Гемоглобин-переносчик кислорода

К числу наиболее важных природных хелатирующих агентов относятся производные порфина, молекула которого схематически изображена на рис. 23.6. Порфин может образовывать координационные связи с ионом металла, роль доноров при этом выполняют четыре атома азота. При комплексообразовании с металлом происходит замещение двух указанных на рисунке протонов, которые связаны с атомами азота. Комплексы, полученные с участием производных порфина, называк тся шорфи-ринами. Различные порфирины отличаются друг от друга входящими в них металлами и фуппами заместителей, присоединенными к атомам углерода на периферии лиганда. Двумя важнейшими порфиринами являются гем, который содержит атом желе-за(П), и хлорофилл, который содержит атом магния(П). О свойствах гема мы уже говорили в разд. 10.5, ч. 1. Молекула гемоглобина-переносчика кислорода в крови (рис. 10.10)-содержит четыре гемовые структурные единицы. В геме четыре атома азота порфиринового лиганда, а также атом азота, который принадлежит бе1сковой структуре молекулы гемоглобина, координированы атомом железа, который может координировать еще молекулу кислорода (в красной форме гемоглобина, называемой оксигемоглобином) либо молекулу воды (в синей форме гемоглобина, называемой де-зоксигемоглобином). Схематическое изображение оксигемоглобина дано на рис. 23.7. Как отмечалось в разд. 10.5, ч. 1, некоторые группы, например СО, действуют на гемоглобин как яды, поскольку они образуют с железом более прочные связи, чем О2. [c.376]

Рис. 20-26. Схематическое изображение молекулы гемоглобина, которая является переносчиком кислорода в кровотоке. Она состоит из четырех частей, каждая из которых построена

Транспортные белки Переносчики кислорода Гемоглобин (переносит [c.259]

Гемы входят в состав гемоглобина, выполняющего в организме функцию переносчика кислорода. Активным центром в процессе связывания кислорода является атом железа (II) гема. Процесс присоединения кислорода обратим в легких, где парциальное давление кислорода высокое,, молекула Од присоединяется к атому железа, а в тканях, где парциальное давление кислорода низкое, кислород освобождается. [c.587]

Гемоглобин - переносчик кислорода в организме человека. Этот белок состоит из четырех пептидных цепей. Две идентичные а-цепи содержат по 141 аминокислотному остатку и две идентичные (3-цепи - по 146 остатков. [c.523]

Производные пиррола входят в состав гемоглобина (красящего вещества крови, играющего роль переносчика кислорода в организме человека и животных), а также хлорофилла — зеленого красящего вещества растений, выполняющего важную роль в процессе поглощения растением энергии света и в превращении двуокиси углерода воздуха в органические соединения. [c.349]

Велика роль координационных соединений в жизнедеятельности животных и растительных организмов. Достаточно назвать гемоглобин — переносчик кислорода в крови, хлорофилл, с которым связаны процессы фотосинтеза в растениях. [c.244]

Далее, путем модификации остатка пропионовой кислоты в боковой цепи порфиринового кольца был введен второй имидазольный лиганд, соответствующий проксимальному гистидину природных переносчиков кислорода. Интересно, что все структурные элементы активного центра миоглобина или гемоглобина, которые существенны для связывания кислорода, присутствуют [c.368]

Гемоглобин-переносчик кислорода [c.768]

Моноксид углерода (СО), присутствующий в дыме, попадая в кровь, существенно уменьшает способность крови переносить кислород к клеткам. Реагируя в 200 раз быстрее кислорода, он связывает железо в гемоглобине, прекращая перенос кислорода. Тело реагирует на уменьшение числа переносчиков кислорода увеличением числа красных кровяных телец. Это истощает кровь и изнашивает сердце. [c.490]

Ионы железа, кобальта и никеля — микроэлементы. В этом качестве ноны железа выполняют важные биологические окислительно-восстановительные функции в клетках организмов (Fe- +-f-4-e =Fe + Fe —e =Fe +) ион железа входит в состав гемоглобина, который действует как обратимый переносчик кислорода [c.400]

Следует отметить важнейший природный комплекс железа (И) — гемоглобин, белковую молекулу крови, выполняющую в животном организме роль переносчика кислорода. [c.134]

Гемоглобин и хлорофилл. Гемоглобин — красный пигмент, содержащийся в красных кровяных шариках человека и животных. Играет исключительную роль в жизнедеятельности организмов как переносчик кислорода. [c.420]

Кровь осуществляет дыхательную функцию прежде всего благодаря наличию в ней гемоглобина. Физиологическая функция гемоглобина как переносчика кислорода основана на способности обратимо связывать кислород. Поэтому в легочных капиллярах происходит насыщение крови кислородом, а в тканевых капиллярах, где парциальное давление кислорода резко снижено, осуществляется отдача кислорода тканям. [c.591]

Именно такие соединения — гемоглобины и гемоцианины — обеспечивают перенос кислорода по организмам животных. Они представляют собой комплексные соединения Ре " и Си" , способные присоединять кислород, превращаясь в производные Ре " и Си " . В настоящее время изучаются более простые комплексы, способные эффективно переносить кислород и вновь регенерироваться. В качестве переносчиков кислорода было предложено соединение Со + с Шиффовым основанием, полученным из салицилового альдегида и этилендиамина. [c.191]

Заканчивая главу о кислороде как прототипе элементов серии 8, 8е, Те, Ро, отмечаем большую каталитическую способность молекул О а (зависящую от парамагнетизма двух непарных электронов), а также сравнительно заниженную (например, при сопоставлении с галогенами) реакционную способность тех же наиболее распространенных молекул О а последняя особенность зависит от прочности двукратной связи и от запретов возбуждения состояния до и 2. Если для протекания процесса необходимо разорвать связь между атомами в молекуле О г, реакция затрудняется прочностью этой связи и отсутствием удобных путей для ее возбуждения и расшатывания. Если процесс заключается в присоединении молекулы Оа без разрыва связи, одиночные электроны Ог могут осуществлять перекрывание с одиночными электронами молекулы партнера ИЛИ переходить на его электронные вакансии. Это обстоятельство облегчает роль переносчиков кислорода гемоглобина, гемоцианина, цитохрома и т. п. [c.196]

Разница заключается только в том, что у хлорофилла М = Мд +, а у гемоглобина — Ре +. Координационное число данных ионов равно б, поэтому по вакантным местам присоединяются еще две молекулы других веществ. Например, в гемоглобине по одну сторону хелата присоединяется молекула белка глобина, а по другую— молекула кислорода, благодаря чему это соединение является переносчиком кислорода в крови [c.163]

Безошибочность свертывания цепи in vitro [94] проверяют путем сопоставления свойств нативного и ренатурированного белков в отношении биологической активности и специфичности [441]. Например, денатурированный различными способами переносчик кислорода — гемоглобин может быть вновь переведен в нативный белок, который а) имеет ту же растворимость, что и исходный белок, б) способен кристаллизоваться, в) имеет спектр поглощения, харак- [c.182]

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин— красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протеканию в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме. [c.392]

У высших организмов Д.-сложный комплекс физиол. и биохим. процессов, в к-ром можно выделить ряд осн. стадий. I) внеш. Д. поступление Oj из среды в организм, осуществляемое с помощью спец. органов Д. (легких, жабр, трахей и т.д.) или через пов-сть тела (напр., у кишечнополостных) 2) транспорт О2 от органов Д. ко всем др. органам, тканям и клеткам у большинства животных эта ф-ция обеспечивается кровеносной системой при участии спец. белков переносчиков кислорода (гемоглобин, миоглобин, гемоцианин и др.) 3) тканевое, или клеточное, Д. собственно биохим. процесс восстановления О2 в клетках при участии большого числа разных ферментов. Д. многих, в первую очередь одноклеточных, организмов сводится к клеточному Д., а стадии 1 и 2 обеспечиваются диффузией Ог- [c.124]

Между субъединицами нет ковалентных связей, однако тетрамер представляет единое целое, в котором четвертичная структура ведет себя в растворе, как одна молекула. Кстати, гемоглобин является переносчиком кислорода в крови и главную роль в этом играет гем, входящий в состав гемоглобина. [c.274]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

Железо играет весьма активную роль в жизнедеятельности любых организмов, связанную, прежде всего, с процессами переноса и обмена Оно входит в состав ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы, комплексов, служащих для передачи электронов, гемоглобина, являющегося переносчиком кислорода Велика роль железа в обмене нуклеиновых кислот, синтезе белков, в процессах фотосинтеза и дыхания растений, в других биохимических реакциях [c.499]

Окись углерода образует соединения с некоторыми металлами и со многими солями. Она легко соединяется также с наиболее активными металлоидами — кислородом и хлором. При вдыхании окись углерода вступает в соединение с гемоглобином крови, лишая его способности служить переносчиком кислорода. [c.84]

Сероводород — бесцветный газ, тяжелее воздуха, обладающий неприятным апахом. Он очень токсичен. Отравляющее действие сероводорода объясняют его взаимодействием с железом гемоглобина. 1ри этом функция гемоглобина как переносчика кислорода нарушается или вовсе парализуется. Химическое строение H2S аналогично строению воды, если не учитывать малую степень гибридизации атома серы. Молекула Н- З намного менее полярна, чем молекула воды, вследствие того, что ОЭО серы меньше, чем кислорода. [c.323]

Итак, функцию переносчика кислорода в организме выполняет гемоглобин. Напомним, что молекула гемоглобина построена из 4 субъединиц (полипептидных цепей), каждая из которых связана с гемом (см. главу 2). Следовательно, молекула гемоглобина имеет 4 гема, к которым может присоединяться кислород, при этом гемоглобин переходит в оксигемоглобин. [c.592]

Многие природные пигменты принимают участие в важных метаболических или физиологических процессах. Особенно детально изучено функционирование хлорофилла и других пигментов в фотосинтезе и роль гемоглобина как переносчика кислорода. Во многих случаях, однако, единственной известной функцией пигмента является то, что он придает окраску организму или той его части, которая содержит данный пигмент. [c.29]

Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфииа (гл. XXXVI.А,4.1). Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик кислорода окрашивающий красные кровяные тельца. [c.626]

Кровяные яды различны ио своему действию. Оксид углерода, реагируя с гемоглобином крови, образует карбоксигемог-лобин, а некоторые органические нитриты и нитраты — метге-мо лобин. Образовавшиеся соединения лишают гемоглобин его ро.,[и — переносчика кислорода из легких в ткани, вследствие чего развивается глубокая кислородная недостаточность, могущая привести к смертельному исходу. Некоторые кровяные яды нарушают процессы кроветворения, к их числу относятся гомологи бензола, свинец и его неорганические соединершя и другие яды. [c.41]

Совершенно иной механизм биологического окисления лежит в основе действия гемоглобина, используемого в опыте В. Гемоглобин способен непосредственно вступать во взаимодействие с кислородом воздуха, образуя так называемый оксигемоглобин, имеющий в растворе янтарно-желтый цвет. Глюкоза отнимает кислород от оксиге-моглобина, превращаясь в карбоновую кислоту, а оксигемоглобин превращается при этом в гемоглобин, который, как известно, имеет в растворе ярко-красную окраску. Таким образом, в данном случае гемоглобин является переносчиком кислорода, т. е. биологическим окислителем. [c.143]

Железо-порфириновые комплексы входят в состав ферментов (каталаза и пероксидаэа), переносчиков электронов (цитохромы), переносчиков кислорода гемоглобин). Электронное строение всех этих комплексов имеет так много общих черт, что целесообразно на них и остановиться. [c.361]

Сероводород — бесцветный газ тяжелее воздуха, обладающий неприятным запахом. Он очень токсичен. Отравляющее действие < ероводорода объясняют его взаимодействием с железом гемоглобина. При этом функция гемоглобина как переносчика кислорода нарушается или вовсе парализуется. Химическое строение H2S аналогично строению воды, если не учитывать малую степень гибридизации орбиталей атома серы. Молекула H2S намного менее полярна, чем молекула воды, вследствие того, что ОЭО серы меньше, чем кислорода. Поэтому в сероводороде водородные связи практически отсутствуют в любом агрегатном состоянии. Собственная ионизация сероводорода ничтожна, и его ионное произведение [Нз8 ][Н8 ] = Ю ЗЗ. В воде ионизация сероводорода [c.441]

К,- переносчики кислорода, функцион. заменители эритроцитов крови. Разрабатываются иа основе фторугле-родов и гемоглобина человека и животных, заключенного в искусств, газопроницаемую оболочку. [c.543]

Гемоглобин обладает также другим замечательным свойством, которое делает его еще более эффективным переносчиком кислорода. Если гемоглобин присоединяет кислород при pH 7,4, то он отщепляет 0,6 моля ионов Н+ на каждую связанную молекулу кислорода. В легких ионы Н+, освобожденные гемоглобином, реагируют с бикарбонатными ионами, образуя кислоту Н2СО3, которая диссоциирует с выделением двуокиси углерода последняя диффундирует в воздушное пространство внутри легких. Диссоциация Н2СО3 на Н2О и СО2 протекает медленно по сравнению со скоростью потока крови в легких в красных кровяных тельцах эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой. В капиллярах идет обратный процесс образовавшаяся в результате метаболизма СО2 превращается в угольную кислоту Н2СО3, которая диссоциирует на НСО -и Н+. Ион Н+ адсорбируется гемоглобином поглощение Н+ является частью суммарной реакции выделения кислорода из гемоглобина. Этот так называемый эффект Бора объясняется тем, что константы кислотной диссоциации оксигемоглобина отличаются от соответствующих констант дезоксигемоглобина. [c.233]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Некоторые аномальные гемоглобины связаны с заболеванием метгемоглобинемией. Ре 11) в таких гемоглобинах окислено до Ре(1И), в силу чего эти белки уже не могут функционировать как переносчики кислорода. В связи с этим особенную важность представляют мутации, касающиеся Н15-87 а-цепи или Н15-92 р-цепи, являющихся лигандами железа гема. В HЬrwate Н15-87 в а-цепи замещен на Туг, а в НЬнуае Рагк Туг замещает Н15-92 в р-цепи. В обоих случаях фенольный гидроксил тирозина, по-видимому, образует электростатическую связь с Ре +, стабилизируя тем самьш это валентное состояние. [c.560]

Способность обратимо образовывать комплексы с кислородом обусловливает жизненно важную роль гемоглобина как переносчика кислорода у животных. У млекопитающих гемоглобин содержится в красных кровяных клетках (эритроцитах) и отвечает за перенос кислорода из легких по артериям, артериолам и капиллярам в различные ткани тела. Он также [c.169]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология