Липиды Литий

В некоторых случаях бывает необходимо или желательно восстановить кислотные группы эфиров до спиртовых. Так, глицерин и жирные кислоты глицеридов можно одновременно определить путем восстановления глицеридов до спиртов жирного ряда (от Си до ie) и глицерина алюмогидридом лития и последующего ацетилирования образующихся продуктов уксусным ангидридом [58 Таким же методом определяли 10—30 мкг жирных кислот в липидах [59]. [c.143]

Аналогичны по строению, но обладают другими свойствами липиды, содержащие ( с-алкен-Г-ильную группу и остатки хо-лина или этаноламина. Такие липиды широко распространены в растительном и животном мире [12]. Подобные эфиры устойчивы к щелочному гидролизу и действию алюмогидрида лития, но легко гидролизуются разбавленной кислотой, образуя альдегиды помимо других ожидаемых продуктов гидролиза (схема 1). [c.77]

Липиды, определение 6662 Липоиды определение 7917 хроматографическое разделение 8081 Литий [c.368]

Количественный анализ липидов с помощью сочетания методов тонкослойной и газо-жидкостной хроматографии. (Обзор лит-ры с 1957 по 1965 г.) [c.58]

Печень в норме не накапливает липиды, а лить участвует в их метаболизме и транспорте. В этом плане гепатоциты вьшолняют следующие функции [c.427]

В химическом отношении плазмалемма представляет собой лит протеино вый комплекс (2 наружных слоя белка и 2 внутренних— жиры). Ее компонентами являются липиды (40%), белки (60%) и углеводы (2—-10%). [c.28]

Биомасса микроорганизмов, используемая в качестве сырья для получения биосорбента, образуется в процессе производства ферментного препарата мегатерии и представляет собой частично разрушенные клетки микроорганизма, содержащие в основном биополимеры (белки, компоненты клеточной стенки, липиды). Кроме того, биомасса содержит незначительные остаточные количества целевого продукта и компоненты питательной среды. Поэтому биомассу следует рассматривать как полиамфо-лит, который для подготовки к работе необходимо лишь очистить от гидрофобных загрязнений путем обработки различными реагентами. [c.46]

Если группа при С-1 является насыщенной или содержит двойную связь не в положении Г (обычно в положении 9 ), соединение ведет себя как типичный простой эфир. Оно устойчиво к щелочному гидролизу и восстановлению алюмогидридом лития и расщепляется только при жестком кислотном гидролизе. АлкилдИ-ацилглицерины содержатся в липидах морских организмов типичными продуктами их гидролиза являются гексадецилглицер (химиловый спирт), октадецилглицерин (батиловый спирт) и окта- [c.76]

Собраны сведения о разделении фосфорорганическпх пестицидов, инсектицидов, стероидов, гиббереллинов, пигментов, сложных эфиров, пуринов, сахаров, мономеров и олигомеров в найлоне, тирнмидинов, фенолов, ароматических кислот, спиртов, алкалоидов, аминокислот, карбоновых кислот, смол, карбонильных соединений, амидов, пищевых консервантов, органических галогенпроизвод-ных, иодотирозинов и триглицеридов. Описано также разделение [68, 69] протеинов, ферментов, нуклеиновых кислот, углеводов, пептидов, липидов, гуминовых кислот, сырой нефти, полимеров, например полиэтилена, полибутадиена и ацетата целлюлозы. Гель-хроматография может быть применена для обессоливания растворов, для выделения лития из солевых рассолов [82], а также для удаления низкомолекулярных соединений из растворов высокомолекулярных веществ. [c.550]

В зависимости от химического состава ПАВ мицеллы могут быть неионными, катионными, анионными или амфотерными. Физические свойства ряда детергентов приведены в табл. 1. Наиболее широко применяемые неионные детергенты содержат полиоксиэти-леновую или полиоксипропиленовую цепь, связанную, как правило, со спиртами или фенолами имеющими длинную углеводородную цепь. К неионным ПАВ относятся также эфиры сахаров, жирные алканоламины, жирные окиси аминов. Все эти вещества довольно трудно получить в виде индивидуальных химических соединений, однако отсутствие ионов в мицеллах, которые они образуют, делает их особенно полезными в качестве детергентов и эмульгаторов и позволяет упростить теоретическое рассмотрение структуры таких мицелл. ККМ неионных ПАВ обычно в 100 раз меньше, чем ККМ ионогенных детергентов, содержащих сравнимые по величине гидрофобные группы. Поэтому масса мицелл неионных детергентов существенно больше, чем масса мицелл ионогенных ПАВ. Анионные детергенты обычно содержат длинную углеводородную цепь и карбоксилатную, сульфатную или сульфонатную группу. В качестве противоионов выступают натрий, калий, литий или водород. Длинноцепочечные четвертичные амины или пиридипы с бромид-, хлорид- или иодид-ионом в качестве противоиона образуют группу катионных ПАВ. Степень нейтрализации заряда противоионами в слое Штерна у катионных мицелл несколько меньше (это связано с некоторым экранированием заряда четвертичной аммониевой группы), поэтому их структура более компактна по сравнению с анионными мицеллами. Катионные мицеллы обладают несколько большей солюбилизующей способностью в отношении неполярных субстратов, чем анионные мицеллы, образованные ПАВ того же молекулярного веса. Амфотерные мицеллы образованы цвиттер-ионными молекулами, у которых тип диссоциации определяется pH раствора [45, 46]. Природные фосфатиды и липиды, такие, как лецитин и соли желчных кислот, также образуют мицеллы и определяют многие важные биологические функции in vivo и in vitro [20, 47—51]. [c.228]

Амины жирного ряда с числом атомов углерода более б обычно не встречаются в биологических системах, но их можно получить синтетически путем реакции спиртов жирного ряда с аммиаком и использовать в качестве консервирующего средства для сохранения витамина А в пище. Амиды легко восстанавливаются в амины алюмогидридом лития, а получающиеся амины можно подвергнуть хроматографическому анализу. Высшие нитрилы жирного ряда также не встречаются в природе, но их легко получают посредством реакции соответствующих галоидалкилов с цианидами щелочных металлов или путем дегидратации амидов. Поскольку члены обоих этих рядов готовят из липидов, встречающихся в природе, здесь будет кратко описано разделение их методом ГЖХ. [c.520]

ЛИТЬ по образованию продуктов катализируемой им реакции. Большинство используемых ферментных меток способно за 1 мин при обычных температуре и давлении превращать в продукты 10 молекул субстрата в расчете на одну молекулу фермента. Каталитическая эффективность фермента сильно зависит от его трехмерной структуры (конформации), Пространственная структура фермента, как и любого белка, поддерживается многочисленными нековалентными взаимодействиями, такими, как гидрофобные и водородные связи, ионные контакты, а также ковалентными дисульфидными связями. Трехмерная структура фермента обеспечивает близкое соседство определенных аминокислотных остатков в положениях, наиболее выгодных для осуществления катализа. Нековалентные химические связи непрочны и легко разрушаются или ослабляются под влиянием тепловой энергии или дополнительных нековалентных взаимодействий, возникающих, например, при связывании ионов, хао-тропных агентов, детергентов, липидов и т. д. Известно, что присоединение к ферменту другой молекулы (скажем, аллосте-рического эффектора) в области, удаленной от активного центра (т. е. каталитического центра), может вызвать конформацион-ную перестройку, изменяющую пространственное расположение аминокислотных остатков в этом центре. Изменения в некова- лентных взаимодействиях, приводящие к новой, необычной конформации фермента, способны существенно повлиять на каталитическую активность. Подобная конформационная гибкость становится одной из помех при использовании фермента в качестве метки. Однако эта же гибкость полезна для разработки иммуноферментного анализа без разделения компонентов, основанного на вызываемых антителами изменениях в конформации конъюгата [лиганд — фермент]. Другое преимущество применения ферментов в качестве меток обусловлено наличием в их молекулах многочисленных функциональных групп (аминогрупп, сульфгидрильных, карбоксильных, карбамоильных, остатков тирозина), через которые можно ковалентно присоединять молекулы лигандов. [c.12]

Концентрация ЛС в грудном молоке и, следовательно, его общее количество, поступающее в организм ребёнка, зависят от физико-химических свойств ЛС, степени связывания его с белками крови, дозы, кратности и пути введения, режима кормления и других факторов. ЛС, в значительной степени связывающиеся с белками, остаются в Плазме крови кормящей, а имеющие сродство к липидам (например, барбитураты) концентрируются в молоке. Концентрация теофиллина в молоке составляет 70% от его содержания в плазме крови, левомицети-на — 50%, пенициллинов и цефалоспоринов — до 20%. Хорошо проникают в молоко эритромицин, тетрациклин, изониазид, сульфаниламиды, препараты лития, мепробамат, ацетилсалициловая кислота, тербуталин. Следует также учитывать, что даже малые концентрации ЛС в молоке могут вызывать разнообразные аллергические реакции у грудных детей. [c.23]