Мальтодекстрины

Мальтодекстрины — безвкусные пищевые продукты неполного гидролиза крахмала, содержащие в молекуле 5—10 глюкозных остатков, имеющие до 20 % редуцирующих веществ, [c.153]

Полученные значения констант Михаэлиса и максимальных скоростей реакций для исходного и промежуточных олигомеров ввели в математическую модель действия глюкоамилазы и с помощью ЭВМ получили кинетические кривые накопления глюкозы прн гидролизе мальтодекстринов (рис. 2). Теоретические кривые близки по характеру к экспериментальным. Отличие заключается в том, что в них не отражается ингибирование продуктами реакции (поскольку ингибирование не вводилось в математическую модель). Тем не менее обработка теоретических кривых в рамках интегральной формы уравнения скорости (рис. 3), которая обычно проводится при анализе кинетических кривых простых ферментативных реакций [21], свидетельствует о наличии сильного ингибирования продуктами реакции в данной системе. На это указывают положительные угловые коэффициенты соответствующих прямых в известных координатах [Р]/ 1//1п ([5]о/[8]а — [Р]) для различных начальных концентраций исходного субстрата (рис. 3) >. [c.32]

Мальтодекстрины. С раствором I в KI не дают окраски. Не [c.97]

Величины констант скоростей второго порядка гидролиза мальтодекстринов под действием [c.80]

Значения кинетических параметров ферментативного гидролиза ряда мальтодекстринов под действием -амилазы из пшеничных отрубей [/7] [c.56]

Создать промышленные линии производства сахаристых веществ (крахмального сахара, разных по составу паток, мальтодекстринов) из крахмалсодержащего сьфья [c.1333]

Рис. 2. Кинетические кривые накопления глюкозы при гидролизе мальтодекстрина (средняя степень полимеризации 7) под действием глюкоамилазы. Кривые теоретические, рассчитаны с помощью ЭВМ на основании кинетических параметров гидролиза исходного и промежуточных мальто-декстринов. Начальная концентрация субстрата (мМ) 1 — 0,5 2 — 1,0 3 — 2,0 4 — 15

Кинетические параметры гидролиза циклических и линейных мальтодекстринов под действием Така-амилазы А (pH 5,3 25°С) [3-5 [c.80]

В зависимости от содержания редуцирующих веществ качество мальтодекстринов очень изменяется. При содержании 15 % редуцирующих веществ и выше появляется сладость и уменьшается вязкость. [c.153]

Рис. 1У.7. Разделение глюкозы (1) и мальтодекстринов (2—10) с помощью ГПХ на колонке (1,5 X 200 см) с биогелем Р-2 ( р 30 мкм) в воде (скорость элюции 25 см /ч).

Прерывность А(т° для реакции образования комплекса при Р = 6 -г- 7 (см. рис. 184) объясняется переходом от петлеобразного к спиральному комплексу . Так как изменение энтальпии на каждую включенную молекулу иода для каждой глюкозной структурной единицы в цепи оказалось тем же самым для обоих типов комнлекса , разницу в значениях можно отнести за счет различия в значениях А15° реакции. Из данных табл. 101 ясно, что А5 ° образования петлеобразного комплекса на 1—2 э. е. больше чем для образования спирального комплекса . Поэтому в Спиральных комплексах число конфигураций молекул мальтодекстринов более ограниченно, чем в петлеобразных. В спирали седьмая глюкозная структурная единица в декстриновой цепи, вероятно, связана водородной [c.541]

Значения констант Михаэлиса и максимальных скоростей гидролиза мальтодекстринов под действием глюкоамилазы бЕлли оп- [c.31]

Значения кинетических параметров гидролиза мальтодекстринов под действием глюкоамилаэы [23] [c.32]

Амилаза (1,4-а-0-глюкан-мальтогидролаза, КФ 3.2.1.2) из соевых бобов. В табл. 10 приведены значения констант скоростей второго порядка ферментативного гидролиза ряда мальтодекстринов (Оз—67), Видно, что начиная с п = 5 величины Лкат/ т становятся практически одинаковыми. Иа этом основании авторы работы [16] полагают, что активный центр р-амилазы состоит из пяти сайтов . [c.54]

Поскольку в настоящее время нет возможности определять данный инкремент свободной энергии активации ферментативной реакции непосредственно из эксиеримеитальиых данных, Тома выдвинул еще одно допущение (к сожалению, опять довольно сильное и немотивированное), что данный инкремент является постоянным для каждого сайта [2, 5] или что гидролитический коэффициент, обусловленный специфичностью ферментативного катализа, неуклонно (монотонно в терминах свободной энергии и экспоненциально в терминах абсолютных констант скоростей) возрастает по мере заиолнения сайтов активного центра. Исходя из данного положения Тома [2] нашел, что при AGa = = 0,45 ккал/моль для сайтов 6 и 7 а-амилазы величины Ла = = —3,0 ккал/моль и 7 = 2,64 ккал/моль достаточно хорошо согласуются с экспериментальными данными по распределению продуктов ферментативного гидролиза мальтодекстринов. [c.69]

При разложении амилозы гидролизом в кислой среде значительно-увеличивается активность иода, необходимая для образования комплекса [26]. Эта активность была измерена методом потенциометрического титрования. Моулд [58] измерил минимальную концентрацию иода, необходимую для полнохо образования комплексов мальтодекстриповых фракций, выделенных из продуктов гидролиза амилозы методом зонального электрофореза в присутствии иода и иодид-иона. Для образования йодного комплекса фракциями, у которых Р = 10- -25 (оранжевого), 25 ч- 40 (красного) и 40 ч- 90 (голубого), необходимо, чтобы концентрация иода в 0,001 М растворе иодида калия была соответственно равна 15-10 , 3,2-10" и 1,0-10 М, в то время как для образования комплекса амилозой, не подвергавшейся гидролизу, достаточна концентрация иода 1-10 М. Комплекс , образованный мальтодекстрином Р — = 40 -т- 90), содерн ал сначала ионную группировку 21 з у1 , которая затем, при добавлении иода до окрашивания системы в голубой цвет, изменилась на ЗТ -г/ у — не определен). Гильберт и Марриотт [34] установили также. Что ионные группировки, необходимые для образования голубого комплекса амилозы, содержат минимум три молекулы иода. [c.537]

Пример 7. Даже такие авторитеты в физико-химической энзимологии, как Тома и Аллен, допустили поверхностное обсуждение данных в отношении множественной атаки. В своей недавней работе [10] по кинетике гидролиза мальтодекстринов G3—Ою под действием а-амилазы из Asp. огугае они экспериментально определили распределение продуктов реакции по степени полимериза- [c.85]

Относительные частоты расщепления связей для гидролиза мальтодекстринов под действием а-амилазы из Asp. огугае, определенные разными авторами (верхние цифры — данные Аллена и Тома [13], нижние — Хироми с сотр. [4]) [c.87]

Рис. 184. Кажущиеся константы образования моль/литр) комплексов мальтодекстринов (от G до Gis) с трииодидионом

Пример II. При изучении гидролиза мальтооктасахарида Ое под действием а-амилазы из поджелудочной железы свиньи Робит и Френч в работе [17] предположили, что скорость образования продуктов (л2 и Об будет одинаковой, если ферментативная атака происходит по неупорядоченному механизму. Если же фермент действует по механизму множественной атаки, то скорость образования Ог будет выше, чем Ое. При этом авторы полагали (и, видимо, без должных оснований),, что за время эксперимента образующийся Оа не будет подвергаться повторной атаке ферментом. Однако из табл. 3 и 6 видно, что реакционная способность мальтодекстринов Об (и выше) почти одинакова и соответствующее предположение авторов работы [17] некорректно (кроме того, моделирование для обоснования этого предположения в работе не проводилось). [c.91]

Хироми с сотр. [7] предложил кинетическое решение для совместного или последовательного действия двух ферментов, эндо-и экзотипа (Е) и Ег соответственно) на линейный гомополимер со степенью полимеризации N. Под последовательным здесь понимается такое действие, когда эндофермент Е1 катализирует деградацию полимера до определенной глубины превращения, затем его действие прекращается (например, путем быстрой инактивации), и в действие вступает экзофермент Ег. Подобная последовательность действия используется в промышленном производстве глюкозы в качестве основного продукта из крахмала, когда а-амилаза в течение нескольких минут при 95—105°С разжижает крахмал (при этом быстро термоинактивируется) и затем полученная смесь мальтодекстринов обрабатывается глюкоамилазой. В самом общем виде уравнения выглядят следующим образом [c.123]

Крахмальное молоко, максимально очищенное на гидро-циклоиах от растворимого (не более 0,03%) и нерастворимого (не более 0,4%) протеина, с содержанием сухих веществ около 35 % разжижают двойным ферментативным гидролизом с помощью бактериальной а-амилазы и осаха-ривают глюкоамилазой, а-амилаза переводит крахмал сначала в клейстер, а затем в мальтодекстрины. Разжижение крахмала производят инжекцией пара в крахмальное молоко. В молоке с помощью NaOH устанавливают pH 6,2— 6,7, вводят 0,015 % по массе сухих веществ молока СаСЬ, 7з части фермента а-амилазы. В течение 23—25 с смесь [c.137]

Мальтодекстрины получают путем ферментативного гидролиза суспензии крахмала концентрацией 25—30 % СВ при pH 6,3—6,5 55—60°С бактериальной р-амилазой (амилосубтилин ГЮх). [c.153]

В ГДР разработана технология производства нового мальтодекстрина — мальтина с использованием гидролиза бактериальной а-амилазой и постепенным (1,5°С в мин) нагревом суспензии от 59 до 90 °С, потом — до 100 °С (59). Скоагулированный белок отделяют на центрифугах, раствор высушивают. [c.153]

С увеличением длины цепи амилозы происходят смещение абсорбционного максимума в красную сторону и рост молекулярного коэффициента экстинкции на молекулу иода. Влияние длины цепи амилозы на изменение энергетического различия между нормальным и возбужденным состоянием невелико. В то же время абсолютное значение интенсивности абсорбции на молекулу иода очень большое и сравнимо со значением для органических красителей. При исследовании взаимодействия мальтодекстринов и полимальтозидов с иодом в растворе иодида калия было показано [78], что при количестве гликозидных [c.35]

Особенности производства и потребления готовой продукции. Солодораще-ние — накопление в зерне максимально возможного или заданного количества ферментов (в основном гидролитических). Под действием ферментов при солодоращении часть сложных веществ зерна превращается в мальтозу, глюкозу, мальтодекстрины и высшие декстрины, лептоны, лептиды, аминокислоты и др. [c.76]

Тома и френч [89] опубликовали наиболее полные сведения о связях иода с мальтодекстринами низкой степени полимеризации. Используя метод потенциометрического титрования, они определили константы равновесия образования комплексов в случае мальтодекстринов, степень полимеризации которых колеблется от 4 до 15. Эти мапьтодекстрины были выделены из продуктов гидролиза амилозы на хроматографической колонне. Все мальтодек- [c.538]

На рис. 184 представлены константы образования трииодидных комплексов мальтодекстринов. Наиболее интересно то, что кривые, соответствующие кажущимся константам образования комплексов с Ge и G7, не являются непрерывными. Как отмечают Тома и Френч, это можно объяснить изменением конфигурации от петлевой в спй-ралъпую с одинаковым радиусом свернутых в спираль молекул [c.538]

Хиггепботэм нашел [42], что при высоких концентрациях иода амилопектин связывает столько же иода, сколько амилоза следовательно, связывание происходит как вследствие поверхностной адсорбции, так и в результате включения в спирали. Результаты опытов Тома и Френча [89] с мальтодекстринами показывают, что короткие участки цепи в амилопектинах, по-видимому, связывают иод при высоких концентрациях триодид-ионов. Участки длиной, достаточной для образования 1—2 витков спирали, должны связывать иод и иодид-ионы, но для этих комплексов амилопектина наблюдается лишь увеличение интенсивности спектра трииодид-иона и не наблюдается никакого видимого изменения цвета. [c.546]

Химия углеводов (1967) -- [ c.424 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.82 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.0 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.161 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.0 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.84 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.86 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.174 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 2 (1986) -- [ c.12 , c.17 , c.20 , c.31 , c.67 , c.70 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.71 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология