Миофибриллы

Рис. 2. Схема продольного разреза участка миофибриллы (1 -диск А, 2-диск Т, 3-пластинка 2, 4-саркомер) внгоу показана схема поперечного среза миофибриллы (5-только нити миознна, 6-нитн актина и миозина, 7-только ннти актина).

В три стакана (объемом 100, 50 и 50 мл) наливают по 30 мл среды выделения, охлажденной до 0°С. Среда гомогенизации должна содержать соли, так как в растворе сахарозы или других неэлектролитов миофибриллы желатинируются и плохо разрушаются. Первый стакан (на 100 мл) взвешивают, второй (на 50 мл) помещают в замораживающий холодильник, чтобы в жидкости появились кристаллы льда. [c.404]

Мышечные волокна построены из продольно расположенных фибрилл (миофибрилл) диаметром ок. 1000 нм, в к-рых чередуются светлые и темные диски (соотв. I и А-диски рис. 2). В середине диска I расположена пластинка [c.93]

Наиболее характерной особенностью мышечных клеток является наличие в них сократительных миофибрилл, представляющих собой специальным образом организованные пучки белковых молекул. [c.318]

В световом микроскопе в миофибриллах видны поперечные линии, отстоящие друг от друга на расстоянии примерно 2,5 мкм (рис. 4-21 и 4-22). Область между двумя плотными Z-пластинками, называемая саркомером, является главным сократительным элементом мышечной клетки. В центре саркомера имеется плотная анизотропная полоса (обладающая сильным двойным лучепреломлением), получившая название А-диска. Продолжением Z-пластинок являются менее интенсивные [c.318]

Проследите за перемещением ионов Са + внутри клетки, благодаря которым запускается процесс сокращения миофибрилл начиная с момента, когда нервный импульс достигает мышечной клетки (в скелетной мышце млекопитающего), и кончая завершением процесса сокращения. Назовите специфические белки и (или) структуры, участвующие в рассматриваемых процессах. [c.399]

В каждом мышечном волокне в полужидкой саркоплазме по длине волокна расположено, нередко в форме пучков, множество нитевидных образований - миофибрилл (толщина их обычно менее 1 мкм), обладающих, как и все волокно в целом, поперечной исчерченностью. Поперечная исчерченность волокна, зависящая от оптической неоднородности белковых веществ, локализованных во всех миофибриллах на одном уровне, легко выявляется при исследовании волокон скелетных мышц в поляризационном или фазово-контрастном микроскопе. [c.645]

Повторяющимся элементом поперечно-полосатой миофибриллы является саркомер-участок миофибриллы, границами которого служат узкие 7-линии. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сот саркомеров. Средняя длина саркомера 2,5-3,0 мкм. В середине саркомера находится зона протяженностью 1,5-1,6 мкм, темная в фазово-контрастном микроскопе. В поляризованном свете она дает сильное двойное лучепреломление. Эту зону принято называть диском А (анизотропный диск). В центре диска А расположена линия М, которую можно наблюдать только в электронном микроскопе. Среднюю часть диска А занимает зона Н более слабого двойного лучепреломления. Наконец, существуют изотропные диски, или диски I, с очень слабым двойным лучепреломлением. В фазово-контраст-ном микроскопе они кажутся более светлыми, чем диски А. Длина дисков [c.646]

Как отмечалось, кроме рассмотренных основных белков, в миофибриллах содержатся также тропомиозин, тропонин и некоторые другие регуляторные белки. [c.650]

Рис. 12.4. Электронная микрофотография миофибриллы мышцы лягушки

Рис. 12.5. Схема участка поперечного сечения миофибриллы 7 — толстые нити, 2 — тонкие нити

Рис. 12.6. Схема продольного сечения миофибриллы нри трех разных ее длинах

Автоколебания возникают в нелинейных системах за счет сил, зависящих от состояния движения самой системы размах автоколебаний не зависит от начальных условий (см. гл. 15 и 16). Автоколебания ЛМН возбуждаются при наличии обратной связи между деформацией и напряжением. Соотношение между ними изменяется в зависимости от состояния активности системы. Но-видимому, в ЛМН имеется элемент-преобразователь , реагирующий на механические события и контролирующий состояние сократительной системы. Этот элемент локализован в миофибриллах, что доказывается наличием автоколебаний и у препаратов ЛМН, отмытых глицерином. [c.411]

Рис. 129. Схема функциональной единицы миофибриллы - саркомера - в покоящемся (а) и сокращенном состояниях (б)

Рис. 148. Взаиморасположение толстых и тонких нитей миофибрилл.

Конденсация субъединиц конек в конец приводит к возникно веиию длинных фибриллярных макроструктур белка — миофибрилл, коллагеноБых и эластических волокон, нейрофибрилл, кератина покровных тканей и шерсти, фиброина шелка и т. д. [c.178]

Регуляция сокращения и расслабления мыщц. Сокращение любых мышц происходит по общему механизму, описанному ранее. Мышечные волокна разных органов могут обладать различными молекулярными механизмами регуляции сокращения и расслабления, однако всегда ключевая регуляторная роль принадлежит ионам Са . Установлено, что миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться в его присутствии лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция . Наибольшая сократительная активность наблюдается при концентрации ионов Са около 10 10 М. При понижении концентрации до 10 М или ниже мышечные волокна теряют способность к укорочению и развитию напряжения в присутствии АТФ. [c.657]

Шелудько Н. С. Белковый состав миофибрилл кролика, определенный методом диск-электрофореза в присутствии додецилсульфата натрия//Цитологня. 1974. Т. 15. С. 597. [c.122]

Все перечисленные эффекты играют определенную роль в эффекте Воркмана — Рейнольдса, весьма интересном кинетическом феномене. Поскольку такого рода процессы могут иметь место и в аксоне и в миофибрилле, мы можем представить себе механизм возникновения биоэлектрических феноменов как следствие движения фазовой границы (Зацепина, 1967). [c.64]

Вьщеляют также белые и красные мышечные волокна. Белые мышечные волокна отличаются более высоким содержанием миофибрилл и в соответствии с этим способностью к более быстрым сокращепиям. В красных волокнах содержание миофибрилл отиосительпо меньше, а саркоплазмы больше. Свое пазваипе красные волокна получили благодаря высокому содержанию в них миоглобина. Красные мышечные волокна отличаются более выраженным тоническим характером сокращения. У человека белые и красные волокна встречаются обычно вместе в одной и той же мышце. [c.645]

Согласно модели, предложенной Э. Хаксли и Р. Нидергерке, а также X. Хаксли и Дж. Хенсон, при сокращении миофибрилл одна система нитей проникает в другую, т.е. нити начинают как бы скользить друг по другу, что и является причиной мышечного сокращения. [c.647]

Миозин составляет 50—55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939— 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000—210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [c.649]

Актин, составляющий 20% от сухой массы миофибрилл, был открыт Ф. Штраубом в 1942 г. Известны две формы актина глобулярный актин (О-актин) и фибриллярный актин (Р-актин). Молекула С-актина с мол. массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), в обра- [c.649]

Троп омиозин был открыт к. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух а-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм его мол. масса 65000. На долю тропомиозина приходится около 4-7% всех белков миофибрилл. [c.650]

В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофибриллах и межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой при участии особого Са -связывающего белка, получившего название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур. [c.657]

Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость акто-миозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого количества ионов Са в саркоплазму. [c.658]

Решается кинетическая задача, причем константам скоростей двух первых реакций приписываются определенные зависимости от расстояния между А и М вдоль миофибриллы. Решение учитывает относительное перемещение А и М при укорочении саркомера. При численном подборе ряда параметров получается согласие с результатами вычисления Р У) по уравнению Хилла. [c.404]

Клетка, организм — гетерогенные конденсированные системы, построенные из квазикристаллических тел (надмолекулярные структуры) и жидкостей, из больших и малых молекул. Надмолекулярные структуры в организме высокоупорядочены и представляют собой преимущественно линейные и двумерные системы. В качестве линейных систем укажем на миофибриллу мышцы, аксон нервной клетки, условно двумерных — различные клеточные и внутриклеточные мембраны, р-формы белковых структур. Говоря о квазикристалличности такого рода стру <тур мы имеем в виду именно их высокую упорядоченность, "выражающуюся в ряде случаев в периодичности строения. Вм ста [c.37]

Представленное объяснение не исключает и других. В частности, а.1ьдоксимы агликонов, благодаря наличию хелатных группировок, возможно, являются селективными переносчиками ионов кальция через 1е.мбраны миофибрильных клеток, и тем самым увеличивают биологическую активность, так как известно [77, 78], что ионы кальция усиливают сократимость миофибриллов. Не исключено также, что оба эти эффекта имеют место в живом организме. [c.307]

Основной фракцией мышечной ткани является волокно, стоящее из миофибрилл (10 % ткани или 56 % от общего бел( между которыми находится жидкость — саркоплазма (6 % т ни или 33% общего белка). Волокна связаны между со трубочками и мембранами, образующими соединительную тк (2 % от мышечной ткани или 11 % общего белка). Кроме т в мышечной ткани содержится до 3,5 % различных небелко азотистых веществ (креатинин — 0,55 %, инозинмонофосфат 0,3, ди- и трифосфопиридиннуклеотиды — 0,07, свободные ам1 кислоты — 0,35, карнозин и ансерин — 0,3 % и др.). [c.164]

При отсутствии взаимодействия между миозином толстых нитей и актином тонких эти нити могут перемещаться относительно друг друга между двумя крайними состояниями (рис. 129). Одно из этих состояний предельно растянутое, при котором имеет место лишь незначительное перекрывание толстых и тонких нитей. Второе состояние — предельно сокращенное, при котором толстые нити максимально вдвинуты между тонкими и достигают своими концами пластинки. Мышечное сокращение происходит в результате согласованного перехода сарко-меров всех миофибрилл, участвующих в формировании мышцы, из предельно растянутого в полностью или частично сокращенное. [c.436]

При детальном анализе структуры миофибрилл методом фазо-вокоитрастиой микроскопии в ник выявляется наличие повторяющихся эвеньеа (рис. 144). Фуикииоиальиая единица миофибриллы (между 7-лиииями) называется саркомером. Темные полосы принято называть А-дисками (анизотропными), а светлые— 1-дисками (изотропными) центральная часть А-полосы является менее плотной (Н-зона) и рассекается М-линией. [c.254]

Молекулярная структура миофибрилл характеризуется рюгу-лярной упаковкой толстых Ынаметр 15 нм) и тонких (диаметр 7 нм) белковых нитей. При сокращении мышцы тонкие и толстые нити скользят друг относительно друга, ширина А-полосы остается постоянной, а зоны Н и I уменьшаются (рис. 145). При максимальном сокращении концы толстых иитей приходят а контакт с 7-ли- [c.254]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.318 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.436 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.76 , c.131 , c.147 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.155 , c.156 , c.290 , c.356 , c.384 , c.387 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.232 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.255 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.138 ]

Мышечные ткани (2001) -- [ c.11 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.255 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.518 , c.519 , c.521 , c.523 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.260 , c.262 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология