Белки сократимые

Живая природа характеризуется рядом свойств, отличающих ее от неживой природы, и почти все эти свойства связаны с белками. Прежде всего для живых организмов характерны широкое разнообразие белковых структур и их высокая упорядоченность последняя существует во времени и пространстве. Удивительная способность живых организмов к воспроизведению себе подобных также связана с белками. Сократимость, движение — непременные атрибуты живых систем —имеют прямое отношение к белковым структурам мышечного аппарата. Наконец, жизнь немыслима без обмена веществ, постоянного обновления составных частей живого организма, т.е. без процессов анаболизма и катаболизма (этого удивительного единства противоположностей живого), в основе которых лежит деятельность каталитически активных белков—ферментов. [c.19]

Мышечные белки (сократимые белки) [81—85] [c.185]

Химические, физические и механические свойства белковых молекул разберем на примере функциональной деятельности мышечных белков. Сократимость является наиболее общим свойством протоплазмы, В мышечных клетках особенно высоко развита способность к сокращению. В процессе эволюции в мышцах [c.46]

Действительно, с определенными веществами белковой природы, входящими в состав всех живых тел, связаны основные проявления жизни пищеварение, раздражимость, сократимость, способность к росту и размножению, движение. Выдающаяся роль белков во всех указанных многообразных физиологических функциях не вызывает в настоящее время никаких сомнений. [c.7]

Хотя мы еще не в состоянии достаточно удовлетворительно объяснить механизм действия различных ионов на сократимые белки мышечного волокна, тем не менее нет никакого сомнения в том, что пространственная конфигурация мышечного волокна тесно связана с наличием на его поверхности электрического заряда. Это подтверждается и тем, что pH мышцы повышается при ее пассивном растяжении [137, 138]. [c.192]

Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение механо-эластических свойств особого сократимого белка мышц — актомиозина в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой (стр. 425). Это взаи--модействие мышечного белка с аденозинтрифосфатом, сопровождающееся сокращением миофибрилл, можно наблюдать in vitro, т. е. вне организма. Если, например, на мацерированные (вымоченные в воде) мышечные волокна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозннтри-фосфата (при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях напоминающее сокращение живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с определенным химическим веществом. [c.8]

Для любого организма белки играют решающую роль во всех процессах жизнедеятельности. С ними связаны такие свойства живого организма, как раздражимость, сократимость, пищеварение, способность к росту, размножению, движению. Следовательно, белки являются главными носителями жизни. В неживой природе соединения, подобные белкам, не встречаются. [c.227]

Функции белков в организме и в клетках весьма разнообразны. Белки образуют такой инертный материал, как волос, рог или кость, и из белков же состоит сократимое вещество мышечного волокна. Белки поперечнополосатой и гладкой мускулатуры, на долю которых приходится около 42% веса тела, по массе являются важнейшей тканью организма человека и животных. Скелетная мускулатура и мышцы внутренних органов обеспечивают возможность выполнения чрезвычайно важных физиологических функций движения, кровообращения, дыхания, передвижения пищевой кашицы в пищеварительных органах, поддержания тонуса сосудов и т. д. Сократительная функция мышц обусловлена возможностью превращения в мышечных волокнах химической энергии определенных биохимических процессов в механическую работу. Если в состоянии полного покоя организм взрослого человека расходует в течение суток 1700 ккал, то при тяжелом физическом труде расход энергии может превышать 5000 ккал. Таким образом, ири увеличенной физической нагрузке в мышечной ткани расходуется значительно больше энергии, чем во всех остальных органах, вместе взятых. Необходимо подчеркнуть, что любой вид труда (физического и умственного) всегда связан с деятельностью центральной нервной системы. Ведущая роль нервной системы в физиологических и патологических процессах, на основании работ И. П. Павлова и его школы, является бесспорно установленным фактом. Общее содержание белковых веществ в сухом остатке нервной ткани характеризуется следующими данными в коре полушарий— 33%, в спинном мозгу — 3I% ив седалищном нерве —29% белка. Среди белков нервной системы имеются как простые, так и сложные белки. [c.60]

Основным содержанием любой живой клетки является протоплазма — весьма сложная комплексная система, богатая водой и состоящая из ряда органических соеднненпй. Главная роль в протоплазме принадлежит, бе.зусловно, белкам, которые связаны с другими органическими соединениями, в первую очередь с липоидами, нукленновы.ми кислотами, гликогеном и др. Как показали многочисленные исследования, протоплазма характеризуется гомогенностью, нерастворимостью в воде, сократимостью, способностью к обратимым изменениям своего состава и вязкости. [c.401]

Морфология бактериофагов. Строение бактериофагов в основном изучали на примере фагов серии Т Es heri hia oli. Колифаг Т2 состоит из полиэдрической головки длиной 100 нм и отростка, или хвоста , примерно такой же длины. Поэтому говорят о составных вирусах (табл. 4.1). Головка состоит из капсомеров и содержит внутри ДНК. Количество белка и ДНК примерно одинаково. Отросток фага Т2 имеет сложное строение. В нем можно различить не менее трех частей полый стержень, окружающий его сократимый чехол и находящуюся на дистальном конце стержня базальную пластинку с шипами и нитями (от последних зависит специфическая адсорбция на клетке-хозяине).ГНа электронных микрофотографиях, полученных при негативном контрастировании, можно видеть фаговые частицы в двух состояниях у одних частиц головка очень резко выделяется на электроноплотном фоне и чехол отростка растянут, у других головка мало отличается от фона по плотности и чехол находится в сокращенном состоянии. Это схематически изображено на рис. 4,7. Первое состояние А) характерно для активного фага, в головке которого заключена ДНК, второе (Б)-для фага, который инъецировал свою ДНК в бактериальную клетк) [c.142]

Функции белков в клетках и в организме в целом очень разнообразны. Белки образуют такой инертный материал, как волос, рог или кость, и из белков же состоит сократимое вещество мышечного волокна. Эти последние белки обладают одной характерной особенностью — способностью превращать химическую энергию в механическую поэтому именно они обусловливают подвижность высших организмов. Точно так же у низших организмов механическое движение (движение жгутиков, координированные удары ресничек, амёбоидное движение) тесно связано с наличием сократимого белка. Касаясь других функций белка, необходимо указать, что ферменты — эти крайне важные для живых организмюв катализаторы, — дыхательные пигменты, гормоны некоторых желез (поджелудочной, щитовидной и гипофиза), антитела и токсины некоторых бактерий представляют собой белки. Из сказанного ясно, что значение белков для живого организма трудно переоценить. [c.6]

Если палочковидные частицы в растворе очень длинны и обладают достаточной жесткостью, наблюдается явление тиксо-тропии [55]. Как известно, это явление характеризуется образованием при продолжительном стоянии раствора геля, который при встряхивании раствора вновь способен разжижаться. Тиксо-тропия наблюдается в гелях сократимого мышечного белка — миозина. [c.61]

Теперь разберем мышцу до молекул. В присутствии АТФ крепкий солевой раствор растворяет остов мышцы, и в него переходят два совершенно различных белка — актин и миозин. Оба эти белка обладают исключительно интересными свойствами. Однако ни один из них не обладает таким свойством, как сократимость. Наиболее примечательным свойством миозина является его выраженное сродство к ионам, которые даже в минимальных концентрациях могут значительно изменять его электрический заряд. Для актина характерна особенность, обнаруженная Ф. Штраубом, — способность существовать в двух различных формах. Извлеченный из мышцы актин состоит из мелких круглых молекул. Если добавить немного солей, то эти маленькие шарики — так называемые глобулы — соединятся в длинные нити. [c.232]

Эстрогены и прогестерон как бы взаимодополняют регуляторное влияние на обмен веществ, рост и развитие тканей и органов. Как правило, эффекты прогестерона возможны на фоне предварительного воздействия на ткани эстрогенов. Механизм действия этих проникающих в клетку гормонов связан с усилением матричного синтеза белков. Так, например, эстрогены в печени усиливают синтез ряда специфических белков белков-переносчиков стероидных и тироидных гормонов, факторов свертывания крови И, VII, IX, X, субстрата ренина — ангиотензиногена, ЛПВП, ЛПОНП. Для эстрогенов характерны анаболический эффект и положительный азотистый баланс. Как индукторы ферментов они активируют гликолиз, пентозофосфатный путь (восстановительные синтезы) ускоряют обновление липидов и выведение холестерина (атеросклероз реже развивается у женщин). Эстрогены оказывают тормозящее действие на Na , К+-АТФазу, в результате чего возникает деполяризация мембран миометрия, повышающая его возбудимость и сократимость. Тормозящее действие прогестерона связано со стойкой деполяризацией мембран миометрия, в результате чего он не реагирует на медиаторы. [c.409]

Энгельс подчеркнул, что с белками связаны такие проявления жизни, как пищеварение, раздражимость, сократимость, способность к росту и размножению, движение. Современгюе развитие биохимии блестяще подтвердило представление Энгельса о биологической роли белков. При изучении различных клеток и органов мы неминуемо приходим к белкам различного состава и строения, биохимическая активность которых лежит в основе их биологических (физиологических) функций. Так, например, при изучении процессов пищеварения мы сталкиваемся с белками — ферментами, ускоряющими расщепление молекул сложных органических веществ, входящих в состав пин1и при изучении сокращения мынщ мы встречаемся с актомиозином, белковым комплексом, обладающим сокра- [c.15]

В другол структурном элементе Т-четных фагов - в фаговом отростке — не обнаружено ни одного участка, содержащего N-концевые остатки аминокислот [53]. Сократимый чехол состоит из 144 видимых в электронном микроскопе субъединиц и содержит 144 остатка гистидина. Как при гидразинолизе, так и при воздействии карбо-ксинептидазой обнаруживают две С-концевые аминокислоты (глицин и серии, 3 1) число их достигает 280 на один чехол [279]. Эти данные свидетельствуют о наличии по крайней мере двух белков. При сопоставлении аминокислотного состава целого фага, сократимого чехла и стержня отростка между ними выявляется существенное различие. [c.91]

Кто-то сказал, что хромосомы в митозе напоминают покойника на похоронах они дают повод для действий, но не принимают в них активного участия. Активная роль принадлежит двум особым цитоскелетным структурам, которые временно образуются в М-фазе. Первым появляется двухполюсное митотическое веретено, состоящее из микротрубочек и связанных с ними белков. Сначала оно выстраивает реплицированные хромосомы в плоскости деления клетки затем каждая хромосома разделяется на две дочерние, которые разводятся нитями веретена к противоположным сторонам клетки. Вторая цитоскелетная структура, необходимая в М-фазе животных клеток, - это сократимое кольцо из актиновых и миозиновых филаментов. появляюшееся чуть позже под плазматической мембраной. Это кольцо втягивает мембрану внутрь, разделяя клетку на две, и тем самым обеспечивает, что каждая дочерняя клетка получит не только один полный набор хромосом, но и половину содержимого цитоплазмы и органелл родительской клетки. Эти две цитоскелетные структуры содержат разные наборы белков и в некоторых специализированных клетках могут формироваться независимо друг от друга. Однако их образование обычно тесно скоординировано, [c.438]

Внутри каждой клетки под адгезионным поясом лежит сократимый пучок актиновых филаментов, расположенных параллельно плазматической мембране к адгеэионному поясу этот пучок прикреплен с помощью комплекса внутриклеточных белков, содержащего винкулин (разд. 11.2.8). Таким образом, актиновые пучки посредством трансмембранных гликопротеипов организуются в плотную межклеточную сеть (рис. [c.479]

Скелетные мышцы состоят из длинных и тонких мышечных волокон, каждое из которых представляет собой одну необычайно крупную клетку, образовавшуюся путем слияния множества отдельных клеток. Поэтому мышечное волокно содержит большое число ядер. Около двух третей сухой массы волокна приходится на мнофибрнллы-цилиндрические нити толщиной 1-2 мкм, идущие от одного конца клетки до другого (рис. 10-1). Поскольку изолированная миофибрилла способна сокращаться в присутствии АТР, ясно, что именно она и есть сократимый элемент мьш1ечной клетки. Как мы увидим, каждая миофибрилла представляет собой цепочку еще более миниатюрных сократимых единиц, содержащих упорядоченную систему цитоскелетных белков. [c.76]

В то время как функции сократимого кольца и опоясывающих десмосом достаточно ясны, роль других систем актиновых филаментов не столь очевидна. Хорошим примером могут служить организованные пучки таких филаментов, называемые напряженными нитями,-характерные компоненты цитоскелета культивируемых клеток (рис. 10-60). Они имеют толщину 0,5 мкм и длину около 5 мкм, содержат наряду с актином некоторые другие белки и располагаются в цитоплазме у нижней (прикрепленной к подложке) поверхности клетки. Эти волокна можно отделить от других клеточных компонентов, и в изолированном виде они способны сокращаться в присутствии АТР. Особенно четко напряженные нити выявляются при иммунофлуоресцентном окрашивании (рис. 10-61), и с помощью этого метода было показано, что они содержат актин, миозин, а-актинин и тропомиозин. Некоторые из этих белков, включая миозин, располагаются вдоль волокна с определенной периодичностью, однако детали строения всего этого комплекса (как, впрочем, и других сократительных систем немышечных клеток) остаются неясными. Тем не менее нам все же кое-что известно о свойствах немышечного миозина. [c.115]

Актин входит в состав многих клеточных структур и может связываться с целым рядом специфических белков. Жесткие пучки параллельно расположенных актиновых филаментов, скрепленных белковыми сшивками (например, фимбриновыми), имеются в микроворсинках и стереоцилиях, где они выполняют главным образом структурную роль. Пучки актиновых нитей, связанные с короткими биполярными агрегатами молекул немышечного. миозина, встречаются в определенных участках клетки, где нужна сократительная активность, например в сократимом кольце делящейся клетки, в опоясывающих десмосомах у апикальной поверхности эпителиальных клеток, а также в напряженных нитях, характерных для клеток, растущих в монослойной культуре. Менее упорядоченные системы актиновых филаментов содержатся во всей цитоплазме и могут придавать ей свойства геля. Густая сеть таких филаментов образует непосредственно под плазматической мембраной так называемый кортикальный слой. Эта сеть формируется с помощью гибких сшивающих белков, таких как филамин она способна обратимо изменять свои механические свойства в зависи.ности от концентрации ионов Са , что сопровождается повышением или понижение.ы вязкости цитоплазмы эти изменения происходят при участии актин-фрагментирующих белков, таких как гельзолин. Предполагается, что актиновые сети, прикрепленные с помощью специальных белков к плазматической мембране, взаимодействуют с немышечным миозином, обеспечивая подвижность клеточной поверхности, и играют ключевую роль в сложном процессе передвижения всей клетки. [c.120]

Комплементом называют многокомпонентную самособирающуюся систему белков крови, которая играет одну из ключевых ролей в поддержании иммунного гомеостаза. Инициация процесса активации (самосборки) системы комплемента может осуществляться двумя путями классическим и альтернативным, причем в первом случае инициирующим фактором является комплекс антиген-антитело. Инициация процесса активации комплемента комплексом антиген-антитело не единственный, но важнейший в биологическом отношении путь активации, так как в значительной степени именно посредством системы комплемента антитела ири участии антигена способны очень глубоко влиять на самые различные системы поддержания гомеостаза многоклеточных организмов фибринолитическую систему и систему свертывания крови, регуляцию проницаемости сосудистого русла, хемотаксис, образование и высвобождение пептидов, управляющих сократимостью гладкой м скулат ры, и ряд других систем. [c.166]

А23187 усиливает продукцию супероксидиого радикала О2- и Н2О2, потребление кислорода клетками, сократимость различных типов мышц, в частности сердца, экзоцитоз аминов и нейромедиаторов, включая серотонин, дофамин, адреналин, норадреналин и ацетилхолин, влияет на синтез белка и РНК. Таким образом, используя кальциевый ионофор, можно в каждом конкретном случае делать выводы о вовлеченности ионов кальция в тот или иной клеточный процесс. [c.26]

У эукариотических клеток и внутренние процессы, и внешние функции зависят от цитоскелета. Как правило, специализация клеток проявляется в специализации цитоскелетных структур. Такая универсальность значения цитоскелета имеет для нас свои плюсы и минусы. С одной стороны, можно надеяться, что основные механизмы широко распространены и не подвергаются в большинстве эукариотических клеток существенным изменениям. Но с другой стороны, в качестве предмета исследования выбирв19тся нередко высокоспециализированные клетки, белки которых модифицированы так, чтобы обеспечить, например, крайнюю степень эластичности, или сократимости, или стабильности, не свойственную большинству других клеток, и надо иметь в виду, что изучение такого рода специальных случаев приносит пользу лишь тогда, когда тщательно оценивается значение функциональных особенностей конкретной системы. [c.72]

Сократительная функция миокарда — один из основных факторов, определяющих состояние кровообращения. В конечном итоге сокращение миокардиоцитов происходит при связывании ионов кальция с актин-тропонин-тропомиозиновым комплексом, что облегчает взаимо-действие актина с миозином. Усиление сократимости миокарда может быть обусловлено увеличением скорости нарастания концентрации ионов кальция в миокардиоцитах или повышением чувствительности к нему сократительных белков. [c.170]

В последние годы интенсивно проводятся исследования гипертрофии миокарда с целью анализа экспрессии генов, кодирующих различные сократимые белки. Установлено, что из двух изоформ тяжелых цепей миозина (а и Р) у круш1ых млекопитающих, в том числе человека, в желудочковых кардиомиоцитах содд)жигся мало а-изо-форм, а в предсердиях много обеих цепей. При повышенной нагрузке на сердце человека как в предсердиях, тах и в желудочках происходит значительное снижение экспрессии генов, кодирующих а-цепи, и активируется выработка р-цепей тяжелого миозина. При гипертрофии миокарда у человека происходят изменения в экспрессии генов, кодирующих легкие цепи миозина. Легкая а-цепь (AL -1), выявляемая в предсердиях в норме, появляется в гипертрофированном желудочке, в то время как желудочковая легкая цепь (VL -2) обнаруживается в гипертрофированном предсердии. Экспрессия генов, кодирующих другие сократимые белки, при этом не изменяется. [c.101]

Для усиления родовой деятельности в клинической практике используют введение серотонина. Таким образом, как при нормальном развитии беременности и родов, так и при ослаблении родовой деятельности происходят значительные изменения цитофизиологии лейомиоцитов, которые обладают высокой способностью к адаптации в разных физиологических и патологических условиях. Фенотипические изменения ГМК наблюдаются не только в матке, но и в других органах. Это происходит и в мышечных оболочках сосудов, где в течение онтогенеза и в условиях патологии в ГМК изменяются как сократимые белки, так и бедки цитоскелета. [c.133]

Внутри каждой клетки под адгезионным поясом лежит сократимый пучок актиновых филаментов, расположенных параллельно плазматической мембране к адгезионному поясу этот пучок прикреплен с помощью комплекса внутриклеточных белков, содержащего винкулин (разд. 11.2.8). Таким образом, актиновые пучки посредством трансмембранных глико протеинов организуются в плотную межклеточную сеть (рис. 14-8), которая, как полагают, участвует в одном из фундаментальных процессов морфогенеза жив от ных-в сворачивании эпителиальных пластов в трубки и другие подобные структуры (рис. 14-9). [c.479]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология