Белки значение

При некотором (определенном для каждого белка) значении pH среды степень диссоциации макромолекул по кислотному и основному типам становится одинаковой, из-за чего макромолекулы белка становятся нейтральными (положительные заряды одних их ионогенных групп полностью нейтрализуются отрицательными зарядами других ионогенных групп). Такое состояние белка называется изоэлектрическим его состоянием, а pH среды, отвечающее этому состоянию, — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Например, ИЭТ казеина и желатина равны соответственно 4,6 и 4,7. Поскольку [c.361]

Лизоцим — один из наиболее хорошо изученных ферментов. Его молекулярная масса — 14 100 полипептидная цё ль состоит из 129 аминокислотных остатков. Рентгеноструктурные исследования позволили выяснить его вторичную и третичную структуру (рис. 46, с. 210)-Лизоцим содержится в слезах, яичном белке. Значение его весьма велико, так как он вызывает растворение (лизис) клеточной оболочки бактерий и этим их губит. Слезная жидкость, содержащая лизоцим,. омывая глаз, предохраняет его от воспалительных процессов, так же как и яйцо от бактериального разложения, возможного вследствие проникновения бактерий через скорлупу. [c.209]

Как уже отмечалось в начале настоящего раздела, по спиновым меткам и зондам, жестко связанным с белком, можно непосредственно судить о поведении самой молекулы белка. Начало этому направлению положено в работе [75], в которой предложена методика анализа экспериментальных данных, подробно изложенная в разделе И 1.4 (вязкостной метод определения предельных параметров), и определено время корреляции вращения оксигемоглобина в воде с помощью спиновой метки ВVI, жестко связанной с молекулой белка. Значение времени корреляции (26-сек при 20° С), полученное с помощью калибровочной зависимости рис. И.16, соответствующей диффузионной модели вращения, оказалось в хорошем согласии со значением, рассчитанным по соотношению Стокса — Эйнштейна (IV. ) в предположении сферической формы гидратированной молекулы белка. Совпадение теоретического и экспериментального значения х подтверждает истинность сделанных при определении т предположений о жесткости связи спиновой метки с молекулой белка, о диффузионном характере вращения белка и о его сферической форме. [c.186]

На самом деле из табл. 11 видно, что при указанных условиях для ряда белков значения ВМ лежат в пределах, отличающихся от теоретического значения 3,0 примерно лишь в 2 раза. Это обстоятельство следует рассматривать как очень хорошее доказательство того, что форма молекул в действительности близка к сферической. Вероятно, не имеет смысла делать предположения относительно возможных причин отклонения наблюдаемых величин ВМ от 3,0 (низкие значения, наблюдаемые для яичного альбумина и бычьего сывороточного альбумина, могут быть обусловлены межмолекулярным притяжением, о чем шла речь в разделе 12д), поскольку точность экспериментальных измерений низка. Равенство ВМ = > означает, что величина П/сг при концентрации белка 0,01 г мл отличается от величины, полученной путем экстраполяции, на 3%, что не намного больше ошибки опыта поэтому на практике значения В получают, проводя опыты при концентрации белка от 0,05 г мл и выше. Это высокие кон- [c.274]

Макромолекула сывороточного альбумина имеет почти в 5 раз больший вес, чем макромолекула рибонуклеазы. В его макромолекулу входит 130 гидрофобных боковых цепей, имеющих размер СдН -группы или большие размеры (в то время как у рибонуклеазы всего 16 гидрофобных групп), и может возникать в 5 раз большее число водородных связей. Если бы способность белка к образованию внутренних связей использовалась настолько же эффективно, как в случае рибонуклеазы (а как мы видели, эта способность недостаточно полно реализуется и в случае рибонуклеазы), можно было бы ожидать, что перед разворачиванием макроиона белка значение достигнет величины 65 ООО кал/моль или более. Следовательно, тот факт, что разворачивание происходит, когда составляет всего 10—20% от этой величины, ука- [c.586]

Кривые титрования ионов водорода типичного белка приведены на рис. 2.2. Даже для их простой интерпретации необходимо знать условия ионизационного равновесия для боковых групп всех аминокислот, входящих в состав этого белка. Как отмечалось ранее, данные потенциометрического титрования для боковых аминокислотных групп в отсутствие достаточно близко расположенных зарядов могут быть получены путем измерения пептидов. В табл. 2.2 приведены значения р/С для разных боковых групп изолированных аминокислот наблюдаемые для белков значения р/ д отдельных боковых групп обычно не отличаются от этих значений больще чем на единицу. В табл. 2.3 приведены данные титрования некоторых аминокислотных остатков, входящих в состав ряда белков. Из нее видно, что имеются исключения, для которых наблюдаются значительно большие изменения Обычно это связано с гистерезисом титрования, выражаю- [c.49]

Известно, что молекула белка несет, как правило, одновременно и положительные, и отрицательные заряды первые — благодаря главным образом связыванию протонов аминогруппами, вторые — диссоциации карбоксилов, имеющихся в основной и боковых цепочках макромолекул. Так как степень связывания протонов уменьшается, а диссоциация карбоксилов растет с увеличением pH среды, то при некоторых, характерных для данного белка, значениях pH количество положительных и отрицательных зарядов становится одинаковым, и молекула в целом — электрически нейтральной. [c.60]

Белки, как и аминокислоты, являются амфолитами и мигрируют в электрическом поле со скоростью, зависящей от их суммарного заряда и pH среды. При определенном для каждого белка значении pH его молекулы оказываются электронейтральными. Это значение pH называют изоэлектрической точкой и обозначают р/ некоторые типичные величины р/ приведены в табл. 5.1. Изо-электрическая точка белка зависит от числа и природы заряженных групп в молекуле. Белковая молекула заряжена положительно, если pH среды ниже р/, и отрицательно, если pH среды выше р/. [c.137]

Правда, в белке имеются различные кислые и основные группы, но формула (У.8) остается приближенно правильной, если отнести значения и к наиболее сильным группам. Для полного определения молярного содержания различных ионогенных групп в белке и их констант диссоциации измеряют ход поглощения ионов Н и ОН в широком интервале pH (примерно pH = 2—12), прибавляя к белковому раствору различные количества кислоты или щелочи и измеряя равновесное значение pH водородным или стеклянным электродом, что позволяет построить кривую электрометрического титрования белков. Значение pH, при котором избирательное поглощение Нили ОН ионов по кривой титрования равно нулю, т. е. оба иона поглощаются в равной мере, и составляет изоионную точку белка. [c.102]

Таким образом, несмотря на ряд недостатков, урав нение Моффита в настоящее время широко применяется при исследовании ДОВ полипептидов и белков. Значения параметров ао и Ьо для большинства полипептидов и белков можно найти в книге Джерасси Дисперсия оптического вращения [26] и обзоре Арнеса и Доти [21]. [c.127]

Для разных белков значение pH среды, при котором они пребывают в изоэлектрическом состоянии, различно, так как их кислотные и основные константы не одинаковы. Для такого распространенного белка, как казеин молока, изоэлектрическое состояние соответствует pH = 4,7. При этом значении pH растворы казеина наиболее неустойчивы и легче подвергаются осаждению. [c.287]

Любое проявление жизни непременно связано с участием и превращениями белков, значение которых в этом смысле исключительно велико (гл. XII). Однако открытия, сделанные в 40—50-х годах нашего столетия, показали, что не только белки регулируют важнейшие функции организмов. Оказалось, что, например, в специфическом синтезе самих белков и в передаче наследственных признаков, а также в таких проявлениях жизни, как память, сокращение мышц и многих других, первостепенная роль принадлежит не белкам, а нуклеиновым кислотам. ( [c.473]

В своих исследованиях Доти и Янг определили интервалы, в которые попадает удельное вращение полипептидов. У полностью денатурированных белков значения [а] должны быть порядка —110°, тогда как в случае чисто спиральных систем они должны быть равны приблизительно +5°. [c.438]

Значения 1е представляют нормальные значения, найденные для белков. Значения определены для модельного комплекса состава 1 1, указанного в скобках и (или) В работе, на которую дана ссылка. [c.279]

Полезным свойством функции является единственность ее значения. Как на практике выбирают функцию / К настоящему моменту известны работы, в которых применялись как очень простые функции, отвечающие простым траекториям, так и более громоздкие функции, ведущие к достаточно сложным траекториям, В работе [62] для выбрано уравнение наклонного эллипса, описывающее конформационное пространство двух торсионных углов Ф и для каждого остатка в полипептидной цепи белка. Значению соответствует угол О между двумя векторами с началом в центре эллипса. Один из векторов фиксирован в пространстве, тогда как второй направлен к рассматриваемой периферийной точке. [c.584]

Разумеется, исследователь редко располагает кривыми титрования всех белко , входящих в состав смеси, и выбор ойтимального значения pH производится эмпирически (как описано ниже). Но здесь мы хотели проиллюстрировать то обстоятельство, что подбор оптимального для фракционирования белков значения pH буфера элюции является делом не только очень важным, но и весьма тонким. Отклонение на одну единицу pH в безобидной нейтральной области для приведенного выше (вполне реального) примера трех кислых белков могло привести к отсутствию разделения двух пз них. [c.265]

Раствор аурамина О готовят на том же буфере, используя коэффициент молярной экстинкции, равный 4,41-10 М см при 430 нм. Титрование ЛДГ аурамином О проводят непосредственно во флуори-метрической кювете, добавляя к раствору белка конечной концентрации 4,4-10 5 М раствор аурамина О так, чтобы его конечные концентрации менялись от М до 2,5-10 М. В качестве контроля снимают флуоресценцию тех же концентраций аурамина О в отсутствие белка Значения интенсивности флуоресценции исправляют на флуоресценцию свободного зонда и на разведение белка при добавлении аурамина О (следует использовать минимальные объемы раствора красителя). Учитывают влияние эффекта внутреннего фильтра по формуле [c.341]

Все это приводит к быстрому накоплению обильного материала для биосинтеза аспарагиновой кислоты, получающейся путем аминирования малата или оксалацетата и вовлекающейся далее в биосинтез белков. Значение метаболизма в пределах цикла Кребса для грибов так же, как и в случае других живых организмов, сводится к трем основным функциям. [c.74]

Чтобы вычислить молекулярный вес из измеренных значений 8 и О, необходимо привести коэффициенты седиментации и диффузии к одной и той же температуре (обычно к 20°С), а если 8 и О сильно зависят от концентрации, то к нулевой концентрации. Уравнение (20.25), по-види-мому, наиболее щироко применяется при расчете молекулярных весов белков значения некоторых молекулярных весов, полученные этим способом, приведены в табл. 20.2. [c.615]

В настоящее время имеется ряд новых методов определения молекулярного веса, которые могут соперничать с ультрацентрифугированием. Один из них — это простая гель-фильтрация. Колонку тщательно заполняют гелем (например, сефадексом) и калибруют, пропуская ряд белковых растворов. Измеряют Уе — объем элюата, собранного с момента нанесения вещества на колонку до момента его выхода из колонки, и делят этот объем на Уо — объем элюата для очень крупных частиц, совершенно не проникающих внутрь частиц геля. Далее строят зависимость Уе/Уо ОТ логарифма мол. веса для ряда белков с известным молекулярным весом. Как и при оценке молекулярных весов по константам седиментации, здесь предполагается, что молекулы всех белков имеют примерно сферическую форму для неизвестного белка значение молекулярного веса определяют по местоположению отвечающей ему точки на описанном выше графике [153, 154]. Модификацией этого метода служит хроматография при высоких концентрациях гуанидинхло-рида — соли, вызывающей денатурацию белков. Предполагается, что в таком растворителе белковая молекула представляет собой статистический клубок [154]. [c.182]

Как отмечалось ранее, питательная ценность белка зависит также от сбалансированности незаменимых аминокислот. Группа экспертов Продовольственной и сельскохозяйственной организации [20] предложила другой способ расчета химического показателя, учитывая участие каждой незаменимой аминокислоты в общей их совокупности. Стандартным белком, по отношению к которому производится расчет того же типа, могут служить целое куриное яйцо, женское молоко или введенный ФАО стандарт [20], основанный на потребности здорового человека. В этом случае показатель для лимитирующей аминокислоты (выраженной в процентах от суммы всех незаменимых аминокислот) определяется как отношение найденного в изучаемом белке значения к соответствующему значению для стандартного белка. Этот способ расчета несколько лучше, чем показатель Митчела и Блока, он согласуется с биологической ценностью белка, измеренной при кормлении животных. [c.574]

Расчет показал, что конформационно лабильные по средним взаимо-действиям участки Pro - ys и ys -Ala" обретают свои окончательные пространственные формы только по завершении сборки -структуре, ys - ys , которая служит для их укладки матрицей, обеспечивающей образование многочисленных стабилизирующих контактов между удаленными по цепи остатками. Наличие у одного из ди-85-продуктов дисульфидной связи ys - ys отвечает самой ранней стадии формирования -структуры, когда фрагмент Arg - ys еще лишен дальних взаимодействий с последующими остатками и является практически свободным. Как показал расчет (см. табл. IV.5 и рис. IV.9), наиболее низкой энергией в этом случае обладает конформация фрагмента со сближенными боковыми цепями ys и ys , отличающаяся от нативного состояния только значением угла v остатка Рго . Возникающее в период зарождения -структуры случайное отклонение, сближающее 5-й и 14-й остатки ys, оказывается самой предпочтительной по энергии, или, иными словами, неравновесной бифуркационной флуктуацией. Это отклонение станет невозможным или потеряет свою актуальность, будет высокоэнергетичным и обратимым, если оно появится позднее, в середине или в конце процесса формообразования -структуры. Статус бифуркационной флуктуации приобретет другое конформационное отклонение, сближающее остатки ys и ys . Как следует из расчета [11], образование дисульфидной связи ys - ys в ситуации, близкой к стадии полного завершения -структуры, также реально и энергетически выгодно. Сближенность остатков ys и ys достигается в конформации фрагмента Arg - ys , отличающейся от его состояния в нативной структуре белка значением лишь одного двугранного угла ф остатка Gly . [c.478]

Биологическая ценность белков. Значение пищевьгх белков для организма определяется главным образом двумя факторами 1) близостью аминокислотного состава пищевого белка к аминокислотному составу белков тела 2) содержанием в белках незаменимых аминокислот, которые животные и человек, в отличие от растений и микроорганизмов, не могут синтезировать. Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, только 10 способны синтезироваться в организме — это заменимые аминокислоты, остальные 10 аминокислот являются незаменимыми (табл. 24.1), т. е. они должны поступать в организм с пищей. [c.360]

Заметным событием в истории пептидного синтеза является открытие Г. Лейксом в 1906 г. Ы-карбоксиангидридов аминокислот, легко полимеризующихся с образованием полиаминокислот. Несмотря на то, что полиаминокислоты существенно отличакэтся от обычных пептидов, они сыграли важную роль в качестве модельных соединений в исследовании пространственного строения белков. Значение Ы-карбоксиангидридов резко возросло после 1947 г., когда Р. Вудворд и К. Шрамм показали возможность получения с их помощью сополимеров различных аминокислот. В 1966 г. Р. Хирш-ман использовал М-карбоксиангидриды и для регулируемого синтеза биологически активных белков (см. с. 143). [c.126]

При измерении оптического вращения денатурированных белков в определенном диапазоне длин волн получаются плавные кривые дисперсии онтическог-о вращения, описываемые одночленным уравнением Друде (1.2), причем Яс 210 ммк. Хотя эта длина волны близка к области поглощения пептидной группы, нельзя считать, что оптическое вращение обязательно связано только с одной полосой поглощения. Кривая дисперсии оптического вращения для нативных белков носит плавный характер вплоть до 300 ммк, а значение Хе, рассчитанное с помощью простого уравнения Друде, может иметь значение до 250 ммк. При таких значениях Яс не имеет уже первоначального смысла, поскольку для полосы поглощения пептидной группы в нативных белках не наблюдается смещения в ту же сторону. Кроме того, для нативных белков значения Кс зависят от природы растворителя и от температуры, даже если конформация белка не изменяется. Количественное описание изменений оптического вращения таких разнообразных молекул, как белковые, представляет со бой очень трудную задачу. Поэтому первые исследования про водились на синтетических полипептидах однородного состава [c.287]

Значения теплоемкостей, определенные при фиксированной средней температуре во всем диапазоне составов изучаемой системы, от сухого белка до разбавленного раствора, сообщались для яичного альбумина [9] и лизоцима [14]. В работе [15] измерены тем/плоемкости нескольких белков при максимальном и минимальном содержании белка. Значения теплоемкостей, полученные с помощью капельного калориметра при фиксированной температуре, отличаются особой точностью. Подобные измерения, произведенные при 25 °С (температура, которая лг-жит между температурами плавления и начала тепловой денатурации), выявляют изменения в термических свойствах системы, которые не обнаруживаются при измерениях на сканирую- [c.118]

При увеличении общей концентрации белка значение коэффициентов седиментации обычно падает. Если же при увеличении концентрации белка коэффициент седиментации возрастает, это указывает на то, что между компонентами системы установилось состояние динамического равновесия (гл. УП1). Причина уменьшения значения 5 с увеличением концентрации белка подробно обсуждается Шахманом [1]. Данное явление связано с изменением плавучих плотностей, влиянием вязкости и с обратными потоками, возникающими при седиментации вещества. Моделью седиментации может служить движение жидкости через неподвижную пористую перегородку [2, 3], Однако описывающие эту модель математические уравнения непригодны для описания седиментации при больших разбавлениях. Это очень интересный подход, но, к сожалению, его нельзя подробно осветить в таком кратком вводном курсе, как эта книга. [c.60]

В выведенных таким путем уравнениях подразумевается, что частицы представляют собой негидратированные сферы. Для большинства белков значения V попадают в интервал 0,70— 0,75 мл/г. [c.414]

Очень важным физическим свойством, которое непосредственно связано с амфотерным характером, является способность белковой молекулы к существованию в виде положительно заряженного иона при низких значениях pH, в виде отрицательного иона — при более высоких значениях pH и в нейтральной форме — при значении pH, отвечающем изоэлектрической точке. При этом, характерном для каждого белка значении pH, в белковой молекуле наряду с незаряженными группами появляются положительно и отрицательно заряженные группрл, но в целом белковая молекула в этом случае не заряжена. Следует указать, что природный белок в изоэлектрической точке обладает самой незначительной растворимостью и наименьшей степенью набухания. [c.345]

Ген агоН кодирует один из трех ферментов, катализирующих начальную реакцию в общем пути биосинтеза ароматических аминокислот. Его выражение репрессируется триптофаном через активацию (гр-репрессора. (Другие ферменты, кодируемые генами агоР и агоС, репрессируются другими регуляторными белками.) Значение таких типов контроля состоит в распространении регуляторной сети не только на пути, связанные с завершением синтеза различных ароматических аминокислот, но и на предшествующие стадии, в процессе которых синтезируются продукты начальных этапов данного пути. [c.196]

Феволд [2] в своей работе суммировал большую часть из ранее полученных данных по аминокислотному составу яичного альбумина, а Тристрам [14], см. также [15]) составил таблицы наиболее вероятных результатов из сообщений ряда исследователей, использовавших микробиологические или различные хроматографические методы для анализа белковых гидролизатов. В основном гидролиз проводили в одинаковых условиях. Хабиб [16] анализировал гидролизат яичного альбумина (полученный в 6 н. соляной кислоте при 105° в течение 24 час) методом хроматографии по Муру и Стейну и получил величины, в общем близкие к данным, приведенным в табл. 1, хотя в отличие от них он обнаружил 49 остатков глутаминовой кислоты и 32 остатка валина на 45 ООО г белка. Значения для серина и треонина были ниже, чем в табл. 1 (27 и 13 остатков соответственно), но в работе Хабиба г з была введена поправка на потери при гидролизе. Очевидно, этот белок необходимо анализировать методом Мура и Стейна после гидролиза в течение различного времени [15]. [c.10]

Значение pH в этих системах регулируют, насколько это возможно, при помощи буферов, дающих требуемую ионную силу. Полученные таким образом значения pH не соответствуют значениям для водно-спиртовых смесей при низких температурах, при которых фракционируются белки. Значение pH всегда определяется разбавлением этих растворов до достаточно низкой концентрации спирта, чтобы при дальнейшем разбавлении значение pH заметно не изменялось. В системах с низкой ионной силой для разведения применяют раствор нейтрдльной соли. Измерения pH проводят при по1 ощи стеклянного электрода при температуре коло 25° . [c.423]

Для чистой воды значения Ту и Тг равны и определяются интенсивностью броуновского (теплового) движения чем быстрее это движение, тем длиннее времена релаксации. При комнатной температуре Ty iiTz с. Для молекул воды, адсорбированной на каких-либо поверхностях, например на макромолекулах белков, значения Ту в сотни, а Га — в тысячи раз короче, чем в чистой воде, и сильно зависят от количества адсорбированной воды. Так, для воды, адсорбированной в количестве 10% на альбумине, Га является величиной порядка 300 мкс. Для нормально оводнениых клеток Га воды имеет значения порядка 50—200 мс в зависимости от объекта [72, 73]. При этом укорочение времен релаксации, как правило, коррелирует с величиной отношения площади поверхности клеток к объему чем больше это отношение, т. е. чем больше площадь контакта молекул воды с неводными компонентами, тем короче времена релаксации. Это сопоставление времен релаксации показывает, что молекулы воды испытывают весьма заметное влияние со стороны неводных компонент и, следовательно, исходя из обратного, исследование характеристик воды может дать представление об изменениях в структуре и функциях клеток [65], о влиянии гидратации на состояние и функционирование белков реакционных центров путем сообщения им конформацион-ной подвижности. [c.37]

Для определения по построенным графикам (пункты I и II) концентрации белка необходимо соёдинить горизонтальной линией полученное для данного белка значение оптической плотности на шкале ординат о калибровочной кривой и из точки пересечения последнего на ось абсцисс опустить перпендикуляр. Точка пересечения последнего с осью абсцисс укажет содержание белка в микрограммах а пробе. [c.225]

В 1982 г. появилось сообщение из лаборатории Джилмана [33] о прямом исследовании нуклеотид-связывающего регуляторного центра iV-белка. Значение этого события можно оценить, если [c.107]

Создается впечатление, что в присутствии субстратов происходит переход некоторой части фермента из малоактивной или неактивной формы с Мг 240 000 в высокоактивную форму с Мг 130 00Q. По-видимому, следствием этого перехода в присутствии субстратов является активация фермента. Пятикратное увеличение концентрации субстратов не повышает доли активной формы белка. Значение Мг последней не зависит от ионной силы используемого буфера. При УЦ в присутствии субстратов, кроме двух основных форм, можно заметить целый ряд минорных, число которых варьирует от препарата к препарату. Среди них можно назвать мономер, димер и форму с Мг 370000. Помимо названных, всегда обнаруживается еще одна минорная, быстро седиментиру-ющая форма, которая за время УЦ (4—5 ч) доходит до дна центрифужного стакана. В дальнейшем было выяснено, что появление этой высокомолекулярной формы обусловлено образованием неспецифических агрегатов фермента. [c.155]

Как можно судить по немногочисленным данным относительно изоэлектрнческой точки эндонуклеаз рестрикции (см. табл. 19), рестриктазы являются слабокислыми белками (значения р1 находятся в области 4,6—6,3). Этот факт, на первый взгляд, вызывает некоторое изумление, так как наличие отрицательного заряда на белковой глобуле должно препятствовать образованию комплекса с отрицательно заряженной молекулой ДНК, однако, не следует забывать, что изоэлектрическая точка отражает электростатическое состояние всей белковой глобулы и поэтому не исключает существования положительно заряженных участков. [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология