Тирозин распределение в белках

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Распределение остатков внутри и снаружи молекулы согласуется с данными для других глобулярных белков. Гидрофобные остатки предпочтительнее располагаются внутри молекулы, а заряженные группы — снаружи [52]. Поскольку участок в р-форме находится главным образом внутри глобулы, в нем обнаружено много гидрофобных аминокислот, в том числе лейцина и фенилаланина. Всего в контакте с водой не принимают участия 78 остатков. Из них 22 могут образовывать водородную связь с атомами пептидной связи или близлежащих остатков, и, по-видимому, эта возможность почти во всех случаях реализуется [3, 52]. Два остатка триптофана (63 и 147) и один остаток тирозина (238) спрятаны внутри молекулы КПА. Остальные остатки этих аминокислот находятся в частичном контакте с растворителем. Существование водородной связи между ОН-группой Туг-238 и карбонильной группой Glu-270, вероятно, имеет некоторое значение для конформационного изменения с участием Glu-270 при связывании субстрата, как описано ниже. Четыре из десяти остатков пролина расположены у N-концов спиральных участков, а три —у концов наиболее длинных цепей в слое с р-структурой. Во внутренней части молекулы находятся три карбоксильные группы, принадлежащие остаткам 104, 108 и 292. Конечно, справедливость этого утверждения зависит от того, насколько правильно установлен тот факт, что они являются свободными и не участвуют в образовании амидных связей. Карбоксильная группа Glu-292 образует солевой мостик с Arg-272, так что ее заряд локально нейтрализован. Детальное изучение карт электронной плотности обнаружило неизвестный ранее факт внедрения в молекулу карбоксипептидазы десяти молекул воды [52]. [c.514]

Распределение гидрофобных остатков в пространственной структуре белков, например тирозина и триптофана, очень неравномерно (табл.11). В то время как ни в одном из приведенных в табл.11 белков не обнаружено остатков триптофана, полностью экспонированных в окружающую среду, многие остатки тирозина занимают именно такое положение. Большинство остатков ароматических аминокислот может быть отнесено к "поверхностным", т.е. таким, которые частично погружены в глобулу белка или же прилегают своим ароматическим кольцом к другим группам. [c.32]

При иодировании тирозина последовательно образуются моно- и дииодтирозин (соответственно МИТ и ДИТ). Введение второго атома иода протекает с более высокой скоростью, по этому ДИТ является основным продуктом реакции. Степень замещения и распределение иодтирозина в пептидах, полученных после гидролиза белка, определяют по включению радиоактивной метки, а также методом дифференциальной спектрофото-метрии. [c.353]

Опыты с препаратами щитовидной железы показали, что она быстро усваивает неорганический меченый иод из физиологического раствора [1504]. Уже через час распределение его достигает 85% от предельного, тогда как для печеночной ткани оно в тех же условиях равно лишь 2%. Связывание неорганического иода тирозином в препаратах щитовидной железы сильно ингибируется недостатком кислорода и ядами, парализующими энзимы дыхания, например H2S, СО и H N [1505]. Отсюда можно заключить, что превращение в иодированные аминокислоты идет путем его энзиматического окисления. Этот процесс идет быстро. Органически связанный иод находится в щитовидной железе преимущественно в виде дииодтирозина. При помощи хроматографического разделения были также обнаружены значительные количества моноиодтирозина [1496] и тироксина [1497]. Изучение скорости накопления введенного радиоактивного иода в этих соединениях показало, что первично образуется моноиодтирозин, который затем иодируется до дииодтирозина. С меньшей достоверностью была найдена конденсация последнего в тироксин. В кровь связанный иод поступает из щитовидной железы в виде тироксина, но хроматографическое разделение белков плазмы после введения обнаружило присутствие в ней также небольших количеств дииодтирозина [1498]. [c.509]

Из того факта, что значения квантового выхода практически одинаковы и равны единице во всех участках спектра, авторы делают вывод, что кванты света с длиной волны 280 нм, поглощаемые не только геминовым, но и белковым компонентом, а именно ароматическими кольцами тирозина и триптофана, распределенными по всей массе белка миоглобипа, используются для отщепления СО от геминовой части системы. [c.353]

Средний аминокислотный состав ряда ферментов по данным обзорной работы [1] показан на рис. 12 (при вычислении не учитывались два резко отличающихся от остальных значения — % тирозина в па-паине и % лизина в цитохроме с). Для глобулярных белков-ферментов характерно высокое содержание неполярных аминокислотных заместителей (40,7%), из которых наиболее распространены аминокислоты средней гидрофобности—Phe, Leu, Val. На рис. 13 неполярные заместители от Try до Gly расположены в порядке убывающей гидрофобности . Среднее содержание обеих аминокислот со спиртовой группой (Ser и Thr) почти одинаково и в сумме составляет 10,6% близким является среднее содержание аспарагиновой и глутаминовой кислот, а общее количество кислотных заместителей 25,4% — выше, чем основных (16,3%). На рис. 13 приведено распределение средних зна- [c.83]

Основные черты последней структуры таковы. Она содержит 11 а-спиральных гидрофобных участков (по 22-31 аминокислот), организованных в близкие к параллельные тяжи, имеющие в хроматофорах трансмембранную направленность. В дополнение к трансмембранным а-спиралям белок РЦ содержит и более короткие а-спиральные участки, которые образуют, в частности, карманы вокруг мест локализации молекул хинонов. В целом структура белка РЦ образует жесткий каркас, с которым связаны две симметричные цепи молекул пигментов с общим для обеих цепей димером Бхл Р Р-Бхл-Бфф-<Э. Локализация пигментов на рис. XXVH.17, Б зачернена. Кружком показано положение иона Fe . Структура белка РЦ достаточно плотно прикрывает место связывания Qa, но в области связывания Qb в этих структурах имеется полость, через которую Qb может диффундировать в пул мембранных хинонов, связывая электрон-транспортную цепь РЦ с другими мембранными переносчиками электрона. Несмотря на наличие в структуре бактериальных РЦ двух ветвей L и М) переносчиков, образующих две электронные тропы, индуцируемый светом транспорт электрона идет преимущественно только по одной из них — по цепи L. Это связано, по-видимому, в первую очередь с асимметрией белкового окружения и особенно распределения ароматических аминокислот, играющих роль электронных мостиков (ХП1, 7) в двух цепях. Определенное значение здесь, вероятно, принадлежит и водородным связям, формируемым кофакторами электронного переноса с белковым окружением, которые играют роль в стабилизации электрона при туннелировании (ХП1, 6). Показана неэквивалентность водородных связей и ароматических остатков для двух ветвей. Так, образованная ветвь L отличается от ветви М наличием водородных связей между пирольным кольцом Бфф и Глю 104, а также присутствием остатков тирозина в белковом окружении кофакторов переноса. Ниже мы увидим, что белковая среда в соответствии с современной концепцией электронно-конформационных взаимодействий (гл. ХП1) играет решающую роль в регуляции электронного переноса в РЦ. Роль неактивной цепи пока не совсем ясна. Возможно, что компоненты этой цепи обеспечивают перенос и диссипацию триплетного состояния молекулы бактериохлорофилла Р на молекулу входящего в структуру РЦ специфического каротиноида. [c.313]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология