Из истории изучения ферментов

ИЗ ИСТОРИИ ИЗУЧЕНИЯ ФЕРМЕНТОВ [c.167]

ИСТОРИЯ ИЗУЧЕНИЯ ФЕРМЕНТА [c.7]

История изучения ферментов тесно переплетается с историей изучения катализа вообще. Напомним, что катализом называют ускорение химической реакции, вызванное добавлением малых, нестехиометрических количеств определенного вещества — катализатора. Например, платина ускоряет разложение пероксида водорода на кислород и воду, кислоты ускоряют разложение белков на аминокислоты, крахмала на глюкозу, мочевины на СО и NH , и т. д. После завершения реакции катализатор обнаруживается в смеси в том же количестве, в каком был добавлен. Шведский химик Я. Берцелиус в 1835 г. опубликовал работу, в которой сопоставлял такие процессы, как брожение, действие солода на крахмал, переваривающее [c.61]

Ингибиторы амилаз. История изучения ингибиторов амилолитических ферментов началась и неразрывно связана с исследованиями данного класса природных соединений в растениях. Первые сведения относятся к началу 30-х годов, когда в проростках гречихи было обнаружено нерастворимое в воде вещество, способное тормозить гидролитическое расшепление крахмала амилазой. Расширение исследований вслед за этим позволило выделить ингибиторы амилолитических ферментов из разнообразных растений (табл. I). Они присутствуют в запасающих органах, листьях, цветках, плодах, проростках разнообразных растений [80]. [c.215]

Обычно история изучения витаминов складывается из нескольких последовательных этапов. Вначале прн изучении какого-либо авитаминоза обнаруживают вещество, обладающее защитным действием. Это вещество постепенно очищают и, наконец, получают s гомогенном состоянии. После этого выясняют его строение и разрабатывают метод его синтеза. С другой стороны, ведется изучение механизма его действия, которое привело к принципиально важному выводу, что витамины входят в состав некоторых ферментов. Такова довольно общая схема изучения ряда витаминов. [c.66]

История открытия и изучения ферментов. Сходства и особенности биокатализаторов. Специфичность действия ферментов и особенности вьщеления ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. [c.95]

Дайте определение ферментов. Изложите кратко историю их открытия. Какая наука занимается изучением ферментов [c.124]

Включает досконально документированный отчет об истории изучения природы брожения и о том, как изучение брожения привело к зарождению химии ферментов.) [c.45]

Большая часть белков и ферментов, изученных в ранний период истории белковой химии, была выделена из внеклеточных жидкостей. Причина этого заключается не только в легкости получения материала, но и в том, что внеклеточные белки в основном более стабильны часто благодаря наличию в них дисульфидных мостиков, а также небольшим размерам молекул. Первоначально исследования структуры белков, естественно, сосредоточивались на этих небольших белках. Так, лизоцим, рибонуклеаза и химотрипсин были самыми первыми детально изученными белками, и все они получены из внеклеточных источников. Однако большинство ферментов локализовано внутри клеток. Часто такие белки менее стабильны — у них обычно отсутствуют дисульфидные связи вследствие того, что внутриклеточная среда обладает восстанавливающими свойствами. Цель данного раздела — дать описание методов разрушения клеток и выделения ферментов в водный экстракт , что является первым этапом очистки ферментов. [c.39]

История развития отечественной биохимии. Российские ученые внесли большой вклад в развитие биохимии. Основоположником отечественной биохимии по праву считают А. Я. Данилевского (1839—1923), который возглавил в Казанском университете первую в России кафедру биохимии и создал первую русскую школу биохимиков. А. Я. Данилевский сделал ряд крупных открытий. Им разработан оригинальный метод очистки ферментов путем их адсорбции с последующей элюцией. Он впервые высказал идею об обратимости действия биологических катализаторов—ферментов и, исходя из этого, осуществил синтез белковоподобных веществ—пластеинов. Занимаясь изучением белков, А. Я. Данилевский предположил, что составляющие их структурные единицы соединены друг с другом —СО—NH-связями, которые были названы впоследствии пептидными. По современным представлениям, белковая молекула построена из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. [c.10]

По первой в истории изучения ферментов классификации их делили на две группы гндролазы, ускоряющие гидролитические реакции, и десмолазы, ускоряющие реакции негидролитического распада. Затем была сделана попытка разбить ферменты на классы по числу субстратов, участвующих в реакции. В соответствии с этим ферменты классифицировали на три группы. 1. Катализирующие превращения двух субстратов одновременно в обоих направлениях А+В С+Ь. 2. Ускоряющие превращения двух субстратов в прямой реакции и одного в обратной А+В С, 3. Обеспечивающие каталитическое видоизменение одного субстрата как в прямой, так и в обратной реакции Ат В. [c.116]

История изучения фотосинтеза начинается с 1881 г., когда Ю.Л. Мейер доказал, что фотосинтез протекает в структурах листьев растений - хлоро-пластах. В 20-х годах XX в. К.А. Тимирязев исследовал роль специальных структур - пигментов, называемых хлорофиллами, в поглощении солнечного света (особенно красного и синего) и использовании световой энергии в фотосинтезе. В 1937 г. Р. Хилл открыл фотолиз воды, или фотохимическое окисление воды и образование кислорода, а в 50-х годах М. Калвин с сотрудниками изучили так называемую темновую стадию, во время которой образуются органические вещества. Фотосинтез протекает в хлоропла-стах, которые содержат все необходимое для синтеза органических соединений фоточувствительные пигменты, переносчики электронов, ферменты, коферменты, различные органические соединения, используемые в ходе биосинтеза на темновой стадии. Световая стадия фотосинтеза показана на рис. 39 и может быть описана суммарным уравнением [c.92]

Определение аминокислотной последовательности — задача очень трудоемкая. Однако ее можно было бы значительно облегчить, если бы удалось выработать приемы для фрагментации длинных пептидных цепей на относительно небольшие пептиды, содержащие от 10 до 15 аминокислотных остатков, и на другой ряд более длинных пептидов, с тем чтобы можно было установить места перекрывания небольших пептидов. Такая идеальная возможность редко встречается. Практически проблема решалась несколькими путями. История изучения инсулина, рибонуклеазы и гемоглобина отражает три различных подхода. В первых исследованиях, проведенных на инсулине, изучали частичные кислотные гидролизаты динитрофепилированных пептидов (см. гл. 6), а ферменты были использованы на второй стадии работы для получения более крупных пептидов. Быстрое установление структуры рибонуклеазы оказалось возможным благодаря усовершенствованию анализа аминокислот. Аминокислотный состав пептидов, полученных [c.113]

История изучения коферментов рйзвивается удивительно неровно. Она переживала и стремительньге взлеты, вызывая энтузиазм исследователей, когда казалось, что именно на этом пути механизм ферментативного катализа будет расшифрован. Были и периоды пессимизма, когда оказывалось, что, несмотря на исчерпывающую ясность строения и химизма превращений коферментов в ходе каталитического акта, истинный молекулярный механизм действия ферментов по-прежнему остается синей птицей . В наше время эта область исследований развивается относительно спокойно и вклад химии и биохимии коферментов в общую проблему ферментативного катализа становится все более ясно очерченным. [c.3]

Многие из указанных выше эффектов можно прекрасно проиллюстрировать на примере механизмов связывания и катализа, осуществляемых ферментом лизоцимом. Лизоцим занимает особое место в истории энзимологии, поскольку его трехмерная структура была первой нз структур белков, определенных методом рентгеноструктурного анализа [134]. Это маленький белок, состоящий из одной полипептидной цепи длиной в 129 аминокислотных остатков, катализирует гидролиз гликозидных связей углеводного компонента клеточной стенки бактерий (как часть защитного механизма против бактериальной инфекции). Природным субстратом лизоцима является чередующийся сополимер (86) Л -ацетил-[5-0-мурамовой кислоты (NAM) и Л -ацетил-р-й-глюкоз-амина (NAG), связанных [i-1-> 4-гликозидными связями, однако большая часть работ по изучению механизма была проведена на более простых субстратах. Так, поли-Л -ацетилглюкозамин также гидролизуется ферментом, однако эффективность этой реакции существенно зависит от размера субстрата и трисахарид (NAG)3 фактически является ингибитором лизоцима. Сравнение трехмерных структур фермента и комплекса последнего с (NAG)a показывает, что трисахарид связывается во впадине фермента. Такое сравнение позволяет детально исследовать связывание трех моно-сахаридных звеньев (NAG)a в участках А, В и С фермента, которое осуществляется посредством комбинации гидрофобных рччимодействий и водородных связей. Как отмечалось при об- [c.528]

Другой весьма примечательный пример изучения ответственных пептидов можно найти в истории исследования эстераз. Янсен и др. [39] обнаружили, что в эквимолярных концентрациях дии-зопропилфторфосфат (ДИПФФ) способен необратимо подавлять активность некоторых протеаз и эстераз. Из гидролизатов этих ферментов удалось выделить и расшифровать структуру тех пептидов, с которыми связывается радиоактивный ингибитор. Результаты этой расшифровки представлены в табл. 7. У всех сравниваемых ферментов аминокислотные остатки, расположенные вблизи заблокированной ДИПФФ боковой цепи, содержащей серии, оказались идентичными или сходными. Это сопоставление также подтвердило справедливость принципа сходная структура— сходная функция . В химии белков этот принцип следует принимать с известной оговоркой аналогичной структуре не всегда соответствует тождественная функция, а чаще всего похожая или генетически близкая. Сходные структуры могут быть генетически близкими и возникать, например, от общего предшественника путем замены аминокислот в результате изменения одного основания в их кодоне. [c.41]

Учение о ферментах имеет свою по меньшей мере полуторавековую историю. За это время сложились не только ясные представления о ферментах как специфических каталитических агентах, но и были достигнуты большие успехи в препаративной энзи-мологии, изучении свойств, функций и природы ферментов. Особенно важны достижения в изучении одной из самых интересных проблем энзимологии — механизма действия ферментов.. [c.164]

Пфвые указания на то, что в биологических системах происходят какие-то каталитические процессы, были получены в начале XIX в. при изучении переваривания мяса под действием желудочного сока и превращения крахмала в сахар под действием слюны и раздичньгх экстрактов из тканей растений. Вслед за этим были зарегистрированы и другие случаи биологического катализа, который теперь называется ферментативным. В 50-х годах прошлого века Луи Пастер пришел к выводу, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется ферментами . Он считал, что эти ферменты (впоследствии для их обозначения бьш введен еще один термин- энзил1ы, что в переводе означает < дрожжах ) неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени. Поэтому важной вехой в истории биохимии стало открытие, которое сделал в 1897 г. Эдвард Бухнер ему удалось экстрагировать из дрожжевых клеток в водный раствор набор ферментов, катализирующих расщепление сахара до спирта в процессе брожения. Тем самым бьшо доказано, что столь важные ферменты, катализирующие один из основных метаболических путей, приводящих к высвобождению энергии, сохраняют способность функционировать и после выделения их из живых клеток. Это открытие вдохновило биохимиков на новые поиски, направленные на вьщеление разнообразных ферментов и изучение их каталитических свойств. [c.227]

Одним из важнейших результатов эволюции белков явилась выработка удовлетворительных параметров сродства ферментов к субстратам. В плане адаптации к температуре эволюция этого важного свойства ферментов характеризовалась двумя главными целями . Прежде всего, как видно из кривых зависимости Км от температуры (рис. 83 и 84), наблюдается тенденция избежать отрицательной температурной модуляции. Если охлаждение все же приводит к уменьшению фермент-субстрат-ного сродства, то это происходит только при температурах, близких к нижнему пределу температур местообитания данного вида или еще более низких. На протяжении долгой эволюционной истории отбор либо устранял либо оттеснял в одну сторону отрицательную температурную модуляцию. Эта же адаптивная стратегия отмечается при изучении некоторых ферментных систем радужной форели, изменяющихся при температурной акклимации (рис. 83 и 84). Пируваткиназа и ацетилхолинэстераза существуют у нее в двух вариантах — тепловом и холо-довом , — синтезируемых преимущественно во время акклимации к теплу и к холоду соответственно. Главное различие между тепловым и Холодовым изоферментами — это различие в зависимости Км от температуры (нечто подобное мы наблюдали и при изучении межвидовых различий в ферментах). Тепловые изоферменты проявляют высокое сродство к субстратам при температурах, близких к верхнему диапазону для данного вида (приблизительно 15—20 °С), и быстро утрачивают его при зимних температурах (примерно 10°С и ниже). Напротив, хо-лодовые изофермеиты лучше всего связывают субстрат при температурах менее 10°С, а при более высоких температурах обнаруживают к нему меньшее сродство, чем тепловые варианты [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология