Уреаза и аргиназа

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. [c.142]

К какому типу по специфичности относятся ферменты аргиназа, амилаза, сахараза, уреаза [c.77]

Трипсин, химотрипсин Аспарагиназа, глута-миназа, уреаза, аргиназа АТРазы, пирофосфа-таза [c.400]

Изомеразы — ферменты, катализирующие реакции изомеризации. К ним, в частности, относятся такие ферменты, как мутаротаза, катализирующая реакцию мутарота-ции — превращения а-глюкозы в р-глюкозу акоиитаза, катализирующая изомеризацию лимонной кислоты в изолимонную кислоту, и ряд других. Однако наряду с групповой специфичностью есть ферменты, обладающие абсолютной специфичностью. Уреаза способна разрушать только мочевину и больше ничего мальтаза из проростков ячменя действует только на мальтозу и неактивна к другим а-глюкозидам аргиназа действует на [c.252]

Основы метода. Аргинин гидролизуют аргиназой до мочевины и орнитина, а затем мочевину — уреазой до аммиака. Аммиак определяют титрованием. [c.47]

Названия многих ферментов образуются путем прибавления суффикса-аза к названию их субстрата. Так, фермент, катализирующий гидролиз мочевины, называется уреазой (от англ. ur a ), а фермент, гидролизующий аргшин,-аргиназой Однако многие ферменты имеют названия, не связанные с названиями их субстратов, например пепсин и трипсин. Случается также, что один и тот же фермент имеет по меньшей мере два названия или же два разных фермента носят одно и то же название. Из-за этих и других затруднений терминологического характера, а также вследствие все возрастающего числа вновь открьшаемых ферментов было принято международное соглашение о создании систематической номенклатуры и классификации ферментов. В соответствии с этой системой все ферменты в зависимости от типа катализируемых ими реакций делятся на шесть основных классов, каждый из которых включает ряд подклассов (табл. 9-3). Каждый фермент имеет четырехзначный кодовый номер (шифр) и систематическое название, которое позволяет идентифицировать катализируемую этим ферментом реакцию. В качестве примера можно привести название фермента, катализирующего следующую реакцию [c.229]

К. снижает активность пищеварительных ферментов — трипсина и, в меньшей степени, пепсина. Изменяется под действием К. каталазная активность крови и тканей печени, причем малые дозы активируют ее, а большие угнетают. Установлена возможность включения К. в комплекс с ферментами — кадмий-щелоч-ная фосфатаза, кадмий-карбоксипептидаза, кадмий-цитохро-моксидаза. К. активирует уреазу, аргиназу, заменяя природный металлокомпонент фермента, влияет на углеводный обмен, вызывая гипергликемию, угнетает синтез гликогена в печени jEpe-менко). [c.163]

В последнее время теория активирующих групп получила подтверждение в результате того, что была доказана активирующая природа сульфгидрильных групп некоторых протеоли-тических и подобных им ферментов (папаин, катепсин, уреаза, аргиназа) [13—18]. Опытами с папаином Берзиным было доказано, что все реагенты, способные окислять тиоловые соединения до дисульфидов, являются по отношению к ферменту тормозящими веществами. Такие восстановители, как SH-глутатион, [c.125]

Примеры этих ферментов — уреаза, аргиназа, глутаминаза и нуринами-дазы. [c.338]

Механизм действия ферментов до конца не раскрыт. Наиболее общим представлением является система замок — ключ (фермент — субстрат), выдвинутая Э. Фишером в 1894 г. и развитая Дж. Холдейном в 1930 г. Согласно этой теории, молекула субстрата точно соответствует по своей форме некоторому участку на молекуле фермента. Причем при связывании субстрата с ферментом его связи, подлежащие изменению, несколько растягиваются, что облегчает их последующий разрыв. Многие ферменты строго специфичны уреаза — катализирует только гидролиз мочевины аргиназа — гидролизует только Ь-аргинин до L-opнитинa и мочевины. [c.567]

Основы метода. В 1916 г. Янсен предложил метод определения аргинина в белковых гидролизатах, основанный на образовании мочевины при действии аргиназы на аргинин и на разложении мочевины до аммиака под действием уреазы. [c.46]

Хантер и Дофинэ [313] нашли, что результаты прямого определения аргинина и определения осаждением фосфорновольфрамовой кислотой полностью совпадают, если вносить поправку Ван-Сляйка на растворимость фосфорновольфрамовой соли аргинина. Точность определения аргиназа — 98,5%, уреаза — 99,4%. [c.49]

Основы метода. Хантер и Петигрю возвращаются к первоначальному методу Янсена. Они прибавляют аргиназу и уреазу одновременно. Аммиак определяется манометрически по Петерсу и Ван-Сляйку [516]. [c.49]

Смесь ферментов. 10 мл раствора аргиназы (см. выше, Хантер и Дофинэ) -j-4 мл уреазы +75%с раствор глицерина до 20 мл общего объема. Раствор годен в течение 24 час. [c.49]

Букер и Хаслам [630] разработали электрод с иммобилизованной уреазой в качестве датчика фермента аргиназы. Эти авторы используют двойную систему аргиназа — уреаза, в которой ионы аммония генерируются в простой двухступенчатой реакции. [c.207]

По сравнению со спектрофотометрическими методами [631—633] определения аргиназы метод Букера и Хасмана [630] требует значительно меньше времени длительность анализа составляет не более 10 мин. Кроме того, для проведения анализа не требуются холостые опыты, что экономит фермент и реактивы. Для определения ферментов пригодны и предложенные недавно электроды с воздушным зазором. Эти электроды были с успехом использованы для определения ионов аммония в сточных водах [634] и в сыворотке [466] мочевины 467 — 469] (в результате ферментативного разложения) и бикарбоната 466] в крови, ее плазме и сыворотке диоксида серы в вине [635] суммарного количества углерода (входяшего в состав органических и неорганических соединений в воде [636]) и суммарного количества азота в водных системах [637]. Так, Ларсен и др. [638] применили электроды с воздушным зазором для определения активности уреазы и аргиназы. Анализ основан на контроле начальной скорости реакции селективного выделения аммиака, который образуется в системе аргинин — аргиназа при добавлении избытка уреазы. Скорость реакции измеряют в диапазоне 2-10 —1,5-10 моль/л/мин, относительное стандартное отклонение составляет около 2,8%. [c.208]

Нойбекер и Речниц [51] использовали антибиотик нонактин в дифениловом растворе в качестве основы жидкой мембраны, селективной к NH4. Два энзима — аргиназу (40 ед. на 1 мл трис-буфера, 0,5 М, pH 8,0), активированную ионами Мц-+, и уреазу (40 ед. на 1 мл буферного раствора)—смешанные в равных объемных количествах, прибавляли (0,1 мл) к 10 мл стандартного раствора аргинина, и смесь выдерживали примерно 3 ч при комнатной температуре. Образующ,иеся NH определяли с помощью ЫН -селективного электрода. Поскольку в той же энзимной системе образуется Oj, возможно определение аргинина также по количеству СО2 [52 [. [c.339]

Букер и Хаслам [53] модифицировали метод Нойбекера и Речница [51 ] и применили электрод с иммобилизованной уреазой для оценки активности аргиназы. Процедура определения заключалась в следующем 1 мл раствора аргиназы впрыскивали в буферный раствор (0,1 М трис-буфер, pH = 7,5), содержащий аргинин, и следили за изменением во времени потенциала уреазного электрода, включенного против НКЭ. Если построить график зависимости начальных значений углового коэффициента (AE/At) или AElAt после 30 с от концентрации энзима или субстрата, получаются прямые линии. Этот потенциометрический метод определения аргиназы предпочтительнее спектрофотометрического, несмотря на большую чувствительность последнего. [c.339]

Классического цикла мочевины у ракообразных, по-видимому, нет. За исключением аргиназы, у них не было обнаружено ни одного из ферментов, обычно связанных с этим циклом. Активность аргиназы довольно высока, и полагают, что этот фермент участвует главным образом в регулировании концентрации аргинина. Но, как мы увидим, он, возможно, играет также важную роль в генерировании мочевины, служащей субстратом для уреазы. В экзоскелете многих ракообразных, так же как и у брюхоногих моллюсков, откладываются значительные количества СаСоз этот процесс активно протекает на протяжении примерно 4 всего цикла линьки, и, следовательно, для его осуществления, возможно, требуются специфические пути адаптации для поддержания условий, способствующих образованию и осаждению карбонатов. [c.201]

Определение аргинина. Аргинин (XIII) является представителем ОСНОВНЫХ аминокислот, которые можно осадить из белкового гидролизата фосфориовольфрамовой кислотой или выделить при помощи электролиза [101], Аргинин разрушается при нагревании со щелочами, причем на каждую молекулу аргинина освобождается две молекулы аммиака. Количество аммиака можно определить титрованием и по нему рассчитать количество первоначально присутствовавшего в испытуемом растворе аргинина. Фермент аргиназа гидролизует аргинин на орнитин и мочевину. Количество мочевины можно определить при помощи уреазы. Аргинин осаждается флавиановой кислотой (1-нафтол-2 4-динитро-7-сульфокислота) [103]. Сакагуши показал, что аргинин дает с а-нафтолом и NaO l очень чувствительную цветную реакцию [104]. Красная окраска, получающаяся при этой реакции, используется для колориметрического определения аргинина [105]. [c.39]

На самом же деле большинство белков после ренатурации восстанавливает далеко не все свои свойства, и если их функциональная активность сохраняется, то это не означает, что конформация белка осталась неизменной. Например, в работе [135] показано, что во многих белках (аргиназа, гексакиназа, дезоксирибонуклеаза, химотрипсиноген, уреаза, пепсин, лизоцим и др.) процесс денатурации развивается в две стадии, первая из которых соответствует повышенной свободе движения боковых радикалов, а вторая—необратимой перестройке структуры белка. Достоверно известно лишь, что один из наиболее спиральных белков — миоглобин — практически полностью восстанавливает все свои физико-химические свойства [136]. По-видимому, для большинства белков, в особенности тех, в которых нерегулярные участки велики, характерна утрата тех или иных свойств после ренатурации, и потому можно предположить, что их нативная структура отвечает метастабильной конформации, устанавливаемой в процессе синтеза белка на рибосоме. [c.394]

Различают несколько типов специ(]щчности абсолютная, абсолютная групповая, относительная групповая и стереохимическая, или оптическая. Абсолютной специфичностью обладают ферменты по отношению только к данному субстрату и не взаимодействуют даже с близкородственными молекулами. Такая специфичность хара р-на, например, для уреазы, асцартазы, аргиназы. Абсолютная групповая специфичность выражается в том, что фермент может действовать на ряд близких субстратов, имеющих о ий тип строения, причем имеет значение не только определенный тнп связи, но и структура прилегающего к ней радикала или радикалов. Примером могут служить глюкозидазы, карбоксипептидаза. [c.128]

Угнетающее действие химотрипсина на рост, индуцированный ауксином, по-видимому, объясняется распадом белков мембран и других клеточных структур. Значительно труднее найти какое-либо объяснение ингибирующему действию уреазы. Как известно, единственным субстратом уреазы является мочевина присутствующая в растительных тканях в очень небольших количествах (Благовещенский, 1958). Мочевина в растительных клетках образуется из аргинина под действием аргиназы. Возможно, воздействие уреазой способствует более энергичной работе аргиназы и распаду аргинина. В связи с этим следует вспомнить, что, по данным Боннера (Bonner, 1949), добавление аргинина в среду усиливает активирующее действие индолилуксусной кислоты на рост отрезков колеоптилей овса. [c.186]

По-видимому, фотоденатурация (локальная или генерализованная) белков может осуществляться и нефотохимическим путем, минуя стадии лабильных и стабильных фотопродуктов при тепловой диссипации энергии электронно-возбужденных состояний триптофанилов (около 100 ккал/моль), ведущей к множественным разрывам водородных и иных связей. Так, было обнаружено, что аргиназа и уреаза, обладающие, как и другие белки, способностью к существованию в двух дискретных функционально активных конформациях в области физиологически умеренных температур (кооперативный переход Ач В), разяйчаются по квантовым выходам фотоинактивации температурных конформеров А и В. Однако скорости фотолиза триптофанилов и цистина, а также природа конечных стабильных фотопродуктов (данные люминесценции) у температурных конформеров оказались одинаковыми. Отсюда следует, что различия в фоточувствительности конформеров могут быть связаны с дополнительной нефотохимической инактивацией макромолекулы. [c.263]

Обычно названия ферментов отражают характер катализируемых ими реакций. Принято также добавлять суффикс аза к основной части названия атакуемого субстрата например, уреаза действует на мочевину (urea), аргиназа — на аргинин, а тирози-наза — на тирозин. Продолжают использоваться также некоторые [c.245]

Так как в процессе гидролиза аргинина отщепляется мочевина, то систематическое название аргиназы—Ь-аргинин-уреогидролаза. Эта реакция широко представлена в природе, являясь заключительной ста дией биосинтеза мочевины— одного из конечных продуктов распада азотсодержащих веществ. Для аргиназы, как и для уреазы, характерна абсолютная специфичность действия. [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология