Глутаминовая кислота, титрование

Глицин и глутаминовую кислоту рекомендуется [56] заменять (х-аланином или р-фенил-а-аланином. При pH >9,5 эти аминокислоты предотвращают окисление Со кислородом воздуха, и по-, этому при прямом потенциометрическом титровании Со раствором Кд[Ре(СК)б] получаются удовлетворительные результаты. При pH 12 в присутствии 100-кратных по массе количеств аминокислот можно определять 0,5 мг и более Со в 20 мл раствора в присутствии больших количеств N1 РЬ , Си , В1 1 Ре . [c.31]

Анализ белков.— Белки обычно гидролизуют кипячением с 20%-ной соляной кислотой или 35%-иой серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется только при определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся при гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов, то кислотный гидролиз превращает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего азота содержание амидного азота устанавливают подщелачиванием аликвотной порции и отгонкой аммиака в отмеренный объем титрованной кислоты. В этом случае количество аммиака соответствует количеству присутствующих в белке амидов дикарбоновых аминокислот. [c.640]

Наконец, следует рассмотреть поведение при титровании такого соединения, как поли-а-Ь-глутаминовая кислота. При малых степенях ионизации она существует в форме а-спирали (гл. III, раздел В-1), однако силы отталкивания фиксированных зарядов в конечном счете нарушают эту специфическую конформацию, и при высокой плотности заряда полиион может принимать форму беспорядочного клубка [319]. Так как [c.300]

Почему при количественном определении глутаминовой кислоты при титровании щелочью замещение водорода на натрий происходит только в "ОДНОЙ карбоксильной группе, удаленной от аминогруппы [c.192]

Используя значения р/Са, полученные в задаче 3, постройте теоретическую кривую титрования, изображающую зависимость числа эквивалентов Н и ОН , реагирующих с 1 молем глицина, от pH. Заметим, что форма такой кривой не зависит от р/Са. Постройте аналогичные кривые для глутаминовой кислоты (рКа для которой равны 2,19 4,25 и 9,67), гистидина (р/С равны 1,82 6,00 и 9,17) и лизина (р/Са равны 2,18 8,95 и 10,53). [c.332]

Рис. 1-6. Кривые титрования глицина, лизина и глутаминовой кислоты.

У аминокислот, имеющих диссоциирующие группы в боковой цепи (Glu, Asp, ys, Туг, Lys, Arg, His), на кривых титрования появляется третий перегиб (р/ з). На рис. 1-6 приведены кривые титрования лизина и глутаминовой кислоты, значения рК — в табл. 1-6. [c.32]

Метод потенциометрического титрования менее пригоден, чем метод КД, для изучения влияния четвертичных аммониевых солей на превращение а-спиральной структуры поли ( -глутаминовой кислоты) [78] в неупорядоченную, тогда как с помощью первого метода возможно определить изменение свободной энергии и энтальпии, происходящие при образовании а-спиральных и (З-конформа-ций поли ( -лизина) [10, 79] дополнительная информация о структуре этой поли (аминокислоты) получена с помощью ДОВ и вискозиметрии. [c.444]

Прямое титрование возможно в растворе глутаминовой кислоты, которая образует с кобальтом комплекс, не окисляющийся на воздухе, но реагирующий с КзРе(С )б оптимальное pH равно 9,8—11,4 [114]. Титрование можно вести в присутствии ионов никеля, хрома, кадмия, алюминия, меди, цинка, вольфрама, висмута, титана, молибдена, ванадия, мышьяка, допустимы также полуторакратные количества марганца. [c.109]

Учитывая, что большинство аминокислот лучше растворимо в воде, и принимая во внимание преимущества потенциометрического титрования в неводных средах, мы на целом ряде опытов установили целесообразность определения основного вещества в аминокислотах по карбоксильной группе методом потенциометрического титрования в смешанных водно-органических средах в присутствии формальдегида. В случае дикарбоновых аминокислот (аспарагиновой, глутаминовой и хлоргидрата глутаминовой кислоты) прибавление формальдегида не дает эффекта. Удовлетворительные результаты получаются при титровании как в водной, так И В водно-органических средах. [c.102]

Результаты определення основного вещества в ВЬ-глутаминовой кислоте по Кьельдалю и потенциометрическим титрованием [c.105]

Взятые для исследования аспарагиновая и глутаминовая кислоты характеризуются (рАа.. + рА в), равной соответственно 8,05 и 9,62. Кривые титрования этих кислот раствором NaOH, показанные на рис. 1 (кривые 14 и 15), имеют два четких излома, соответствующих взаимодействию карбоксильных групп и HgN -групд амфолита. Доказательством такой последовательности взаимодействия служит кривая титрования щелочью смеси глутами- [c.140]

На основании данных по спектрофотометрическому титрованию индивидуальных аминокислот нами предпринята попытка анализа их двухкомпонентных смесей. На рис. 2 представлены кривые титрования двухкомпонентных смесей аминокислот в среде безводной уксусной кислоты. Кривая 1 получена при спектрофотометрическом титровании смеси солянокислого орнитина и глутаминовой кислоты. Она характеризуется двумя резкими изломами в точках эквивалентности, первый из которых соответствует нейтрализации солянокислого орнитина, второй — оттит-ровыванию глутаминовой кислоты. [c.231]

При титровании смеси лейцина и глутаминовой кислоты получена кривая 2, имеющая также два излома, первый из которых соответствует нейтрализации лейцина, второй — нейтрализации глутаминовой кислоты. [c.231]

Как показали Зимм и Райс значение а я 10 удовлетворительно согласуется с кривыми потенциометрического титрования поли-1-глутаминовой кислоты (см. 27). [c.319]

Применение глутаминовой кислоты в качестве адденда при прямом потенциометрическом титровании кобальта феррицианидом.— В кн. Вопросы использования минерального и растительного сырья Средней Азии. Ташкент, Изд-во АН Узб. ССР, 1961, -50—54. Библиогр. 3 назв. [c.167]

Наиболее детально исследованы кривые титрования ноли-Ь-глутаминовой кислоты и поли-Ь-лизина. Оба эти полимера в незаряженном состоянии находятся в растворе в виде а-спирали, а при ионизации претерпевают переход в клубкообразную форму. Поскольку рК карбоксильных групп нолиглутаминовой кислоты равно 4,4, а рК амино- [c.33]

Кривые электрометрического титрования белков, в связи с буферным действием карбоксильных и аминных групп, дают отчетливые перегибы при pH 3—4 и 10—12. Нет, однако, возможности при помощи электрометрического титрования отдифференцировать небольшое количество концевых с -карбоксильных групп белков от и -карбоксильных групп аспарагиновой и глутаминовой кислот так же, как и конечные й-аминогруппы от -аминогрупп лизина. На основе титрования можно сделать лишь одно заключение, что число конечных сг-карбоксильных групп не может быть очень велико (см. гл. VII), так как иначе перегиб кривой оказался бы сдвинут от pH 3—4 ближе к pH 2. Перегиб около pH 6—7, который заметен на многих кривых титрования, соответствует буферному действию имидазольных групп гистидина (см. фиг. И). [c.81]

Влияние pH модифицирующего раствора сильно сказывается на асимметрическом выходе оксибутирата. Оптимальное значение pH, равное 5,1 для глутаминовой кислоты, получается, если pH модифицирующего раствора будет ниже скачка pH па кривых титрования соответствующих модифицирующих кислот. [c.237]

Результаты титрования смесей ванадия (IV) с глицином и глутаминовой кислотой показывают, что в процессе нейтрализации 0,1М растворов а-аминокислот и их смесей с ванадием (IV) с соотношением компонентов 1 1, 1 2 и 1 5 щелочью наблюдается понижение pH смесей по сравнению с pH растворов чистых компонентов, что свидетельствует о наличии взаимодействия между ними. Количество щелочи, израсходованное на титрование смесей У0 + с кислотами эквивалентного состава до крутого подъема кривой, меньше суммарного количества щелочи, необходимого для титрования компонентов в отдельности, что служит дополнительным доказательством протекания процесса комплексообразования. [c.92]

Ванадий (III). Методически изучение комплексообразования ванадия (III) с а-аминокислотами (глицин и глутаминовая кислота) проводилось аналогично изучению комплексов для ванадия (IV). Для кривых титрования а-аминокислот и их смесей с сульфатом ванадия (III) растворами гидроокиси калия также характерно значительное понижение pH растворов смесей по сравнению с pH растворов чистых компонентов, что свидетельствует о наличии комплексообразования между ионами ванадия (III) и аминокислот, сопровождающегося увеличением концентрации водородных ионов в растворе. В области pH 3,5— 4,5 в глицинатных растворах, как показали опыты по электромиграции, преобладают соединения катионного типа, простейшее из которых будет отвечать формуле [VGl2]+. В растворах ванадия (III), содержащих глутаминовую кислоту, в интервале pH 4—4,5 равновесие сдвигается в сторону образования анионных комплексных форм [VGI2] [c.93]

Для расчета констант образования комплексных соединений ванадия (III) с глицином и глутаминовой кислотой на основании данных рН-метрического титрования был применен метод Бьер- [c.93]

Вада [434] описал титрование поли-/-глутаминовой кислоты в водном растворе, сопровождающееся изменением формы спирали. [c.293]

Вада [703] исследовал спирально-змеевиковое превраш,ение поли-/-глутаминовой кислоты, происходяш ее при титровании ее в водном растворе и обнаружил, что кривая титрования разделяется на три участка ионизация полной спирали, область спирально-змеевикового превращения и ионизация полного змеевика. [c.389]

Показано, что в ГТХ количество аспарагиновой кислоты (21,3 остатка на минимальный молекулярный вес) выше, чем содержание в нем глутаминовой кислоты (15,4 остатка на минимальный молекулярный вес ГТХ). К этой особенности в аминокислотном составе ГТХ чувствителен вирус гриппа (штамм Ли). Оксипролин не обнаружен в ГТХ. Кривая титрования 121] показала, что в ГТХ имеется только 18 титруемых групп на минимальный молекулярный вес. Однако на основании аналитических данных можно было ожидать наличия в ГТХ минимум 41 титруемой группы. Эти данные свидетельствуют о компактной с большим количеством поперечных связей молекуле ГТХ и хорошо согласуются с данными о высокой резистентности ГТХ к протеолитическим ферментам. [c.159]

Определение кислых групп гликопротеина с помощью связывания красителя [62] показало, что в нем содержится 83 + 2 кислые группы и 12 2 амидные группы. Первая цифра хорошо согласуется с результатом (86 2 кислые группы), полученным Попено и Дрю [51]. Из них 16—17 представляют собой остатки К-ацетилнейраминовой кислоты, что было показано с помощью кислотно-щелочного титрования и методом связывания красителя на препаратах, из которых с помощью нейраминидазы была удалена нейраминовая кислота [51, 63]. Остальные группы распределяются следующим образом 26 групп -аспарагиновой кислоты, 31 группа у-глу-таминовой кислоты, 11 фенольных групп, 6 сульфгидрильных групп и 1 концевая группа серина 12 остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в виде амидов [62]. [c.76]