Глутамин переаминирование

Переаминированию в растениях могут подвергаться не только аминокислоты, но и амиды — глутамин и аспарагин. Таким. образом, в результате реакций переаминирования синтезируются самые разнообразные аминокислоты. С реакциями переаминирования связаны многие процессы обмена веществ в организмах. [c.245]

Исключительно важная роль амидов — аспарагина и глутамина была установлена благодаря классическим исследованиям Д. Н. Прянишникова. Он показал, что амиды являются теми соединениями, в виде которых обезвреживается избыток аммиака, поступающего в растения или образующегося при распаде белков в то же время они являются резервом дикарбоновых аминокислот, необходимых для реакций переаминирования. В последнее время благодаря главным образом исследованиям В. Л. Кретовича была вскрыта еще одна сторона физиологической роли аспарагина и глутамина они предохраняют от окислительного дезаминирования аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Оказалось, что окислительному дезаминированию легче всего подвергаются именно аспарагиновая п глутаминовая кислоты. При биосинтезе амидов происходит включение [c.256]

Первоначально сложилось убеждение, что глутамин и аспарагин могут участвовать в реакциях переаминирования лишь после предварительного дезамидирования с образованием соответствующих дикарбоновых аминокислот [257, 281]. Не вызывает сомнений, что распад глутамина и аспарагина в организме может начинаться с дезамидирования, после чего образующиеся аспарагиновая и глутаминовая кислоты подвергаются тем или иным дальнейшим превращениям, включая и реакции переаминирования, однако получены данные, свидетельствующие о том, что глутамин и аспарагин могут как таковые непосредственно вступать в реакции переаминирования. Ферменты, катализирующие такие реакции, найдены в печени и почках млекопитающих. Переаминирование глутамина впервые было обнаружено в опытах с ферментами из печени крысы, которые катализируют следующую реакцию [282] [c.221]

В опытах с ферментными препаратами из печени была обнаружена также аналогичная реакция сочетанного переаминирования и дезамидирования аспарагина, причем установлено, что трансаминаза аспарагина не идентична трансаминазе глутамина [c.223]

С реакциями переаминирования связаны процессы распада тирозина в организме (стр. 418), биосинтез орнитина (стр. 344) и гистидина (стр. 388) и процессы обмена глутамина и аспарагина (стр. 215). В процессе диссимиляции цистеина реакции переаминирования встречаются на трех этапах [c.236]

В реакции переаминирования могут участвовать и амиды глутамин и аспарагин [c.127]

Глутаминовая кислота и глутамин прямо или косвенно служат доно- )ами амино- и амидогрупп при синтезе практически всех аминокислот и других азотсодержащих органических соединений. Аспарагин иС" пользуется только для синтеза белковых молекул. Во все остальные аминокислоты азот вводится посредством реакций переаминирования, катализируемых соответствующими аминотрансферазами, при этом почти во всех реакциях одним из участников является глутаминовая кислота [c.77]

Глутамат, глутамин и аспартат играют центральную роль и в удалении азота из органических соединений [17]. Будучи реакцией обратимой, переаминирование обычно служит начальным этапом катаболизма избыточных аминокислот. В результате присоединения азота к кето-глутарату образуется избыточный глутамат, который дезаминируется с образованием аммиака и далее — глутамина. Глутамин может также отдавать свой азот на образование аспартата. В организме животного и аспартат, и глутамин (через карбамоилфосфат) являются предшественниками мочевины, главного экскреторного азотистого соединения. Все эти взаимосвязи суммированы в уравнении (14-12), а дальнейшие подробности будут даны в последующих разделах. [c.89]

При биосинтезе пуриновых нуклеотидов первым образуется нуклеотид, в котором азотистым основанием является ксантин (КМФ), а из него образуется инозинмонофосфат (ИМФ), где азотистое основание - гипоксантин. Затем в ходе реакций переаминирования с участием глутамина, аспар- [c.50]

Роль глутаминовой кислоты как донора аминогрупп рассматривалась на стр. 401. Глутамин также может участвовать в переаминировании такого типа. [c.406]

Глутаминовая кислота и глутамин. Еще большее значение в обмене веществ принадлежит глутаминовой кислоте и глутамину. Глутаминовая кислота играет наиболее важную роль в реакциях переаминирования, ее аминогруппа может быть перенесена не только на кетокислоты, но и на другие соединения, и, таким образом, с ее участием синтезируется очень большое [c.255]

Образование 7-амида а-кето- -метилглутаровой кислоты доказано установлено, что эта а-кетокислота не гидролизуется ферментными препаратами из печени. Предполагаемый промежуточный продукт, образующийся при переаминировании глутамина с а-кетокислотами, — 7-амид а-кетоглутаровой кислоты — был синтезирован оказалось, что этот амид гидролизуется с образованием а-кетоглутаровой кислоты и аммиака ферментными препаратами, катализирующими реакцию сочетанного переаминирования и дезамидирования глутамина, а также препаратами [c.222]

Последовательность реакций оказалась той же, что и в системе трансаминазы глутамина. Поскольку сродство ш-амидазы к р-амиду а-кетоянтарной кислоты невелико, удается наблюдать реакцию переаминирования, идущую в обратном направлении, а именно — образование аспарагина из р-амида а-кетоянтарной кислоты и различных L-аминокислот [290] [c.223]

Заслуживает внимания, что в реакциях как неферментативного [291], так и ферментативного переаминирования с глиоксиловой кислотой 289, 292] глутамин и аспарагин более активны, чем глутаминовая и аспарагиновая кислоты. При неферментативном переаминировании между аспарагином и пиридоксалем образуется р-амид а-кетоянтарной (щавелевоуксусной) кислоты [c.224]

Аминирование фенилпировиноградной и п-оксифенилпиро-виноградной кислот ферментными препаратами из почек теленка также протекает значительно быстрее за счет глутамина или аспарагина, чем за счет соответствующих дикарбоновых аминокислот [293]. В исследованиях, выполненных в последние годы, реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами обнаружены у некоторых растений [294] и у насекомых [704]. [c.224]

Еще не так давно принято было считать, что при всех реакциях переаминирования обязательно участие глутаминовой или а-кетоглутаровой кислот. Данные, противоречащие этим представлениям, были получены впервые при обнаружении реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами. Точка зрения, согласно которой при всех реакциях переаминирования должна участвовать глутаминовая кислота, не имеет теоретических оснований. Однако вследствие широкого распространения в природе реакций переаминирования с участием глутаминовой кислоты доказать существование реакций переаминирования между монокарбоновыми аминокислотами и монокарбоновыми кетокислотами нелегко. Так, например, реакция переноса ЫНг-группы валина на пируват может осуществляться как прямым путем, так и в результате сопряжения реакций между валином и кетоглутаратом и между глутаминовой кислотой и пируватом. [c.224]

Описаны способы разделения и частичной очистки аспартат-глутамат- и аланин-глутамат-трансаминаз из сердечной мышцы [208, 262—265]. Доказано, что в печени реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами [282], между аспарагином и а-кетокислотами [289] и между серином и аланином [297] катализируются различными ферментами. Трансаминазы, катализирующие реакции переаминирования ароматических аминокислот с а-кетоглутаратом, в клетках печени крысы локализованы в цитоплазматических гранулах [315]. [c.229]

Известно, что дезамидирование глутамина происходит при действии нескольких ферментных систем. В 1904 г. Ланг [71] наблюдал, что препараты некоторых животных тканей катализируют это превращение. Как сообщил позднее Кребс [72], экстракты мозга, сетчатки, печени и почек млекопитающих отщепляют амидную группу глутамина. Гринстайн и сотрудники [18, 73—77] открыли в животных тканях два типа процессов дезамидирования глутамина. Один из этих процессов ускоряется в присутствии фосфата и в меньшей степени арсената или сульфата ( глутаминаза I ), второй процесс катализируется а-кетокислотами ( глутаминаза II ). Последняя система связана с реакцией переаминирования (стр. 221). Механизм реакции, осуществляемой глутаминазой I, неизвестен, хотя фосфат, бикарбонат и арсенат могут катализировать аналогичные неферментативные реакции с образованием пирролидонкарбоновой кислоты [78]. 3-Амид а-аминоадипиновой кислоты, а-метилглут-амин и 7-метилглутамин дезамидируются неферментативным путем с такой же скоростью, как и глутамин, или несколько быстрее [79]. Однако очищенные препараты глутаминазы на эти соединения [80] почти не действуют. [c.316]

Аммиак мочи образуется в основном из амидной группы глутамина и отчасти из других аминокислот, вероятно при совместном участии ферментов переаминирования и дегидрирования глутаминовой кислоты и, быть может, также под действием глициноксидазы (стр. 191). Активность ферментных систем, участвующих в образовании аммиака, повыщается при хроническом ацидозе и снижается при хроническом алкалозе [1, 7, 236]. [c.464]

Опубликованные данные не дают основания считать, что превращение фенилаланина в тирозин блокировано полностью, но угнетение этого превращения достаточно велико, чтобы объяснить больщинство описанных фактов. Ограничение превращения фенилаланина в тирозин должно приводить к накоплению фенилаланина, а переаминирование этой аминокислоты — к образованию фенилпировиноградной кислоты. В результате дальней-щих превращений фенилпирувата образуются фенилмолочная кислота и повыщенные по сравнению с нормой количества фенилацетилглутамина. Присутствие фенилуксусной кислоты в моче больных с фенилкетонурией можно объяснить декарбоксилированием фенилпировиноградной кислоты, которое, возможно, протекает неферментативным путем. Хорошо известно, что принятая внутрь фенилуксусная кислота выделяется у человека в виде фенилацетилглутамина (стр. 421). Наличие свободной фенилуксусной кислоты в тканях до сих пор не установлено возможно, что фенилуксусная кислота по мере своего образования быстро вступает в соединение с глутамином или что фенилацетилглутамин синтезируется непосредственно из фенилпирувата (например, с промежуточным образованием фенил-ацетилкофермента А). [c.478]

С участием реакций переаминирования в образовании фенилпировиноградной кислоты согласуется то обстоятельство, что после приема внутрь глутамина, глутамата или аспарагина экскреция фенилпировиноградной кислоты снижается. Высказано предположение, что введенные аминокислоты сдвигают in vivo [c.478]

Реакция происходит под действием фермента глутаматсинта-зы. При недостатке NH4 микроорганизмы синтезируют аминокислоты по глутамин/глутаматному пути, т. е. при сочетании реакций образования амида и переаминирования его с а-кетоглутара-том. При избытке аммония работает глутаматдегидрогеназа и происходит восстановительное аминирование кетокислот. [c.222]

Аммиак токсичен для растительных клеток, поэтому он не должен накапливаться в них в больших количествах. Аммиак обычно превращается в аминокислоты, вступая в реакцию с а-кетоглутаровой кислотой (метаболит цикла Кребса), в результате чего образуется глутаминовая кислота, а при дальнейшем добавлении аммиака — глутамин, амид глутаминовой кислоты (рис. 7.6). Другие аминокислоты синтезируются в ходе ферментативного процесса переаминирования, при котором глутаминовая кислота взаимодействует с другими кетокислотами, предшественниками новых аминокислот, перенося на них свою аминогруппу н превращаясь вновь в а-кетоглутаровую кислоту. Аспарагиновая кислота является одним из первых продуктов реакции переаминирования. В этом случае рецептором аминогруппы служит щавелевоуксусная кислота. При дополнительном связывании аммиака с аспарагиновой кислотой образуется аспа- [c.219]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология