Цистин в кератине

Как видно из табл. 4, аминокислотный состав различных белков неодинаков в одних белках содержится большее количество глютаминовой кислоты (казеин, инсулин), в других преобладает гликокол (коллаген), иные содержат много цистина (кератин шерсти), а в некоторых почти нет содержащих серу аминокислот (протамин) и т. д. [c.35]

Обычно используемые для обесцвечивания волос пероксид водорода и другие пероксидные соединения, а также некоторые кислые соли нарушают структуру волос. При окрашивании воздействию щелочного раствора окислителя подвергаются полипептидные цепи и дисульфидные связи кератина — белка, составляющего основную массу волос, а среди аминокислот, входящих в его состав, особенно чувствителен к окислению цистин, который превращается в цистиновую кислоту по содержанию цистиновой кислоты и определяют степень окисления. Ухудшается и физическое состояние волос, утрачивается эластичность и т. д. [c.118]

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

Склеропротеины — органические вещества, входящие в состав твердых тканей человека и животных (ногти, рога, копыта и т. д.). Нерастворимы в разбавленны. ( растворах кислот и щелочей, устойчивы к действию некоторых ферментов, механически прочные, К склеропротеинам относятся также коллагены и кератины. Коллагены содержатся в соединительных тканях и коже животных. При длительном нагревании в воде они образуют желатину. Кератины составляют основу рогового слоя волос, перьев и т. п., в них высоко содержание цистина и, следовательно, серы. [c.550]

Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

Структурообразование в белковом волокне (фиброин, кератин) протекает принципиально так же, как и в целлюлозном волокне. Равновесной конформацией макромолекул кератина является а-спираль. Присутствие цистина обусловливает возникновение между полимерными цепями кератина химических связей - дисульфидных (цистиновых) связей. Три макромолекулы кератина ассоциируются в пачку (протофибриллу), И протофибрилл - в микрофибриллу, и т. д. Наличие областей с различной плотностью упаковки на разных стадиях надмолекулярной организации определяет структурные различия шерстяных волокон. [c.156]

Кератины отличаются большим содержанием серы, так как в состав молекулы кератина в большом количестве входит цистин [c.36]

Рога и копыта состоят не из одного кератина, помимо него в них имеется жир (в количестве до 4%) и некоторые белковые вещества иного состава, чем кератин, обладающие иными свойствами, чем последний. Жир не оказывает вредного влияния на технические свойства рогов и копыт. При переработке их в изделия бывает выгодно пропитывать их жиром дополнительно—это улучшает их пластичность. Совсем по-иному действуют белковые примеси, сопутствующие кератинам. Кератины сами по себе весьма ограниченно гидрофильны, набухаемость их в воде очень слабая и ферменты на них не действуют. Сопутствующие же им протеины и гидрофильны и перевариваются ферментами — пепсином и трипсином. При переработке рогов стремятся удалить эти вредные примеси путем длительного вымачивания в теплой воде в противном случае они вызывают образования трещин в роговой пластине вдоль ее слоев. Сам кератин рога является не абсолютно стойким веществом. Помимо легкого распада цистина с выделением сероводорода долгое кипячение в воде, длительное пребывание во влажном состоянии на воздухе ведет к изменению кератина. В первом случае он в некоторой степени гидролизуется, во втором— кислород воздуха, изменяя кератин, делает его доступным действию ферментов. В производстве это нужно учитывать и охранять влажный рог от окисления. [c.37]

Цистин может быть получен гидролизом ряда белков. Однако из обычных белков только кератины дают при гидролизе количество цистина, достаточное для того, чтобы их можно было считать, за источник получения этой аминокислоты. Многие исследователи разработали ряд методов для выделения цистина из продуктов. [c.521]

Кератины — белки эпидермы, волоса, перьев, ногтей, копыт и рогов — отличаются высоким содержанием серы (3% в волосе и шерсти), что соответствует 11—12% цистина. Кератины нерастворимы в холодной и горячей воде, а также в растворах солей. Поэтому кератины крайне инертны к действию химических агентов и ферментов. [c.450]

Крашение шерсти напоминает процессы, протекающие в ионообменных смолах. Кератин шерсти, образующий за счет остатков цистина сетчатую структуру, является цвиттерионом. В качестве основания он обладает эквивалентным весом 1200 и окрашивается в уксуснокислом растворе красителями, имеющими кислотные группы. В результате двойного обмена соли шерсти с натриевой солью сульфо-кислотного красителя последний связывается в виде соли и в процессе крашения примерно при 90° медленно диффундирует в шерстяное волокно. Небольшие молекулы красителя, например моноазосоединения или производные аминоантрахинона с одной сульфогруппой в молекуле, дают очень ровные выкраски по шерсти соединения с двумя сульфо-группами закрепляются сильнее и поэтому более прочны к стирке (суп-раноловые или полярные красители), но зато дают менее ровные выкраски. Большое значение для крашения шерсти имеет, кроме того, способность некоторых красителей (см. стр. 608) образовывать с солями хрома комплексные соединения, очень прочные к стирке и свету. [c.600]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]

Ц.- кодируемая заменимая а-аминокислота. Ц. входит в состав белков и нек-рых пептидов (напр., глутатиона). Особенно много Ц. в кератинах. Биосинтез Ц. в растениях и микроорганизмах осуществляется тутем замены ОН на 8Н в серине. В организме животных образуется из метионина, распадается до цистамина. Характерная особенность Д.- его способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием остатков цистина. Ц. участвует в биосинтезе цистина, глутатиона, таурина и кофермента А. [c.388]

Сера является постоянной составной частью животного организма н Может быть представлена в нем почти всеми главнейшими неорганиче-с) ими и органическими серусодержащими соединениями. Много серы содержится в нервной ткани, хрящах, костях, желчи и особенно в белках с большим процентным содержанием цистина — в кератине волос. [c.70]

Свойства. Белый кристаллический порошок. Очень легко растворим в воде и этиловом спирте, практически не растворим в диэтиловом эфире, ацетоне, этилацетате, бензоле, сероуглероде и четыреххлористом углероде. Удельное вращение [а]д =-1-9,7° (с — 1,3, НгО). Чувствителен к воздействию окислителей. Водные растворы на воздухе легко окисляются в цистин. Неустойчив также в щелочной среде, разлагается на HjS, NH3 и пировиноградную кислоту. Незаменимая аминокислота, входящая в состав многих пептидов и всех белков, особенно много -цистеина в кератине. В организме образуется из метионина. [c.444]

Большое разнообразие реакционноспособных боковых групп позволяет модифицировать свойства кератина шерсти химическими методами. В то же время эти группы обусловливают многие недостатки шерсти, особенно ее чувствительность к термическому обесцвечиванию, фотохимической деструкции и действию даже слабощелочных реагентов. Большинство химических свойств шерсти связано с наличием в ней дисульфидных цистиновых мостиков. При обработке шерсти водным раствором щелочи или просто кипящей водой связанный цистин превращается в лантиОнин. Эта реакция, вероятно, протекает по следующей схеме [c.289]

Взаимопревращение типа цистин — цистеин лежит в основе методов придания шерстяным изделиям несминаемости, т. е. способности выдерживать многократное изгибание или сохранять отутюженные складки в процессе ношения одежды, а также при ее стирке и химической чистке. Все эти методы сводятся к расщеплению жестких цистиновых мостиков с одновременным переходом молекул шерсти под влиянием расщепляющего агента, способного к образованию водородных связей (водяного пара, водного раствора мочевины), в более устойчивую пространственную форму (переход а-кератина в р-кератин) и повторному созданию цистиновых и других, более прочных поперечных связей. [c.290]

Склеропротеины (альбуминоиды). Эта группа фибриллярных белков, выполняющих в организме животных роль опорных и покровных веществ. Они практически нерастворимы и весьма устойчивы к химическим и ферментативным воздействиям. Скле ропротеины характеризуются тем, что в них отсутствуют неко торые аминокислоты, но содержание других высокое. Например много глицина в коллагене и фиброине, цистина в кератине) К склеропротеинам относятся коллаген, эластин, ретикулин кератины, нейрокератин, фиброин шелка, конхиолин и спонгин [c.176]

Рис. 7-8. Поперечные связи между соседними -спиральными витками а-кератина обусловлены присутствием в них остатков цистина. В твердых кератинах, например в кератине панцыря черепахи, цистиновые поперечные связи весьма многочисленны.

В состав кератинов входит относительно большое количество цистина, который обычно и получается из волос или шерсти. [c.52]

Повышение выхода шерсти путем улучшения пород овец, применения минеральных подкормок, витаминов и стимуляторов роста является важной задачей. Однако до сих пор не найдены эффективные средства и методы стимулирования роста шерсти. Из факторов, имеющих значение для образования новых волос в послеэмбриональном периоде, наиболее существенными являются количество и качество кормов и воздействие иа кожу экзогенных (физических и химических) раздражителей. Отечественные и иностранные исследователи при добавлении к кормам цистина> кератина и некоторых серусодержащих соединений получали результаты, указывающие на усиление роста шерсти [1—61. [c.67]

Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и ряде других органических соединений, играющих большую роль в обмене веществ. [c.391]

Как уже упоминалось, коллаген является структурным белком соединительной ткани и служит основным компонентом сухожилий, костей и связок. В коже коллаген находится в дерме, а кератин — в эпидермисе. После обработки кожи сульфидами, сульфитом, тиоглиголевой кислотой или другими реактивами, восстанавливающими дисульфидные группы остатков цистина кератина, последний растворяется. После удаления перешедшего в раствор кератина нерастворимый коллаген обрабатывают различными дубильными веществами (обычно танином). Дубильные вещества способствуют образованию поперечных связей между пептидными цепями и, таким образом, увеличивают прочность волокна кожи. Коллаген не однороден. В солевом растворе молекула коллагена состоит из трех отдельных пептидных цепей, названных а-цепями. Коллаген очень богат глицином и про- [c.54]

При механодеструкции полимеров преимущественно разрушаются наиболее лабильные званья в структуре, причем разрушение может сопровождаться изменением химического состава полимеров. Например [275], на)блюдалось резкое снижение содержания цистина при механодеструкции кератина, т. е. именно тех звеньев, пр которым о бразованы поперечные связи иространственной сетки белка и на которых, естественно, в первую очередь возникают критические напряжения, вызывающие механокрекинг. Одновременно в продуктах деструкции кератина содержание такой лабильной аминокислоты, как триптофан, понижается с 1,8% до нуля [276, 278], а содержание азота — с 15,37 до 14,51%. Кроме того, уменьшается содержание азотсодержащих компонентов, осаждаемых трихлоруксусной кислотой. [c.97]

Рис. 7-11. Последовательные стадии перманентной завивки волос. Л. В прямом волосе а-спиральные витки кератина выстроены в одну прямую линию и стабилизированы поперечными дисульфидньши связями. Б. Для того чтобы сделать волосы вьющимися, поперечные связи разрушают восстанавливающим агентом, под действием которого дисульфидные связи цистина превращаются в тиоловые группы остатков цистеина, расположенных в двух соседних цепях.

Последние четыре белка, приведенные в табл. 42, — гормоны, но и здесь нет заметного. различия в содержании разных аминокислот, кроме тиреогло 5улина, в состав которого входят иодированные аминокислоты. В инсулине много цистеина и цистина, но их много и в кератине. Известно также, что аминокислотный состав высокоспецифичных белков зависит от источника выделения, что было показано, например, на инсулине (Хкрфенист, 1953). [c.656]

Макроскопические свойства кератинсодержащих биологических структур — волос, шерсти, перьев, ро1 в, ногтей, копыт — указывают на его высокую стабильность и Нерастворимость. Исследование кератина показывает, что эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями. Кератин волос человека и 1 ератин шерсти содержит 11 — 12% цистина, т.е. 3% серы. [c.258]

Ha этой р-ции основано использование Т. к. для хим. завивки волос (производные Т. к.-аммониевая соль, соль моноэтаноламина, моноглицериновый зфир-разр5тают связи S—S цистина в кератине волос, под действием окислителей зти сЬязи снова образуются). [c.568]

Серасодержащие аминокислоты цистенн, цистин и метионин. Эти аминокислоты содержатся почти во всех белках. Особенно большое количество цистина содержится в кератинах — волосах, шерсти и т. д. [c.471]

При щелочном гидролизе тоже протекают вторичные процессы кератины выделяют сероводород, что указывает на изменения цистина, аргинин превращается в орнитин с выделением мочевины, некоторые аминокислоты разрушаются с выделеним аммиака. [c.18]

БЕЛКОВЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ — нродук ты неполного расщепления белков, получаемые путем кислотного или щелочного гидролиза. Содержат незаменимые аминокислоты, ионы натрия, калия, магния и др. В косметической промышленности используют гидролизаты кератина, желатины, отходов колбасной оболочки, которые различаются между собой составом аминокислот. Так, в гидролизатах кератина несколько больше серосодержащих аминокислот (цистеина, цистина, метионина), и они применяются в основном в средствах для ухода за волосами. Они нормализуют белковый обмен в коже волосистой части головы, который, как правило, нарушен у людей, страдающих преждевременным выпадением волос, усиливают кровоснабжение кожи. Белковые гидролизаты кератина в составе лосьонов для волос способствуют значительному уменьшению салоотделения кожи и поэтому более эффективны при жирной себорее. При сухой себорее более действенными оказываются косметические средства в кремообразной форме. [c.157]

Волос и шерсть. Одной из давно установленных особенностей кератинов является высокое содержание в них серы и цистина. Интересно, что, в отличие от большого числа определений цистина в эукератинах, метионин в этой группе белков был определен только в нескольких случаях. В волосах человека метионин не определялся совсем. Однако найденная в волосах нецистино-вая сера заставляет предположить, что этот белок содержит некоторое количество метионина. [c.239]

Особый интерес представляет различие в содержании цистина и метионина в женском и коровьем молоке. Лактальбумин коровьего молока содержит несколько больше метионина, чем лактальбумин женского молока. Однако явно выраженный недостаток цистина в казеине коровьего молока делает белки коровьего молока менее полноценными в отношении серусодержащих аминокислот, чем белки женского молока. Эти аналитические наблюдения были подтверждены опытами на белых крысах. Если к коровьему молоку добавить цистин или метионин в таком соотношении, чтобы количество серусодержащих аминокислот было эквивалентно их содержанию в белках женского молока, то питательная ценность белков коровьего. молока за.метно повышается. Это вытекает из определений баланса азота, из опытов по росту и по питанию (см. таблицу Кератины. Серусодержащие аминокислоты в белках шерсти животных , стр. 236). [c.244]

Переваривав мость казеина и кератина, р-Казеин (мол. масса 23 600) крупного рогатого скота-один из белков коровьего молока-не содержит остатков цистеина и цистина. Кроме того, четвертичная структура этого белка слабо выражена его нативная конформация напоминает беспорядочный клубок. В отличие от этого а-кератины (белки, содержащиеся в волосах, шерсти, ногтях и т.д.) очень богаты остатками цистеина й цистина. К тому же эти белки обладают высокоупорядоченной вторичной и третичной структурами. Объясните, каким образом свойства этих двух групп белков отражаются на их пере-вариваемости. Почему, в частности, молоко, выпиваемое котенком, служит для него прекрасным источником аминокислот, тогда как его собственный мех не переваривается ( волосяные пробки могут даже закупорить кишечник). [c.776]

Остов полипептидной цепи автоматически принимает ту пространственную конформацию, которая хорошо соответствует целому раду ограничений, налагаемых аминокислотным составом цепи и последовательностью аминокислотных остатков. В полипептидньк цепях нативных а-кератинов аминокислотный состав и последовательность аминокислот благоприятствуют самопроизвольному образованию а-спирали со множеством стабилизирующих ее внутрицепочечных водородных связей. а-Кератины богаты аминокислотами, обеспечивающими образование а-спирали, и содержат очшь-мало аминокислот (например, пролина), не совместимьк с существованием а-спиральной, конформации. а-Кератины особенно богаты остатками цистина (рис. 7-8), способными, как мы уже знаем (разд. 5-7), образовывать поперечные дисульфидные (—8—8—) связи между соседними полипептидными цепями. Эти связи ковалентны и потому обладают большой прочностью. Такие ковалентные поперечные связи, в образовании которых участвует много остатков цистина, связывают воедино соседние а-спирали и наделяют волокна а-кератина способностью к прочному слипанию друг с другом. [c.172]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология