Кетокислоты обнаружение

Весьма характерно отношение пировиноградной кислоты к концентрированной серной кислоте. Последняя разлагает пировиноградную кислоту уже при слабом нагревании с образованием окнси углерода. Эта реакция свойственна всем известны. сх-кетокислотам и может служить для их обнаружения. Однако имеются и а-оксикарбоновые кислоты (например, винная кислота), которые ведут себя аналогичным образом, т. е. выделяют СО при обработке серной кислотой. [c.329]

Некоторые тины высших кислот оксикислоты, диеновые кислоты, кетокислоты и их эфиры,— разделяются [69] на флуоресцирующем слое силикагель — крахмал (85,5 г силикагеля, 4,5 с крахмала и люминофоры 1,05 г смешанного сульфида цинка и кадмия и 1,05 г силиката цинка) в системах петролейный эфир (т. кип. 66—67°С) — эфир (9 1), (7 3), (1 1), а также бензол — эфир (3 1), (1 1) и бензол — метанол (85 15). Для обнаружения пятен применяли УФ-свет. [c.75]

В аналитической хим-ии как реактив, для обнаружения и колориметрического определения сероводорода и щелочных сульфидов, открытия SO2 и сульфитов,- а также органических соединений, содержащих —SH и —SS-группы. В качественном анализе как реактив На карбонильные. соединения (альдегиды, кетоны, кетокислоты и др.) в качестве индикатора при меркуриметрическом титровании галогенидов и цианидов. , [c.252]

Тиаминпирофосфат служит коферментом в трех типах ферментативных реакций при неокислительном декарбоксилировании а-кетокислот, при окислительном декарбоксилировании а-кетокислот и при образовании а-кетолов (ацилоинов). Первым указанием на участие тиаминпирофосфата в ферментативных реакциях послужило обнаружение того факта, что для декарбоксилирования пирувата, осуществляемого дрожжевыми клетками, [c.223]

Продукт присоединения не обнаружен происходит также енолизация т. е. выделяется снова эфир 3-кетокислоты. [c.103]

Дезаминирование. Общей реакцией катаболизма аминокислот является отщепление их аминогруппы с образованием аммиака и кетокислоты. Процесс носит название окислительного дезаминирования он катализируется ферментами, называемыми ок-сидазами аминокислот, обнаружен- [c.381]

Обнаружение а-кетокислот в присутствии р- и у ислот. [c.185]

Так, в отличие от обычных угольных электродов, на которых окисление а-кетокислот протекает с большим перенапряжением, на модифицированном фталоцианином кобальта электроде а-кето-кислоты окисляются при более низких потенциалах (—1-0,75 В). Предел обнаружения составляет от 150 до 1000 пикомолей. Для [c.569]

У клостридий и у других строгих анаэробов обнаружен фермент, сходный с липоилзависимыми дегидрогеназами кетокислот — пируват ферредоксин — оксидоредуктаза, катализирующая обратимое декарбок- [c.272]

Из спорыньи lavi eps purpurea) выделен целый ряд алкалоидов и частично установлено их строение. При гидролизе таких алкалоидов получены лизергиновая кислота, аммиак и ряд амино- и а-кетокислот, в том числе а-кетоизовалерьяновая кислота, пировиноградная кислота, L-лейцин, L-валин, L-фенилала-иин и L-пролин. Обнаружение ot-кетокислот и аммиака в гидролизатах указывает на возможное наличие соответствующих а-окси-ос-аминокислот в молекулах исследуемых пептидов [405— 407]. [c.74]

Для обнаружения и количественного определения некоторых а-кетокислот могут быть использованы ферментативные и микробиологические методы. Многие а-кетокислоты восстанавливаются при действии лактатдегидрогеназы, причем по меньшей мере шесть из них (р-меркаптопировиноградная кислота, а-кето-масляная кислота, а-кето-р-оксимасляная кислота, 3-окснпиро-виноградная кислота, пировиноградная кислота и глиоксиловая кислота) восстанавливаются примерно с одинаковой скоростью. Дрожжевая декарбоксилаза а-кетокислот также отличается широким диапазоном субстратной специфичности (см, табл. 9). [c.104]

Еще не так давно принято было считать, что при всех реакциях переаминирования обязательно участие глутаминовой или а-кетоглутаровой кислот. Данные, противоречащие этим представлениям, были получены впервые при обнаружении реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами. Точка зрения, согласно которой при всех реакциях переаминирования должна участвовать глутаминовая кислота, не имеет теоретических оснований. Однако вследствие широкого распространения в природе реакций переаминирования с участием глутаминовой кислоты доказать существование реакций переаминирования между монокарбоновыми аминокислотами и монокарбоновыми кетокислотами нелегко. Так, например, реакция переноса ЫНг-группы валина на пируват может осуществляться как прямым путем, так и в результате сопряжения реакций между валином и кетоглутаратом и между глутаминовой кислотой и пируватом. [c.224]

Обнаружение в природных объектах альдегидной и аминной форм витамина Вб привело Снелла [386] к предположению, что взаимопревращение этих форм витамина Ва происходит путем переаминирования и что витамин Ве может выполнять функцию кофермента при ферментативном переаминировании. Позже Снелл [387] доказал обратимое взаимопревращение пиридоксаля и ииридоксамина в результате реакций неферментативного переаминирования с амино- и кетокислотами. Экспериментальные данные, подтверждающие участие витамина Ве в ферментативном переаминировании, были получены при исследовании крыс и микроорганизмов в условиях недостаточности витамина Вз-Недостаточность витамина Ве сопровождалась снижением уровня активности трансаминазы, добавление же пиридоксальфосфата к препаратам тканей или клеток восстанавливало активность фермента [388—390]. [c.248]

Применение меченых атомов подтвердило предполагаемое течение реакции переаминирования. При кормлении крыс лизином, содержащим М -радиоактивный изотоп, был обнаружен во всех аминокислотах, выделенных при гидролизе тканей. Реакция переаминирования является биохимическим процессом, общим для всех живых организмов, и заключается в обратимом перемещении аминогруппы от а-аминокислоты к а-кетокислоте. Дезаминирование аминокислот в животных организмах, кроме глутаминовой кислоты, протекает крайне медленно. [c.271]

Описанный выше механизм действия оксидаз а-кетокислот был обнаружен при работе с препаратами из животных и бактериальных клеток. Однако имеются весьма веские доказательства того, что и высшие растения обладают сходными оксидазными системами [13]. Изолированные митохондрии картофеля окисляют пируват только при добавлении НАД, ТПФ, АМФ и малата. Окисление а-кетоглутарата изолированными митохондриями картофеля ускоряется добавлением следовых количеств КоА. в присутствии других кофакторов. Хотя липоевая кислота не оказывает суш ественного влияния, но добавление арсенита вызывает сильное торможение окисления как пирувата, так и а-кетоглутарата. Поэтому весьма вероятно, что у растений механизм действия липоата [c.119]

Образование р-кетокислот, декарбоксилирование которых приводит к соответствующим кетонам, отмечается в работах [7—11]. Так, метилкетон обнаружен при окислении н-масляной и капроновой кислот [9], в продуктах окисления пальмитиновой кислоты идентифицирован метилтридецилкетон [7]. Ацетон, уксусная кислота и двуокись углерода получаются при окислении н-масляной кислоты [12],а метилэтилкетон, меченный по а-метильной группе,— из 2- С-валериановой кислоты [13]. Образование этих продуктов возможно при окислении р-метиленовой группы кислоты по схеме [c.189]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология