Глицин кератинах

По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [c.19]

Как и следовало ожидать, волокна, содержащие 90% глицина и аланина, относительно мало растяжимы, поскольку степень их кристалличности очень велика. С другой стороны, по мере увеличения концентрации аминокислотных остатков с большими боковыми радикалами волокна становятся более растяжимыми, что хорошо согласуется с заметным увеличением аморфной фазы. Механические свойства, дополненные изложенными выше сведениями о распределении последовательностей аминокислотных остатков, определенно свидетельствуют в пользу того, что фиброин шелка может рассматриваться как блок-сополимер. Другие фибриллярные белки, в частности относящиеся к классу кератина или коллагена, также могут быть отнесены к этой категории сополимеров. [c.116]

К группе структурных белков относится и очень простой по составу белок фиброин шелка (он состоит всего из четырех видов аминокислот глицина, аланина, тирозина и серина). Почти 60% шелка-сырца представляет собой фиброин. Строение этого белка сходно со строением кератина, хотя в некоторых деталях структуры этих белков отличаются друг от друга. [c.61]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Фиброином называют нерастворимый белок шелка, составляющий примерно /з шелковой нити. Остальную часть шелковой нити составляет так называемый серицин — белок, характеризующийся растворимостью в горячей воде [25]. Аминокислотный состав фиброина очень прост [26] и резко отличен от аминокислотного состава кератина (см. табл. 1). Основная масса фиброина образована четырьмя аминокислотами глицином, аланином, се-рином и тирозином. Содержание тирозина в фиброине настолько высоко, что фиброин используется в качестве исходного материала для выделения этой аминокислоты. При частичном гидролизе фиброина концентрированной соляной кислотой при 37° получается главным образом аланилглицин, но не глицилглицин [27]. [c.209]

Фиброин шелка имеет пространственную структуру, сходную с 3-кератином, но дисульфидные связи между соседними антипараллельными цепями отсутствуют. Этот белок богат глицином, серином и аланином. [c.88]

Существуют две формы кератина — аир. Важной особенностью а-кератина является высокое содержание цистеина, что представляет особый интерес для иммобилизации ферментов, содержащих свободные ЗН-группы. р-Кератины, в частности фиброин (белок шелка и паутины), не содержат остатков цистеина, но в них очень высокое содержание глицина и аланина, что необходимо для образования вытянутой зигзагообразной конформации полипептидной цепи. Для р-конформации характерны меж-цепочечные водородные связи, в образовании которых участвуют все пептидные группы р-кератина, что придает значительную устойчивость р-структуре. Молекулярные отличия влияют на механические свойства. Так, нити р-кератина обладают мягкостью, гибкостью и нерастворимостью, однако уступают по прочности а-кератину. Выбор той или иной формы кератина для иммобилизации определяется конкретной задачей, стоящей перед исследователем. [c.18]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

Склеропротеины (альбуминоиды). Эта группа фибриллярных белков, выполняющих в организме животных роль опорных и покровных веществ. Они практически нерастворимы и весьма устойчивы к химическим и ферментативным воздействиям. Скле ропротеины характеризуются тем, что в них отсутствуют неко торые аминокислоты, но содержание других высокое. Например много глицина в коллагене и фиброине, цистина в кератине) К склеропротеинам относятся коллаген, эластин, ретикулин кератины, нейрокератин, фиброин шелка, конхиолин и спонгин [c.176]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Фиброин шелка, состоящий из остатков глицина, аланина и небольшого количества остатков серина, существует в виде ан-типараллельных Р-структур, скрепленных между собой водородными связями [86, 87, V. 4, р. 397] из с.меси параллельных и анти-параллельных -структур состоит Р-кератин [88]. Некоторые виды шелка и кератина содержат кросс-р-форму [89], для которой долгое время оставалась непонятной геометрия в складках, и лишь работа 190] прояснила ситуацию. [c.383]

Принимается, что связи а-углерода ориентированы приблизительно как в тетраэдре угол С—С—N принимается равным 112°, аналогично найденному в глицине и аланине. При полном растяжении цепь лелсит в одной плоскости, причем кислородные атомы карбонильных групп и водородные атомы амидных групп лежат в той же плоскости. Расстояние по цепи, занимаемое одним аминокислотным остатком, равно 3,63 А- Это расстояние несколько больше, чем расстояния 3,4—3,5 А, полученные из рентгенограмм для кератина волоса [3] и фиброина [c.316]

Как уже упоминалось, коллаген является структурным белком соединительной ткани и служит основным компонентом сухожилий, костей и связок. В коже коллаген находится в дерме, а кератин — в эпидермисе. После обработки кожи сульфидами, сульфитом, тиоглиголевой кислотой или другими реактивами, восстанавливающими дисульфидные группы остатков цистина кератина, последний растворяется. После удаления перешедшего в раствор кератина нерастворимый коллаген обрабатывают различными дубильными веществами (обычно танином). Дубильные вещества способствуют образованию поперечных связей между пептидными цепями и, таким образом, увеличивают прочность волокна кожи. Коллаген не однороден. В солевом растворе молекула коллагена состоит из трех отдельных пептидных цепей, названных а-цепями. Коллаген очень богат глицином и про- [c.54]

Статистический подход позволяет рассчитать относительную частоту появления каждого аминокислотного остатка в цепи и повторных появлений одних и тех же сочетаний аминокислотных остатков. Таким методом в некоторых белках выявляются многократно повторяющиеся регулярные последовательности. Так, например, в тропоколлагене каждый третий остаток — глицил, после которого следуют пролил или оксипролил. В а-цепи фибриногена 31% всех аминокислот — это серин, глицин и пролин в составе одних и тех же повторяющихся сочетаний. Регулярные последовательности, включающие глицин и пролин, характерны и для других белков, таких как склеропротеины, кератины, двухцепочечный фиброин шелка. С одной стороны, эти последовательности оптимальны для образования правой а-спиральной конформации цепи и упорядоченного расположения гидрофильных и гидрофобных участков на гранях этой спирали (см. рис. 4, раздел 1.2.3). С другой стороны, [c.76]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология