Ферри миоглобин

Физиологическая функция гемоглобина и миоглобина заключается в обратимом связывании кислорода непосредственно ферро-порфириновой группой. Связывание кислорода гемоглобином характеризуется 5-образной зависимостью между долей оксигенированных гемов и логарифмом концентрации растворенного кислорода [98, 100]. В противоположность этому связывание кислорода молекулой миоглобина характеризуется гиперболической зависимостью Эти различия показаны на рис. 4, на котором приведены кривые диссоциации кислорода тетрамерного гемоглобина человека, со- [c.35]

Миоглобин, гемоглобин, пероксидаза и цитохром с содержат одинаковые порфириновые кольца, в каждом из которых атом железа связан четырьмя ненасыщенными координационными связями с атомами азота, играющего роль донора. Тем не менее эти белки обладают различными свойствами и выполняют разные функции. Различие свойств и функций обеспечивается различием конформации белков, а также природой групп, расположенных по обе стороны от плоскостей порфириновых колец и образующих дополнительные координационные связи с железом. Восстановительный фермент каталаза представляет собой высокоспиновый комплекс ферри-иона, который, как следует из спектральных данных, образует координационные связи с двумя карбоксильными группами, расположенными по обе стороны [c.420]

Миоглобин и гемоглобин представляют собой высокоспиновые комплексы ферро-иона с имидазольной группой гистидина в пятом положении и молекулой воды в шестом. При замещении молекулы воды у атома железа кислородом или окисью углерода ферро-ион становится низкоспиновым, а парамагнитная молекула кислорода, имеющая два неспаренных спина, перестает быть парамагнитной (спины спариваются). Полный магнитный мо.мент молекулы оксигемоглобина становится равным нулю. Комплекс ферро-иона со спаренными спинами дает темно-красную окраску благодаря поглощению, связанному в основном с порфириновым кольцом. Окисление этих двух белков кислородом протекает сравнительно медленно, несмотря на то, что термодинамически это выгодно. Частично это связано с тем, что каждый такой процесс происходит с изменением спинового числа. При использовании других окисляющих агентов получаются высокоспиновые комплексы ферри-иона с белками, называемые метмиоглобином или метгемоглобином. Замещение молекул воды в шестом координационном положении атома железа в метгемоглобине на азид Мз или цианид СН дает низкоспиновый комплекс ферри-иона. [c.421]

Гемоглобин и миоглобин, пероксидаза и каталаза соединяются с очень большим числом различных веществ путем простых бимолекулярных реакций, включающих замещение молекулы воды или группы ОН. В общем случае ферро-соединения предпочтительнее реагируют с нейтральными молекулами, а ферри-соеди-нения — с анионами, как это можно видеть на примерах типичных соединений, перечисленных в табл. 2 и 3. Наиболее характерными свойствами этих соединений являются их цвет, тип спектра поглощения и ма- [c.192]

Гемоглобин и миоглобин и их оксигенированные формы содержат феррогем. При окислении НЬ и МЬ образуются ферри-соединения, содержащ,ие трехвалентный атом железа Ке . [c.207]

Изменения электронной конфигурации с1-орбиталей железа определяются связыванием лиганда как в ферро-, так и в ферри-производных гемоглобина и миоглобина. Полинг и Корнелл [105] с помощью измерений магнитной восприимчивости показали, что дезоксигемоглобин содержит высокоспиновый катион Ре(П) с [c.36]

В октаэдрическом поле лигандов, как, например, в железопорфириновых комплексах, орбитали и сконцентрированы вблизи лигандов. Следовательно, энергия этих орбиталей повышается по сравнению с энергией других трех орбиталей за счет электростатического взаимодействия с электронными облаками лигандов. Как показано на рис. 6, уровни энергии орбиталей eg tag расщепляются в зависимости от силы поля лигандов на величину Д. В случае железопорфириновых систем высоко- и низкоспиновые состояния соответствуют электронным конфигурациям с максимальным числом неспаренных и спаренных электронов. Для ионов Fe(II) и Ре(1И) с шестью и пятью d-электронами соответственно эти конфигурации представлены на рис. 6. Чаще всего встречающиеся ферро- и феррипроизводные гемоглобина и миоглобина, отвечающие высоко- и низкоспиновым конфигурациям гемового железа представлены в табл. 5. [c.39]

Исследования миоглобина. В ранних исследованиях метмиоглобина кашалота [10] для установления соответствия каркасной модели гема карте электронной плотности использовали стереохимию плоского Ы1(П)-этиопорфиринового комплекса [123], однако повторное рассмотрение [74] показало, что атом железа должен отстоять по крайней мере на 25 пм от плоскости порфирина, аналогично высокоспиновому ферри-комплексу хлоргемина [121, 124]. Последнее исследование атомных параметров метмиоглобина кашалота [11] приводит к расчетному смещению железа из плоскости, равному 30 пм. Хотя метод уточнения параметров железопорфириновой группы не разработан, эта расчетная величина, вероятно, наиболее правильно отражает положение высокоспинового иона Ре(1П) по отношению к плоскости порфирина с точки зрения стереохимических корреляций Хорда [115,116]. Предварительная оценка смещения иона Ре(П1) на 60 пм от плоскости пиррольных атомов азота, полученная недавно методом нейтронографии [88], нуждается в уточнении. В предположении о незначительном изменении расстояния С1...Ы, равного 201 пм, смещение железа из плоскости в случае гексакоординированных комплексов оказывается гораздо большим по сравнению с расстоянием С1...М в высокоспиновых пентакоординационных комплексах (табл. 6). [c.47]

Несмотря на уменьшение длины связей между ионом металла и группами лигандов, сопровождающее переход миоглобина в оксимиоглобин или метмиоглобии, все три формы белка кристаллизуются в одной и той же кристаллической форме. В случае гемоглобина уменьшение длины связей при переходе от высокоспинового ферро-иона к низкоспиновому ферро- или высокоспинов ому ферри-ионам сопровождается изменением кристаллической структуры. Это изменение отражает те существенные перемены во взаимодействии между четырьмя железосодержащими субъединицами гемоглобина, которые приводят к изменению расстояния между ними. [c.421]

Гемоглобин и миоглобин в своих ферри-формах обнаруживают очень слабую пероксидазную и каталазную активность, однако ферро-пероксидаза обратимо с молекулярным кислородом не соединяется. Ионизированное железо также катализирует разложение перекиси водооода, но не соединяется с кислородом. [c.184]

Железо играет ключевую роль во многих метаболических процессах, начиная от переноса кислорода гемоглобином в крови позвоночных животных и кончая центральной ролью в цитохромных структурах. Соответственно минералы железа служат для осуществления столь же широкого ряда функций, включающего перенос и запасание железа, удаление железосодержащих отходов жизнедеятельности, укрепление зубов и ориентацию на местности. Перенос и запасание железа представляют собой, по-видимому, основную функцию минерала ферри-гидрита, образующего, как отмечалось выше, сердцевинную мицеллу сохраняющего железо белка-ферритина. Механизм запасания железа необходим даже организмам, не имеющим в качестве переносчика кислорода гемоглобина. Например, хотя наутилусы и используют для переноса кислорода медьсодержащий белок гемоцианин, их ротовые мышцы содержат миоглобин и, следовательно, железо. Минералы железа служат также для укрепления поверхностного слоя зубцов, покрывающих радулу у хитонов и блюдечек. Животные этих двух групп, живущие в тропических и субтропических водах, используют свои минерализованные зубцы при питании обитающими в каменистом субстрате бактериями и водорослями. Как теперь принято считать, именно они вызывают сильное разрушение береговых утесов на [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология