Белки раствор, застудневание

ЛИОТРОПНЫЕ РЯДЫ — ряды, в которых ионы последовательно располагаются по величине их влияния на свойства растворителя в растворе или дисперсионной среды в дисперсной системе. Например, Л. р. ионов, размещенных по их возрастающему влиянию на вязкость и поверхностное натяжение Еодных растворов, на растворимость в воде, на набухание высокомолекулярных веществ (белков, пектинов, агар-агара, крахмала и др.), на застудневание водных растворов таких веществ, а также их высаливание из растворов и т. д. Расположение ионов в Л. р. зависит от их способности связывать воду, которую они отнимают от гидратированных молекул, растворенного вещества или частиц дисперсной фазы. Наиболее изучен ряд неорганических анионов SQ2-, F-, 107, Br0 , l-, 10J-, Вг- <0 и т.д., менее четко выражено отличие в Л. р. однозарядных Li+, Na+, К" , Rb+ и двузарядных Mg +, a +, Sг , Ba + катионов. Впервые Л. р. по высаливаншо яичного альбумина натриевыми солями различных кислот был установлен R 1888 г. Г. Гофмейстером. Процессы ьысаливания имеют большое практическое значение в технологии многих производств. [c.148]

Действие электролитов на застудневание растворов белков противоположно действию этих электролитов на набухание. Ионы, увеличивающие набухание, замедляют застудневание или делают его невозможным. Наоборот, ионы, уменьшающие объем набухшего студня, способствуют застудневанию. Как и на набухание, на застудневание в основном влияют анионы. [c.190]

Действие низкомолекулярных нейтральных электролитов на застудневание растворов белков прямо противоположно действию [c.484]

Для белков удельное вращение всегда отрицательно и колеблется для различных белков от —30 до —60°. В растворах желатины удельное вращение изменяется в процессе застудневания это явление называется мутаротацией. Величина оптического вращения в значительной степени зависит от pH, состава и конфигурации полипептидной цепи, и в настоящее время измерениями удельного вращения широко пользуются для изучения процесса денатурации в полипептидах и белках. [c.362]

Процессы застудневания и возникновения тиксотропии в растворах полимеров по существу аналогичны соответствующим процессам при коагуляционном структурообразовании в лиофобных золях, хотя в растворах полимеров они являются результатом понижения растворимости. Сульфаты, понижающие растворимость белков и способствующие их высаливанию (см. стр. 164), ускоряют также застудневание растворов желатины. [c.186]

Говоря о превращениях в разбавленных растворах белков, следует иметь в виду, что при очень медленном охлаждении не исключена возможность возникновения своеобразной термокинетической ситуации (по терминологии С. Я. Френкеля) — перехода клубок — глобула на молекулярном уровне без застудневания раствора. В этом отношении интересно отметить своеобразное поведение очень разбавленных растворов желатины ниже температуры, при которой происходит спирализация ее макромолекул, т. е. ниже 40 °С. В работе Зубова, Журкиной и Каргина [74] такие растворы подвергались выпариванию и полученный полимер растворяли при комнатной температуре. Образовывался опалесцирующий раствор, который при небольшом повышении температуры переходил в студнеобразное состояние. Растворимость желатины, получаемой при низкотемпературном испарении разбавленных растворов, дала основание авторам провести аналогию между этим полимером и глобулярными белками. [c.151]

Для растворов аналога белков — синтетического полимера поли-у-бензил-Ь-глутамата, молекулы, которого способны переходить в некоторых растворителях в спиральную конформацию, образование жидкокристаллического состояния было показано экспериментально [35]. Таким образом, рентгенографическое обнаружение упорядоченности в растворах желатины после застудневания не может быть, к сожалению, прямым доказательством справедливости гипотезы о строении студней желатины как студней первого типа с локальной кристаллизацией. [c.193]

На скорость застудневания растворов полимеров-амфолитов (белков) значительное влияние оказывает и pH среды, как это имеет место в отношении других явлений и свойств этих систем— высаливания, набухания, осмотического давления, вязкости,—что говорит о единой причине всех этих явлений, связанной с изменением структуры систем под влиянием ионов Н+ и ОН . Наи- большей скорости застудневание в них достигает в изоэлектрической точке. [c.227]

При застудневании белков большое значение имеет величина pH среды. Скорость застудневания увеличивается при приближении pH раствора к изоэлектрической точке, соответствующей одинаковому количеству противоположных зарядов в молекуле. [c.368]

При застудневании белков большое значение имеет величина pH среды. Скорость застудневания увеличивается при приближении pH раствора к изоэлектрической точке, соответствующей минимальной гидратации частиц. Электролиты в большой концентрации частично дегидратируют частицы высокомолекулярных соединений. [c.412]

Двухмерное состояние белков в пограничном слое характеризуется рядом особенностей. Здесь наблюдается структурная асимметрия, которая выражается в резком различии гидрофильности обеих сторон поверхностного слоя. Так, сторона слоя, обращенная к водной фазе, гидрофильна (имеет значительное количество полярных групп) и сильно гидратирована. Противоположная сторона поверхностного слоя, обращенная к газовой фазе, гидрофобна. Следовательно, здесь имеет место односторонняя смачиваемость. Наблюдается склонность к образованию поверхностных гелей (даже при очень малой концентрации белка в объеме). Так, апример, поверхностный слой желатина переходит в состояние геля задолго до объемного застудневания всего раствора белка. Двухмерное состояние белков в пограничном слое обусловливает поверхностную электрическую анизотропию, что вызывает известную разность потенциалов на границе раздела фаз. Поверхностное натяжение белковых раство ров в основном определяется эффектом поверхностной (двухмерной) их денатурации. [c.365]

Не все золи коагулируют одинаково. Некоторые из них увлекают при этом в осадок много растворителя. Их называют лиофильными (от греческого — любящие жидкость ) или, если растворителем служит вода, гидрофильными. К лиофильным относят коллоидные растворы белка, желатины, животного клея, крахмала и других веществ. Коагулируют они с образованием студня, или геля. Соответственно и процесс коагуляции их называют застудневанием или желатинизацией. При хранении гели стареют — уменьшаются в объеме, выделяют растворитель, т. е. происходит синерезис. Но лиофильные коллоиды обратимы при устранении условий, вызвавших коагуляцию, и добавлении растворителя гель снова превращается в золь (например, у желатины, животного клея и т. п.). Этот процесс, обратный коагуляции, называют пептизацией. [c.79]

Позднее Кремер [98] но измерениям приведенной вязкости, седиментации и диффузии в концентрированных растворах тиоцианата калия в температурном интервале 20 — 40° и в растворах фосфата или хлорида натрия выше точки застудневания показал, что желатина растворяется в виде одиночных молекул со средним молекулярным весом около 120 000 и с коэффициентом диссимметрии / //о около 3. Этот коэффициент диссимметрии значительно больше, чем у любого другого белка того же веса, и может быть сравним только с коэффициентами диссимметрии линейных макромолекул, имеющих высокие приведенные вязкости. Он пришел к выводу, что растворенные молекулы свернуты примерно до 1/5 своей выпрямленной длины. Несмотря на значительную свернутость, молекулы желатины имеют в растворе все же более продолговатую форму, чем другие до сих пор изученные белки . [c.551]

На способность к застудневанию водных растворов амфотерных высокомолекулярнйх электролитов, например белков, весьма сильно влияет pH раствора. Застудневание лучше всего идет при значении pH, отвечающем изоэлектрической точке, так как при этом по всей длине молекулярной цепи расположено одинаковое число противоположно заряженных ионизированных групп, что способствует установлению связи меЖду отдельными макромолекулами. С изменением pH (в обе стороны от изоэлектрической точки) макромолекулы приобретают одноимецный заряд, что препятствует образованию между ними связи. При добавлении больших количеств кислоты или щелочи степень ионизации ионогенныХ) групп уменьшается и тенденция к застудневанию снова увеличивается. Короче говоря, способность к застудневанию у растворов белков при изменении pH изменяется по седлообразной кривой, как и другие свойства. [c.484]

Процессы застудневания и возникновения тиксотропии в растворах полимеров по существу аналогичны соответствующим процессам при коагуляционном структурооб-разовании в лиофобных золях, хотя в растворах полимеров они являются результатом понижения растворимости. Сульфаты, понижающие растворимость белков и способствую- [c.209]

Осаждение белка в результате свертывания необратимо, и полученные осадки уже нерастворимы ни в воде, ни в растворах солей. Свертывание белка при кипячении обусловлено способностью крупных белковых мопекул изменять структуру — денатурироваться — при 80—100 °С. При последовательном расщеплении молекулы белка, например при его гидролизе, способность белка свертываться постепенно ослабевает вплоть до полного исчезновения. Пептоны и аль-бумозы, так же, как и некоторые наиболее просто построенные белки, например желатин, не свертываются при кипячении их растворов. Нейтральный раствор желатина при охлаждении легко застудневает после длительного кипячения способность к застудневанию при охлаждении исчезает. [c.318]

Рассуждения о постепенном уменьшении во времени гистерезиса температур застудневания и плавления студней и гистерезиса механических свойств (в частно-си, модуля упругости) справедливы при условии, что застудневание ие сопровождается какими-либо другими процессами, например фазовыми превращениями полимера (кристаллизацией) или изменением его химического состава. Если для ацетата целлюлозы в бензиловом спирте эти вторичные процессы вряд ли протекают в существенной степени, то для других полимеров они могут исказить картину и вызвать действительный гистерезис. Так обстоит дело, например, с некоторыми белками и углеводами, а также с отдельными синтетическими полимерами. Что касается химических изменений, то они происходят, например, в растворах ксантогената целлюлозы. Эти вопросы следует рассмотреть отдельно в соответствующих главах книги. [c.118]

Что касается явной формы коагуляции растворов ВМС, то она протекает настолько отлично от явной коагуляции лиофобных золей, что даже самый термин коагуляция утрачивает тот обычный смысл, какой ему придают в применении к лиофобным золям, и его заменяют двумя терминами—тысаливание и застудневание (желатинирование)—соответственно двум отличным. друг от друга формам процесса явной коагуляции растворов ВМС. Если у лиофобных золей процесс явной коагуляции всегда или почти всегда связан с понижением значения С-потенциала до критического и ниже, то у растворов высокомолекулярных соединений С-потен-циал или совсем не играет никакой роли, так как многие из этих систем вообще лишены заряда, или же роль эта своеобразна и связана с величиной pH, например в растворах полимеров-электролитов, в частности белков. [c.221]

Однако характер этого связывания зависит от природы лиофиль-ного коллоида. Такие коллоидные растворы, как гуммиарабик, различные глобулярные белки, отчасти крахмал, в обычных условиях с 1 удней не образуют. Эти коллоиды можно получить в форме студней при осторожном высушивании в эксикаторе при комнатной температуре или в токе подогретого воздуха. Только в этих условиях при постепенном сгущении раствор превращается в студень. Значит, для застудневания глобулярных белков и других коллоидов, частицы которых имеют округлую форму, необходима высокая концентрация коллоида. [c.297]

Понижение устойчивости растворов ВМС также связано с изменением величин АЯ и А5, согласно ур. (2). Факторами, уменьшающими устойчивость раствотов, является изменение состава среды и температуры. При добавлении к раствору жидкости, в которой полимер не растворяется, происходит выпадение осадка вследствие изменения АЯ—изменения условий взаимодействия между фазами аналогично действует понижение температуры, которое приводит иногда к расслоению на две фазы. Однако потеря устойчивости растворов ВМС в отличие от подобных явлений в лиофобных золях протекает в форме явлений высаливания и застудневания (образование гелей). Высаливание представляет собой процесс выделения белков под влиянием высоких концентраций солей (насыщенных или полуна-сыщенных растворов). Явление высаливания близко к явлению понижения растворимости в растворах низкомоле- [c.291]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология