальном исследовании (Кальвиным и др.) с использованием радиоактивного изотопа " С было установлено, что на свету в присутствии СОг даже при экспозиции в несколько десятков секунд включается в различные соединения — сахара и их фосфорные эфиры (рибоза, кселулоза, седогептулоза), полисахариды, аминокислоты и даже нуклеотиды. При очень коротких экспозициях (от 0,1 до 5 сек) изотопы углерода обнаруживаются только в одном соединении— фосфоглицериновой кислоте. Таким образом, было найдено, что при фотосинтезе первым соединением, в которое включается меченая по углероду углекислота СОг, оказалась фосфо-глицериновая кислота. Возникает вопрос слу кит ли фосфогли-цериновая кислота непосредственным акцептором углекислого газа или же она образуется как продукт вторичного происхождения [c.376]

В правой части табл. II.5 приведены результаты статистической обработки Дж. Рихардсон и Д. Рихардсоном 215 а-спиралей в 45 белках с большим содержанием вторичной структуры [166, 167]. Они характеризуют встречаемость стандартных аминокислот на трех участках а-спиралей (N- и С-пептидных концах и промежуточной, центральной части) и на двух трипептидных участках, непосредственно предшествующих спиралям и следующих за ними. В левой части табл. II.5 указано процентное содержание аминокислотных остатков в 215 спиралях (А), 45 базовых белках (В) и белках позвоночных (С) [168, 169]. Здесь же даны отношения А/В и А/С, отражающие склонность остатков образовывать вторичную структуру. При отсутствии такой тенденции они равны 1. Величины, превышающие 1, свидетельствуют о предпочтительности соответствующих остатков встраиваться в а-спирали, а величины меньше 1 — избегать их. Учитывая специальный отбор базовых белков, можно было ожидать, что отношение А/В окажется особенно чувствительным к проявлению этой тенденции. [c.273]

К концу XIX в. из белков было выделено свыше десяти аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков, немецкий химик Э. Фишер (1852-1919) предположил, что белки построены из аминокислот. Это положение послужило основанием для его многолетних исследований химии аминокислот и белков, завершившихся созданием в начале XX в. пептидной теории строения белков. В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры а-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера. Однако эта точка зрения не сразу получила всеобш ее признание еш е в течение трех десятилетий появлялись иные теории строения белков, в частности такие, которые основывались на представлении, что аминокислоты не являются структурными элементами белков, а образуются как вторичные продукты при разложении белков в присутствии кислот или ш елочей. [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология