Протеиназа щелочная

Протеиназы ячменя, как и папаин, в зависимости от природы гидролизуемого белка могут проявлять свою активность при pH 3,8 6,3 и 8,6, в соответствии с чем их подразделяют на кислые, нейтральные и щелочные. При солодоращении наибольшую каталитическую активность проявляют кислые протеиназы, активаторами которых служат сульфгидрильные соединения, содержащие группу— 5Н, цистин и восстановленный глютатион. В первые сутки проращивания зерна количество глютатиона значительно увеличивается, причем в зародыше более энергично, чем в эндосперме. В последующие сутки накопление глютатиона в зародыше происходит медленнее, но все время в зародыше его больше, чем в эндосперме. [c.131]

Точно такая последовательность обнаружена и в щелочных фосфатазах млекопитающих (причем для этих ферментов характерна такая же потребность в ионах металла) [50]. Эта последовательность аналогична последовательности аминокислот в активных центрах сериновых протеиназ с той лишь разницей, что у щелочных фосфатаз вместо остатка глицина стоит аланин. Возможно, эти две группы ферментов эволюционировали от общего белка-предшественника [51]. [c.119]

Кроме катепсинов, являющихся кислыми тканевыми протеиназами, в различных органах и тканях обнаружены нейтральные и щелочные протеиназы, [c.369]

В некоторых случаях денатурацию вызывает весьма незначительное изменение pH среды. Одни белки стабильны при кислых значениях pH (например, пепсин), другие — при щелочных (щелочные протеиназы), третьи — при нейтральных. Часто для денатурации белков используют 8М раствор мочевины или 6М раствор гидрохлорида гуанидина. [c.104]

Предусматриваемые в дальнейшем меры по расширению производства щелочной протеиназы позволят полностью удовлетворить потребность отрасли. [c.95]

Получение ферментов и их использование в различных технологических процессах составляет сегодня один из важнейших разделов современной биотехнологии. Установлено [556], что титан обладает высокой коррозионной стойкостью в средах получения пектиназы, щелочной протеиназы, глюкоамилазы и др. Кроме того, при биосинтезе в контакте с титаном активность ферментов возрастает на 25—35%, тогда как нержавеющие стали при достаточно высокой коррозионной стойкости уменьшают ферментативную активность на 8—10 /о [556]. Это делает особенно привлекательным использование титана для изготовления основных видов оборудования (ферментеров), так как сулит увеличение объема производства на существующих площадях. [c.218]

В лизосомах находится около 50 гидролитических ферментов, включающих различные протеиназы — катепсины. Многие из этих ферментов проявляют высокую активность в кислой среде (pH 5,0). В скелетных мышцах, мозге, эритроцитах и других тканях обнаружены нейтральные и щелочные протеиназы. [c.255]

На третьем этапе отбора были выделены мутантные штаммы двух генетически различных вариантов — 1226-71 и 2193-19, отличавшихся интенсивной синтезирующей способностью. У большинства отобранных мутантов обнаружена способность к накоплению не только нейтральной, но также щелочной и кислой протеиназ. Повышенный уровень биосинтеза протеолитического комплекса ферментов устойчив. [c.150]

Сигнальные пептиды обнаружены во многих секретируемых белках различных клеток. Так, кишечные бактерии типа Е.соИ секретируют в периплазму животных клеток щелочную фосфа-тазу. Этот фермент существует в бактериальной клетке в виде предшественника, от которого ассоциированная с мембраной протеиназа отщепляет сигнальную последовательность, после чего фермент секретируется в периплазму. [c.68]

Преждевременное превращение таких проферментов, как трипсиноген, в активные протеиназы в поджелудочной железе может иметь губительные последствия. Чтобы предотвратить такую преждевременную активацию, поджелудочная железа должна вырабатывать также специфические ингибиторы. Панкреатический ингибитор трипсина представляет собой небольшой белок с мол. весом 6500, специфически связывающийся в активном центре трипсина (Л[г=10 М в щелочной среде) . Определение кристаллической структуры самого трипсина и его ингибитора показало, что эти две молекулы плотно прилегают друг к другуб. Ингибитор связывается таким образом, как будто он является пептидным субстратом один край молекулы ингибитора образует антипараллельную р-структуру с пептидной цепью фермента. Лизин-15, образующий часть этой р-структуры, входит в специфический связывающий центр для основной аминокислоты субстрата. Таким образом, ингибитор протеиназы представляет собой модифицированный субстрат, который фактически может подвергаться атаке в активном центре. Однако подгонка двух молекул является настолько тесной, что молекула воды не может участвовать в завершающей стадии каталитического акта, и комплекс остается нереакционноспособным. (В тонкой кишке количество ингиби- [c.113]

В параспоральном кристалле инсектицид обычно находится в неактивной форме при солюбилизации кристалла белок высвобождается в форме протоксина, предщественника активного токсина. Протоксин класса токсинов ryl имеет мол. массу примерно 130 кДа (рис. 15.1). После заглатывания насекомым параспорального кристалла протоксин активируется в кишечнике в условиях щелочного pH (7,5-8,0) и под действием специфических пищеварительных протеиназ превращается в активный токсин с мол. массой примерно 68 кДа (рис. 15.1). В таком виде он встраивается в мембрану эпителиальных клеток кишечника насекомого и образует ионный канал, через который, как полагают, происходит утечка значительной части клеточного АТР (рис. 15.2). Примерно через 15 мин после формирования такого ионного канала клеточный метаболизм блокируется, насекомое перестает питаться, происходит обезвоживание [c.333]

Особую группу протеиназ, имеющих оптимум в щелочной области pH, составляют калликреины, широко распространенные в тканях и жидкостях организма. Особенно активны они в крови, слюнных железах, поджелудочной железе. Под действием калликренина плазмы образуется брадикинин, а кал-ликреинов поджелудочной и других желез — каллидин, превращаемый в крови аминопептидазой в брадикинин. [c.370]

Препараты протеиназы из Str. griseas в связи с универсальностью их действия и высокой активностью используют в промышленности, лабораторной биохимической практике и выпускаются под названием проназа или протелнн. Широко используют в лабораторной практике и промышленности щелочные протеиназы Вас. subtilis — субтилизины, поскольку они гидролизуют белки глубже и с большей скоростью, чем многие другие протеиназы, в том числе животного происхождения. [c.370]

Рис. 36.9. Определений оптимальной величины pH для хроматографического разделения двух форм фермента, образующихся при тепловой обработке щелочной протеиназы Aspergillus flavus [2].

Из отечественных щелочных протеиназ наиболее перспективным для производства СМС является протосубтилин ГЮХ. Ферлюнтный препарат получают при глубинном культивировании Вас. 5иЬ11Н5 штамм 12 на питательной среде, содержа-шей картофельный крахмал, кукурузную муку, кукурузный экстракт и минеральные соли. Препарат, выделенный из фильтрата культуральной жидкости путем осаждения этиловым спиртом, подвергают распылительной сушке. Грануляцию энзима осуществляют на японской установке, состоящей из экструдера и марумеризатора. [c.93]

В ферментном отделении ВНИИбиотехники проводятся работы по улучшению качества щелочной протеиназы с учетом требований производства СМС. Методом марумеризации получены образцы гранулированного энзима, переданные для оценки во ВНИИхимпроект. По предварительным данным, лучшие результаты получены с образцами, содержащими протосубтилин ГЮХ в сочетании с полиэтиленгликолем 115 или с оксанолом 7. [c.95]

Распад нуклеопротеида на нуклеиновую кислоту и белок в желудке может происходить либо под действием кислоты л<елудочного сока (т. е. не ферментативным путем), если разрываются солеобразные связи между нуклеиновой кислотой и белком, имеющим щелочные свойства, либо в результате действия пепсина, если эти связи устойчивы при pH желудочного сока, либо и под влиянием кислоты, и под влиянием пепсина. В кишечнике расщепление нуклеопротеидов на белок и нуклеиновую кислоту происходит под влиянием протеиназ, например трипсина. [c.376]

С помощью протеолитических ферментов получают различные белковые гидролизаты молока, расщепляя в нем белки папаином, бромелином, протеиназами грибов или бактерий. Вырабатывают, например, легко усвояемые молочные продукты для больных или детей. Коровье или козье молоко гидролизуют, нагревая с препаратами протеаз при 50—60°С, прибавляя лимоннокислые и фосфорнокислые соли ( "а+ или К+), заменяя на натрий или калий часть содержащегося кальция. Белковые гидролизаты, необходимые для приправ, специальных диет и кормов, получают, проводя глубокий ферментативный протеолиз белков мяса, рыбы или молока. Как и в случае карбогидраз, ферментативное расщепление имеет преимущества перед кислотным или щелочным. Оно технически проще и не вызывает разрушения или рацемизации аминокислот. Действием протеаз, кроме того, можно предупреждать запах окисления в молоке (панкреатином) и стабилизировать сгущенное молоко (протеолитическими ферментами различного происхождения). [c.244]

Гидралазы, фосфатазы, протеазы, трансферазы и другие ферменты представлены в клетке множественными формами (изоферментами), оказывающими одинаковое воздействие па субстрат, но отличающимися, в частности, по электрофоретической подвижности и некоторым кинетическим характеристикам. Существование изоферментов связано с дифференциацией клеточной структуры в различных условиях среды. При этом бактериальные клетки синтезируют, например, набор ферментов, действие которых проявляется при кислой или щелочной реакции среды (в частности, протеиназ, фосфатаз). [c.55]

Первые стиральные порошки с биодобавками, имевшие успех у потребителей, появились в середине 60-х годов. Они содержали протеиназы (ферменты, расщепляющие белки), которые особенно подходят для удаления пятен биологического происхождения, например от крови, травы, яиц. При разрушении белков пятна исчезают. Допускается стирка при более низких температурах, что экономит энергию, хотя используемые ферменты, полученные исходно из термофильных (теплолюбивых) бактерий, отселектированы на способность работать в широком режиме температур (10—90 °С с оптимумом около 55 °С). Протеиназы в стиральных порошках могут работать и в щелочных условиях (pH 9—10), а также в присутствии больших количеств фосфата, содержащегося в некоторых детергентах. Они особенно удобны для предварительной стирки и замачивания белья, а также для стирки при низких температурах. В Западной Европе за счет использования стиральных машин в домашних условиях экономится до 25% энергии это очень высокое соотношение по сравнению с другими странами. [c.90]

Большой мутагенной активностью обладают нитрозосоедипе-нпя — НЭМ и НММ, которые индуцировали образование нескольких активных штаммов. Сравнение мутагенного действия НЭМ и НММ позволяет отметить, что НММ наиболее эффективна по изменчивости признака ферментообразования. Под действием этого мутагена выделены штаммы, характеризующиеся высокими показателями активности кислой, нейтральной и щелочной протеиназ, в особенности штамм 2974 [35]. [c.151]

В настоящее время ферментативные процессы широко используются в различных отраслях промышленности. В хлебопекарном производстве для ускорения гидролиза крахмала и улучшения качества теста используют амилазы. При приготовлении детской пищи с целью облегчения переваривания углеводов и белков исходные продукты обрабатывают амилазой и протеиназами. Протеиназы и пектиновые ферменты используются в виноделии и при приготовлении соков. Они способствуют ускорению сокоотделения и осветлению сока. В сыроварении используют ренин или химозин, образующийся в сычуге — четвертом отделе желудка телят и ягнят молочного возраста. Амилазы используются в текстильном производстве для расшлихтовки хлопчатобумажного волокна (удаление примесей крахмала) перед отбеливанием и крашением. Для придания любимым всеми джинсам благородного потертого вида деним (джинсовую ткань) подвергают биохимической обработке амилазой и целлюлазой. Механизм ферментативной обработки денима аналогичен тому, который имеет место при ферментативном гидролизе крахмала, ведь целлюлоза (основная составляющая хлопкового волокна), как и крахмал, относится к классу полисахаридов. Причем ферменты начинают действовать с поверхностных волокон, которые окрашены индиго, в результате связь этих волокон с поверхностью ткани ослабевает, и постепенно на ткани образуются белые участки. Специфические протеиназы применяются в кожевенной промышленности с целью мягкого удаления волос с кожи, в технике — при регенерации кинопленки. Щелочные протеазы наряду с липазами используют при производстве синтетических моющих средств. [c.122]

Метод очистки -эндорфина, секретируемого в среду клетками Е. oli [43], приведен в табл. 4.25. Для подтверждения того факта, что -эндорфин действительно секретировался в культуральную среду, а не проникал туда из периплазматического пространства, определяли активность периплазматических фер-ментов-маркеров -лактамазы [47] (табл. 4.26) и щелочной фосфатазы [48] (табл. 4.27). После очистки рекомбинантных полипептидов, секретируемых в среду, гель-фильтрацией и обратнофазовой ЖХВД определяли их аминокислотный состав в целом и N-концевые аминокислотные последовательности. Результаты определения N-концевых аминокислотных последовательностей выявили гетерогенность N-концов, но во всех полипептидах отсутствовали сигнальные последовательности. Гетерогенность, по-видимому, обусловливается действием протеиназ [42]. [c.131]

Альтернативный подход состоит в том, что РНК, экстрагированную из немеченых вирионов, метят по З -концу с помощью РНК-лигазы и [22Р]-цитидин-3, 5 -бисфосфата, как описано. Вертц и Дэвисом [27]. РНК можно пометить и по 5 -концу после удаления 5 -концевого фосфата щелочной фосфатазой из кишечника крупного рогатого скота, которую затем инактивируют протеиназой К. После этого РНК экстрагируют фенолом,, осаждают этанолом и метят в присутствии [- - Pj-ATP и поли-нуклеотидкиназы из Е. соИ, зараженной бактериофагом Т4. Меченую РНК затем отделяют от непрореагировавшего АТР хроматографией на колонке с сефадексом G50. Методика, удобная для мечения РНК РСВ, описана Шубертом и др. [28]. [c.152]

Смотреть страницы где упоминается термин Протеиназа щелочная: [c.541] [c.561] [c.334] [c.52] [c.114] [c.22] [c.279] [c.317] [c.318] [c.320] [c.63] [c.240] [c.407] [c.245] [c.151] [c.52] [c.64] [c.172] [c.113] [c.82] [c.218] [c.218]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология