Аминокислоты минорные

В пептидном синтезе необходимы аминокислоты или небольшие пептиды с высокой степенью оптической чистоты, а традиционное определение оптического вращения в этом случае не вполне пригодно. В этих случаях прямое наблюдение соотношения энантиомеров на хроматограммах, полученных при разделении энантиомеров, является более надежным. Прекрасный пример определения минорных количеств загрязняющего энантиомера в аминокислоте высокой степени чистоты приведен на рис. 8.3, где менее 0,05% примеси определяется с высокой точностью при анализе на неподвижных фазах противоположной хиральности. [c.177]

Кроме 20 наиболее часто встречающихся, имеется ряд минорных аминокислот, являющихся компонентами лишь некоторых белков. Каждая из этих минорных аминокислот представляет собой химическую модификацию основных протеиногенных аминокислот, например гидроксипролин или гидроксилизин. [c.17]

Помимо ряда вирусных нуклеиновых кислот, большинство выделенных полирибонуклеотидов, бесспорно, представляют собой сложные смеси, содержащие полимеры с различной длиной цепи, нуклеотидной последовательностью и составом оснований (присутствие или отсутствие минорных оснований). Существует ряд приемов для частичного фракционирования, однако, пока не разработаны удовлетворительные методы характеристики, трудно определить степень чистоты или гомогенности рибонуклеиновых кислот. В основу оценки чистоты транспортных РНК, этих сравнительно низкомолекулярных полирибонуклеотидов, может быть положена их ферментативная реакция с аминокислотами (через аминоациладенилаты), что, конечно, позволяет оценить и их биохимическую однородность. [c.365]

Растворимые РНК, называемые также транспортными — т-РНК. и вещества, содержащиеся в клеточном соке, имеют сравнительно низкую молекулярную массу (около 25 ООО). Транспортные РНК характерны относительно высоким содержанием необычных или минорных нуклеотидов (второе название связано с их малым содержанием) псевдо-уридина (отличающегося от уридина тем, что в нем урацил с рибозным остатком связан не N — С, а С — С-связью) и метилированных пуринов (их число приближается к 10). Транспортные РНК активируют аминокислоты и транспортируют их к местам синтеза белков. [c.522]

Помимо 180 одинаковых белковых субъединиц, каждая частица фага f2 содержит по одной молекуле другого полипептида, состоящего из 320 аминокислот. Этот минорный белок, по-видимому, играет ключевую роль в процессе проникновения фага f2 в клетку-хозяина, так как нормальные во всех остальных отношениях фаговые частицы, не содержащие этого белка, неспособны адсорбироваться на F-пилях. Основной (129 аминокислот) и минорный (320 аминокислот) фаговые белки вместе должны определяться последовательностью длиной примерно в 1400 нуклеотидов, тогда как всего в РНК фага f2 содержится 3300 нуклеотидов. Следовательно, остальной части генетического материала должно хватать не более чем на одну или две дополнительные полипептидные цепи. [c.470]

Дополнительные трехбуквенные символы Азх, 01х — либо кислота, либо амид. Аминокислотный остаток —НМ—СНН—СО есть часть аминокислоты (рис. 1.2,а), входящая и пептидное звено К — боковая цепь (рис. 1.1). Дополнительные однобуквенные символы В = Азх, 2 = 01х, X = неизвестный или минорный аминокислотный остаток. [c.10]

В девятом издании Определителя бактерий Берги все обнаруженные организмы, отнесенные в царство Prokaryotae, разделены на 33 группы. Признаки, по которым осуществляется разделение на группы, как правило, относятся к категории легко определяемых и вынесены в названия групп, например грамотрицательные аэробные палочки и кокки (группа 4), анаэробные грамотрицательные кокки (группа 8), грамположительные палочки и кокки, образующие эндоспоры (группа 13), скользящие бактерии, образующие плодовые тела (группа 24). Основная идея классификации по Берги — легкость идентификации бактерий. Для осуществления этого используют совокупность признаков морфологических (форма тела наличие или отсутствие жгутиков капсулы способность к спорообразованию особенности внутриклеточного строения окрашивание по Граму), культуральных (признаки, выявляемые при культивировании в лаборатории чистой культуры), физиолого-биохимических (способы получения энергии потребности в питательных веществах отношение к факторам внешней среды нуклеотидный состав и последовательность нуклеотидов в молекуле ДНК наличие и характер минорных оснований в ДНК нуклеотидный состав рибосомальной РНК последовательность аминокислот в ферментных белках с аналогичными функциями). [c.158]

Таким образом, углеводные полимеры и лигнин составляют основное содержание клеточных стенок растений В качестве минорного компонента в них обнаруживается гликопротеин — экстензии, содержащий в большом количестве аминокислоту 4-гидроксипролин Олигосахаридные остатки в экстензине состоят из арабинозы и галактозы [c.112]

Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют скелет . В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков-гликопротеины. К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин ( переносчик сахара ). Его молекулярная масса составляет 30000 гли-кофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахарид-ньк цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 12-20), которые при pH 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гли-1Кофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. [c.347]

Транспортные РНК. Большое внимание, которое привлекают к себе в последние годы транспортные РНК, обусловлено тем, что они представляют собой, по существу, отдельные элементы, составляющие генетический словарь. Интерес к ним особенно усилился после выдающейся работы Холли, которому в 1965 г. удалось полностью расшифровать первичную структуру (т. е. нуклеотидную последовательность) одной из аланиновых s-PHK дрожжей Суммируя вкратце некоторые наиболее важные структурные характеристики молекул s-PHK (см. гл. V), можно сказать, что эти сравнительно небольшие и поэтому легко растворимые в воде полирибонуклеотиды весьма однородны по своим размерам (приблизительно 70—80 нуклеотидных остатков). Помимо четырех обычных оснований они содержат такн е в относительно большом количестве редкие, или минорные, основания, в частности различные метилированные основания и псевдоуридии. Модификация обычных оснований происходит, по-видимому, уже после их включения в полимерную структуру. Несмотря на присутствие редких оснований, для молекул S-PHK характерны высокая степень комплементарности и выраженная вторичная структура, особенно в присутствии ионов Mg +. Возможно, что число различных видов s-PHK совпадает с числом смысловых кодонов. В некоторых случаях (нанример, в случае лейцина) оказалось возможным приписать те или иные фракции s-PHK к отдельным кодонам выяснилось, что данная фракция s-PHK поставляет активированную аминокислоту только в ответ на совершенно определенный кодон и ни на какой другой. [c.522]

СПМраль. Свободные нуклеотиды взаимодействуют с матрицей, на которой закрепляется совокупность аминокислот во время синтеза белка. Существование таких свободных нуклеотидов возможно связано с наличием в т-РНК пуриновых или пиримидиновых оснований, кроме А, У, Г, Ц (минорные основания), содержащих метиль-ные группы и препятствующих возникновению спирали-зованных участков [c.202]

Хотя рибонуклеиновые кислоты, несомненно, состоят главным образом из нуклеотидов — производных аденина, гуанина, цитозина и урацила, полная расшифровка состава таких полимеров сопряжена с рядом трудностей. Возможное присутствие очень малых количеств ненуклеотидных компонентов до недавнего времени игнорировалось в значительной степени из-за удобства применения количественных расчетов по поглощению в ультрафиолетовой области. Кроме того, выбор между артефактом и подлинным компонентом не всегда легко сделать устойчивость или неустойчивость комбинации не является критерием ковалентного или нековалентного характера связывания с такими высокомолекулярными полиэлектролитами, как нуклеиновые кислоты. Теперь известно, что в некоторых рибонуклеиновых кислотах концевой аденозиновый остаток этерифицирован по 2 - или З -гидроксильной группе одной молекулой аминокислоты. (Аналогия с ацетильными производными аденозина позволяет предположить, что такие аминокислотные производные являются исключительно З -эфирами). Неоднократно отмечалось существование пептидных производных нуклеиновых кислот, и нельзя полностью пренебрегать возможностью присутствия в рибонуклеопротеидах некоторых относительно нестойких ковалентных связей между белком и нуклеиновой кислотой. Проблема минорных ненуклеотидных компонентов рибонуклеиновых кислот до некоторой степени дискуссионна и может быть разрешена соответствующим точным анализом нуклеиновой кислоты. [c.408]

Все исследованные рибонуклеиновые кислоты из бактериальных, растительных и животных тканей содержат несколько минорных оснований. Однако количественное распределение их в рибонуклеиновых кислотах из различных источников неодинаково, и во фракциях нуклеиновых кислот из данного типа клеток (табл. 6-3) действительно имеются значительные вариации. Так, например, дрожжевые рибонуклеиновые кислоты, растворимые в молярном растворе хлористого натрия, содержат значительно больше псевдоуридина, чем те рибонуклеиновые кислоты, которые нерастворимы в таком растворе [261]. Точнее, этот компонент концентрируется в так называемой растворимой , или транспортной , рибонуклеиновой кислоте клетки (хотя он в значительных количествах присутствует, вероятно, и в высокомолекулярной рибосомальной РНК), и его содержание, по-видимому, прямо пропорционально способности рибонуклеиновой кислоты акцептировать аминокислоты наиболее активная (по включению лейцина) из выделенных до сих пор рибонуклеиновых кислот содержит около 5,6 мол.% превдоуридина [250, 264—267]. По сравнению с высокомолекулярной рибосомальной РНК растворимые цитоплазматические фракции клеточной рибонуклеиновой кислоты содержат метилированные основания также в значительно больших количествах [251, 268, 269]. В растворимых рибонуклеиновых кислотах из опухолевой ткани по сравнению с таковыми из клеток печени тоже было обнаружено заметное увеличение содержания метилированных пуринов (особенно 2-метил-амино-6-оксипурина) [269]. [c.411]

Описанный путь синтеза может служить, по-видимому, препаративным методом получения уклеотидил-(5 М)-аминокислот (пептидов) 113 любых нуклеозидов. Особенно его можно рекомендовать в тех случаях, когда синтез нуклеотидо-(P N)-пептида осуществляется из нуклеозида, т. е. включает стадию фосфорилирования (например, производных минорных нуклеотидов илИ различных синтетических аналогов нуклеотидов). Метод, однако, имеет существенные недостатки. Он очень трудоемкий, насчитывает значительное количество стадий, включая подготовительные синтезы очень неустойчивых соединений (например, ангидрида дифенилфосфорной и бензилфосфористой кислот), которые готовят непосредственно перед основным синтезом. Недостатком метода является также необходимость предварительной защиты в исходном нуклеозиде гидроксильных групп, не подлежащих фосфори-лированию удаление защитных групп из нуклеотидопептида часто связано с большими трудностями. [c.349]

Иодгистидин [49] был обнаружен в виде минорного компонента в тиреоглобулине крысы и собаки, подвергнутом энзиматическому гидролизу, эта же аминокислота была найдена в тиреоглобулине свиньи [50]. Имеются сведения о содержании в тиреоглобулине 2,4-дииодгистидина [51], 3,3 -дииод- [c.222]

Усовершенствование техники секвенирования белка значительно повысило его скорость и чувствительность, позволяя анализировать минимальные количества образца. Например, в настоящее время последовательность из нескольких десятков аминокислот можно выяснить, имея в распоряжении всего несколько микрограммов белка - количество, извлекаемое из одной полосы ДСН-полиакриламидного геля. Это оказалось крайне важно для изучения многих минорных белков клетки, например, рецепторов стероидных или полипептидных гормонов. В настоящее время достаточно определить в белке 20 аминокислот, чтобы сконструировать ДНК-зонд, используемый для клонирования соответствующего гена (см. разд. 5.6.5) После вьшеления гена оставшаяся невыясненной часть аминокислотной последовательности белка может быть реконструирована по нуклеотидной последовательности согласно генетическому коду. Это можно считать значительным достижением, поскольку даже с полной автоматизацией определение полной первичной последовательности белка остается крайне сложной задачей. Так, например, если белок состоит из 100 аминокислот, их последовательность, если очень напряженно трудиться, можно установить за месяц. Но с удлинением цепи аминокислот сложности нарастают очень быстро, что не позволяет превратить процесс определения аминокислотной последовательности в рутинную методику. Учитывая то обстоятельство, что секвенирование ДНК - процедура более легкая и занимает меньше времени (см. ниже), в настоящее время последовательность аминокислот в большинстве белков, как правило, определяют по нуклеотидной последовательности соответствующих генов. [c.220]

Хотя кислотный гндролизат казеина кроме аминокислот содержит несколько минорных компонентов и, следовательно, среда ие является синтетической в строгом смысле, ее обозначают буквой С , так как казеии очищают адсорбцией на активированном угле Norlt А при двух различных концентрациях ионов Н+ и в среду добавляют некоторые известные связанные с казеином компоненты, например полиамины и витамины. [c.246]

Метилирование. Давно замечено, что многие функциональные группы биомолекул могут подвергаться различным модификациям и, в частности, метилированию. Например, среди аминокислот обнаруживается моно-, ди- и триметиллизин, моно- и диметиларгинин, 3-метилгистидин, метиловые эфиры глютаминовой и аспарагиновой кислот [59]. В азотистых основаниях метильные группы встречаются в различных положениях, типичный пример — минорные основания в т-РНК [73]. Встречаются также метилированные сахара, моно-, диметил ФЭА [51], а триметил-ФЭА (ФХ) относится к числу наиболее распространенных фосфолипидов. Рассмотрим процесс метилирования, приводящий к модификации структуры входов и выходов, с позиции нашего подхода. Предположим, что группа R—Z, принадлежащая биомолекуле, связывает три ССИВС и имеет 2 входа— 1 выход (схема 4.36, а) [c.95]

Гемоглобин змбрионального типа, или фетальный НЬР, человека содержит по сравнению с основной формой гемоглобина НЬЛ больше изолейцииа (кодоны АУУ, АУЦ и АУА) и меньше валина (ГУУ, ГУЦ, ГУА) и пролина (ЦЦУ, ЦЦЦ, ЦЦА), по данным В. Штейна п соавторов. Далее представим, что часть основного гемоглобина НЬА превращается в гемоглобин НЬР за счет замен указанных аминокислот в тех условиях, в которых содержание его снижается, а минорного, наоборот, повышается. Простой анализ, выполненный нами, показал, что тогда замену аминокислот в данном случае можно представить по принципу рибосомальных ошибок синтеза глобина, так как вместо валина может включаться изолейцин (у них второй и третий нуклеотиды соответственно одинаковые) и вместо пролина — также изолейцин (у них в трех кодонах одинаковые третьи нуклеотиды). [c.95]

Небольшие порции каждой из полученных фракций анализируют методом высоковольтного электрофореза на бумаге, у условно чистых пептидов определяют Ы-концевую аминокислоту и иногда частичную аминокислотную последовательность по методу Эдмана в дансильном варианте (гл. 11). Из фракций, содержащих гомогенные по всем показателям пептиды, отбирают аликвоты на аминокислотный анализ, после чего их лиофилизуют. Крупные пептиды (20—50 остатков), даже чистые, часто проявляются на электрофореграммах в виде диффузных полос в отличие от небольших фрагментов, получающихся при их гидролизе, образующих четкие зоны при электрофорезе. Это позволяет при повторной фрагментации небольшой порции материала из условно чистых пиков хроматограммы обнаружить с помощью электрофореза наличие в них минорных компонент, не регистрируемых другим путем. Крупные пептиды, загрязненные примесями, могут быть успению очищены на ДЭАЭ-целлюлозе, хотя выходы при этом бывают довольно низкими. Поскольку для установления или контроля аминокислотной последовательности крупного пептида, как правило, необходимо проведение дополнительного гидролиза, целесообразно две трети очищенного материала оставить для этих целей. Даже [c.353]

В результате неполного расщепления некоторых связей при кислотном гидролизе дансилпептида (преимущественно с N-koh-цевыми остатками Пе и Val) образуются дансильные производные дипептидов, которые могут быть ошибочно идентифицированы как дансиламинокислоты, поскольку положения их пятен при хроматографии на полиамидных пластинках совпадают, например дансил-Ile-Glu и дансил-Glu. Наконец, источником ошибок может быть перекрестная идентификация аминокислот при определении структуры негомогенного пептида. При небольшом содержании примесного пептида удается определить последовательность главного компонента смеси, но возможное блокирование основного пептида (по остаткам Gin, Тгр или связи Asn-Gly) или его предпочтительная экстракция в растворитель при промывках могут привести к тому, что минорная последовательность с определенного положения цепи будет принята за основную. [c.359]

Цитозин, урацил и тимин содержатся в нуклеиновых кислотах в значительных количествах, а 5-метилцитозин и 5-оксиметилцитозин—в ничтожных и далеко не всегда. Поэтому они называются минорными (экзотическими) основаниями. По аналогии с редкими аминокислотами в составе белков их можно было бы назвать иногда встречающимися в составе нуклеиновьк кислот основаниями. В последние годы список минорных оснований пиримидинового ряда, обнаруженных в составе нуклеиновых кислот, пополнился (табл. 15). [c.191]

Рис. 46. Минорные основания, возможно служившие для абиогенеза. Слева урацил (без одного водорода) он обратимо образует 5-гидроксиметилурацил - основу множества минорных оснований, являющихся аналогами обычных аминокислот. Далее по часовой стрелке тимин (аналог аланина), затем изображены аналоги цистеина, аргинина, тирозина, триптофана, гистидина в самом низу рисунка - основание нуклеотида, служащее аналогом сразу трех аминокислот (глютамина, аспарагина, глицина) последним изображен аналог лизина (по Robertson, Miller, 1995)

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты минорные: [c.343] [c.623] [c.623] [c.624] [c.35] [c.420] [c.343] [c.57] [c.59] [c.523] [c.434] [c.427] [c.291] [c.38] [c.118] [c.479] [c.93] [c.45] [c.56] [c.77] [c.213] [c.106] [c.66] [c.315] [c.335]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология