Оценка величины гидрофобных сил

Располагая оценками емкостей гидрофобных областей и их распределением, определенными по солюбилизации углеводородов парафинового ряда, можно вычислить величину связывания для любого углеводорода. Подобный расчет для ароматических углеводородов и циклогексана (табл. 14) показывает, что рассчитанные величины связывания близки к экспериментальным значениям. [c.43]

Для характеристики свойств неионогенных ПАВ, применяющихся в качестве эмульгаторов, большое значение имеет так называемый гидрофильно-олеофильный баланс (ГОБ), в соответствии с которым каждый эмульгатор можно охарактеризовать числом, позволяющим сопоставлять его по степени проявления гидрофильных и соответственно гидрофобных свойств с другими эмульгаторами. Для оценки величины ГОБ существует несколько приемов. Наиболее надежным можно считать определение реальной эмульгирующей способности данного эмульгатора по сравнению с таковой стандартного эмульгатора с известным [c.11]

А. В. Думанский показал, что количество прочно связанной воды (Л) более правильно определять по той предельной величине адсорбции, при которой теплота смачивания (Q) близка к нулю [1]. Из наших данных [66] следует, что величину А можно найти по изотерме адсорбции при относительном давлении паров воды р/р5 = 0,95. Для количественной оценки гидрофильности дисперсных материалов может служить отношение Q/A. В зависимости от типа материала оно изменяется от 30 ООО до 420 Дж/моль [66]. Условной границей между гидрофильными и гидрофобными материалами можно считать отношение Р/Л = 3750 н-4200 Дж/моль. [c.32]

Для определения вклада бокового радикала из этой величины вычитается свободная энергия переноса молекулы глицина, не имеющая бокового радикала. В зависимости от величины и знака аминокислотные остатки делятся на гидрофильные и гидрофобные. Данный подход имеет развитие и в настоящее время. Например, метод, основанный на сопоставлении энергии Гиббса переноса эталонной АК (объем которой равен среднеарифметическому значению молярных объемов рассматриваемых АК) и алифатического углеводорода (молярный объем которого равен объему бокового радикала эталонной кислоты) [20], позволяет дать раздельную оценку слагаемых, соответствующих переносу полярных групп и гидрофобных участков радикалов. Данные по свободным энергиям переноса коррелируют с тенденцией отдельных ами- [c.190]

Приведенные выше сведения о связи между упрощенным критерием и другими параметрами гидрофобности позволяют использовать Н для обобщения величин удерживания и оценки концентрации органического растворителя, обеспечивающей желаемую подвижность хроматографической зоны. Разумеется, будучи весьма грубой характеристикой, параметр Н не может обеспечить относительно высокой точности, которую дают модели (4.78) и (4.79). С другой стороны, привлекательной чертой этого критерия является простота и универсальность. Оценивая возможности использования критерия Я для выбора концентрации органического растворителя, следует иметь з виду, что в данном случае полное совпадение расчетных и экспериментально наблюдаемых величин к не требуется важно, чтобы в избранном режиме коэффициент емкости не оказался слишком большим или слишком малым окончательный выбор концентрации органического растворителя можно осуществить с помощью моделей типа (4.64). [c.294]

В случае, когда известна структура анализируемых компонентов, но аналитик не располагает моделями удерживания веществ данного класса, может быть использован подход, основанный на зависимости величин удерживания от упрощенного критерия гидрофобности. Для оценки этой зависимости мы обобщили опубликованные в литературе режимы обращенно-фазовых разделений свыше 400 лекарственных веществ. Несмотря на то что эти анализы выполнялись на различных обращенно-фазовых сорбентах, в разных буферных растворах, усредненные характеристики, представленные на рис. П1.36, показывают наличие связи между структурой сорбата и той концентрацией органического растворителя, которая необходима для обеспечения приемлемого удерживания, чтобы уже в первом эксперименте достоверно наблюдать пик интересующего соединения. Конечно, закономерность, изображенная на рис. 111.36, является грубо приближенной, и поэтому коэффициент емкости, полученный в найденных условиях, может заметно отличаться от оптимального для данной аналитической ситуации. Оптимизация концентрации органического растворителя может быть далее выполнена на основании эмпирической модели [c.307]

Гидрофобный характер механизма солюбилизации, вытекающий из оценок термодинамических параметров, взаимосвязь структурных изменений белка с изменением величины солюбилизации, а также мягкое воздействие связанного углеводорода на структуру белка, отмеченные в предыдущих разделах, по-видимому, означают, что исследование солюбилизации углеводородов может стать методом характеристики гидрофобной структуры белка. [c.38]

По Ребиндеру [11], критерием для оценки гидрофобности или гидрофильности дисперсных частиц является величина поверхностного натяжения, которая может быть больше или меньше некоторого граничного значения (а ), определяемого кинетической энергией теплового движения частиц [c.25]

Аналогия между неионными детергентами и белками глобулярного типа [32, 160, 292] делает мицеллы полезной моделью для исследования гидрофобных взаимодействий. Стабильность неионных мицелл на основе гидрофобных взаимодействий рассматривалась теоретически в работе [294]. Поскольку ККМ зависит от величины и природы гидрофобных взаимодействий, это значение, а также изменение ККМ в присутствии некоторых добавок могут быть использованы для количественной оценки влияния этих добавок на гидрофобные взаимодействия. Несмотря на некоторую аналогию в свойствах белков и мицелл, следует с большой осторожностью подходить к попыткам экстраполяции результатов, полученных на мицеллярных моделях, на белки. [c.345]

Измеряя светопоглощение при взаимодействии таких полимеров друг с другом и с ДНК, удалось получить количественные оценки для водородных связей, гидрофобных и электростатических взаимодействий. Используя одновременно измерения светопоглощения и специальные хроматографические методы, удалось определить величину взаимодействия между нуклеиновыми основаниями. При построении графиков в соответствующих координатах (по оси абсцисс — молярное содержание нуклеиновых оснований, по оси ординат — светопоглощение) получают кривые с характерными острыми пиками, соответствующими определенному молярному содержанию основания, что и позволяет вычислить силу взаимодействия. [c.199]

Первый случай реализуется при пленочной и пенной флотациях и при исследовании связанных с ними процессов. Второй случай встречается при масляной флотации, при классификации минералов по величине их избирательного смачивания на гидрофобные и гидрофильные и в некоторых случаях при исследовании механизма действия реагентов. Третий и четвертый случаи в основном встречаются в экспериментах, связанных с исследованием отдельных сторон процесса флотации, оценкой влияния различных факторов на смачиваемость, проверкой имеющихся количественных соотношений, например закона Юнга, и тд. [c.29]

Вклад гидрофобного взаимодействия в свободную энергию сорбции органической молекулы на ферменте можно оценить теоретически [261. Однако более плодотворными для оценки прочности гидрофобной связи оказались некоторые эмпирические критерии. В их основу положено представление, что образование комплекса белок — органический лиганд, возникаюш,его в результате гидрофобных взаимодействий, можно рассматривать фактически как термодинамически выгодный перенос аполярной молекулы (или ее фрагмента) из воды в органическую фазу беЛка. Величина поверхности связываемой молекулы [40, 41] — это весьма частный критерий, поскольку на его основании нельзя сравнивать комплексующие свойства соединений, содержащих в молекуле различного рода полярные заместители. Недостаточным критерием гидрофобности ингибиторов или субстратов следует считать также и растворимость их в воде. Использование этой величи- [c.26]

Гидрофилъно-олеофилъный баланс (ГОБ). Из множества поверхностноактивных веществ, широко применяющихся в различных областях техники, часто очень трудно выбрать оптимальные по свойствам соединения ввиду отсутствия универсального параметра, позволяющего сравнивать их. С этой целью применительно к эмульгаторам была введена система так называемого гидрофильно-олеофильного баланса (ГОБ), в соответствии с которой каждый эмульгатор можно обозначить числом, позволяющим сопоставлять его с другими по степени проявления гидрофильных и соответственно гидрофобных свойств. Для оценки величины ГОБ существует несколько приемов. Наиболее правильно, но-видимому, определение реальной эмульгирующей способности данного эмульгатора по сравнению со стандартным эмульгатором с известным ГОБ. Оценка ГОБ по весовому процентному содержанию гидрофильных групп в молекуле или, как это делал Гриффин [85], по значению этой величины, деленной на 5, недостаточно обосновано, так как истинное значение ГОБ изменяется в зависимости от рода гидрофильных групп. При грубом определении ГОБ пренебрегают размером гидрофильных и олеофильных групп и в таком виде применяют его для оценки эмульгаторов. [c.186]

На основании полученных реогидравлических характеристик проведена оценка величины давления на насосе установки Fra master при разной производительности (табл. 4.38) в случае использования гидрофобной кислотной эмульсии с различными пластифицирующими добавками. [c.398]

Хотя АН и AS являются фундаментальными параметрами в теории гидрофобных взаимодействий, мы не смогли найти для них никаких предварительных оценок в литературе. Однако общая свободная энергия гидрофобного взаимодействия ДС = АН-TAS по оценке Рейнольдса и сотр. [14] составляет 20—25 кал/моль/A при Т -= 298°К. Используя уравнения (28) и (29), мы определили, чго АО (298°) равно 24,2 кал/моль/Я в прекрасном согласии с литературными данными. Совпаден11е, имеющие здесь место, означает, что оценки величин (Я -п Н) и (S -n S) вполне приемлемы, а также что гидрофобный взаимодействия — наиболее существенные [c.196]

Стабилизсщия биоструктур. Гидрофобные взаимодействия играют существенную роль в формировании биоструктур, представляя собой один из основных факторов их стабилизации. В самом деле, эффект взаимодействия полярных групп белка с полярными молекулами воды связан с преобладанием полярных аминокислотных остатков на поверхности белковой глобулы. Однако наряду с этим возможно и взаимодействие посредством водородных связей полярных пептидных связей (NH---O ), принадлежащих разным участкам цепи внутри глобулы. Так как энергия водородных связей между пептидными связями в белке и между ними и водой примерно одинакова, это должно было бы приводить к рыхлой структуре макромолекулы в водном растворе. Однако реально существующая структура упорядочена и компактна и, как можно заключить, в основном определяется именно гидрофобными взаимодействиями. Отдельные аминокислотные остатки различаются по своим гидрофобным свойствам и могут вести себя как полярные или неполярные соединения. Термодинамическую оценку степени гидрофобности делают по величине изменения AG, приходящегося на боковую группу аминокислоты при ее переносе из этанола в воду (К.Танфорд). [c.233]

Величина генеральной дисперсии Sq показывает, что ожидаемая точность оценок значений Ig Р находится на уровне 0.36, что лучше, чем для оценок с помощью программного обеспечения A D (средний доверительный интервал 0.62) или S hemDraw (0.49). Таким образом, итоговое уравнение (5) рекомендуется для получения наиболее вероятных оценок параметров гидрофобности других Р,Ы-содержащих соединений сход- [c.141]

Количественная оценка упомянутого выше механизма для Ярино-Каменноложского месторождения выглядит следующим образом. Поверхностное натяжение а нефти на границе с пластовой водой составляет 0,03 Н/м, угол смачивания 0 оценен в 152°, средний радиус пор для песчаников со средними коллекторскими свойствами колеблется от первых единиц до первых десятков микрометров. В соответствии с этими величинами капиллярное давление в порах гидрофобной породы яснополянского горизонта составляет 0,005—0,05 МПа (среднее значение 0,025—0,03 МПа). [c.26]

Используя уравнение (1.6), можно оценить искомую величину АОвнутр, поскольку показатели гидрофобности лигандов ДОэитр были измерены для огромного числа органических соединений [43], а значения х также известны для многих ферментов. В случае липоксигеназы (см. рис. 10) и ряда других ферментов (или белков) у. 1 [53]. Оценка, проведенная на основании этих данных для гидрофобного взаимодействия с белком, например боковой группы фенилаланина (С4Н5СН2—), приводит к величине ДОв тр, равной почти — 4 ккал/моль (—16 кДж/моль). [c.28]

Глобулярные белки — точно сбалансированные системы. Приведенные выше оценки дают представление о балансе термодинамических вкладов. Однако этот баланс неполон, поскольку отсутствует вклад АСраств- Для рассмотренного примера величина АОраств довольно мала, так как образование спирали приводит к удалению от растворителя только полярного остова, но не крупных гидрофобных боковых цепей (разд. 3.5). [c.179]

В водном этаноле величина -ДС проходит через максимум в области состава (Хн = 0,73) наибольшего структурирования воды (разд. 2.Г). Это согласуется с максимальной потерей гидрофобной гидратации. Термодинамика активации во многих смесях, обогащенных органическим растворителем, отличается в нескольких отношениях от рассмотренной выше термодинамики в водных растворах Д5 становится отрицательной, а ДС /Д5 становится постоянной. Это может быть результатом устранения эффектов гидрофобной сольватации, поскольку модель сферы в непрерывном диэлектрике (разд. 7.А) предсказывает отрицательную Д5 , сопровождающую предпочтительную диэлектрическую сольватацию более полярного переходного состояния. Однако детальные предсказания уравнений, родственных уравнению (2.70), объясняют только часть наблюдаемых Д5 и ДС [505], которая определяет специфическую сольватацию основного и/или переходного состояний. Констам [505, 506] разработал ряд уравнений исключительно для оценки взаимодействия воды с переходным состоянием. Уравнения (2.139) и (2.140) дают изменения энтропии и теплоемкости, являющиеся следствием сольватации переходного состояния молекулами воды, количество которых на и больше, чем при сольватации переходного состояния. [c.439]

Решение задачи о капиллярном равновесии, оценки эффективной электропроводности и установление отличия гидрофобизированных электродов от гидрофильных составляют основу для расчета характеристик гидрофобизированных электродов. Сложность расчета состоит в том, что в гидрофобизированных системах газовый реагент может заполнять как межшаровое пространство (поры типа I), так и пористые гидрофобные шары (поры типа II). Поэтому трудно указать величину поверхности 5 , отделяющей газовый реагент от пропитанного электролитом катализатора. Однако, как показывают оценки [37], для электродов из платиновой черни и фторопласта, генерирующих ток в щелочных растворах, мож-но считать, что 5 практически совпадает с 5п — внешней поверхностью заполненных газом пористых зерен фторопласта. Мы ограничимся изучением именно этих электродов. [c.35]

Условность единиц ГЛБ привела к тому, что способы оценки его величины предлагались самые различные, обычно полностью или в большой мере эмпирические Так, в работе 140] ГЛБ измеряли весовым ироценгным содержанием гидрофильных групп в одном моле ПАВ Девис 141] иредложил оценивать ГЛБ как разницу между количеством гидрофильных и гидрофобных групп в молекуле [c.10]

Характер полярной группы оказывает значительное влияние на способность полимера растворяться в воде. Полуколичествен-ной оценкой влияния той или иной полярной группы на сродство полимера к воде может служить эквивалентная масса гидрофобной части (ЭМГ) полимера, приходящаяся на одну полярную группу, при которой полимер еще сохраняет способность растворяться в воде. Так, для полимеров, имеющих полярные группы —ОН и —СООЫа растворимость полимера в воде сохраняется соответственно до величины ЭМГ, равной 115 и 215. Кислород простой эфирной связи не оказывает столь эффективного влияния на растворимость полимера в воде. Полимеры, содержащие такой кислородный атом, растворяются в воде лишь при ЭМГ не более 30. С позиций изложенного объяснима хорошая растворимость в воде таких полимеров, как поливиниловый спирт [c.84]

Гидрофобные полимеры сорбируют электролиты в очень малых количествах [84]. Это обусловливает отсутствие экспериментальных данных о величинах /Сраспр для большинства систем полимер— электролит и появления расчетных методов оценки коэффициентов распределения. Как будет показано ниже, в гидрофобных полимерах электролиты в основном находятся в недиссоциированном и негидратированном виде, т. е. в первом приближении можно рассмотреть распределение электролита между двумя несмешива-ющимися растворителями с диссоциацией электролита только в одном из них, полагая, что процесс распределения подчиняется закону Нернста. [c.112]

Наряду с оценкой смачивающей способности по концентрации ПАВ в точке инверсии и скорости пропитки в последнее время получил широкое распространение еще один способ, который основан на представлении о критическом поверхностном натяжении смачивания 0кр (см. П1.3) и заключается в следующем. При растворении ПАВ поверхностное натяжение на границе жидкость — воздух постепенно уменьшается. Когда оно снизится до величины Ожг = сткр, раствор будет полностью смачивать поверхность твердого тела, у которого критическое поверхностное натяжение смачивания равно Сткр. Минимальная концентрация ПАВ, при которой достигается полное смачивание подложки, выбранной в качестве эталона, представляет количественную характеристику смачивающей способности ПАВ чем ниже эта концентрация, тем эффективнее данное вещество влияет на смачивание [33]. В рамках этой схемы переход от ограниченного смачивания (равновесный краевой угол 00 > 0°) к полному смачиванию происходит потому, что при определенной концентрации, зависящей от природы растворяемого ПАВ, на поверхности вода — воздух формируется насыщенный мономолекулярный слой, в котором молекулы ПАВ ориентированы своими полярными группами в сторону воды, а неполярными углеводородными цепями направлены в сторону воздуха. Насыщенный монослой ПАВ вызывает своеобразную гидрофоби-зацию полярной жидкости [1, 33]. При контакте такого раствора с гидрофобной низкоэнергетической твердой поверхностью (парафин, полиэтилен, тефлон и т. п.) ориентация молекул ПАВ на поверхности воды не изменяется. Поэтому поверхностное натяжение Отж на границе раствора с твердой поверхностью может быть весьма малым соприкасающиеся слои близки по своей молекуляр- [c.178]

Разделение аминокислот из их смеси производят на катионообменной синтетической смоле типа Во уех50 -Х8. Удобно пользоваться готовыми пластинками типа Р1х1оп50-Х8 (Венгрия), на которые нанесен сильный катионит в натриевой форме. При нанесении образца на пластинку все аминокислоты должны сорбироваться в стартовой позиции путем их обмена с катионом натрия. Следовательно, все аминокислоты в исходной пробе должны быть в форме катионов, что достигается доведением наносимого раствора до pH < 2,2. Степень удержания аминокислот смолой зависит от степени диссоциации основных и кислотных групп аминокислот (т.е. от величины их рК), от числа этих групп в молекуле, от способности к гидрофобным взаимодействиям со смолой и некоторых других условий. Ароматические и основные аминокислоты (арг, гис, лиз, фен, тир), а также лейцин прочно удерживаются на катионите. Для их разделения применяют пропускание нитратного буфера pH 5,25 с концентрацией Ка+ 0,35 моля через слой смолы. В этих условиях все остальные аминокислоты (кислые и нейтральные) приобретают высокую подвижность и идут с фронтом растворителя. Для выявления отдельных аминокислот пластинку опрыскивают раствором нингидрина. Появляются фиолетовые пятна аминокислот, располагающиеся по всей длине пластинки по степени возрастания подвижности аминокислот. Полуколичественная оценка содержания аминокислоты в смеси достигается путем сравнения величины пятна из анализируемого образца с пятном соответствующей стандартной аминокислоты. [c.55]

Д. Поланд и Г. Шерага [46, 47] предприняли попытку построить количественную теорию гидрофобных взаимодействий, основанную на трактовке У. Козмана и разработанных Г. Немети и Г. Шерагой [44, 48, 49] моделях структуры воды. Г. Немети и Г. Шерагой в 1962 г. была предложена статистическая модель воды, учитывающая пять ее состояний без водородных связей, с одной, двумя, тремя и четырьмя водородными связями. Введение гидрофобной молекулы увеличивает координационное число льдоподобной структуры (четыре водородные связи) и, следовательно, понижает энергию молекулы. Энергия остальных четырех состояний, напротив, повышается предположительно на одну и ту же величину. В результате из полуэмпирического выражения статистической суммы рассчитываются ДО, АНиАЗ, отвечающие контактам любых пар неполярных боковых групп белковой молекулы. Найденные значения для разных групп при 25° варьируют для АС от -0,2 до -0,5 ккал/моль, АН - от 0,4 до 1,8 ккал/моль и Д8 - от 1,7 до 10 кал/(моль град). Эти количественные оценки согласуются с качественными представлениями, но не более того. Сама структурная теория воды, основанная на модели смеси четко различающихся видов структур, не согласуется с рядом спектроскопических данных, 240 [c.240]

Для оценки размеров конформационных изменений при денатурации белков наиболее удобной характеристикой является энтропия. Чем больше развернулась белковая цепь, чем резче переход порядок— беспорядок и чем ближе состояние цепи подошло к статистическому клубку, тем выше значение энтропии. В отношении этого фактора два рассматриваемых нами термодинамических состояния находятся как бы на разных полюсах. Однако в системе белок—среда возрастание конформационной энтропии при развертывании полипептидной цепи в значительной степени компенсируется ее отрицательным изменением вследствие погружения неполярных атомных групп в воду (эффект гидрофобных взаимодействий). Среднее изменение конформационной энтропии в расчете на один остаток при переходе из нативного состояния в денатурированное колеблется от 2 до 6 ккал/(моль град) [28—30]. По существу, эта величина составляет энтропийную стабилизацию развернутого состояния. Устойчивость компактной глобулы характеризует энтальпия. По данным С. Чотиа [12], среднее значение изменения энтальпии на один остаток при том же переходе составляет 2,5—3,0 ккал/моль. Для нативной конформации лизоцима была получена общая энергия стабилизации 28—36 ккал/моль, причем наиболее существенный вклад (около половины) вносят гидрофобные взаимодействия. Разность свободной энергии между нативным состоянием и денатурированным, или общая стабильность функционирующего в физиологических условиях белка, составляет, согласно К. Тэнфорду [31], К. Пейсу [32] и П.Л. Привалову [33], от 4,0 до 15,0 ккал/моль. Это есть малая разность больших чисел. [c.347]