Полипептиды, получение

При ЭТОМ, как и следовало ожидать, конечный продукт является низкомолекулярным веществом. Также полипептиды , полученные нагреванием при высокой температуре гликоколя или аланина с глицерином, являются еще низкомолекулярными соединениями. [c.10]

Для производства ламепонов применяют полипептиды, полученные из отходов после хромового дубления кожи, плп низкосортный животный клей. Возможно также получение ламепопов непосредственно из соли жирной кпслоты и полипептида без предварительного получения хлорангпдрида. [c.91]

Окисленная рибонуклеаза. Действие химотрипсина на рибонуклеазу менее специфично, чем действие на этот субстрат трипсина. Об этом свидетельствуют более низкие выходы полипептидов при разделении гидролизата методом ионообменной хроматографии [154]. В выделенных полипептидах установлено наличие 151 аминокислотного остатка, в то время как в полипептидах, полученных в результате расщепления трипсином, обнаружено всего 124 остатка. По-видимому, это объясняется тем, что некоторые участки полипептидной цепи появляются более чем в одном из пептидных обломков. О более сложном составе гидролизата можно судить по небольшим количествам примесей (как правило, не выше 15%), присутствующих в большинстве основных фракций. Эти примеси не мешали определению аминокислотного состава фракций, но их присутствие еще раз подчеркивает трудности, которые встречаются при фракционировании смесей пептидов, полученных менее специфическими методами гидролиза. Гидролизаты рибонуклеазы были получены инкубированием в течение 24 час с ферментом при pH 7. При более кратковременном инкубировании гидролизат содержал дополнительно [c.204]

Интересен обратимо сокращающийся амфотерный смешанный полипептид, полученный Тани с сотрудниками [8551 (см. табл. 3). Этот полипептид сокращается в изоэлектрической области и расширяется при изменении pH. [c.139]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

Полипептиды, полученные из -аминокислот, конечно, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основа оптической активности в этом случае совершенно [c.142]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Сопоставление всех данных о строении более или менее сложных полипептидов, полученных при различных методах частичного гидролиза белка (разрывающих его цепь в разных местах), а также данных о С- и М-концевых аминокислотах дает возможность составить представление о строении всей полипептидной цепи. [c.308]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Белки состоят в основном из L-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]с. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —NH— HR—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, R —боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее широко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы и п- л вносят [c.45]

Полиаминокислоты. — Данный раздел посвящен главным образом синтетическим полипептидам, полученным полимеризацией производных отдельных аминокислот (гомополимеры) или в некоторых случаях двух или более компонентов. Эфиры глицина и аланина были полимеризованы, но в настоящее время предпочитают использовать в качестве мономеров N-кapбoк иaнгидpиды, известные также КЗ К ангидриды Лейяса IV. Лейхс (1906) лолучил соединения этого типа взаимодействием аминокислоты I с метиловым эфиром хлоругольной кислоты. При этом образуется Ы-карбметоксиаминокислота П, из которой после превращения в хлорангидрид III при перегонке в вакууме образуется Ы-карбоксиангидрид IV и элиминируется молекула хлористого метила [c.711]

Первым о полимеризации кристаллического мономера сообщил Летор [242], наблюдавший спонтанную полимеризацию ацетальдегида. Образующийся полимер был аморфным. Еще раньше Фишер [98] обнаружил, что пентаглицилглицинметиловый эфир при длительном нагревании при 100°С, т.е. ниже его температуры плавления, превращается в водорастворимое аморфное полимерное вещество. Структура подобных полипептидов, полученных в результате топохимических реакций, была впоследствии достаточно подробно проанализирована [349, 350]. [c.396]

Так, в одной из работ изучалась оптическая активность полипептида, полученного из ь-глутаминовой кислоты. Л олекулярная масса полипептида составлял около 65 тысяч. Оказалось, что [c.593]

В I о U t Е. R., А s а d о U г i а п А Полипептиды. V. Инфракрасные спектры полипептидов, полученных из у бензилового эфира L-глутаминовой кислоты, J. Ат. hem. So ., 78, ЛЬ 5, 955 (1956) РЖХим, 1957, ЛЬ II, 37804. [c.352]

Оказалось, однако, что такой синтетический полипептид, полученный Буассона и сотр. [293], Швицером и сотр. [2025], а также Николаидесом и Де Вальдом [1619], по фармакологическим свойствам отличается от брадикинина. Гуттманн и Буассона [899] (ср. [294]) предприняли попытку исправить неточность, допущенную при определении строения брадикинина, путем синтеза, других октапептидов с измененной последовательностью аминокислотных остатков. Когда в молекулу октапептида ввели еще один остаток пролина [292], то был получен нонапептид H-Arg-Рго-Рго-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH, который оказался по своей биологической активности полностью идентичным бради-кинину. Затем Эллиотт и сотр. [667] (ср. [663а]) провели повторное определение строения брадикинина, которое подтвердило наличие в пептидной цепи этого гормона еще одного остатка пролина таким образом было установлено, что строению бради- [c.105]

Полипептиды, полученные даже в очень разбавленных растворах, имеют большой молекулярный вес (например, при 70° и концентрации 0,1(58 молъ1л коэффициент полимеризации достигает 4000—5000). Очевидно, продолжительность роста цепи в данном случае в отличие от радикальной (винильной) полимеризации соответствует времени реакции. Поэтому средняя длппа цепи должна увеличиваться в течение всего процесса полимеризации. Сначала получаются низкомолекулярные полипептиды, которые растут во время всей реакции и достигают предельной величины к концу процесса. Возмон<но, что этот рост происходит в значительной мере в результате взаимодействия нолипентидных ценей [c.191]

Сопоставлениевсехданныхо строении более или менее слож-, ных полипептидов, полученных при различных методах частичного гидролиза белка [c.338]

С ростом инициирования конечный продукт должен иметь узкое (пуассоновское) молекулярновесовое распределение. Этот вывод был подтвержден Уоли и Уотсоном [14. Было найдено, что полисарко-зин, приготовленный их методом, оказывается монодисперсным. Этот результат в дальнейшем получил подтверждение в работах Фесслера и Огстона [15], а также Попе и сотр. [16]. Аналогичные данные были получены для других полипептидов, приготовленных из соответствующих ЫКА при действии на них первичных аминов. К таким полипептидам относится поли-у-бензил-Ь-глутамат, образующийся при инициировании реакции полимеризации соответствующего ЫКА н-гексил-амином в диметилформамиде [17]. Наконец, при синтезе блок-сополимеров были получены новые доказательства отсутствия обрыва. Например, такие сополимеры были синтезированы [131 полимеризацией ЫКА 0,Ь-фенилаланина при инициировании реакции полипептидом, полученным из ЫКА саркозина. Многочисленные примеры других блоксополимеров, полученных таким путем, имеются в литературе. [c.550]

Внутримолекулярное взаимодействие концевой аминной группы и полипептидного цикла представляет собой интересный процесс обрыва [44, 45]. В результате такой реакции должны образовываться циклические полипептиды, и из продуктов полимеризации NKA в присутствии некоторых апротонных оснований действительно удалось выделить гексамерные циклические полипептиды. Скорость такого обрыва должна зависеть от молекулярного веса полимера, так как вероятность замыкания кольца больше при относительно низкой степени полимеризации DP 4—8), и понижается с увеличением длины полимерной цепи [72,73]. Следовательно, некоторая часть полимерных цепей должна обрьшаться в результате циклизации еще при низких степенях превращения, а молекулы, имеющие длину цепи выше критической, способны расти до достаточной длины, пока не произойдет одна из возможных реакций обрыва. Возможно, такой характер обрыва цепей ответствен за широкое молекулярновесовое распределение (высокое отношение Мщ/Мп) полипептидов, полученных полимеризацией в присутствии апротонных оснований ), а также объясняет постоянную степень полимеризации в последовательных реакциях пост-полимеризации (разд. 7). [c.587]

Полипептиды, полученные сополимеризацией К-карбоксиангидридов тирозина, лизина, глутаминовой кислоты, аланина и других аминокислот, обладают антигенными свойствами [c.136]

Наивысший из полипептидов, полученных до сих пор Фишером, содержит 18 аминокислотных остатков, а именно 15 глико-кольных и 3 лейциновых остатка. Он дает все названные выше реакции, и если бы именно с ним впервые встретились в природе, то его, не колеблясь, признали бы за протеин. Этот окт а декапептид своим молекулярным весом (1213) превосходит большинство жиров, из которых, напр., тристеарин имеет только 891. Поэтому он относится к самым сложным веществам, которые удалось синтезировать до настоящего времени без потери представления о их строении. [c.334]

В то же время обнаруженные у гомополипептидов всех природных а-аминокислот многообразие форм и многочисленность влияющих на структуру факторов, а также отсутствие даже в случае простейших полипептидов должного понимания причин реализации у них различных конформаций указывали на то, что вопрос об общности структур искусственных и природных полипептидов не является столь простым, как это представлялось ранее. Предложенная Блоутом конформационная гипотеза разделения аминокислот на спиралеобразующие и спираленеобразующие опиралась на ограниченный экспериментальный материал. Она не согласовывалась со многими, известными в то время фактами. Популярность этой гипотезы можно объяснить лишь отсутствием альтернатив. Структурные исследования синтетических полипептидов не оправдали первоначальной надежды найти простые корреляции между химическим и пространственным строением полипептидов. Полученные экспериментальные данные показали, что таких простых корреляций не существует даже в рамках гомополипептидов. [c.38]

В первоначальном онисании а-спирали Полингом и др. [281 вопрос о том, образует ли полипептидная цень, состоящая из а-аминокислотных остатков, правые или левые спирали, оставался открытым. В течение последующих лет исследование оптической активности и ее зависимости от длины волны использованного света было превращено в мощное средство изучения спиральных конформаций. Более подробно этот вопрос будет обсужден в гл. V сейчас же лишь отметим, что оно предоставляет экспериментальный метод, с помощью которого может быть решен вопрос о направлении закручивания спирали. Найдено, что большинство полипептидов, полученных из а-аминокислот, образует правые а-спирали. С другой стороны, из этого общего правила имеются некоторые исключения, позволяющие сделать интересные выводы о степени, до которой взаимодействие боковых ценей может быть опреде.пяющим фактором при выборе между двумя конформациями цени главных валентностей, лишь незначительно различающимися по своей энергии. Б то время как ноли-у-бензил-Ь-глутамат образует правые спирали, в поли-Р-бензил-L-аспартате паправление спирали меняется на противоположное, при котором эфирная группа располагается ближе к главной цепи полимера за счет удаления метиленового остатка [323, 324]. Если, однако, в ароматический остаток молекулы поли-Р-бензил-Ь-аспартата ввести в пара-положение нитрогруппу, то конформация цепи обращается в правую спираль [325]. Этот случай представляет собой интерес, поскольку он показывает, что даже группы, довольно удаленные от цепи главных валентностей, могут оказывать на ее конформацию решающее влияние. [c.122]

Молекула цАМФ-зависимой протеинкиназы состоит из регуляторной Я и каталитической С суб,ъединиц. Диссоциация субъединиц под влиянием цАМФ (/ С+цАМФч / — цАМФ+С) активирует протеинкиназу. Кроме того, активность цАМФ-зависимой протеинкиназы находится под контролем специфического ингибитора. Во-первых, ингибитор связывается с активной субъединицей, во-вторых, ингибитор препятствует рекомбинации С с / -цАМФ и освобождению циклического нуклеотида от регуляторной субъединицы протеинкиназы. Вполне возможно, что этот ингибитор белковой природы является модифицированной субъединицей Я. Количество и активность ингибитора изменяются в зависимости от физиологического состояния организма, под влиянием некоторых веществ, в процессе онтогенеза. Протеинкиназы фосфорилируют не только нативные белки, но даже денатурированные, а также полипептиды, полученные в результате гидролиза белков, что свидетельствует о недостаточной их специфичности. [c.71]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология