Каталитически активные групп значения

В качестве природных катализаторов используются бентонитовые глины, бокситы и в последнее время глины каолинитовой группы [111]. Специально подобранные условия активации позволяют получать катализаторы из природного сырья, не уступающие по каталитической активности и стабильности синтетическим. Большое значение придается механической прочности, текучести катализаторов, поэтому все большее распространение получают катализаторы, сформованные в виде шариков или микросфер, вытесняя почти полностью применявшиеся ранее таблетированные катализаторы и порошки. Разработаны методы получения микросферических катализаторов из природных глин [112]. [c.83]

Каталитическую активность гетерогенного катализатора характеризуют константой скорости реакции, отнесенной к одному квадратному метру поверхности раздела фаз реагентов и катализатора, или скоростью реакции при определенных концентрациях реагирующих веществ, отнесенной к единице площади поверхности. Промышленные катализаторы применяют в форме цилиндров или гранул диаметром несколько миллиметров. Гранулы катализатора должны обладать высокой механической прочностью, большой пористостью и высокими значениями удельной поверхности. Большую группу катализаторов получают нанесением активного агента, например платины, палладия, на пористый носитель (трегер) с высокоразвитой поверхностью. В качестве носителей применяют активированный уголь, кизельгур, силикагель, алюмогель, оксид хрома (П1 и другие пористые материалы. Носитель пропитывают растворами солей металлов, например Pt, Ni, Pd, высушивают и обрабатывают водородом при 250—500° С. При этом металл восстанавливается и в виде коллоидных частиц [л = (2 -f- 10) 10 м1 осаждается на поверхности и в порах носителя. Можно провести синтез катализатора непосредственно на поверхности носителя, пропитав носитель растворами реагентов, с последующей термической обработкой. Так получают катализаторы с металлфталоцианинами, нанесенными на сажу, графит и другие носители. Широко применяются металлические сплавные катализаторы Ренея. Их получают из сплавов Ni, Со, u, Fe и других металлов с алюминием в соотношениях 1 1. Сплав металла с алюминием, измельченный до частиц размером от 10" до 10" м, обрабатывают раствором щелочи, алюминий растворяется, остающийся металлический скелет обладает достаточной механической прочностью. Удельная поверхность скелетных катализаторов превышает 100 м г" . Такие катализаторы применяются в процессах гидрирования, восстановления и дегидрирования в жидкофазных гете рогенно каталитических процессах. [c.635]

Наблюдаемую на опыте зависимость каталитических токов от pH можно объяснить образованием комплекса кобальта с соответствующим соединением, содержащим сульфгидрильную группу. [55]. Возрастание предельного тока при переходе от нейтральной области к более высоким значениям pH связано со стабилизацией этого комплекса. Диссоциация каталитически активной группы SH (для сульфгидрильных групп, входящих в состав белка, рКа 10) вызывает падение каталитического тока при pH > 10. [c.397]

Катализаторы полимерные — катализаторы, каталитически активные группы к-рых входят в состав макромолекул. Исследование процессов, катализируемых К. п., в значительной мере стимулируется успехами в области синтеза и модификации полимеров, благодаря к-рым появилась возможность вводить в макромолекулы практически любые функциональные группы и получать макромолекулы с участками различной структуры и регулярности. Проблемы катализа К. п. связаны с необходимостью расширения круга высокоспецифич. катализаторов, обладающих высокой активностью и работающих в мягких условиях. С другой стороны, К. п.— подходящие объекты для моделирования ферментов. Знание химич. состава и конформационного состояния К. п. дает возможность выяснить роль и механизм влияния на каталитич. активность отдаленных групп макромолекулы, входящих в состав активных центров наряду с каталитически активными группами, а также значение и функции координационносвязанного металла и другие вопросы, к-рые на природных соединениях изучать гораздо труднее. [c.478]

Многое указывает на то, что подобный механизм активирования имеет особенно большое значение для протекания химических реакций, катализируемых ферментами. В этих катализаторах сложного состава роль активатора исполняют белки или другие сложные органические молекулы, которые служат матрицей для подходящей ориентации субстрата относительно каталитически активной группы, которая очень часто представляет собой ион металла. [c.18]

Согласованность каталитического действия всех необходимых групп активного центра достигается в ферментах благодаря упорядоченному их расположению в белковой молекуле, строго комплементарному структуре субстрата. Уже один факт упорядоченной локализации, например трех каталитически активных групп при участии в реакции двух субстратов должен дать, по подсчетам Кош-ланда [5], увеличение скорости реакции в 10 раз по сравнению с неупорядоченным расположением тех же групп. Наблюдаемое реально увеличение скорости реакции при действии ферментов в среднем составляет 10 . Это отражает тот факт, что, помимо факторов, влияющих на вероятность соударения, имеют значение энергетические факторы. [c.29]

Одно из замечательных свойств ферментов — высокая избирательность (селективность) их действия. Под селективностью катализаторов подразумевают их способность различать субстраты, отличающиеся химич. природой реакционноспособной связи, строением групп, непосредственно не участвующих в каталитич. акте, и конфигурацией асимметрич. центра молекулы. Селективность ферментативных реакций связывается со стадией предварительной адсорбции вследствие взаимодействия якорных групп субстрата и связывающих или контактных функциональных групп, входящих в активный центр фермента. Т. о., для осуществления селективности процесса К. п., помимо каталитически активных групп, должен содержать также связывающие группы. Синтетич. селективные К. п. делят на две группы 1) полиэлектролиты (полиамфолиты), работающие в области значений pH, близких к рК полиэлектролита, 2) сополимеры, в состав к-рых наряду с каталитически активными сомономерами входят сомономеры, осуществляющие связывание субстрата за счет сил электростатич. взаимодействия, водородных или гидрофобных связей. [c.478]

Изучение гидроксильных групп в цеолитах имеет большое значение для выяснения природы каталитической активности. Цель настоящей работы — исследование гидроксильного слоя и декатионирования форм цеолитов с низким алюмосиликатным модулем, содержащих катионы двух- и трехвалентных металлов. Спектральные исследования проводили на серийном спектро- [c.318]

Органические соединения в целом образуют колоссальный фонд молекулярных структур, составленных из относительно прочных каркасов (цепи и циклы из звеньев С—С и С = С), способных создавать множество пространственных конфигураций, стабилизированных небольшими энергетическими барьерами. В каталитически активных структурах—в активных группах ферментов— энергетические барьеры для определенных движений очень малы. Согласно взглядам Кошланда, получившим и опытное подтверждение, фрагменты активных групп ферментов движутся в процессе каталитического превращения, приспосабливаясь к строению молекулы субстрата. Следовательно, органические соединения строят отношения со средой главным образом на языке геометрии взаимодействующих частиц. Для них пространственные коды имеют хотя и не исключительное, но первостепенное значение. По сравнению с общим числом соединений углерода число определенных типов органических соединений, вовлеченных в процесс образования живого вещества, не слишком велико. [c.167]

Всего лишь пять функциональных групп связаны с каталитической активностью большинства ферментов они приведены в табл. 24.1.1. Карбоксильная группа встречается в обеих формах — кислотной и сопряженного основания — и является наиболее сильнокислой группой. Протонированная имидазольная группа гистидина с рКа близким к физиологическому значению pH также может выступать в роли слабой кислоты, однако его сопряженное основание является сильнейшим в обычных условиях, так как первичная аминогруппа лизина обычно полностью протонирована при pH около 7. Тем не менее протоны +ЫНз-группы, так же как Н8-и даже НО-групп, удаляются в процессе многих ферментативных реакций, и в большинстве случаев эти группы выступают как нуклеофилы. [c.457]

Обилие гидроксильных групп с их неподеленными парами электронов кислородных атомов создает высокую электронную плотность вдоль всей молекулы полисахарида. Это обусловливает легкость образования внутри- и межмолекулярных водородных связей, которые имеют, по-видимому, существенное значение для стабилизации вторичной структуры полисахаридов и для связывания их с другими биополимерами клетки. Высокая электронная плотность внутри полости циклических олигосахаридов (циклодекстрины — см. стр. 425) объясняет легкое образование ими соединений включения . Свойства молекул, включенных в такиесо-единения, заметно изменяются. Этим, например, обусловлена каталитическая активность циклoдeк тpинoв Возможно, что аналогичное дей- [c.607]

Если базироваться на термодинамическом принципе подбора активных катализаторов для окислительных процессов, то наиболее активными должны быть оксиды группы а . В действительности наивысшей активностью обладают оксиды металлов группы б и особенно УгОб. Следовательно, значение 5р не является единственным критерием каталитической активности. [c.59]

В практике прогнозирования катализаторов существенным вопросом является конкретное определение понятия класс . Здесь могут быть два подхода. Если в разрабатываемом множестве катализаторов не предполагается резкого, качественного различия между отдельными группами катализаторов или если вне зависимости от природы каталитического эффекта желательно подобрать катализаторы лишь по эффективности их действия, то границы классов устанавливаются только по технико-экономическим соображениям, например, исходя из тех значений производительности или селективности, ниже которых процесс становится нерентабельным. В этих случаях границы классов проводятся достаточно произвольно, обычно исходя из сложившейся практики аналогичных или действующих производств. Если можно предположить качественные различия в активности или селективности для отдельных подмножеств исследуемого множества катализаторов, то границу классов следует проводить по значениям параметров, соответствующих естественному разделению множества на подмножества. Первый подход свойствен задачам прогнозирования в чистом виде. Он требует априорного установления границ классов. Второй подход представляет интерес в случаях, когда наряду с задачами прогнозирования или перед ними возникают вопросы анализа механизмов явления и установления естественной классификации множества каталитически активных веществ по их свойствам. В этом случае граница классов заранее не устанавливается, а определяется в ходе решения задачи. Этот метод, обозначаемый термином распознавание без учителя , требует [c.101]

При переходе от низкомолекулярных катализаторов к полимеррым вероятность полифункционального катализа повышается не только благодаря близкому расположению каталитически активных групп в первичной структуре макромолекул, но и вследствие того, что эти группы могут сближаться при сворачивании макромолекулы. Так, константа скорости гидролиза и-НФА в присутствии поли-4(5)-винилимидазола при pH 8,2 в 1,4 раза, а при pH 9,0 в 2,5 раза больше, чем в присутствии мономерного имидазола. Общий каталитич. эффект имидазола складывается из вклада нейтральной и анионной форм и должен зависеть от pH среды. Увеличение каталитич. активности в присутствии К. п. по сравнению с мономерными катализаторами связывается с трифункциональным взаимодействием между субстратом и двумя имидазольными группами. При средних значениях pH одна из нейтральных имидазольных групп выступает в роли нуклеофила, а другая — обобщенного основахшя (схема I) или к-ты (схема II) при более высоких значениях pH в роли обобщенного основания выступает имидазольная группа в анионной форме (схема III) [c.480]

Таким ос5разом, в качестве каталитически активных групп выступают остатки, весьма сильно отличающиеся по значениям рй и, следовательно, по способности к ионизации в области pH, оптимальной для действия фермента. [c.305]

Велика роль соединений (/-MeMeHroe в каталитических, в том числе биохимических процессах. Почти все биологические катализаторы (<)>ерменты) имеют активную группу, содержащую атом /-элемента. Поэтому при весьма низком содержании соединений (/-элементов в растительных и животных организмах они вместе с тем имекп решающее биологическое значение. В последние десятилетия оозникла новая область науки - бионеорганическая химия, которая изучает такие соединения. [c.482]

Известно, что активность многих ферментов зависит от pH среды и достигает максимума при его определенном значении. Считается, что ферменты адсорбируют субстраты на особой части молекулы, называемой активный центр . Изменение pH приводит к перераспределению зарядов па молекуле, что в свою очередь меняет ее гидратацию либо за счет изменения числа групп, связанных водородными связями, либо из-за разной степени ассоциации молекул воды вокруг белковой молекулы, осуществляемой в результате биполярного взаимодействия с заряженными участками. Кроме того, сами рецепторные группы активного центра фермента, присоединяющие субстрат, в зависимости от pH могут находиться в протонированном или депротопироваином состоянии. Все перечисленные эффекты могут снижать легкость адсорбции ферментом своего особого субстрата, тем самым уменьшая его каталитическую активность. [c.300]

Самый ценный вывод, который был сделан на основании данных, полученных методом рентгеноструктурного анализа, состоит в том, что основной группой, отщепляющей протон от 2 -гидроксила, является Н1з-12, в то время как кислотная группа, отдающая протон уходящему 5 -кислороду, принадлежит Н1з-П9 [59]. (Любопытно, однако, что синтезированное производное рибонуклеазы с М -карбоксиметилированным остатком Н13-12 проявляет некоторую каталитическую активность — факт, в связи с которым возникает ряд вопросов [60].) Характер зависимости активности рибонуклеазы от pH согласуется с предложенным механизмом, поскольку найдены два значения р а (5,4 н 6,4), соответствующие двум группам, состояние ионизации которых контролирует активность фермента. (На основании ЯМР-спектров, показанных на рис. 2-42, было получено значение р/Са, равное 5,8.) Вблизи двух остатков гистидина расположен остаток Ьуз-41. Возможно, его положительный заряд используется для частичной нейтрализации отрицательного заряда на атомах кислорода фосфатной группы, облегчая атаку нуклеофильным агентом. С точки зрения химии рибонуклеазы интересен тот-факт, что под действием бактериальной пептидазы отщепляется фрагмент, содержащий двадцать аминокислотных остатков. Этот 5-пептид . Может воссоединяться с остальной частью молекулы с образованием активного фермента, называемого рибонуклеазой 5. Структура этого, фермента была определена методом дифракции рентгеновских лучей и по существу оказалась аналогичной структуре нативной рибонуклеазы. [c.121]

Аддукт, возникающий первоначально в результате присоединения координированной с металлом гидроксильной группы, может далее окисляться переносом электронов через кислород на два атома молибдена. Каждый из них мог бы получать один электрон с образованием двух атомов Мо(У). Электроны могут далее переноситься на флавины, на связанные с белками атомы железа и на Ог по миниатюрной цепи переноса электронов. Ксантиноксидаза принадлежит к группе флавиновых ферментов, содержащих прочно связанное железо, не координированное с ядром гема. Она является представителем железо-серных белков, которые обсуждаются дальше, в гл. 10 (разд. В). Ксантиноксидаза и альдегидоксидаза содержат также надсульфидную группу (—5—5 ), которая имеет существенное значение для проявления каталитической активности. [c.266]

Остатки на поверхности белка заменяются чаще, чем внутренние. Как показывает рис. 7.1, б, частота замен аминокислотных остатков в данном белке сильно зависит от положения в полипеп-тндной цепи и от расположения в трехмерной структуре. Как правило, остатки на поверхности заменяются чаще, чем внутренние. Поскольку наружные остатки имеют менее существенное значение для стабильности белка, чем внутренние, это правило отражает важность сохранения стабильности для функции белка. Исключение составляют остатки на поверхности, непосредственно участвукщие в функционировании белка, как, например, остатки, образукшие каталитически активные центры ферментов, остатки в местах связывания субстратов, кофакторов, простетических групп, аллостерических эффекторов, или центры связывания макромолекул. Так, у цитохрома с, который взаимодействует с другими макромолекулами и присоединяет простетическую группу, на поверхности практически отсутствуют неактивные участки. Это объясняет низкую частоту фиксированной мутации в молекуле цитохрома с (табл. 9.1). [c.201]

Кооперативное действие двух функциональных групп проявляется в катализе сополимерами. При высоких значениях pH сополимер 4(5)-винилимидазола и л-винилфенола по каталитической активности в реакции с л-нитрофенилацетатом существенно превосходит любые мономерные и полимерные аналоги, табл. 12.9. Этот эффект приписывают действию бифункциональных катализаторов имидазола и феноксид-иона. Один из возможных механизмов процесса включает нуклеофильную атаку имидазола на субстрат с последующим взаимодействием феноксид-иона, реагирующего как общее основание, с тетраэдри- [c.334]

Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки а-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим изме-неням придается больщое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. Так, в противоположность модели Э. Фищера ключ-замок Д. Кощлендом была разработана теория индуцированного соответствия , допускающая высокую конформационную лабильность молекулы белка-фермента и гибкость и подвижность активного центра. Эта теория была основана на весьма убедительных экспериментах, сввдетельствующих о том, что субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию. Иными словами, фермент только в присутствии (точнее, в момент присоединения) субстрата будет находиться в активной (напряженной) Т-форме в отличие от неактивной Я-формы (рис. 4.10). На рис. 4.10 видно, что присоединение субстрата 8 к ферменту Е, вызывая соответствующие изменения конформации активного центра, в одних случаях приводит к образованию активного комплекса, в других—неактивного комплекса вследствие парущения пространственного расположения функциональных групп активного центра в промежуточном комплексе. Получены экспериментальные доказательства нового положения о том, что постулированное Д. Кощлендом индуцированное соответствие субстрата и фермента создается не обязательно изменениями [c.132]

В каталитическом процессе существенное значение имеют точное соответствие между ферментом и субстратом, а также термодинамические и каталитические преимущества подобного соответствия. Гипотеза индуцированного соответствия предполагает существование между ферментом и субстратом не только пространственной или геометрической компле-ментарности, но и электростатического соответствия, обусловленного спариванием противоположно заряженных групп субстрата и активного центра фермента. Точное соответствие обеспечивает образование эффективного комплекса между субстратом и ферментом. [c.133]

Активность катализаторов, применяемых в реакциях гидрирования нитросоединений, зависит от их химического состава и физического состояния. Чаще всего применяются металлические катализаторы, особенно металлы VIII группы периодической системы — платина, палладий, родий, никель, кобальт, а также сплавы никеля и хрома, никеля и меди и другие. Доказано, что активность катализатора увеличивает находящиеся в них примеси некоторых веществ — загрязнения или же специальные добавки — так называемые активаторы. Большое значение имеет также степень измельчения катализатора. Максимальное раздробление достигается осаждением каталитически активного вещества на так называемый носитель. [c.120]

Влияние pH на каталитические волны, вызываемые комплексами ионов кобальта или никеля с серусодернгащими соединениями, значительно сложнее, чем в случае простых азотсодержащих катализаторов. При катализе комплексами максимальная высота волны наблюдается при некотором определенном pH раствора [801]. При более высоких значениях pH волна уменьшается из-за уменьшения скорости протолитической реакции при снижении pH ниже оптимального значения, несмотря па увеличение скорости протонизации, волна уменьшается вследствие затруднения образования каталитически активного комплекса. Это затруднение обусловлено нротонизацией участвующих в образовании комплекса функциональных групп органической молекулы [801]. [c.236]

Существенное различие между энзимом и обычным гетерогенным катализатором заключается в том, что первый способен подпитывать энергией активации свои про-стетические группы даже при реакциях с малыми тепловыми эффектами благодаря практически полной рекуперации энергии с помощью протеинового носителя в кристаллических же катализаторах эта подпитка происходит только начиная с определенного минимального значения Qp (примерно +20 ккалХ Хмоль), благодаря заметному рассеянию энергии в кристаллической рещетке. Предполагается, что повышение каталитической активности в обоих случаях происходит через последовательное снижение энергии активации реакции. [c.43]

Поверхностные силанольные группы двуокиси кремния имеют слабо кислый характер, но льюисовская кислотность не обнаруживается (если образец чистый). Однако даже небольшое содержание примесей может изменять эти свойства например, льюисовские центры находят на пористом стекле викор [30], что может быть связано с присутствием примеси алюминия. Хотя высокая удельная поверхность силикагеля делает его ценным носителем, сам силикагель как катализатор весьма инертен. Он слабо активен в разложении спиртов [31], возможно из-за примеси ионов А1 +, и в большинстве случаев его значение как катализатора несущественно. Тем не менее гамма-облучение или радиоактивное облучение в ядерном реакторе придает ему некоторую каталитическую активность. Возникающие при облучении типы центров и их реакционную способность обсудил Тейлор [32]. В данном случае можно только отметить, что Р-центры, представляющие собой, вероятно, положительные дырки, захваченные анионными вакансиями, соседними с ионами А1 + (присутствующими как примесь), по-видимому, ответственны за хемосорбцию водорода и катализ обмена Нг — Ог. Если двуокись кремния хорошо обезгажена, облучение создает также кислотные центры, катализирующие реакции изомеризации двойной связи и полимеризацию олефинов. [c.53]

Ферменты являются катализаторами реакций, протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов, катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза, катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин, как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, или гематин, как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор, подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции, однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона, и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу, известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]

Как известно, абсолютная активность ферментов (рассчитанная на одну активную группу) достигает иногда огромных величин, которые на много порядков превышают даже самые производительные неорганические катализаторы. Поэтому в своей последней работе по механизму катализа [3] я должен был указать, что валентный механизм каталитического действия нельзя признать вполне общим и что должна существовать иная, весьма мощная форма каталитической активации, реализующаяся в биокатализе. Поэтому выносить биокатализ за границы общей теории катализа, как это обычно делается, значит игнорировать самую важную форму активации, которая нам известна, и пытаться искать разгадку катализа в его более вялых формах. По этой же причине вопрос о различии и сходстве гетерогенных неорганических и микрогетерогенных биологических катализаторов имеет принципи-.альное значение для разбираемой темы, так как именно здесь наиболее типично выражена, с одной стороны, обычная валентная, а с другой — особая энергетическая форма катализа. [c.44]

Из приведенных данных видно, что значения удельной активности (скорость гидрирования, отнесенная к 1 см поверхности) для ряда Ni/ZnO-катализаторов с различным содержанием Ni имеют один и тот же порядок и колеблются в гораздо меньших пределах, чем скорости гидрирования, отнесенные к 1 г Ni в катализаторе. Эти данные некоторым образом подтверждают мысль К. Г. Ворескова о том, что каталитическая активность металлов VIH группы определяется исключительно химическими свойствами активного компонента [6]. [c.467]