Белковые вещества Белки фибриллярные

Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. [c.298]

Итак, современное состояние вопроса о строении протоплазмы заставляет сделать вывод о существовании весьма тонкого и подвижного цитоскелета, который сохраняется и при разжижении цитоплазмы. В петлях цитоскелета размещаются разнообразные глобулярные белки, молекулы которых при развертывании сами могут превращаться в скелетные образования, а также различные органические и неорганические вещества, вода. Таким образом, современное учение о тонком строении клеточного тела в известной мере вернулось к теории сетчатой или фибриллярной структуры протоплазмы, только на более высокой основе. Оно включило в это представление полувековые достижения коллоидной химии и наше значение химической структуры белковых веществ. [c.392]

В обьиных условиях эта группа белковых веществ не растворяется в растворителях, используемых для растворения фибриллярных белков.. Особенностью первичной структуры белков, относящихся к группе кератинов, является относительно большое количество серосодержащих звеньев (Met, ys, yS - Sy ). [c.377]

Растворы желатина. Желатин — смесь белковых веществ, получаемая путем осторожного гидролиза коллагена и оссеина, находящихся в составе кожи, сухожилий, костей. Желатин относится к числу фибриллярных или волокнистых белков, имеющих макромолекулы в виде вытянутых нитей. Между [c.183]

Большинство белков, выделенных из природных веществ, имеет вид белых аморфных порошков. Ряд белковых веществ представляет собой смеси нескольких белков. Например, белки молока состоят только из глобулярных белков, а в состав мышечной ткани, помимо глобулярных, входят и фибриллярные белки. [c.213]

Э. Фишер синтезировал полипептиды, имеющие много общего с продуктами гидролиза белков они давали реакции, характерные для альбумоз, расщеплялись теми же ферментами, что и белки (соком поджелудочной железы), в организме претерпевали такие же превращения, что и белковые вещества. Белковые вещества различают не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко вторым — большинство белков растений и животных. Установлено, что у большинства белков поли-пептидные цепи бывают свернуты в виде спирали. [c.383]

Фибриллярные белки растворяются большей частью только в концентрированных растворах солей. Такой раствор показывает всегда высокую вязкость (внутреннее трение), так как при течении нитевидных молекул они мешают друг другу. Многие белковые вещества по этой причине дают даже в относительно разбавленных растворах гели и показывают в состоянии золя явление тиксотропии. Оно заключается в том, что раствор, оставленный сам по себе, переходит в гель, но при движении разжижается. Общим свойством фибриллярных молекул является их способность к сильному взаимодействию между ближайшими молекулами и образованию больших агрегатов, в которых нитевидные молекулы располагаются более или менее параллельно. Такие агрегаты показывают двойное преломление. [c.83]

Белковые вещества различаются между собой по аминокислотному составу, а также по форме молекулы. Так, различают фибриллярные (нитевидные) и глобулярные белки. Последние имеют форму, приближающуюся к сферической или эллипсоиду [c.335]

Макромолекулы различных белков значительно различаются между собой не только по аминокислотному составу, но и по форме. Это имеет особое значение при определении технологической пригодности различных белковых веществ для получения искусственного волокна. Макромолекулы белка имеют сильно согнутую, почти шарообразную форму (так называемые глобулярные белки) или вытянутую, с высокой степенью асимметрии (так называемые фибриллярные белки). Глобулярные и фибриллярные белки представляют собой не два различных типа белков, как это считали раньше, а различное состояние белковых молекул. В зависимости от условий обработки и характера применяемых реагентов можно значительно изменять конфигурацию макромолекул белков и соответственно получать один и тот же белок в глобулярном или фибриллярном состоянии. [c.623]

Положение оказывается другим при исследовании интерференций, полученных под малыми углами для природных фибриллярных белков. Этим путем было получено много новых и интересных результатов для коллагена, мышцы, кератина и других белковых веществ. Эти новые данные были получены в результате применения более фокусированного пучка рентгеновских лучей, больших расстояний между образцом и пленкой и тщательно подобранных ориентированных образцов. [c.334]

Белковые вещества различают не только но аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, лшшечнои ткани, ко вторым — большинство [c.379]

Однако работы Астбери помогли достаточно четко сформулировать цели исследований и наметить основные пути выяснения пространственной конфигурации белковых веществ. В 3 0-х годах складываются два основных направления рентгенострук-турных исследований белковых веществ (разрабатываемые первоначально исключительно для фибриллярных белков). Этими направлениями были, во-первых, изучение детального строения основных простых компонентов полипептидной цепи (признававшейся основной структурой белковых веществ) — аминокислот и простых пептидов, а также некоторых аналогичных структур, в первую очередь, дикетопиперазинов во-вторых,— изучение моделей полипептидных цепей, построенных на основании рентгеноструктурных анализов фибриллярных белков. Оба этих направления были тесно связаны друг с другом, так как исследование детального строения аминокислот, пептидов и модельных веществ ч данные о геометрических размерах этих соединений позволили бы использовать уже накопленные данные для построения все более точных модельных структур полипептидных цепей и перейти, таким образом, к выяснению закономерностей строения как полипептидной цепи, так и образуемых ею структур высшего порядка. [c.140]

Белковые вещества различают не только по составу аминокислот, но и по форме молекул. Так, существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первой группе отьюсят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко второй группе — большинство белков растительных и животных организмов. [c.376]

Белки полноценные — белки пищи, содержащие все независимые аминокислоты. Белки фибриллярные — белки, которые имеют нитевидную форму (мышечный белок миозин, белок сухожилий коллаген и др.). Белковый минимум — наименьшее количество белков пищи, которое восполняет израсходованные белки организма. Бета-блокаторы (р-блокаторы) — вещества, блокирующие передачу нервных импульсов через синапс. Обладают способностью повышать работоспособность. Бета-клетки (р-клетки) — клетки островков Лангерганса поджелудочной железы, секре-тирующие гормон инсулин. [c.487]

Фибриллярные белки — это разнородная группа белковых веществ, содержащих одну или более полипептидных цепей. Молекулы этих белков вытянуты и высокоасимметричны, длина их может во много раз превышать диаметр. Фибриллярными белками являются в первую очередь структурные белки соединительных, эластичных и сократительных тканей, а также нерастворимые белки волос и кожи. Белки этого типа рассмотрены детально в части четвертой. [c.100]

Малость длины дебройлевской волны для электрона означает большой радиус сферы Эвальда (см. стр. 268), ее вырождение в плоскость. Это сильно упрощает истолкование электро-нограмм, так как они оказываются прямыми изображениями плоского сечения обратной решетки кристалла. Атомные факторы для рассеяния электронов также пропорциональны атомному номеру, но по своей абсолютной величине они во много раз больше, чем для рентгеновских лучей. Иными словами, электроны взаимодействуют с веществом значительно сильнее, чем рентгеновские кванты. Поэтому они сильно поглощаются веществом, и для исследования его структуры необходимо пользоваться очень тонкими пленками толщиной порядка 10 —10 см, тогда как размеры кристаллов, изучаемых в рентгенографии, порядка 10 см. Исследование необходимо проводить в высоком вакууме. Это делает невозможным применение электронографии для изучения глобулярных белков в их нативном состоянии — вакуум высушит белок. Тем не менее электронография позволяет получить ценные результаты при исследовании фибриллярных белковых структур, синтетических полимеров и других аморфных тел. Существенное преимущество электронографии состоит в том, что она позволяет локализовать атомы водорода (подробное изложение см. в монографиях [31, 32]). [c.275]

Основную массу белка хрящей составляет коллаген, нерастворимый фибриллярный склеропротеин (см. гл. IX), построенный из длинных пептидных цепей. Поливалентные анионы хон- дроитинсерной кислоты соединяются, повидимому, с щелочными группами белковых нитей, образуя сетку из фибриллярных анионов полисахарида и катионов белка [46]. При кипячении хряща в воде коллаген превращается в водорастворимую желатину, которая, соединяясь с хондроитинсерной кислотой, образует так называемый хондромукоид. Это соединение, очевидно, представляет собой продукт распада нативного коллагена [46]. Поскольку коллаген при обычном значении pH тканей организма содержит избыток отрицательных групп, весьма вероятно, что не только солеобразные связи, но и вандерваальсовские силы участвуют в образовании соединения между коллагеном и хондроитинсерной кислотой [46]. Коллаген, как и хондроитинсерная кислота, кроме хрящей, находится также в коже и костях, которые, вероятно, содержат тот же глюкопротеид, что и хрящи. До сих пор окончательно не разрешен вопрос, принадлежит ли амилоид к категории глюкопротеидов, содержащих хондроитинсерную кислоту. Амилоид образуется в печени и других органах при хронических воспалительных процессах. При реакции с иодом он дает пурпурную окраску. Название амилоид дано этому веществу в связи с его сходством с крахмалом. В состав амилоида входят эфиры серной кислоты [47]. [c.234]

Аналогичные попытки получить синтетические модельные вещества из исходных дикетопиперазиновых структур предпринял М. Бергманн [83, 84], развивая исследования Э. Абдергальдена. Исследуя свойства дикетопиперазинов, содержащих остатки серина или цистина [85], он показал возможность связывания дикетопиперазиновых колец в более сложные соединения за счет гидроксильных и сульф гидр ильных групп. Эти исследования, так же как и работы Каррера, привлекли некоторое внимание, так как, казалось, они давали возможность рещить вопрос о размерах белковых частиц в пользу относительно низкомолекулярных структурных единиц. Эго было связано с тем, что первые данные рентгеноструктурного анализа были ложно истолкованы как свидетельство существования у фибриллярных белков структурных единиц относительно малого молекулярного веса — порядка 200—450 [113, 252]. Аналогичные данные были получены для некоторых глобулярных белков при определении их молекулярного веса криоскопическим методом [123]. [c.103]

Интерес к аминокислотам и пептидам обусловлен тесной внутренней связью этих веществ с белками и той Байтной ролью, которую они играют как основные компоненты почти всех биологических систем. Этот интерес усилился за последние годы, так как стало яснее, что удовлетворительное понимание химических и физических явлений в биологических системах основано на знании структурной химии белковых молекул. Исследователи многих специальных областей биологии, химии и физики принимают во все возрастающей мере участие в разре-щении вопроса о полной химической и физической картине строения белковой молекулы, в смысле идентификации и установления числа атомов, входящих в состав белка, и деталей их соединения друг с другом. В этом смысле до сих пор структура ни одной белковой молекулы еще не известна. Доказательства из различных источников привели к общепринятой картине молекулы белка, как состоящей из длинных полипептидных цепей, способных принимать более или менее вытянутые конфигурации или свернутых определенным, но до сих пор еще не установленным образом, в зависимости от химической структуры молекул и от действующих на них внешних и внутренних сил. Те же данные привели к ряду теорий и гипотез, рассматривающих силы взаимодействия между молекулами белка, от которых зависят характерные свойства как кристаллических, так и фибриллярных белков [4—6, 14, 17, 25]. Подробное обсуждение этих идей и их значения для будущего развития химии белков выходило за пределы данной статьи, в которой мы ограничимся обсуждением лишь тех результатов, которые дает [c.298]

Первыми объектами рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, а среди них - фиброин шелка. Его рентгенограмма получена в 1920 г. Р. Герцогом и У. Янке [5-7] и несколько позднее Р. Бриллем [8]. Было обнаружено, что белок состоит из кристаллической и аморфной частей. В состав кристаллической части входят только глицин и аланин в соотношении 1 1. Со ссылкой на Н.Д. Зелинского (независимо это сделать было нельзя) авторы высказали предположение, что аминокислотные остатки образуют в белке метил-дикетопиперазины во всяком случае, полициклическая структура белка не противоречила наблюдаемой дифракционной картине. Сторонники дикетопиперазиновой теории восприняли это не как предположение, а как независимое экспериментальное доказательство ангидридного строения белковых молекул и в течение длительного времени ссылались на работы Герцога и Брилля, якобы подтверждавших справедливость их точки зрения. Серию интересных исследований структуры высокомолекулярных органических соединений, в том числе и белков, выполнили в 1920-е годы Мейер и Марк [3, 9]. В отношении химической организации этих соединений они придерживались мнения Г. Штаудингера, а в отношении природы белков - представлений Э. Фишера. Г. Штаудингер впервые (1922 г.) предположил, что высокомолекулярные соединения не являются веществами, состоящими из небольших, ассоциированных в растворе в крупные агрегаты молекул, наподобие коагулянтов, как считали раньше, а представляют собой структуры, все звенья которых валентно связаны между собой, образуя линейные, разветвленные, плоские или пространственные сетчатые цепи главных валентностей. [c.8]