Ферменты Фибриллярные белки

Исследование фибриллярных белков. Типичными представителями фибриллярных белков являются фибриноген, коллаген, кератин кожи и волос, миозин мышечной ткани, фиброин шелка. Белки данной группы нерастворимы в воде и относительно устойчивы к действию ферментов. Фибриллярные белки состоят из вытянутых цепей, что согласуется с размерами их молекул. Фибриноген и коллаген имеют соответственно молекулярный вес 450 ООО и 350 ООО и размеры 40 40 700 и 14 14 3000 А. Эти данные позволяют судить об особенностях третичной структуры фибриллярных белков. Молекулы их, по-видимому, составлены из полипептидных цепей, параллельных оси волокна. [c.152]

Они характеризуются компактной укладкой полипептидных цепей. Примерами служат инсулин, альбумины и глобулины плазмы, многие ферменты. Фибриллярные белки, у которых отношение осей превышает 10, состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями. Примерами служат кератин, миозин, коллаген и фибрин. [c.43]

Белки и ферменты. Глобулярные и фибриллярные белки. [c.264]

Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

Л.13 Фибриллярные белки. — Эта группа включает фиброин (шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи (кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и соединительных тканей. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [c.668]

Глобулярные белки. Белки, для которых характерна более выраженная сферическая форма, чем для фибриллярных белков (см. ниже). Большинство глобулярных белков кристаллизуется нз раствора и может поэтому служить объектом для точного рентгеноструктурного анализа. Ферменты являются глобулярными белками. [c.413]

Структурные белки объединяют те фибриллярные белки, которые в животных организмах выполняют типичные опорную и каркасную функции. Они имеют характерный аминокислотный состав, нерастворимы в воде и не атакуются протеолитическими ферментами. Вследствие плохой усвояемости и низкого содержания важных аминокислот они не подходят в качестве пищевых белков. [c.420]

Наиболее часто для иммобилизации ферментов применяют фибриллярные белки, например кератин и коллаген. [c.85]

Недостаточность витамина С может быть экзогенной из-за дефицита аскорбиновой кислоты в пище и эндогенной, обусловленной нарушениями процессов всасывания и функционирования ее в организме. Основными признаками С-авитаминоза являются нарушения белкового обмена, особенно фибриллярных белков. В результате возможны изменения межклеточных взаимодействий, патологическое увеличение проницаемости сосудов, кровоточивость десен, разрушение и выпадение зубов. Отмечены нарушения углеводного обмена, в частности в результате подавления каталитической активности ферментов обмена глюкозы. Что касается липидного обмена, то при С-авитаминозе снижен синтез желчных кислот из холестерина и отмечено увеличение его концентрации в плазме крови. При дефиците витамина С у че- [c.128]

Протеиназы микроорганизмов. Из бактериальных источников бьшо выделено большое количество различных протеолитических ферментов. Среди них встречаются как эндопептидазы, так и экзопептидазы. Все эти ферменты характеризуются поразительно широкой специфичностью или даже полным отсутствием какой бы то ни были специфичности. Некоторые бактериальные протеиназы расщепляют до 80% всех пептидных связей в белках. Широкой субстратной специфичностью обладают также протеиназы актиномицетов, гидролизирующие как глобулярные, так и фибриллярные белки. [c.370]

Подавляющее большинство ферментов — глобулярные белки и лишь немногие из них — фибриллярные (например, миозин). Для того чтобы охарактеризовать структуру фермента, как и любого иного белка, необходимо знать размер и форму его молекулы, молекулярный вес, аминокислотную формулу, т. е. природу и количество составляющих его аминокислот, их расположение (последовательность) в цепях, число пептидных цепей, их упаковку и пространственное расположение в молекуле фермента, способ соединения и расположение субъединиц, т. е. четвертичную структуру ферментного белка. Об этих свойствах белков было сказано в главе 2. Здесь приводятся лишь дополнительные сведения, характерные для белков — ферментов. [c.71]

Процессы ферментной тендеризации мясных продуктов, в связи с их большим практическим значением, изучаются сейчас во множестве лабораторий разных стран. В меньшей степени изучается обработка рыбного сырья, однако изменения в тканях животных и рыб, но-видимому, в принципе близки. При действии протеаз на мясе наблюдаются следующие гистологические изменения набухание, разрыхление ткани, утончение и растворение сарколеммы, разрушение ядер клеток соединительной и мышечной тканей, а также разрушение поперечной исчерченности мышечных волокон. В основе ферментной тендеризации лежат процессы частичного (ограниченного) протеолитического гидролиза фибриллярных белков мяса, а, возможно, и соединительнотканных. При этом мясо становится нежным, повышается степень его гидратации (влагоудерживающая способность) возрастает перевариваемость протеолитическими ферментами, в частности пепсином желудочного сока. Количество низкомолекулярных продуктов распада белка — пептидов, аминокислот — увеличивается в ткани незначительно, но вся система белков меняется, что видно из изменений растворимости различных белковых фракций, отдельных белков. Считают, что белки, в первую очередь [c.295]

Однако большинство белков не имеет нитевидного или фибриллярного строения. Ферменты, белковые гормоны и все белки крови, за исключением фибриногена, относятся к глобулярным белкам. Они растворимы в воде или солевых растворах, но эта характерная для них способность легко исчезает или ослабевает при относи- тельно небольшом повышении температуры (до 60°) или при небольшом увеличении кислотности. Такое изменение растворимости называется денатурацией . Изучение строения таких измененных белков показало, что они уже больше похожи на фибриллярные белки. При денатурации фермент или гормон обычно утрачиваются характерные для них биологические свойства. В некоторых случаях, если воздействие неблагоприятных условий было не слишком длительным, белку можно вернуть его первоначальные свойства путем восстановления нормальных условий. Тогда белок снова приобретает одновременно и свою характерную растворимость и свои отличительные биологические свойства. [c.73]

Структура а-спирали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура Р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и Р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т,д,). [c.535]

Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков [c.457]

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

Третичная структура. Так назьгааемые боковые радикалы (К) аминокислот в полипептидной цепи способны к дополнительным внутримолекулярньпи взаимодействиям, которые препятствуют а-спирализации и образованию /3-структур, в результате чего белки приобретают глобулярную форму (отношение длины к ширине молекулы меньше 10) У фибриллярных белков такое соотношение больше 10 Если кератин, коллаген, синтетические полипептиды относятся к фибриллярным, то ферменты являются глобулярными белками Третичная структура белков образуется за счет водородных связей -ОН, -МНг, -СОО групп боковых радикалов, ионных связей между -КН4 и -СОО группами, 884 [c.884]

Белки вездесущи в живой материи. Фибриллярные белки образуют строительный материал животных — кожу, мышцы, соединительную ткань, волокна шелка и т. д. Растворимые, или глобулярные, белки играют решающую роль во всех жизненных процессах как ферменты, нромежуточные продукты метаболизма, генетические факторы, определяющие отличительные признаки и т. д. Растворимые белки подразделяются в соответствии с их свойствами растворимости. Обычно определяются шесть грунн 1) альбумины, растворимые в чистой воде 2) глобулины, растворимые в разбавленных солевых растворах, но не в воде 3) глутелины, растворимые в разбавленных кислотах и щелочах 4) нроламины, растворимые в 80%-ном спирте, ноне в воде [c.590]

Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами глобулярные и фибриллярные белки (рис. 6-1). В глобулярных белках одна или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обьлно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют одни из.этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-кератин волос и шерсти, фиброин шелка и коллаген сухожилий. [c.140]

Фибриллярные белки построены из цепных макромолекул и имеют очень сложное строение. Среди этих белков многие имеют волокнистую структуру, в частности кератин (шерсть, волос), фиброин (натуральный шелк), коллаген (белок покровных тканей), миозин (мышечный белок) и др. [163]. Все они способйы к гидролитиче-кому расщеплению, однако многие из них гидролизуются только в присутствии кислотно-щело гных катализаторов или ферментов. Способность белковых материалов к рассасыванию в организме резко зависит от их структуры, конформации макромолекул (О- или Ь-форма) наличия боковых заместителей, спшвок, степени кристалличности и других причин. [c.86]

В отличие от фибриллярных белков, которые, как правило, плохо поддаются растворению, глобулярные белки сравнительно легко растворимы. Они выполняют в организме ряд функций участвуют в переносе различных веществ, служат запасными веществами, играют роль биологических катализаторов (ферменты) и т. д. Глобулярные белки могут быть выделены из растворов в кристаллическом виде. На рентгенограммах таких кристаллов наблюдается много резких дифракщшнных максимумов, которые позволяют устанавливать структуру не только повторяющейся структурной единицы, но и особенности строения всей молекулы. Чтобы полностью использовать информацию о структуре крупных молекул, даваемую такими рентгенограммами, необходимо знать значения фаз. Как было указано в гл. XIII, по плотности почернения пятна на пленке можно определить лишь амплитуду соответствующей Фурье-компоненты, пропорциональную корню квадратному из плотности почернения, но не ее фазу. В настоящее время разработан ряд методов, позволяюших решить задачу об определении фаз. В этой главе мы опишем два метода определения фаз и обсудим результаты, полученные для двух белков — миоглобина и гемоглобина. [c.259]

Производство клея и желатина. Производство и использование животных клеев и желатина все более расширяются в нашей стране. Их получают из костей и мягких коллагенсодержащих тканей животных — мездры, обрезков шкуры и кожи, боенских отходов и т. п. Коллагены — фибриллярные белки соединительных тканей — сухожилий, хрящей, костей, дентина, связок, фасций. Костный и мездровый клей, а также выделяемый из мягкого сырья желатин получают длительным нагреванием (гидролизом) коллагеновых материалов с водой. Частичный (предварительный) гидролиз последних с помощью протеаз значительно облегчает выплавку желатина и получение клеев, повышает выходы, снижает затраты энергии. Для этой цели раньше использовали трипсин, сейчас же все более используют протеолитические ферменты бактерий и грибов. В бактериях найден специальный фермент коллагеназа (клостридиопептидаза А), гидролизующий коллагены из тканей животных и рыб, различные желатины, расщепляющий пептиды, содержащие пролин. С помощью протеолитических ферментов можно усовершенствовать процессы производства костного и кожного клея, пищевого, фотографического и других видов желатина. [c.249]

СКЛЕРОПРОТЕИНЫ — большая группа фибриллярных белков, широко распространенных в тканях животных и выполняющих опорные функции. В соответствии с классификацией белков С. определяются как простые белки, нерастворимые в разб. к-тах и щелочах и устойчивые к действию протеолитич. ферментов. К С. относят коллаген и эластин, входящие в состав волокон соединительной ткани животных, кератины волос, перьев и др. роговидных образований, фиброин нитей шелка. К С. также принадлежат нерастворимые малоизученные белки морских губок и кораллов (спонгин, горгонин и антипатин). [c.450]

Фибриллярные белки — альбуминоиды (протеиноиды или скле-ропротеины)—не растворяются в воде, растворах солей, этаноле, разбавленных щелочах и кислотах. Обладают сравнительно высокой устойчивостью к действию химических реагентов и ферментов. Многие представители этой группы имеют сравнительно простой аминокислотный состав (табл. 31). [c.217]

Итак, в вытянутой белковой цепи гидратационные оболочки локализуются вокруг ионогенных центров и, следовательно, гидратированные участки чередуются с участками сухими. Такое положение наблюдается у волокнистых или фибриллярных белков, построенных из вытянутых белковых цепей, ассоциированных в волокне по длиннику. К такого рода белкам относятся фиброин шелка (шелковая нить), коллагеновые волокна, миозиновые фибриллы мышц, желатина и ряд других волокнистых образований. Было показано, однако, что наряду с фибриллярными белками в организме распространены и белки другого рода, получившие название глобулярных. К ним, в частности, относятся белки сыворотки крови и молока, белки куриного яйца, ряд клеточных и тканевых белков, различные ферменты. В отличие от фибриллярных белков, всегда ассоциированных в упорядоченный пучок (волокно), белки этого типа дают молекулярные растворы, обладающие коллоидными свойствами (молеку-ляр-коллоиды). При известных условиях белки подобного типа можно получить в кристаллическом виде. Молекула самого простого белка (например, молочный альбумин, миоглобин) состоит из 150 аминокислотных остатков и, следовательно, представляет собой длинную полипептидную цепь. [c.290]

В микросомах, которые оседают из экстрактов только после продолжительного центрифугирования при высоких скоростях. Часть ([ ерментов, наконец, находится во фракции нерастворимых структурных клеточных белков. В то время как большинство гидролитических ферментов, таких, например, как пепсин, трипсрш или уреаза, представляют собой растворимые белки глобулярного типа, окислительные ферменты — сукциноксидаза и цитохромоксидаза — находятся главным образом в клеточных гранулах [12]. Расщепление АТФ миозином говорит о том, что ферментативную активность могут проявлять также фибриллярные белки [13]. [c.275]

В молекулах белков (альбумины,, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -аминокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей —СО—N11 —, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цени нри соблюдении обычных валентных углов и расстояний приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кератине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 120), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между] пептидными группами образуется водородная связь (отмечена пунктиром), параллельная оси спирали. Последовательность аминокислотных остатков различна для каждого белка, что создает на поверхности спирали из боковых цепей аминокислот специфичный рельеф, определяющий структуру центров ферментативной, антигенной,, гормональной и других активностей белка. Взаимодействие боковых цепей вызывает также специфические для каждого белка отклонения основного хода спирали. В фибриллярных белках (фиброин шелка, В-кератин, миозин и др.) спирали вытянуты и водородные связи соединяют соседние цепи по перпендикулярным к их осям направлениям. [c.274]

Глобулярные белки — типичные представители клеточных белков животного организма — имеют шарообразную или элип-соидальную форму молекул. Они растворимы в воде и растворах солей, разрушаются ферментами и легко изменяются в процессе выделения. Такое резкое различие в свойствах глобулярных и фибриллярных белков обусловлено различием в их пространственной структуре. При обработке глобулярных белков веществами, разрушающими водородные связи (например, мочевина), или при нагревании их растворов удается наблюдать [c.153]

Протеиноиды — группа белков, содержащихся в опорных тканях организма животных,— в костной ткани, хрящах, сухожилиях, волосах и шерсти. Протеиноиды нерастворимы ни в воде, ни в солевых растворах, ни в разведенных кислотах и щелочах, т. е. они находятся в денатурированном состоянии. Они не гидролизируются пищеварительными ферментами (не перевариваются) и поэтому не могут быть использованы как продукты питания. Протеиноиды по своей структуре являются волокнистыми (фибриллярными) белками. К протеиноидам относится белок соединительной ткани коллаген (его биологический предшественник — белок проколлаген — выделен в кристаллическом виде и изучен В. Н. Ореховичем), оссеин — белок костной ткани, кератины — белки волос, шерсти, эпидермиса, рогов. Эти белки богаты цистином. Протеиноидом является также фиброин, образующийся в так называемых прядильных железах насекомых (гусениц бабочек-шелко-прядов, пауков). Из фиброина шелкопрядов изготавливаются шелковые нити. [c.39]